生物化学与分子生物学.docx
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生物化学与分子生物学
生物化学与分子生物学
[填空题]
1什么是生物化学？
参考答案：
生物化学（简称"生化"）是医学的重要基础学科之一。
它是用化学的原理和方法探讨生命现象的科学领域，可概括称为"生命的化学"。
其研究涉及生物体的化学组成；生物膜、酶、维生素、代谢、激素；遗传生化；组织与血液生化；分子病；营养与衰老的分子基础等。
[填空题]
2什么是分子生物学？
参考答案：
分子生物学是20世纪从生物化学扩展建立的一门生命科学的新学科，它从分子水平上研究生命现象的物质基础，探讨细胞的大分子、亚细胞结构和染色体，蛋白质与核酸，并重点揭示基因的结构、复制、转录与翻译，遗传信息的维持、传递和表达，以及细胞信号的转导等。
[填空题]
3生化和分子生物学与临床医学有何联系？
参考答案：
这两门学科与临床医学有着十分密切的联系，通过生化和分子生物学技术，有助于从分子水平阐明许多疾病的发病机制，为它们的预防和治疗提供新思路和新途径，例如近年来已发现2型糖尿病是一种多基因遗传异质性疾病，在不同患者可能由不同基因变异而发病，又如细胞癌基因、促癌基因与抑癌基因参与了某些癌肿的发生和发展。
[填空题]
4细胞有哪两大类？
它们的结构如何？
参考答案：
根据它们在进化中的地位和结构的复杂程度，可将细胞分为两大类。
（1）原核细胞：
一般较小，为1～10μm，其外部由细胞膜包围，膜外紧贴着细胞壁，胞质中含有一环状DNA，分布于核区。
另外，还含有核糖体、中间体、糖原粒和脂肪滴，但不含线粒体和内质网。
细菌、立克次体和支原体等属原核细胞。
（2）真核细胞：
其结构可分为细胞膜、细胞质和细胞核3部分。
真核细胞含有的亚细胞显微结构又分为膜相结构和非膜相结构。
前者包括细胞膜、核膜和各种由膜包绕的细胞结构，如线粒体、高尔基复合体、溶酶体和内质网等。
膜相结构的膜统称为生物膜；后者指没有膜环绕的各种细胞结构，如核糖体、染色质、核仁等。
[填空题]
5生物膜的化学组成是什么？
参考答案：
生物膜是由脂类、蛋白质和糖类组成的复杂结构，前两者又是所有膜的主要成分。
在同一细胞和不同细胞的不同生物膜中，它们的组成却相差悬殊。
根据不同类膜的蛋白质和脂类含量的差异，可将膜性结构分为3种。
（1）高脂性膜：
神经组织的髓鞘即属此类，其成分以脂类为主，一般可达75%～80%，约含蛋白质18%，糖类3%。
这类膜的通透性较差，但绝缘性良好。
常以脂蛋白（磷脂、整合蛋白等）的形式组成双分子脂类层，即脂双层。
（2）高蛋白质性膜：
以线粒体内膜为代表，其蛋白质成分高达75%，脂类约25%。
该膜上含有许多重要的酶系，可参与氧化磷酸化。
（3）普通膜：
如一般人体细胞的细胞膜，其蛋白质与脂类的比例较为均匀。
[填空题]
6蛋白质是怎样组成的？
参考答案：
蛋白质是生物界普遍存在的一类重要大分子（macromolecules）化合物，是细胞的主要成分之一。
它的主要组成元素为碳、氢、氧、氮，还含有磷、硫、铁、锌和铜等。
各种蛋白质的含氮量较恒定，平均为16%（14%～18%），每100g样品中蛋白质的克数等于每克样品含氮克数×6.25×100，蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
[填空题]
7简述氨基酸的分类和结构特点。
参考答案：
氨基酸是一般具有一个或两个氨基的有机酸，在人体内以游离或结合状态出现，组成人体蛋白质的天然氨基酸共20种，称为α氨基酸，但具有不同的侧链，现根据它们的侧链结构与理化性质，可将其分为4大类，各以三字母略号表示。
（1）酸性侧链的氨基酸：
谷氨酸（Glu），天冬氨酸（Asp）。
（2）碱性侧链的氨基酸：
组氨酸（His），赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg）。
（3）非极性侧链的氨基酸：
甘氨酸（Gly），丙氨酸（AlA.，亮氨酸（Leu），缬氨酸（Val），异亮氨酸（IlE.，苯丙氨酸（PhE.，色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met），脯氨酸（Pro）。
其中脯氨酸属亚氨基酸。
（4）不携带电荷的极性侧链氨基酸：
