基础生物化学期末整理.docx

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基础生物化学期末整理

基础生物化学整理（课后习题及答案）

第一章蛋白质组成成分和氨基酸

1.名词解释：

必需氨基酸：

机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。

盐析：

在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。

蛋白质的一级结构：

指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。

电泳：

带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。

蛋白质的二级结构：

指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。

蛋白质的四级结构：

具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。

超二级结构：

由二级结构间组合的结构层次。

氨基酸等电点：

当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。

这一pH值即为氨基酸的等电点。

蛋白质的变性：

蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。

盐溶：

当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。

蛋白质的三级结构：

指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。

蛋白质的复性：

如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

蛋白质的沉淀作用：

指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。

2.记忆20种氨基酸及其分类.

根据氨基酸的侧链R基团的极性分类：

①极性氨基酸：

⑴极性不带电荷：

甘、丝、苏、天酰、谷酰、

酪、半胱

⑵极性带负电荷：

天、谷

⑶极性带正电荷：

组、赖、精

②非极性氨基酸：

丙、缬、亮、异亮、

苯丙、蛋、脯、色

3.氨基酸的化学性质（两性解离）.

4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构（重点二级结构）.

二级结构：

1．α-螺旋结构

α-螺旋结构具有以下主要特征：

（1）α-螺旋结构是一个类似棒状的结构，从外观看，紧密卷曲的多肽链主链构成了螺旋棒的中心部分，所有氨基酸残基的R侧链伸向螺旋的外侧，这样可以减少立体障碍。

肽链围绕其长轴盘绕成右手螺旋体。

（2）α-螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，即螺旋每上升一圈相当于向上平移0.54nm。

相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm，每个残基绕轴旋转100°。

（3）α-螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键维持。

螺旋中每个氨基酸残基的羰基氧与它后面第4个氨基酸残基的α-氨基氮上的氢之间形成氢键

2．β-折叠结构

β-折叠结构的特点如下：

（1）在β-折叠结构中，多肽链几乎是完全伸展的。

相邻的两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。

侧链R交替地分布在片层的上方和下方，以避免相邻侧链R之间的空间障碍。

（2）在β-折叠结构中，相邻肽链主链上的C=O与N-H之间形成氢键，氢键与肽链的长轴近于垂直。

所有的肽键都参与了链间氢键的形成，因此维持了β-折叠结构的稳定。

（3）相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。

平行中氢键不平行，反平行中氢键平行更稳定。

5.蛋白质分离纯化的方法有哪些.

1.透析

2.利用分离蛋白质的沉淀作用

①盐析

②调pH至等电点

③有机溶剂

④重金属盐

3.凝胶过滤层析

4.离子交换纤维素层析

5.亲和层析

第二章核酸化学

1.名词解释：

增色效应：

DNA变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率比变性前明显升高（增加），这种现象称为增色效应

减色效应：

DNA复性后，其溶液的A260值减小，最多可减小至变性前的A260值，这现象称减色效应

DNA的熔解温度：

DNA热变性时，其紫外吸收值到达总增加值一半时的温度。

（DNA的变性温度亦称为该DNA的熔点或熔解温度）

核酸复性：

变性核酸在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性

DNA双螺旋结构：

DNA的二级结构

碱基互补规律：

A只能与T相配对，形成两个氢键；G与C相配对，形成三个氢键。

核酸的变性：

核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂。

分子杂交：

根据变性和复性的原理，将不同来源的DNA变性，若这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则退火条件下能形成DNA-DNA异源双链，或将变性的单链DNA与RNA经复性处理形成DNA-RNA杂合双链，这种过程称为分子杂交

2.DNA的二级结构.

