食品生物化学复习16Word文档格式.docx
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机体的同化作用和异化作用称之为物质代谢，同时还伴随有能量代谢，这些过程统称为新陈代谢。
糖类物质
一、糖类
糖类：
是多羟基的醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
二、糖类化合物的生物学作用：
1.是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源；
2.是生物体合成其它化合物的基本原料，充当结构性物质；
3.糖链是高密度的信息载体，是参与神经活动的基本物质；
4.糖类是细胞膜上受体分子的重要组成成分，是细胞识别和信息传递等功能的参与者。
三、糖类物质的分类（根据能否水解及水解产物）：
1、单糖：
不能被水解成更小分子的糖
五碳糖（戊糖）：
核糖、脱氧核糖。
六碳糖（己糖）：
葡萄糖、果糖、半乳糖。
2、寡糖：
能水解成少数（2-10个）单糖分子的糖
双糖：
蔗糖、麦芽糖、乳糖低聚糖：
低聚果糖、低聚异麦芽糖
3、多糖：
能水解为多个（10个以上）单糖分子的糖。
淀粉、糖原、纤维素
同多糖：
构成多糖的单糖分子相同杂多糖：
构成多糖的单糖分子不同
4、复合糖：
与非糖物质结合的糖
糖蛋白、糖脂、糖胺、糖酸。
1、1单糖
一、单糖的分子结构
1、包括链状结构和环状结构。
2、差向异构体：
这种仅一个不对称碳原子构型不同的两个非镜像对映异构体单糖称为差向异构体。
3、一种糖溶液状态时至少有5种形式的糖分子存在，它们处于平衡之中。
其中α型和β型互变是通过醛式或水化醛式完成的。
2、单糖的理化性质
（1）单糖的物理性质
1、溶解度：
单糖分子含有很多亲水基团，易溶于水，不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂。
2、甜度
3、旋光性和变旋性旋光性：
糖的旋光性用比旋光度[α]D（又称比旋度或旋光率）表示。
每种糖都有其特征的比旋光度，可用于糖的定性和定量测定。
变旋现象：
一个旋光体溶液放置后，其比旋光度发生改变的现象。
（2）单糖的化学性质
1、单糖的氧化：
单糖含有游离的羰基，在还原许多金属化合物的同时，自身被氧化成糖酸。
例：
还原糖与费林试剂反应，可对糖进行定性和定量。
酒石酸钾钠铜+葡萄糖=酒石酸钾钠+葡萄糖酸+Cu2O糖的三种氧化方式：
①弱氧化剂作用下，生成相应的糖酸。
②强氧化剂作用下，醛基和另一端的伯醇基氧化，生成糖二酸。
③有时只有伯醇基氧化成羧基，生成糖醛酸。
2、单糖的还原：
在汞钠齐和硼氢化钠类还原剂作用下，糖醛还原成糖醇，酮糖还原成两个具有同分异构的羟基醇。
3、成苷作用：
环状单糖半缩醛基上的羟基在有干燥的HCl气体催化下，可与醇或酚的羟基发生缩合反应，生成糖苷。
糖苷大多有毒，微量可做药物。
4、与氨基反应包括两个方面：
一是羟基与氨基的反应，二是羰基与氨基酸中氨基的反应。
单糖分子中的—OH（主要是C2、C3上的-OH）可被—NH2基取代而产生氨基糖，也叫糖胺。
美拉德（Maillard）反应，也叫羰氨反应：
单糖分子中的—C=O基可与氨基酸发生反应，生成各种挥发性和非挥发性的化合物以及一些褐色多聚体。
1、2二糖
1、还原性糖：
一种以一个单糖的半缩醛羟基与另一个单糖的非半缩醛羟基形成的糖苷键，这种二糖仍有一个游离的半缩醛羟基，具有还原性。
2、非还原性糖：
3、主要有：
蔗糖、麦芽糖、乳糖
1、3多糖
1、多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。
2、多糖没有还原性和变旋现象，无甜味，大多不溶于水。
3、多糖的结构包括单糖的组成、糖苷键的类型、单糖的排列顺序3个基本结构因素。
4、自然界中广泛存在的三糖仅有棉子糖
5、糖苷键：
6、多糖的功能：
1、构成植物和动物骨架的原料。