天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln），半胱氨酸（Cys），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），酪氨酸（Tyr）。
[填空题]
8什么是氨基酸的两性性质和等电点（pI）？
参考答案：
氨基酸分子既含有碱性的氨基，又含有酸性的羧基，因此是两性化合物。
当在水溶液中时，氨基酸的氨基和羧基同时电离以生成双极离子。
若将氨基酸的水溶液酸化，其双极离子会与H+结合而成阳离子；若向氨基酸水溶液加入碱，双极离子的氨基氮原子上一个H+就与OH﹣生结合，生成1分子H2O，致使双极离子变成阴离子，此即氨基酸的两性性质。
在一般情况下，氨基酸的氨基和羧基的电离程度不相等，因此，纯净氨基酸的水溶液不一定呈中性。
若对氨基酸水溶液的pH进行适当调节，使其氨基和羧基的电离程度相等，此时氨基酸溶液的pH称为其等电点，氨基酸则为兼性离子，呈电中性，在电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。
当氨基酸所在溶液的pH值小于其pI时，氨基酸将解离成阳离子；当所在溶液的pH大于其pI时，氨基酸则解离成阴离子。
[填空题]
9列表讨论蛋白质的四级结构。
参考答案：
[填空题]
10什么是亚基？
什么是域（domain）？
参考答案：
蛋白质的三级结构常由两条或两条以上的多肽链通过非共价键相互缔合而成，其中每条多肽链（一级结构相同或不相同）即称为亚基（subuit）。
域的概念指下列几种情况：
①蛋白质二级结构中的紧密球状折叠区。
②其分子结构未知时，按功能限定的蛋白质分子的一定区域，如催化区和穿膜区。
③细胞的脂双层膜内由一些组分（磷脂、整合蛋白等）构成的区域。
④DNA中易被DNA酶降解的表达基因的一段序列。
[填空题]
11何谓蛋白质的变性？
临床上有何应用价值？
参考答案：
一些物理、化学因素可破坏蛋白质的空间结构，引起其理化性质与生物活性发生显著改变，此种现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性不涉及其一级结构，即多肽链的共价键并未断裂，而仅是蛋白质分子某些次级键被破坏，致使其原有的特定空间结构变为无规则和松散。
导致蛋白质变性的化学因素有强酸、强碱、有机溶剂、去污剂、尿素等；物理因素包括加热、紫外线照射、高压、超声波、电离辐射和机械搅拌等。
如致变性因素较温和，或在变性的初期，蛋白质分子尚未受深度破坏，一旦移除致变性因素后，蛋白质的空间结构与原有理化性质和功能就会恢复原状，即此种变性为可逆性，称为蛋白质的复性。
蛋白质变性的原理已广泛应用于临床医学，例如75%乙醇，高温高压，紫外线和电离辐射等用于消毒、灭菌，可使细菌与病毒的蛋白质变性而丧失致病与繁殖能力。
[填空题]
12什么是酶？
酶与一般催化剂有何区别？
参考答案：
酶是生物体内的高效催化剂，它与一般催化剂的区别表现在：
（1）来源和化学本质不同。
酶是活细胞产生的蛋白质，凡高温、强酸、强碱、重金属盐或紫外线均易使其变性而丧失催化活性。
酶催化的反应皆在较温和的条件下进行；而在上述条件下，一般催化剂则较为稳定，酶在生物体内还经常不断更新。
（2）酶的催化效率非常高。
较一般催化剂高107～1012倍。
（3）酶具有高度特异性。
一般可分为绝对特异性（只能催化一种或两种结构极相似化合物的某种反应）、相对特异性（对底物要求不甚严格）和立体异构特异性（如精氨酸酶只催化L-精氨酸水解，而对D-精氨酸无作用）。
一般催化剂如H+能催化淀粉、脂肪与蛋白质的水解；而生物体内消化淀粉、脂肪和蛋白质将由淀粉酶、脂肪酶和蛋白酶各司其职，分别完成水解。
亦即一种酶只能作用于一种或一类化合物（称为酶的底物），或作用于一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
[填空题]
13试述酶的分子组成。
参考答案：
酶和其他蛋白质一样，有其特定的1～4级结构。
仅由氨基酸残基构成的酶，称为单纯酶。
其中如核糖核酸酶由一条肽链组成，叫做单体酶；而另一些酶含有多条肽链，则称为寡聚酶。
结合酶是指酶蛋白与辅助因子结合而形成的复合物（即全酶）。
辅助因子又可分为辅酶和辅基。