主要是DNA双螺旋结构：

具有以下特征：

1．两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。

2．嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3',5'-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。

碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。

多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向。

习惯上以C5'→C3'为正向。

两条链均为右手螺旋。

3．双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36°。

因此，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。

每一圈的高度（即螺距）为3.4nm。

4．两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起。

A只能与T相配对，形成两个氢键；G与C相配对，形成三个氢键。

3.tRNA的二级结构.

tRNA的二级结构都呈三叶草形.基本特征是：

①在3'末端有一段以－CCA为主的单链区，由7对碱基组成，称氨基酸茎。

②由于双螺旋结构所占比例甚高（大约有50%的核苷酸配对），分别形成了4个双螺旋区，称为茎（或称为臂）。

这4个茎是：

氨基酸接受茎、二氢尿嘧啶茎（简称D茎）、反密码子茎和TψC茎。

③大约有50%的核苷酸不配对，分别形成了4个环：

二氢尿嘧啶环（简称D环）、反密码子环、TψC环和额外环（又称可变环）。

④不同的tRNA分子在长度上的变化主要发生在三个区域，即D环、额外环的核苷酸数目及D茎上配对的核苷酸数目不同。

4.核酸的性质（变性与复性）.

1.变性作用是核酸的重要物化性质。

核酸的变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂。

常用增色效应跟踪DNA的变性过程，了解DNA的变性程度。

2.变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。

DNA复性后，许多物化性质又得到恢复，生物活性也可以得到部分恢复。

可用减色效应的大小来跟踪DNA的复性过程，衡量复性的程度。

第三章酶学

1.名词解释

酶：

由活细胞产生，对其作用物（底物）具有高度催化效能和高度专一性，能在细胞内外起同样催化作用的一类生物催化剂。

米氏常数：

酶促反应速度和底物浓度之间关系的数学表达式。

激活剂：

能够促使酶促反应速度加快的物质

酶原：

体内大多数酶在细胞内合成及初分泌时并无催化活性，这种无活性状态的酶的前身称为酶原。

多酶体系：

在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。

（网上查的）

同工酶：

能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、组成却有所不同的一组酶

单体酶：

只有一条肽链构成的酶称为单体酶

抑制剂：

凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质

底物专一性：

酶只能催化某一化合物或某一类化合物，发生一定的化学变化，生成一定的产物

诱导契合：

酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。

酶活力：

酶活力也称酶活性，指酶催化某一化学反应的能力。

寡聚酶：

由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。

反竞争性抑制：

抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低

酶的竞争性抑制：

抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低

酶的活性中心：

酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域。

酶的比活力：

每mg蛋白质中所含的U数或每kg蛋白质中含的kat数。

核酶：

具有催化活性的RNA

2.酶和一般催化剂的异同。

相同点：

1.提高反应速度，不改变平衡点;

2.只起催化作用，本身不消耗；

3.降低反应的活化能。

不同点：

酶能显著降低化学反应的活化能。

3.酶的组成。

1、单纯蛋白酶类：

仅由氨基酸残基构成的酶。

2、结合蛋白酶类

金属离子

全酶=酶蛋白+辅助因子

有机物

4.酶的结构。

1.必需基团：

酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。

包括：

活性中心内的必需基团，活性中心外的必需基团（调控基团）。

2、酶的活性部位（中心）：

酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域，称为酶的活性部位（中心）。

包括两个功能部位：

结合部位和催化部位。

（1）结合部位：

酶分子中与底物结合的部位或区域。

（2）催化部位：

酶分子中促使底物发生化学变化的部位

结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。

5.影响酶促反应速度的因素。

1.底物浓度对反应速度的影响

酶促反应随底物浓度增大而增大，最终不在增大，达到饱和现象

2.酶浓度对反应速度的影响

当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。

3.温度对反应速度的影响

一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快。

但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。

酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度

4.pH对反应速度的影响

pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。

5.抑制剂对反应速度的影响

降低酶促反应速度

6.激活剂对反应速度的影响

促使酶促反应速度加快

第四章生物氧化与氧化磷酸化

1.名词解释

磷氧比P/O：

是指每消耗一摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数。

能荷：

是细胞中高能磷酸状态一种数量上的衡量，也就是指细胞内ATP—ADP—AMP系统中充满高能磷酸基团的程度。

化学渗透学说：

电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体的质子梯度相偶联的。

生物氧化：

糖、脂、蛋白质等有机物在细胞内氧化分解，最终生成CO2和水并释放能量的过程。

呼吸链：

在生物氧化过程中，代谢物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给分子氧并生成水，这种氢和电子的传递体系称为电子传递链。

又称呼吸链。

氧化磷酸化：

伴随电子从底物到氧的传递，ADP被磷酸化形成ATP的酶促过程

底物水平磷酸化：

ATP的形成直接由一个代谢中间产物（如磷酸烯醇式丙酮酸）上的磷酸基团转移到ADP分子上的作用。

2.生物氧化有何特点？

1.酶的催化

2.氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生。

3.水是许多生物氧化反应的氧供体。

通过加水脱氢作用直接参予了氧化反应。

4.氧化过程中脱下来的氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH等传递到氧并生成水。

5.生物氧化是一个分步进行的过程，能量通过逐步氧化释放，不会引起体温的突然升高，而且可使放出的能量得到最有效的利用。

6.生物氧化释放的能量一般都贮存于一些特殊的化合物中，主要是ATP.