2、作为能量的一种贮存形式。
7、具有许多生理功能：
抗原性（荚膜多糖）、抗凝血作用（肝素）、
为细胞间粘合剂（透明质酸）、携带生物信息（糖链）。
1.3.1淀粉
1、淀粉：
植物营养物质的一种储存形式。
2、结构：
由Ｄ－葡萄糖组成。
分为直链淀粉和支链淀粉。
（1）直链淀粉：
与碘呈蓝色。
（2）支链淀粉：
与碘呈紫色或红紫色
3、天然淀粉为颗粒状，不同来源的淀粉有不同的颗粒形状特点，可通过显微镜观察颗粒形状判断淀粉来源。
4、淀粉的性质
（1）水溶性：
直链淀粉溶于热水，支链淀粉分散于冷水
（2）水解：
酸或酶
（3）遇碘显色：
淀粉（蓝色）→淀粉糊精→红糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖
1.3.2糖原：
糖原又称动物淀粉，与支链淀粉相似，与碘反应呈红紫色，无还原性。
1.3.3纤维素：
由葡萄糖以a（1a4）糖苷键连接而成的直链，不溶于水，与碘无颜色反应，不溶于水，不被消化，在高浓度强酸中加热可分解成纤维二糖。
1.3.4壳多糖（几丁质）：
比较坚硬，为甲壳动物等的机构材料。
1.3.5细菌多糖
1、指构成细菌细胞壁的多糖物质。
包括肽聚糖、磷壁酸、脂多糖和有抗原性的多糖。
其中肽聚糖是构成细菌细胞壁骨架的主要成分。
其他多糖是不同细菌中附属于肽聚糖上的附属物。
2、肽聚糖：
肽聚糖由2种单糖和4种氨基酸组成。
乙酰葡萄糖胺NAG、乙酰胞壁酸NAM
3、磷壁酸：
磷壁酸指从革兰氏阳性菌中提取的2类富磷聚合物。
包括：
甘油磷壁酸和核糖醇磷壁酸。
在细菌的细胞壁中，磷壁酸与肽聚糖连接
4、环糊精：
淀粉经某种特殊酶水解得到的环状低聚糖称为环糊精。
脂类物质
2、1单脂
单脂：
为脂酸与醇（甘油醇、高级一元醇）所组成的酯类。
分脂、油及蜡3小类。
（1）脂：
一般在室温时为固态，是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂，也称中性脂。
（2）油：
指一般在室温时为液态的脂肪，正确的名称为脂性油。
就化学本质来说，脂含较多饱和脂酸，油含较多不饱和脂酸和低分子脂酸。
（3）蜡：
高级脂酸与高级一元醇所生成的酯，如虫蜡、蜂蜡等。
2、2复脂
1、复脂：
为脂酸与醇（甘油醇，鞘氨醇）所生成的酯，同时含有其他非脂性物质，如糖、磷酸及氮碱等。
2、复脂分磷脂与糖脂两大类：
磷脂为含磷酸与氮碱的脂类，分甘油醇磷脂和鞘氨醇磷脂两类。
鞘氨醇磷脂不含甘油醇而含鞘氨醇。
2、3脂类化学
（1）脂类化学：
脂类是生物体内所有能够溶于有机溶剂的多种化合物总称。
一般把在室温下为固态的称为脂，液体称为油。
（2）简单脂类：
由脂肪酸和醇类所成的脂称为简单脂，主要有甘油三脂和蜡。
（3）复合脂类：
由简单脂与非脂性成分组成的脂类化合物称为复合脂。
重要的有磷脂和糖脂。
（4）衍生脂类：
固醇和类固醇，重要的有胆固醇，是人体和动物体内重要的固醇类之一。
萜类物质，广泛存在于动植物、微生物中，都是异戊二烯聚合而成的高度共轭的多烯类化合物。
脂类的生理功能：
（1）储存能量，提供能量
（2）生物体膜的重要组成成分（3）脂溶性纤维素的载体
（4）提供必需脂肪酸（5）防止机械损伤与热量散失等保护作用
（6）与细胞识别，特异性组织免疫有关
蛋白质
3、1蛋白质化学
1、蛋白质化学：
蛋白质是生物体的重要组成成分，是生命的物质基础，各种生命现象时通过蛋白质体现的。
分为纤维蛋白和球状蛋白，前者是水不溶性，后者是水溶性。
2、蛋白质的元素组成：
所有蛋白质都含有4种基本元素：
C、H、O、N，一些蛋白质还有其他元素，如：
S、P、Fe、Cu、Z、Mn、I等。
凯氏定蛋法计算蛋白质含量：
蛋白质含量=试样中氮含量×
6.25（100/16）。
3、蛋白质的分类
（1）根据分子形状分：
球状、纤维状
（2）根据组成分：
简单蛋白质、结合蛋白质
（3）根据功能分：
活性蛋白质、非活性蛋白质
4、蛋白质的功能