辅酶与酶蛋白呈疏松结合，可借助透析或超滤技术除去，多种辅酶是B族维生素；辅基常为金属离子或小分子有机化合物，它们与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤除去
[填空题]
14怎样构成酶的活性中心？
参考答案：
凡与酶活性有关的重要基团称为必需基团，这些必需基团可来自同一肽链的不同位置，甚至也可来自不同肽链，它们在形成高级结构时，可彼此靠近构成一个特定的空间结构区域，从而促进酶与底物的特异结合并将底物转化为产物。
此区域即酶的活动中心。
必需基团又分为结合基团和催化基团。
前者为酶与底物结合所必需，决定酶对底物的特异性；后者为催化作用所必需，决定催化反应的特异性。
例如，构成木瓜蛋白酶活性中心的巯基，咪唑基和巯基分别由Asp-174，His-158和Cys-25所提供，还有一些必需基团位于活性中心以外，既不与底物结合，又不起催化作用，但在维持酶的活性构象上十分重要，故称其为活性中心外的必需基团。
[填空题]
15解释下列名词：
限速酶、变构酶、同工酶、酶原。
参考答案：
（1）限速酶、变构酶：
细胞内许多代谢途径，均由一系列连续反应构成，而反应速度最慢的一步可控制全途径的总速度，称为限速步骤，催化此步骤的酶为限速酶。
大多数限速酶受配体（ligands）调节，限速酶与配体结合后能引起构象改变，进而致使其催化活性改变。
故限速酶即是变构酶或称别位酶
（2）同工酶：
指催化相同的生化反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶的变化有助于某些疾病的临床诊断，如血清中磷酸肌酸激酶（CPK）和乳酸脱氢酶（LDH）的同工酶检测，可用于心肌梗死的早期诊断。
（3）酶原：
有些酶在细胞内合成或初分泌时无活性中心或活性中心被掩盖，因此不表现酶活性。
这种无活性的前身物称为酶原。
从酶无活性状态转化成有活性的过程，称为酶原的激活，如胃蛋白酶原在pH值1.5时可变成胃蛋白酶。
[填空题]
16简述核酸的分类和分子组成。
参考答案：
核酸分为核糖核酸（RNA.和脱氧核糖核酸（DNA.两大类：
[填空题]
17单核苷酸与多核苷酸（即核酸）是怎样组成的？
核酸的一级结构的表示规则是什么？
参考答案：
碱基和核糖或脱氧核糖通过糖苷键形成核苷或脱氧核苷。
核苷或脱氧核苷再通过酯键与磷酸连接，组成单核苷酸或脱氧单核苷酸，核糖核苷酸有核苷一磷酸（NMP）、核苷二磷酸（NDP）和核苷三磷酸（NTP）；脱氧核糖核苷酸有脱氧核苷一磷酸（dNMP）、脱氧核苷二磷酸（dNDP）和脱氧核苷三磷酸（dNTP）。
许多分子的单核苷酸之间借助磷酸二酯键连接成多核苷酸，即核酸。
核苷酸相互连接时，由前一个分子核苷酸的3’﹣OH与下一分子核苷酸的5’位磷酸之间形成3’，5’-磷酸二酯键，从而伸展成一个无分支的线性大分子，其两个末端各称为3’末端与5’末端。
核酸的一级结构，是指其分子中核苷酸的排列顺序，由于组成的碱基不同，也可称为碱基顺序。
DNA和RNA一级结构的书写规则是从5’端到3’端。
例如：
5’ATGCCGT3’。
[填空题]
18试述DNA的二级结构和空间结构。
参考答案：
（1）DNA的二级结构——双螺旋结构。
1953年，Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构具有下列特点：
1）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成双螺旋结构，一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向必定是3’→5’。
碱基位于螺旋内侧，脱氧核糖与磷酸在螺旋外侧。
一般为右手螺旋，表面有深沟、浅沟各一条。
2）螺旋直径为2nm，碱基相距0.34nm，每10对碱基形成一个螺旋，螺距3.4nm。
3）碱基平面垂直于螺旋中心轴。
相邻碱基互相偏离36°，溶液中相邻碱基平面错开约20°，稳定双螺旋结构的力主要是相邻碱基平面间的碱基堆叠力，即VanderWaal力。
4）DNA分子的两条链严格按碱基配对规律，即A配T，G配C。
对应碱基间靠氢键相连。
A-T间2条氢键（A=T），G-C间3条氢键（G≡C.，形成互补链。
5）上述结构称为B-DNA，最为稳定。
DNA因含水量的不同，其二级结构也显示一定差异，向其水溶液中加入乙醇，双螺旋可从B-DNA变向C-DNA，最后变成A-DNA。