3.简述化学渗透学说。

呼吸链存在于线粒体内膜之上，当氧化进行时，呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜之外侧，造成了膜内外两侧间跨膜的化学电位差，后者被膜上ATP合成酶所利用，使ADP与Pi合成ATP。

1.递H体与递e体交替排列

2.递H体有H泵作用，将2H+泵出内膜，2e传给递电子体，整个过程共泵出3对H+

3.线粒体膜对H+不通透，造成H+跨膜梯度

4.H+通过ATP酶回流，生成ATP

第五章糖代谢

1.名词解释：

巴斯德效应：

有氧氧化抑制糖的无氧酵解的作用。

TCA循环：

在有氧条件下，糖酵解产物丙酮酸氧化脱羧形成乙酰-CoA，乙酰-CoA通过一个循环被彻底氧化为CO2的循环。

（又称柠檬酸循环，也称三羧酸循环）

EMP途径：

是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程

糖异生：

是由非糖化合物合成葡萄糖的过程。

2.糖酵解的定义、部位、关键酶，意义。

定义：

糖酵解是葡萄糖经1,6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸转变为丙酮酸，同时产生ATP的一系列反应。

部位：

在细胞质中进行

关键酶：

己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶，

意义：

1.糖酵解在生物体中普遍存在，是葡萄糖进行有氧或无氧分解的共同代谢途径

2.糖酵解与蛋白质代谢及脂肪代谢途径联系起来，实现物质间的相互转化。

3.糖酵解途径除三步不可逆反应外，其余反应步骤均可逆转，这就为糖异生作用提供了基本途径。

3.TCA发生的部位、意义。

部位：

线粒体基质

意义：

1．三羧酸循环是机体将糖或其它物质氧化而获得能量的最有效方式。

2．三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大类物质代谢与转化的枢纽。

第六章脂类代谢

1.名词解释：

脂肪酸的α-氧化：

脂肪酸在一些酶的催化下，其α碳原子发生氧化，结果生成1分子CO2和比原来少1个碳原子的脂肪酸。

脂肪酸的β-氧化：

指脂肪酸在一系列酶的作用下，在α,β-碳原子之间断裂，β-碳原子氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰-CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸。

脂肪酸的ω-氧化：

脂肪酸在混合功能氧化酶等酶的催化下，其ω碳（末端甲基碳）原子发生氧化，先生成ω-羟脂酸，继而氧化成α,ω-二羧酸的反应过程。

2.β-氧化的定义、活化、转运以及步骤。

定义：

指脂肪酸在一系列酶的作用下，在α,β-碳原子之间断裂，β-碳原子氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰-CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸。