催化功能、结构功能、调节功能、防御功能；
运动功能、运输功能、信息功能、储藏功能。
5、蛋白质结构：
一级结构：
以特定氨基酸及特定排列顺序连接而成的多肽链称为蛋白质的一级结构；
二级结构：
指多肽借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性结构的构象，是多肽局部的空间结构，主要有α螺旋、β折叠、β转角几种。
结构域：
是在二级结构和超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区。
三级结构：
主要针对球状蛋白而言，是指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构。
如果蛋白质只有一条肽链，三级结构就是它的最高结构层次。
四级结构：
指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定空间结构
6、维系蛋白质结构的化学键：
肽键、二硫键；
氢键；
疏水键、氢键、范德华力、盐键；
范德华力、盐键、疏水键、氢键。
3、2蛋白质理化性质
蛋白质理化性质：
1、胶体性质：
表现为布朗运动和丁达尔效应；
2、两性电离和等电点：
当蛋白质处于某一PH时，蛋白质游离成正负离子趋势相等，即成为兼性离子，此时的pH值为蛋白质的等电点简写为pI。
当pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电。
3、蛋白质变性：
在某些物理化学因素下，蛋白质特定空间结构被破坏，导致理化性质改变和生物活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用。
变性后的变化有溶解度降低、粘度增加、结晶性破坏、沉降率增加、吸光度增加、易水解、呈色反应增加、抗原性改变。
3、3蛋白质的分离提纯
1、蛋白质的沉淀：
蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。
2、引起蛋白质沉淀的主要方法有：
（1）盐析与盐溶：
在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出的方法；
（2）重金属盐沉淀：
蛋白质可以与重金属离子结合成盐沉淀，条件为PH稍大于等电点；
（3）有机溶剂沉淀：
可与水混合的有机溶剂，对水亲和力很大，可以破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。
（4）酸类沉淀（5）热凝固沉淀
3、4蛋白质分子结构与功能的关系
1、蛋白质一级结构与功能的关系：
（1）变形与复位
（2）变构反应
2、蛋白质的理化性质：
（1）胶体
（2）渗透压与透析
3、5多肽的性质
1、水解
（1）酸水解：
不引起消旋，色氨酸被破坏
（2）碱水解：
引起消旋
2、颜色反应（黄色反应）：
硝酸与Tyr（络氨酸）和Phe（苯丙氨酸）反应产生黄色的二硝基苯的衍生物
3、双缩脲反应：
碱性CuSO4（紫红色或蓝紫色络合物）
3、6氨基酸
1、氨基酸：
氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2、参与蛋白质组成的氨基酸有20种，称之为基本氨基酸。
蛋白质氨基酸有20种（记忆）
3、非蛋白质氨基酸：
不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白质氨基酸。
其作用有：
是某些代谢过程的中间产物或重要代谢产物的前体；
在可溶性氮素的贮藏和运输中就有一定作用；
调节生长作用；
杀虫防御作用；
抑制异种花粉发芽的作用。
4、氨基酸的物理性质：
晶体、溶解度（都溶于水，不容于乙醇、乙醚）、熔点、紫外吸收：
Tyr（络氨酸）Trp（色氨酸）Phe（苯丙氨酸）（278nm,297nm,259nm）、除甘氨酸其他都有旋光性
