生物化学与分子生物学教案.docx
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生物化学与分子生物学教案
生物化学与分子生物学教案
2005级本科
王顺 讲师
教材：
生物化学（第六版）
周爱儒 主编
人民卫生出版社
2006.8―――2006.12
教案首页
课程名称
生物化学和分子生物学
章节
绪论、第一章第1节
授课对象
2005级本科
授课时间
2006.8.28
授课学时
2
授课地点
六教室
教学目的与要求
掌握：
生物化学、分子生物学的基本概念。
蛋白质的元素组成，蛋白质的含氮量，蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。
肽键与肽链。
了解：
生物化学与医学的关系，生物化学的发展简史与新进展，生物化学与分子生物学常用的技术及应用。
教学重点与难点
重点：
蛋白质平均含氮量，氨基酸分类及理化性质。
肽键与肽链、蛋白质的分子组成。
难点:
等电点与pH值之间的关系
教学方法
讲授式＋启发式。
以酵母发酵过程、营养学、双螺旋结构等为典型例子介绍生物化学的诞生及发展的三个阶段，激发学生的学习兴趣。
教具
黑板＋多媒体教学
板书提纲
叙述生物化学阶段：
１８世纪下半叶至二十世纪初
动态生物化学阶段：
二十世纪初至５０年代
机能生物化学阶段：
二十世纪５０年代至今
氨基酸分类归纳：
碱性赖精组，酸性天和谷 含硫半甲硫，羟基酪苏丝 芳香苯色酪，分支缬亮异
教学步骤
绪论50min
第一节生物化学发展简史15min
什么是生物化学？
生命的化学
（通过对历史的回顾激发学生学习兴趣）
叙述生物化学阶段：
１８世纪下半叶至二十世纪初
举例：
实验室合成尿素 EmilFischer用化学方法合成18肽 酶的概念的提出
动态生物化学阶段：
二十世纪初至５０年代
举例：
各种代谢途径的研究 糖酵解 三羧酸循环机制 物质代谢与能量代谢的偶联
机能生物化学阶段：
二十世纪５０年代至今 进入分子生物学时期 迅猛发展
引出又一概念：
分子生物学
举例：
α螺旋是蛋白质分子二级结构的形式之一 DNA是遗传的物质基础
DNA双螺旋是提示遗传信息传递的敲门砖 遗传信息按中心法则传递
DNA“克隆”使基因操作无所不能 人类基因组计划拉开了基因组学的序幕
我国科学家对生物化学发展的贡献：
吴宪 刘思聪 牛胰岛素的人工合成
第二节当代生物化学研究的主要内容15min
（明确生物化学学习的内容结构与方向）
1.生物分子的结构与功能
2.物质代谢及其调节
3.基因信息传递及其调控
第三节生物化学与医学10min
作为医学基础课 是医学发展的“催化剂”
第四节本书纲要10min
按照生物化学的发展过程分四篇二十二章来学习，并提供适当的学习方法和建议。
第一篇生物大分子的结构与功能
第一部分内容以生物大分子为出发点系统学习蛋白质、核酸、酶等知识，为后续课程奠定基础。
第一章蛋白质的结构与功能
第一节蛋白质的分子组成50min
蛋白质（protein）是由许多氨基酸（aminoacids）通过肽键（peptidebond）相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性 （5min）
1.蛋白质是生物体重要组成成分 分布广 含量高
2.蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用
4）物质的转运和存储
5）运动与支持作用
6）参与细胞间信息传递
3.氧化供能
一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（25min）
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100
（通过习题对蛋白质含氮量恒定进行讲解，并引导出蛋白质含量测定的方法之一：
经典凯式定氮法）
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
（一）氨基酸的分类
非极性疏水性氨基酸
极性中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
（根据课件中20种基本氨基酸化学结构式，对其特点进行总结分析，帮助学生进行知识点的总结与归纳）
氨基酸分类归纳：
碱性赖精组，酸性天和谷 含硫半甲硫，羟基酪苏丝 芳香苯色酪，分支缬亮异
通过记忆口诀掌握15种氨基酸，另外环状亚氨基酸为脯氨酸，最简单氨基酸是甘氨酸，含一个甲基的是丙氨酸，还有两种酰胺即天冬酰胺和谷氨酰胺
（二）氨基酸的理化性质
1.两性解离及等电点
等电点（isoelectricpoint,pI）：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
（通过等电点的计算，使学生进一步明确氨基酸的两性解离特性。
）
2.紫外吸收 280nm共轭双键色氨酸、酪氨酸
（通过对紫外吸收的讲解，使学生先明确蛋白质含量测定的方法——紫外分光光度法的理论依据）
3.茚三酮反应
（通过课件中的图片及小实验明确茚三酮反应的化学实质及应用）
二、肽（20min）
（一）肽
肽键（peptidebond）是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
（通过课件图示明确肽键的概念及其形成过程）