1979年Rich等又发现左手螺旋的DNA存在，因螺旋曲折呈锯齿状，故称为Z-DNA。
肝癌诱发剂黄曲霉B1，具有强烈阻碍B-DNA向Z-DNA转变的作用。
DNA的基本功能是以基因形式携带遗传信息，通过复制与转录，使遗传信息代代相传，从而成为生命遗传繁殖和个体生命活动的物质基础。
基因是指DNA分子中的特定区段，其所含核苷酸序列决定了表达的蛋白质分子的氨基酸序列，亦反映出基因的功能。
（2）DNA的超螺旋结构：
原核生物的DNA分子会在双螺旋的基础上进一步扭转盘曲，形成超螺旋，使体积压缩。
在真核生物的染色质中，组蛋白H2A，H2B，H3和H4各两分子组成八聚体，八聚体外绕有近两圈140～145个碱基对的DNA，构成一个核小体（nucleosomE.。
各核小体之间由组蛋白Hi结合25～100个碱基对的DNA进行连接，组成串珠状结构，此即高等动物染色质的基本结构。
串珠状结构进一步卷曲成筒状，即为染色质纤维，再进一步折叠，就形成了染色单体。
人类细胞核中共有46条（23对）染色体，它们的DNA总长达1.7m，但经过折叠压缩，46条染色体总长不过200nm。
[填空题]
19RNA的结构有何特点？
它们怎样发挥生理功能？
参考答案：
RNA分子的结构以单链为主，有别于DNA的双链结构。
（1）信使RNA（mRNA.：
1）5’端的帽子结构：
真核生物的成熟mRNA的5’端常以7-甲基鸟嘌呤和三磷酸鸟苷为分子的起始结构，如m7GpppG…。
2）3’末端附有一段长短不一的多聚腺苷酸（polyA.尾，如m7GpppG…AAA…AAA，一般由数十个至100多个腺苷酸连接而成，称为多聚A尾。
随着mRNA存在的时间延续，多聚A尾会缓慢变短。
目前认为它可能与增加mRNA的转录活性，维持mRNA的稳定和对翻译起始的调控有关。
生物体内，mRNA分子的长短，可决定其要翻译出的蛋白质的相对分子质量大小，在各种RNA中，mRNA的寿命最短，当它完成了功能后即被降解消失。
3）mRNA的功能，是将细胞核内DNA携有遗传信息的碱基顺序，按碱基互补的原则，抄录并转送到胞质的核糖体，以决定蛋白质合成的氨基酸序列。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定多肽链上的一个氨基酸，称为三联体密码或遗传密码。
如phe的一个遗传密码是UUC。
大多数氨基酸具有2个以上的遗传密码。
（2）转运RNA（tRNA.：
属细胞内相对分子质量最小的一类核酸，已测定其一级结构的tRNA共100多种，由70～90多个核苷酸组成，含10%～20%的稀有碱基，如双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（ψ）和甲基化嘌呤（mG，mA.等。
tRNA的二级结构呈三叶草形，其组分包括：
位于上方的DHU环和Tψ环；下方的反密码环通过其中的3个碱基5’-GUA-3’识别mRNA分子上对应的互补三联体密码，然后将正确的氨基酸接合到tRNA3’末端的CCA-OH结构上，此处称为氨基酸臂，负责携带与转运氨基酸。
tRNA的共同三级结构是倒"L"形。
（3）核蛋白体RNA（rRNA.：
它是细胞内含量最多的RNA，占RNA总量的80%以上。
rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体（ribosomE.。
原核生物和真核生物的核糖体皆由易解聚的大小两个亚基组成，它们是蛋白质生物合成的场所。
[填空题]
20何谓核酶（ribozyme）？
参考答案：
核酶是一种具有催化活性的小分子RNA，能降解RNA，并在RNA合成后的修饰中发挥重要作用。
[填空题]
21什么是杂交？
探针有何重要价值？
参考答案：
如将不同的DNA链放在同一溶液中作变性处理或将单链DNA与RNA放在一起，只要某些区域或链的大部分出现碱基配对的可能性，它们之间即可形成局部双链。
这一过程称为核酸杂交。
探针是在核酸杂交的基础上发展起来的一种用于研究和诊断的新技术工具，凡能与特定目标核酸序列发生杂交，并含有示踪物的核酸片段，称为核酸探针。
例如，将标志32p或生物素的小分子核苷酸与变性的待测DNA进行杂交，如判断结果呈阳性反应，则说明待测DNA与探针有同源性。
从已确诊为珠蛋白生成障碍性贫血患者的白细胞提取DNA，制成诊断探针，即可借助同待查患者DNA的杂交，完成珠蛋白生成障碍性贫血的早期诊断。