活化：

脂肪酸在进行β-氧化降解前，在细胞质内必须先被激活成脂酰-CoA，该反应由脂酰-CoA合成酶催化，需要ATP和CoA参与。

转运：

转运脂酰-CoA的载体是肉毒碱,即L-β羟基-γ-三甲基氨基丁酸,是一个由赖氨酸衍生而成的兼性化合物。

它可将脂肪酸以酰基形式从线粒体膜外转运至膜内。

步骤：

（1）脂酰-CoA的α、β-脱氢作用

（2）Δ2-反烯脂酰-CoA的水化

（3）L-β-羟脂酰-CoA的脱氢作用

（4）β-酮脂酰-CoA的硫解

3.饱和脂肪酸的从头合成途径过程。

1.乙酰-CoA的转运

2.丙二酸单酰-CoA的形成

3.脂肪酸合成酶系

4．反应历程：

（1）转酰基反应

（2）转酰基反应

（3）缩合反应

（4）还原反应

（5）脱水反应

（6）再还原反应

4.从头合成途径与β-氧化的不同点。

1．两个过程反应的空间不同，合成代谢在细胞质中，而降解代谢则在线粒体中。

2．脂肪酸合成过程包括羧化、转酰基、转酰基、缩合、还原、脱水、再还原，脂肪酸的氧化过程包括活化、脱氢、水合、再脱氢、硫解。

3．两个过程所连接的载体不同，合成代谢的载体是ACP，降解代谢的载体是CoA-SH

4．两个过程在线粒体和细胞质中的转运机制不同，在脂肪酸合成中，是经柠檬酸转运系统转运乙酰-CoA，在脂肪酸降解中，是经肉毒碱载体系统转运脂酰-CoA。

5．两个过程中，二碳单位的加减方式不同。

在脂肪酸合成中，每循环一次加上一个丙二酸单酰-CoA，减去一个CO2；在降解代谢中，每循环一次减去一个乙酰-CoA。

6．脂肪酸是从甲基到羧基的方向合成的；降解时方向相反。

7．羟脂酰基中间物在脂肪酸合成中是D-构型，但在降解时是L-构型；

8．脂肪酸合成是一个需要NADPH的还原途径，需消耗ATP；脂肪酸降解是一个需要FAD和NAD+的氧化途径，可生成ATP。

第七章蛋白质降解和氨基酸代谢

1.名词解释

转氨作用：

指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。

氮平衡:

氮的摄入量等于氮的排出量

尿素循环：

鸟氨酸循环，肝脏中2分子氨（1分子氨是游离的，1分子氨来自天冬氨酸）和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径。

生糖氨基酸:

若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此氨基酸为称生糖氨基酸

生酮氨基酸：

若饲某种氨基酸后尿中排出酮体含量增多，称为生酮氨基酸。

2.什么是氨基酸的脱氨基作用，有哪几种方式？

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α酮酸的过程。

主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要

3.什么是转氨基作用，转氨基作用的生理意义是什么？

转氨基作用指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。

转氨基作用的生理意义：

（1）通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。

（2）转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。

4.什么是生酮，生糖氨基酸，生酮氨基酸有哪些？

生酮兼生糖氨基酸有哪些？

生酮氨基酸：

亮

生酮兼生糖氨基酸：

赖，酪，苯丙，色，异亮

第九章核酸的生物合成

1.名词解释：

冈崎片段：

DNA复制中，子链合成方向与复制叉的前进方向相反，只能断续地合成5′→3′的多个短片段，这些片段故又称冈崎片段

不对称转录：

DNA双链上，仅一股链转录，另一股不转录。

暗修复：

是指照射过紫外线的细胞的DNA，不需要可见光的反应而修复，使细胞的增殖能力恢复的过程

复制叉：

开始时，复制起始点呈现一叉形（或Y形），称之为复制叉

重组修复：

通过分子间重组，从完整的母链上将相应的碱基顺序片段移至子链的缺口处，然后再用合成的多核苷酸来补上母链的空缺，此过程即重复修复。

半保留复制：

每个子代DNA分子中，有一条链是从亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这叫做半保留复制。

光复活：

受300－600nm波长的光照射，DNA光解酶被激活，将二聚体分解为两个正常的嘧啶单体。

前导链：

DNA复制中，其中一条链相对地连续合成，称之为领头链

随后链：

DNA复制中，其中一条链的合成是不连续的，称为随后链

逆转录；以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录

2.简述中心法则。

是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。

也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程

复制是指以原来DNA分子为模板，合成出相同DNA分子的过程

转录是以DNA分子为模板合成出与其核苷酸顺序相对应的RNA的过程

翻译是在由rRNA和蛋白质组成的核糖核蛋白体（简称核糖体）上，以mRNA为模板，根据每3个相邻核苷酸决定一种氨基酸的三联体密码规则，由tRNA运送活化的氨基酸，GTP提供所需能量，合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质肽链的过程。

3.DNA复制的基本规律？

半保留复制

遵循碱基配对原则

新链合成方向为5’→3’