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽（oligopeptide），由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽（polypeptide）。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基（residue）。
多肽链（polypeptidechain）是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
N末端：
多肽链中有自由氨基的一端
C末端：
多肽链中有自由羧基的一端
（通过对肽的讲解，使学生能初步理解蛋白质的组成）
（二）生物活性肽
1.谷胱甘肽（glutathione,GSH）
由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成，但第一个肽键与一般肽键不同，由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成。
半胱氨酸中巯基是其主要功能基团，具有还原性。
（通过对谷胱甘肽的学习，为后续课糖代谢中磷酸戊糖途径相关内容做好铺垫）
2.多肽类激素及神经肽
思考题或作业
1.什么是生物化学？
如何理解“生物化学是生命科学领域重要的领头学科之一”？
2.蛋白质的基本组成单位是什么？
其结构特征是什么？
课后记
绪论课，通过列举生活中的实例，尤其列举现在分子生物学发展的前沿知识，能激发学生学习生化的兴趣和积极性。
通过自身的学习积累，给学生一些学习经验和方法介绍，接近师生的距离。
刚开始接触蛋白质的相关内容，要求掌握的知识点比较简单，学生能够理解和接受。
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课程名称
生物化学和分子生物学
章节
第一章第2节
授课对象
2005级本科
授课时间
2006.8.30
授课学时
2
授课地点
六教室
教学目的与要求
掌握：
1、蛋白质的一、二、三、四级结构
2、模体、结构域、分子伴侣的概念。
教学重点与难点
重点：
分子结构特点及影响其结构稳定的因素。
模体、结构域、分子伴侣的概念。
难点：
肽单元概念理解
α-螺旋结构特点及影响其结构的稳定因素。
教学方法
讲授式＋启发式＋对比法。
蛋白质的分子结构采取层层启发的方法由初级到高级递进讲解，
并配合形象立体的投影，激发学生的学习兴趣。
最后总结对比蛋白质一、二、三、四级结构。
教具
黑板＋多媒体教学
板书提纲
蛋白质的一级结构 肽键二硫键
蛋白质的二级结构 氢键 α-螺旋 β-折叠 β-转角和无规卷曲
蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等
蛋白质的四级结构 疏水作用 氢键和离子键
蛋白质结构：
一级氨酸串为链二级肽链有折卷三级盘曲更复杂四级多链合成团
教学步骤
第二节蛋白质的分子结构（利用图片形象教学，加深理解）100min
一、蛋白质的一级结构（10min）
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键：
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
举例：
牛胰岛素的一级结构
有A、B两条多肽链组成，A链21个AA，B链30个AA，有3个二硫键（1个A链内，另两个
位于A、B链之间，A6-11、A7-B7，A20-B19）
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构 （40min）
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，
并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：
氢键
（一）肽单元[10min]
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置
为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元（peptideunit）。
教学步骤
蛋白质二级结构的主要形式
1.α-螺旋[10min]
结构要点：
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距0.54nm，侧链伸向外侧，每个肽键的N-H
氢和后面的第四个肽键的羰基氧形成氢键。
氢键方向与螺旋主轴方向基本平行。
举例：
毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白等几乎全都卷曲成α-螺旋
2.β-折叠[5min]
结构要点：
呈锯齿状（折纸状），侧链交替位于锯齿状结构上下方，一般较短，5-8个AA，
若干肽段锯齿状可平行排列（走向相同或相反），肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键。
举例：
蚕丝蛋白几乎全部是β-折叠
3.β-转角和无规卷曲[5min]
结构要点：
发生于肽链进行180度回折时的转角上，由4个AA组成，第一个残基的羰基氧
和第四个残基的亚氨基氢形成氢键，形成一个紧密的环，第二个残基通常为脯氨酸。
举例:
球蛋白中含量很高，约占全部残基1/4.