5、氨基酸的化学性质
（1）两性解离与等电点（氨基酸是两性化合物）：
点调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子中的—NH3和—COO--的解离完全相等时，即氨基酸的正电荷和负电荷数目相等，其所带静电荷为零，在电场中既不向阳极移动又不向阴极移动，此时，溶液的PH即为该氨基酸的等电点。
（2）与HCHO反应：
甲醛测定法测定氨基酸的含量
（3）与HNO2反应：
劳斯莱克定氮法测定氨基酸原理
（4）酰基化与羟基化反应
（5）茚三酮反应
（6）桑格反应
（7）艾德曼反应：
广泛应用于鉴定多肽链中N末端分析和多肽序列分析
第四章、核酸化学
4、1核苷酸
1、核酸：
核酸是重要的生物大分子，是生物化学与分子生物学研究的重要对象和工具。
2、核酸分为两大类：
脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA（mRNA、tRNA、RNA）。
DNA是遗传信息到贮存和携带者，RNA主要是转录、传递DNA上的遗传信息，直接参与细胞蛋白质的生物合成。
3、核酸分子组成：
核酸是一种多聚糖核苷酸，其基本结构是核苷酸。
核苷酸可以分解为核苷和磷酸，核苷再进一步分解为含氮碱基和戊糖。
碱基分两类：
嘌呤碱和嘧啶碱。
所以，核酸由核苷酸组成，而核苷酸又是由碱基、戊糖和磷酸组成。
4、核苷酸：
核苷酸分为核糖核苷酸和脱氧核苷酸。
A/G/C/U/T/
5、核苷：
戊糖和碱基通过核苷键连接而成核苷。
核苷根据其所含戊糖不同分为核糖核苷和脱氧核糖核苷。
（五种）
6、核酸的分子结构：
一个核酸分子戊糖的3-羟基和另一个核酸分子戊糖的5-磷酸可脱水缩合，形成3,5-磷酸二酯键，许多核苷酸借助于磷酸二酯键相连形成的化合物称为多聚核苷酸。
7、U（尿嘧啶）只存在于RNA中，T（胸腺嘧啶）一般只存在于DNA中，在tRNA也少量存在
8、稀有碱基：
9、核苷酸的理化性质：
（1）共轭结构与紫外吸收（碱基的共轭双键使其具有紫外吸收）
（2）碱基堆积于氢键
10、核酸衍生物：
（1）能量分子：
AMP----ADP----ATP的形成
（2）酶的辅助因子（3）信号分子
11、核酸的理化性质
（1）DNA纤维状固体，RNA白色粉末
（2）溶解度：
不溶于一般的有机溶剂，溶于水，它们的钠盐在水中溶解度较大
（3）两性：
一般为酸性（在中性溶液中带负电荷）
（4）水解：
酸和碱都能引起水解，但DNA的磷酸二脂键在碱性条件下更稳定
（5）黏度：
高分子溶液比普通溶液黏度大的多，无规则线团比球状分子大，线性分子比无规则大（线>
无>
球）
（6）紫外吸收
<
1>
减色效应：
碱基堆积，紫外吸收降低
2>
增色效应：
核酸变性，碱基外露，紫外吸收增强
OD：
A260/A280————DNA=1.8，RNA=2.0
（7）沉降特性RND>
环形DNA>
蛋白质
（8）凝胶电泳
（9）核酸的变性、复性和分子杂交：
在某些理化因素作用下，DNA分子中的碱基堆积力和氢键断裂，空间结构被破坏，从而引起理化性质和生物学功能的改变，此现象称为核酸的变性。
变性DNA在适宜条件下，两条彼此分开的链经碱基互补可重新形成双螺旋结构，此过程称为复性。
不同来源的核酸变性后，合并在一起进行复性，只要它们存在大致相同的碱基互补配对序列，就可以形成杂化双链，此过程称为分子杂交。
杂交的分子可以为DNA/DNA、DNA/RNA或RNA/DNA。
用同位素标记一个已知序列的寡核苷酸，通过杂交反应就可以确定待测核苷酸是否含有与之相同的序列，这种被标记的寡核苷酸叫做探针。
致变性因素：
热射线、强碱酸、有机溶剂、变性剂
12、核酸的分离提纯：
细胞破解（核酸酶抑制剂）、除蛋白及多糖等杂质（酚、氯仿）、除杂质核酸
13、DNA测序：
化学方法、酶
4、2脱氧核糖核苷酸（DNA）
1、DNA的分子结构：
①一级结构：