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[填空题]
22人体内葡萄糖的代谢包括哪些主要途径？
参考答案：
葡萄糖的主要代谢途径，包括糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径和糖异生等过程。
[填空题]
23试述糖酵解的反应过程、特点和生理意义。
参考答案：
糖酵解是糖的无氧分解，指葡萄糖生成乳酸的过程。
（1）反应过程：
按酶组合定位的分布情况，可将糖酵解分为4个阶段。
1）起始阶段：
葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1，6-二磷酸果糖
2）释能阶段I：
（2）特点：
1）反应部位在胞浆。
2）产能过程不需要氧。
3）有三步不可逆，催化这三步反应的酶是糖酵解整个过程的限速酶（己糖激酶、磷酸果糖激酶1和丙酮酸激酶）。
4）1分子葡萄糖的无氧酵解可生成4ATP，但起始阶段中有两个耗能步骤消耗了2ATP，故净生成2ATP。
糖酵解生成ATP的方式为底物磷酸化若以糖原的葡萄糖单位进行糖酵解，可从6-磷酸葡萄糖开始进入糖酵解，故能净生成3ATP。
5）丙酮酸的去路：
有氧时，丙酮酸进入线粒体进行有氧氧化，NADH+H+亦在线粒体内发生氧化磷酸化以生成ATP。
（3）生理意义：
①是缺氧条件下机体获得能量的有效途径；如百米赛跑时运动员的情况。
②是某些细胞的主要产能方式，如红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能。
神经、白细胞、骨髓、肿瘤细胞等的代谢非常活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
[填空题]
24试分析糖有氧氧化的反应过程、产能特点和生理意义。
参考答案：
（1）反应过程：
，分为3个阶段。
1）糖酵解在胞浆中葡萄糖→丙酮酸。
2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A：
丙酮酸+NAD++HSCoA→乙酰CoA+NADH+H++CO2。
此过程不可逆，由丙酮酸脱氢酶复合体催化，包括3种酶与5种辅助因子[丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶；TPP（含维生素B1）、硫辛酸；FAD、NAD+和CoA]，该酶复合体是限速酶，属有氧氧化的关键调控点。
3）三羧酸循环：
乙酰CoA+草酰乙酸→柠檬酸→异柠檬酸→α酮戊二酸→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸→回到第一步骤→循环反复。
三羧酸循环在线粒体内进行，每经过一次循环将消耗1分子乙酰CoA；发生4次脱H，两次脱羧，1次底物磷酸化；生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，3分子CO2，1分子GTP；共有3个关键的参与催化反应，即柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶复合体，而其中异柠檬酸脱氢酶为最重要的限速酶；三羧环的整个过程不可逆，反应产生的中间物起着催化剂的作用，其本身无量的变化；启动循环的草酰乙酸可决定三羧循环的运转速率。
（2）产能特点：
人体内大多数组织细胞从糖的有氧氧化获取能量，1分子葡萄糖彻底有氧氧化可生成38（或36）分子ATP。
1）第一阶段：
葡萄糖→2丙酮酸+2ATP，再由脱氢产生的2（NADH+H+），通过不同的穿梭机制又生成4～6分子ATP。
综合3个阶段，总共产生ATP=2+（4～6）+60-24=6～8+30=36～38个。
（3）生理意义：
①它是糖类、脂肪和蛋白质三大营养素的代谢联系枢纽。
②它是三大营养素氧化分解的共同途径。
③它是体内氧化磷酸化的主要场所，三羧环内通过NADH+H+为ATP的生成提供还原当量。
④为其他物质代谢提供小分子前体。
[填空题]
25什么是磷酸戊糖途径？
其生理意义如何？
参考答案：
它是指由葡萄糖生成磷酸戊糖和NADPH+H+，磷酸戊糖继而变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应途径，其生理意义为：