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
（四）模体（超二级结构）[5min]
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一
个特殊的空间构象，被称为模体（motif）。
举例：
常见的模体锌指结构
（五）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响[5min]
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成α-螺旋或
β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
三、蛋白质的三级结构（30min）
（一）三级结构[10min]
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键：
疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。
举例：
肌红蛋白
（二）结构域[10min]
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，
各行使其功能，称为结构域（domain）。
（三）分子伴侣[10min]
分子伴侣（chaperon）通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
四、蛋白质的四级结构（15min）
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的
亚基（subunit）。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
举例：
血红蛋白
教学步骤
归纳总结蛋白质一、二、三、四级结构的对比，进行横向和纵向的总结，通过记忆口诀帮助学生进行巩固。
一级氨酸串为链二级肽链有折卷三级盘曲更复杂四级多链合成团
五、蛋白质的分类（5min）
根据蛋白质组成成分
根据蛋白质形状
思考题或作业
1.什么是蛋白质的二级结构？
主要有哪几种？
各自的结构特征？
2.举例说明模体和结构域的概念及其与蛋白质二、三级结构的差别。
课后记
利用蛋白质数据库（PDB）中的图片，利用动态三维效果图使学生通过由平面到立体的感观认识，学习蛋白质的一、二、三、四级结构，学生能接受比较抽象的知识点，收到较好的效果。
通过记忆口诀使知识点易消化，并引导学生由点到面进行知识的总结归纳。
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课程名称
生物化学和分子生物学
章节
第一章第3、4节
授课对象
2005级本科
授课时间
2006.9.4
授课学时
2
授课地点
六教室
教学目的与要求
掌握：
蛋白质理化性质及分离纯化的方法和原理。
了解：
蛋白质分子结构与功能的关系。
组成蛋白质的多肽链氨基酸序列及蛋白质空间结构的测定方法。
教学重点与难点
重点：
蛋白质纯化方法理化性质、纯化方法。
难点：
蛋白质变性、沉淀、凝固三者关系。
教学方法
讲授式＋启发式。
辅助案例讨论式教学。
以“分子病”和“疯牛病”为案例讲清楚蛋白质结
构与功能的关系。
并通过举例如卤水点豆腐或提出问题讨论蛋白质盐析、沉淀与变性、凝固
的关系。
教具
黑板＋多媒体教学
板书提纲
蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系
沉淀的蛋白质不一定变性，也不一定凝固；
变性的蛋白质易于沉淀，但也不一定沉淀；
凝固的蛋白质一般沉淀，同时变性。
蛋白质的分离和纯化
（一）透析及超滤法
（二）丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀
（三）电泳
（四）层析
（五）超速离心
教学步骤
第三节蛋白质结构与功能的关系40min
一、蛋白质一级结构与功能的关系（15min）
（一）一级结构是空间结构的基础
例：
牛核糖核酸酶一级结构与空间结构的关系。
（二）一级结构与功能的关系
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
例：
不同哺乳类动物胰岛素分子结构相似执行调节糖代谢的功能
氨基酸序列提供重要的生物化学信息
例:
细胞色素C比较一级结构，了解物种进化间的关系
重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病
例：
镰刀形红细胞贫血
由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。
二、蛋白质空间结构与功能的关系（25min）
（一）肌红蛋白和血红蛋白结构
（利用图片进行详细对照和比较，再讲解。
）
教学步骤
（二）血红蛋白的构象变化和结合氧
协同效应（cooperativity）：
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应（positivecooperativity）
如果是抑制作用则称为负协同效应（negativecooperativity）
变构效应（allostericeffect）：
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
（通过血红蛋白和肌红蛋白结构和功能（结合运输氧的能力）的比较，使学生正确理会蛋白质
空间结构与功能的关系。
）
（三）蛋白质构象改变与疾病 （问题启发式教学，联系临床，强化学生记忆）
蛋白质构象疾病：
若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。
蛋白质构象改变导致疾病的机理：
有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
这类疾病包括：
人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
例：
疯牛病发病机制：
朊病毒蛋白α-螺旋→β-折叠
第四节蛋白质理化性质及其分离纯化60min
一、蛋白质的理化性质（与氨基酸理化性质对比学习）（30min）
（一）蛋白质的两性电离5min
蛋白质的等电点（isoelectricpoint,pI）
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
举例：
人体内蛋白大多带有负电荷人体体液pH=7.4蛋白质等电点pI=5.0
（二）蛋白质的胶体性质5min
蛋白质胶体稳定的因素：
颗粒表面电荷 水化膜
通过对胶体性质的学习，为学生总结分离纯化蛋白的方法：
盐析的原理，为实验教学做好铺垫。
（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固10min
蛋白质的变性（denaturation）：
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
变性的本质：
破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
造成变性的因素：
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
应用举例：