DNA是由许多脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接起来的多聚核苷酸，DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序称为DNA的一级结构；
②二级结构：
DNA的二级结构是一个双螺旋立体结构，主干链反向平行，侧链碱基互补配对；
③三级结构：
DNA双螺旋进一步盘曲而成更加复杂的结构，称为DNA的三级结构。
2、DNA的碱基组成只有种的特异性，没有器官和组织的特异性
3、Chargaff规则：
A=T、G=C
4、稳定的双螺旋结构的作用力
5、DNA的生理功能：
遗传信息的载体
6、碱基互补
（1）原则：
A与T、G与C
（2）意义：
当一条核苷酸链的序列被酶确定以后，即可推知另一条互补链的序列，DNA序列，转录，反转录和翻译，都是以碱基互补作为分子基础的。
4、3核糖核苷酸（RNA）
1、RNA的分子结构：
一般为单链线性分子，局部双螺旋自身回折形成碱基互补
2、tRNA：
约占15%
（1）作用：
蛋白质合成中转运氨基酸，DNA反转录中代谢调节等有作用
（2）一级结构：
70-90核苷酸组成等
二级结构：
呈三叶草形，双螺旋占比例高
三级结构：
倒L型
3、mRNA结构
4、rRNA的结构：
80%，构成核糖体的骨架，大肠杆菌有3类RNA：
（5s，16s，23s），动物细胞中有4类（5s，5.8s，18s，28s）
第5章：
酶和维生素
5、1酶的概念
1、酶：
酶是活细胞内产生的在细胞内外均具有催化功能和活性的生物分子，因此称其为生物催化剂。
2、除少数具有催化功能的RNA外绝大多数的酶都为蛋白质，蛋白质酶是生物催化剂的主体，几乎所有生物化学反应都是在酶的催化下进行。
5、2催化机理
1、酶催化作用特性：
①高度专一性：
酶的催化专一性表现在对催化的反应和底物由严格的选择性，分为结构专一性（催化一种底物）和立体异构专一性（催化一类底物）；
②高效性：
酶是高效生物催化剂，通过降低反应活化能来加速化学反应；
③可调节性：
酶作为生物催化剂参与生物体新陈代谢，同时又是新陈代谢产物，故其催化活性可受许多因素的调节；
④不稳定性（易变性失活）：
绝大多数酶都是蛋白质，其催化的化学反应一般是在比较温和条件下进行，故任何使蛋白质变性的因素都可以使酶变性甚至失去催化活性。
2、酶的组成：
简单酶，仅有蛋白质组成，又称单纯酶；
结合酶，除了蛋白质还有非蛋白成分，又称全酶，结合蛋白质部分称为酶蛋白，其他非蛋白质部分称为酶的辅助因子，包括辅酶和辅基。
3、酶的分类：
胞内酶、胞外酶
4、辅助因子的功能：
辅助因子一般是一些小分子有机化合物或无机金属离子，
（1）功能：
酶活性中心的组成成分；
稳定酶分子构象；
是酶和底物相连接。
（2）辅基：
把与蛋白质以共价键相连的辅助因子称为辅基，主要是金属离子，用透析与超滤等方法与酶蛋白分离；
（3）辅酶：
与蛋白质结合较疏松的辅助因子称为辅酶，多为维生素B族，可用透析等方法与酶蛋白分开。
5、酶分子的活性中心：
酶是生物大分子，只有少数基团或特殊部位直接与底物结合并催化底物发生反应，这些基团或特殊部位称为酶活性中心或活性部位。
酶活性中心包括两个功能基团：
（1）结合基团，与底物结合，决定酶的专一性；
（2）催化基团，催化底物敏感键发生化学反应，决定酶的催化能力。
6、酶催化作用机理：
⑴锁与钥匙学说：
酶活性中心是酶与底物结合并进行催化反应部位，其形状与底物分子的部分基团形状互补，也称刚性模板理论；
⑵中间产物学说：
酶催化某一反应时，首先酶和底物结合生成中间复合物，然后再分解一种或数种产物，同时释放出酶；
⑶诱导契合学说：
酶与底物相互接近时，酶蛋白受底物诱导，酶活性中心构象发生变化，变得有利于与底物结合，导致彼此互相契合而进行催化反应。
7、酶促反应动力学：
酶促反应速率与酶活力单位
（1）1961年Et规定，在特定条件下，在1min内能转化1微摩尔的酶量为一个国际单位（UI）
（2）酶的比活力：