①为核苷酸和核酸的合成提供核糖。
②其产生的NADPH是参与各种代谢反应的供氢体，而与生物转化、羟化反应和维持红细胞膜的完整性有关。
[填空题]
26什么是血糖？
血糖有哪些来源和去路？
参考答案：
血糖是指血中的葡萄糖，血糖浓度呈相对恒定，按葡萄糖氧化酶法测定，正常人空腹血浆葡萄糖水平达3.9～6.1mmol/L。
血糖的来源有：
①主要来自食物中所含糖类。
②空腹时血糖可直接来自肝糖原的分解。
③由非糖物质通过糖异生途径生成葡萄糖，成为长期饥饿时的血糖来源。
血糖的去路有：
①主要在各组织中氧化分解产能。
②运往肝和肌肉组织以合成糖原。
③转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等。
④转变成其他糖及其衍生物，如核糖、氨基糖等。
⑤血糖浓度如超过8.88～9.99mmol/L，将超过肾小管的重吸收能力，即从尿液排出，称为糖尿。
出现糖尿时的血糖浓度，即肾阈值。
正常人进食大量糖后以及患糖尿病时，均会检出糖尿。
[填空题]
27机体内有哪些激素参与血糖浓度的调节？
参考答案：
体内共有4个激素参与血糖浓度的调节，3个升血糖，1个降血糖。
（1）胰岛素：
由胰岛的B细胞合成，是体内唯一的降低血糖的激素。
开始合成出来的是84个氨基酸组成的胰岛素原，分泌前被蛋白酶切除一段长33个氨基酸残基的C肽，剩余部分即为胰岛素。
它通过五方面的作用降低血糖：
①促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞内。
②经由增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP水平，以增强糖原合成酶活性并降低磷酸化酶活性，从而引起糖原合成的加速和糖原分解的受抑。
③激活丙酮酸脱氢酶，加快糖的有氧氧化。
④抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成，以减少糖异生的原料而抑制糖异生。
⑤抑制脂肪组织内的脂肪酶，减少脂肪动员，促进组织利用葡萄糖。
（2）胰高血糖素：
由胰岛的A细胞先合成分子较大的前体，分泌时再从前体分解下由29个氨基酸组成的胰高血糖素。
它是体内升高血糖的主要激素，其作用是：
①抑制糖原合成酶，并激活磷酸化酶，使肝糖原分解增加，同时糖原合成降低。
②减少2，6-二磷酸果糖的合成，抑制糖酵解并加速糖异生。
③促进磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶的合成，抑制丙酮酸激酶，从而增强糖异生。
④激活脂肪组织内激素敏感脂肪酶，加速脂肪动员，从而间接升高血糖。
（3）糖皮质激素：
通过促进肌肉蛋白质分解，可使分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生，另外它还能抑制丙酮酸的氧化脱羧，进而抑制肝外组织摄取与利用葡萄糖。
所以血糖水平升高。
（4）肾上腺素：
在应激状态下，通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP和蛋白激酶的级联反应来激活磷酸化酶，使肝糖原分解为葡萄糖，肌糖原分解生成乳酸，再经由乳酸循环间接升高血糖水平。
[填空题]
28何谓乳酸循环（Cori循环）？
其生理意义如何？
参考答案：
肌肉收缩时，肌糖原分解通过糖酵解生成乳酸。
但肌肉内糖异生的活性低，乳酸可经细胞膜进入血液转运到肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释放入血后又被肌肉摄取，这样构成了一个循环，称为乳酸循环。
该循环的生理意义，即避免乳酸损失以及乳酸堆积所致酸中毒。
乳酸循环为耗能过程，2分子乳酸生成1分子葡萄糖将消耗6个ATP。
[填空题]
29何谓高血糖与低血糖？
参考答案：
临床上将空腹血糖水平高于7.22～7.78mmol/L，称为高血糖。
对隐性糖尿病的确诊，需进行葡萄糖耐量试验，其方法是：
于测定空腹血糖后，口服100g葡萄糖，再每隔30～60分钟测血糖1次，共2小时，正常人口服葡萄糖后2小时之内血糖可恢
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