Ø临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
Ø此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性（renaturation）。
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
蛋白质的凝固作用（proteincoagulation）：
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系
沉淀的蛋白质不一定变性，也不一定凝固；
变性的蛋白质易于沉淀，但也不一定沉淀；
凝固的蛋白质一般沉淀，同时变性。
（四）蛋白质的紫外吸收5min
总结出蛋白质含量测定的方法：
紫外分光光度法
（五）蛋白质的呈色反应5min
⒈茚三酮反应（ninhydrinreaction）
⒉双缩脲反应（biuretreaction）
二、蛋白质的分离和纯化（结合生化实验课教学进行讲解，做好实验课的铺垫）20min
（一）透析及超滤法4min
透析（dialysis）：
利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
超滤法：
应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
（二）丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀4min
盐析（saltprecipitation）是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
（三）电泳4min
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳（electrophoresis）。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。
*等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。
*双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。
（四）层析4min
蛋白质分离常用的层析方法
*离子交换层析：
利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。
*凝胶过滤（gelfiltration）又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。
（五）超速离心4min
超速离心法（ultracentrifugation）既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
通过对实验方法的介绍，使学生除掌握方法外，还应使学生明确在进行蛋白纯化工作中必须多种方法联合应用才能达到真正的纯化目的。
三、多肽链中氨基酸序列分析5min
以前用化学法费时费力现在运用自动化分析仪器
四、蛋白质空间结构测定5min
二级结构测定
三级结构测定
思考题或作业
1.举例说明蛋白质的一级结构、空间结构与功能之间的关系？
2.何谓蛋白质变性？
变性与沉淀的关系如何？
蛋白质变性原理有何应用价值？
3.蛋白质纯化的方法哪几种？
原理是什么？
课后记
本次课教学内容多，学生不易理解和消化，要求学生课后要进行自学和巩固。
通过氨基酸和蛋白质理化性质的对比学习，使学生能更好地掌握相关知识。
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课程名称
生物化学和分子生物学
章节
第二章1-3节
授课对象
2005级本科
授课时间
2006.9.6
授课学时
2
授课地点
六教室
教学目的与要求
掌握：
核酸一级结构特点。
DNA、各种RNA的空间结构特点和功能。
了解：
核酸的分类、化学组成、核苷酸的生理功能及结构特点。
教学重点与难点
重点：
核苷酸的结构与生理功能。
DNA、mRNA、tRNA、rRNA的结构特点、功能。
难点：
DNA双螺旋模型结构要点。
.mRNA、tRNA、rRNA的结构特点。
教学方法
讲授式＋背景启发式。
通过双螺旋发现背景的介绍，让同学们自己发现双螺旋。
并通过形象
的Powerpoint将双螺旋展示给大家。
教具
黑板＋多媒体教学
板书提纲
DNA右双螺旋结构模型要点总结
右双螺旋，反向平行
碱基在内，主链在外
碱基互补，A＝T，G≡C
螺旋一圈，十对碱基
结构稳定，副键维系
大沟小沟，调节关键
教学步骤
第二章核酸的结构与功能
第一节核酸的化学组成及一级结构20min
一、核苷酸的结构
碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。
核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
二、核酸的一级结构
核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
（明确核酸序列的书写方法，5’在左3’在右，与蛋白质一级结构书写方法N在左C在右
相对应。
）
第二节DNA的空间结构与功能40min
一、DNA的二级结构----双螺旋结构模型
（一）DNA双螺旋结构的研究背景
碱基组成分析
Chargaff规则：
[A]=[T] [G]≡[C]
碱基的理化数据分析 A-T、G-C以氢键配对较合理
DNA纤维的X-线衍射图谱分析
教学步骤
（二）DNA双螺旋结构模型要点
DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，
以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
螺旋直径为2nm，形成大沟（majorgroove）及小沟（minorgroove）相间。
碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：
A=T;G≡C）。
相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。
氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
（用图表与学生一起总结归纳蛋白质二级结构中α螺旋与DNA双螺旋之间的异同点，进而帮助学生消化理解相关知识点。
）
（三）DNA双螺旋结构的多样性
二、DNA超螺旋结构及其在染色质中的组装
（一）DNA的超螺旋结构
（二）原核生物DNA的高级结构
（三）DNA在真核生物细胞内的组装
（介绍一些研究新进展，表观遗传学的内容，即对组蛋白进行基团修饰，进而对基因表达调控起作用，激发学生学习兴趣）
三、DNA的功能
DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
第三节RNA的结构与功能40min
一、信使RNA的结构与功能
mRNA结构特点
1.大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C´2也是甲基化，形成帽子结构：
m7GpppNm-。
2.大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷
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