两股链均复制

DNA复制要从DNA分子的特定部位开始，此特定部位称为复制起始点

4.简述DNA复制的过程？

1．双链的解开

2．RNA引物的合成

3．DNA链的延长

4．切除引物，填补缺口，连接修复

5.简述RNA转录的过程？

1.识别

转录是从DNA分子的特定部位开始的，这个部位也是RNA聚合酶全酶结合的部位这就是启动子。

2.转录起始和延伸

3.转录的终止

第十章蛋白质的生物合成

1.名词解释：

氨酰-tRNA合成酶：

能催化氨基酸活化的酶

多核糖体：

多个核糖体同时与同一mRNA的不同部位相连，构成多核糖体

信号肽：

某种分泌蛋白质及细胞膜蛋白质等，以前体物质多肽的形式合成，其N末端含有作为通过膜时之信号的氨基酸序列，这种氨基酸序列称信号肽或信号序列

翻译：

以mRNA为模板的蛋白质合成过程为翻译或转译

密码子：

三个相邻的核苷酸编码一种氨基酸，这三个连续的核苷酸称为三联体密码或密码子

SD序列：

信使核糖核酸（mRNA）翻译起点上游与原核16S核糖体RNA或真核18SrRNA3′端富含嘧啶的7核苷酸序列互补的富含嘌呤的3～7个核苷酸序列（AGGAGG），是核糖体小亚基与mRNA结合并形成正确的前起始复合体的一段序列。

2.什么是三联体密码，遗传密码的主要特征有哪些？

1.三个相邻的核苷酸编码一种氨基酸，这三个连续的核苷酸称为三联体密码

2．遗传密码的主要特征：

（1）密码的无标点性

即两个密码子之间没有任何起标点符号作用的密码子加以隔开。

（2）一般情形下遗传密码是不重叠的

指每三个碱基编码一个氨基酸，碱基不重复使用。

（3）密码的简并性

大多数氨基酸都可以具有几组不同的密码子。

3.真核细胞与原核细胞的翻译过程有哪些区别？

1.原核生物翻译与转录是偶联的，而真核生物不存在这种偶联关系。

2.真核生物核糖体更大

真核生物核糖体为80S核糖体，包括60S的大亚基和40S的小亚基。

3.起始tRNA不同

在真核生物中，起始氨基酸是甲硫氨酸，而不是N-甲酰甲硫氨酸。

特异的tRNA参加起始过程，这个氨酰-tRNA称为Met-tRNAi（i代表起始）

4.起始信号

真核生物中起始密码子总是AUG。

4.简述三种RNA在蛋白质生物合成中的作用。

tRNA按mRNA模板的要求将相应的氨基酸搬运到蛋白质合成的场所－核糖体上，所以把核糖体称作蛋白质合成的工厂，氨基酸之间以肽键连接，生成具有一定排列顺序的蛋白质。

蛋白质合成的原料是氨基酸，反应所需能量由ATP和GTP提供。

5.什么是密码的简并性，具有什么样的生物学意义？

密码的简并性是指大多数氨基酸都可以具有几组不同的密码子。

生物学意义：

①它可以减少有害的突变。

②密码简并使DNA的碱基组成有较大的变化余地，而仍保持多肽的氨基酸序列不变。

6.简述蛋白质生物合成的过程。

1.氨基酸的活化

2.肽链合成的起始

（1）起始密码子（起始信号）

（2）70起始复合物的形成

起始氨基酸及起始tRNA

复合物的形成过程

30S起始复合物的形成

70S起始复合物形成

3.肽链的延伸

（1）进位

（2）成肽

（3）移位

4.肽链合成的终止与释放

第十一章代谢调节

1.名词解释

反馈抑制：

在多个酶促系列反应中，终产物可对反应序列前头的酶发生抑制作用，这称为反馈抑制

操纵子：

指染色体上控制蛋白质（酶）合成的功能单位，它是由一个或多个功能相关的结构基因和控制基因组成的。

这些基因串连排列在染色体上参与转录过程。

2.以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程？

大肠杆菌乳糖操纵子含Z、Y、A三个结构基因，分别编码，此外还有一个操纵序列O，一个启动子P和一个调节基因I。

当有可供利用的葡萄糖时，在酶的诱导中，调节基因合成有活性的阻遏蛋白，I基因编码的阻遏蛋白会结合在操纵序列O处，乳糖操纵子处于阻遏状态，不能合成分解乳糖的三种酶。

当只有乳糖存在时，乳糖