每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数
（3）酶活U---------一个活力单位1kat=1x107IU
8、底物浓度对酶促反应速度的影响：
底物浓度较低时，反应速度呈直线上升，底物增加时，速度增加很少，底物浓度增加到一定值时，反应速度达到极限值。
引出米氏常熟Km，为酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度，是酶的特定物理常数（即Km=[s]）：
①一般只与酶的性质，而与酶浓度无关，不同酶的Km值不同；
②Km也会因外界条件的影响而改变，测定酶的Km值可以作为鉴别酶的手段；
③1/Km值可近似的表示为酶对底物亲和力的大小，Km越小，则达到最大酶促反应速度一半所需底物浓度越小，表明酶与底物亲和力越强。
5、3酶反应动力学
1、酶浓度对反应速度的影响
2、激活剂与抑制剂对酶促反应速度的影响：
使酶从无活性转变为有活性的酶或使酶活性增强的物质为激活剂；
能使酶活力降低或失活的物质为抑制剂。
酶的抑制作用指抑制剂作用下酶活性中心或必需基团发生性质的改变并导致酶活性降低或丧失的过程。
3、按抑制剂作用方式分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
（1）可逆抑制剂：
抑制剂以非共价键与酶结合，用透析或超滤等方法把酶与抑制剂分开，使酶恢复催化活性，称为可逆抑制剂。
根据抑制剂、底物与酶三者的相互关系，可逆抑制剂可分为：
①竞争性抑制：
抑制剂与底物结构相似，均能与酶活性中心结合，两者与酶结合有竞争作用，加入抑制剂后，Km变大，υm不变，高浓度底物可有效解除抑制作用；
②非竞争性抑制：
抑制剂既可与底物结合，还可与酶-底物复合物结合，不与底物竞争酶的活性中心，增加底物浓度不能消除抑制作用，加入抑制剂后，Km不变，υm变小；
③反竞争性抑制：
抑制剂不与游离酶结合，只能与酶-底物复合物结合，加入抑制剂时，促进酶-底物复合物的形成，这种现象与竞争性抑制作用相反，Km变小，υm变小。
（2）不可逆抑制：
抑制剂以共价键与酶的必需基团结合，不能用透析或超滤方法使两者分开，故称为不可逆抑制作用。
4、酶活性的调节：
为了使新陈代谢能有条不紊的进行，生物体内的酶还具有自我调节功能，称为酶活性调控。
主要方式有：
⑴别构酶调节作用：
酶的别构中心与某些化合物非共价键结合，引起酶分子构象变化，从而导致酶与底物亲和力改变，分为激活效应和抑制效应；
⑵反馈调节作用：
代谢的中间产物或终产物浓度抗原
影响该代谢途径起始阶段的某一步反应；
加速反应速度成为正反馈，反之为负反馈，本质为别构调节；
⑶可逆共价修饰调节：
酶分子某些基团发生可逆的共价修饰，引起酶活性改变，即激活或被抑制；
⑷酶原激活：
有些酶在体内合成或刚分泌出来是以无活性的前提存在，称为酶原，通过，某种特异性蛋白酶的有限水解，切去一条或数条小肽段后构象发生变化，转变为有活性的酶而发挥作用的过程称为酶原的激活，这一过程是不可逆的。
5、酶活力测定：
根据酶具有专一性催化能力，用酶活力表示酶的存在数量，所谓酶活力是指酶催化一定化学反应的能力，其大小用单位制剂中的酶活单位表示。
酶单位指在一定反应条件西安单位时间内完成一规定的反应量所需酶量。
6、辅酶和维生素：
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合并共同完成催化作用，称之为辅酶；
它们大多数是维生素，维持生物体正常生命活动必需的一类小分子微量有机化合物，必需从食物中获取。
7、各种维生素：
按其溶解性分为两大类：
（1）一类是脂溶性维生素，包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等；
（2）另一类是水溶性维生素，包括维生素B族和维生素C（水溶性维生素是构成酶的辅助因子的重要成分。
维生素B族
别名
升级会员 