1生物化学 简答题总结.docx

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1生物化学简答题总结

1．什么是蛋白质的一级结构？

为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

答：

蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。

2．什么是蛋白质的空间结构？

蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

答：

蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。

蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。

空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3．蛋白质的α-螺旋结构有何特点？

答：

（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。

（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。

（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4．蛋白质的β-折叠结构有何特点？

答：

β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。

（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。

（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：

蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。

一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？

蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

答：

蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。

蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：

（1）生物活性丧失；

（2）理化性质的改变，包括：

溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。

7．简述蛋白质变性作用的机制。

答：

维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。

当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。

8．蛋白质有哪些重要功能?

答：

蛋白质的重要作用主要有以下几方面：

（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。

（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。

（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。

（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。

（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。

（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。

（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。

（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。

（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。

（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。

9．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。

假设有下列氨基酸序列（如图）：

151015

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gly-

202527

Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。

（2）何处可能形成链内二硫键？

（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？

9．答：

（1）可能在7位和19位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。

（2）13位和24位的半胱氨酸可形成二硫键。

（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：

Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：

Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。

10.在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？

A表示向阳极，B表示向阴极，C表示不移动。

人血清蛋白：

pH5.5，pH3.5；血红蛋白：

pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋白：

pH5.0，pH8.0，pH11.5；已知：

人血清蛋白的pI=4.64血红蛋白的pI=7.07胸腺组蛋白的pI=10.8。

答人血清蛋白的pI=4.64，在pH5.5的电场中带负电荷，向阳极移动；在pH3.5的电场中带正电荷，向负极移动。

血红蛋白的pI=7.07，在pH7.07不带净电荷，在电场中不移动；在pH9.0时带负电荷，向阳极移动。

胸腺组蛋白的pI=10.8，在pH5.0和pH8.0时带正电荷，向阴极移动；在pH11.5时带负电荷，在电场中向阳极移动。

11凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？

答　凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质，仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部，所以Mr较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以用较小体积的洗脱液从层析柱中洗脱出来。

而Mr小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。

SDS-PAGE分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。

（6）问答题及计算题（解题要点）

1．怎样证明酶是蛋白质？

1．答：

（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。

（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。

（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。

（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。

（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。

总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。

2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？

2．答：

（1）共性：

用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2）个性：

酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。

3．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？

（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；

（2）β-D-葡萄糖苷酶（只作用于β-D-葡萄糖形成的各种糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；

（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反应）；

（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；

（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）]；

（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。

3．答：

（1）绝对专一性；

（2）相对专一性（族专一性）；（3）相对专一性（键专一性）；

（4）立体专一性（旋光异构专一性）；（5）立体专一性（顺反异构专一性）；（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）。

4．称取10mg蛋白酶配成10mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：

（1）酶溶液的蛋白浓度；

（2）酶溶液的酶活力及比活。

4．答：

称取10mg蛋白酶配成10mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：

（1）酶溶液的蛋白浓度；

（2）酶溶液的酶活力及比活。

=

1500μg/60min

0.1mL×0.625mg/mL

=400U/mg

答：

（1）蛋白浓度=0.2mg×6.25÷2mL=0.625mg/mL；

活力单位数

蛋白质量（mg）

（2）比活力=

（3）酶活力=400×（10mL×0.625mg/mL）=2500U

5．

（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？

（2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？

5．答：

（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。

（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。

6．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）？

[S]mmol/L2.03.04.010.015.0

每小时形成产物的量（μmol）13.917.921.331.337.0

（没有抑制剂）

每小时形成产物的量（μmol）8.812.114.925.731.3

（有抑制剂）

6．答：

作1/V~1/[S]图，可知是竞争性可逆抑制剂。

7．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？

为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？

7．答：

据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。

8．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

8．答：

底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。

9．

（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmol/min？

（2）当[S]=2×10-5mo/L，V=40μmol/min，这个酶的Km是多少？

（3）若I表示竞争性抑制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多少？

（4）若I是非竞争性抑制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？

9．答：

（1）当[S]=Km时，V=1/2Vmax，则Vmax=2×35=70μmol/min；

（2）因为V=Vmax/（1+Km/[s]）,所以Km=（Vmax/V-1）[s]=1.5×10-5mol/L；

（3）因为[S]>>Km,[I],所以V=Vmax=70μmol/min；

（4）V=Vmax/（1+[I]/Ki）=40μmol/min。

10．延胡索酸酶催化延胡索酸水合形成苹果酸，其逆反应苹果酸脱水转变成延胡索酸也能被该酶催化吗？

为什么？

10．酶是生物催化剂，它通过降低进入转化态的活化能来提高反应速率，但不改变化学平衡。

由于正向和逆向过程都经相同的转化态，因此两者的速度均可被酶促进。

该反应总的自有能变化不会因有酶的存在而改变。

但需要注意，由于底物和产物所固有的自有能是不同的，因此由底物或产物进入到转化态所需要的活化能的多少是不相同的。

酶加快相反两个过程的速度也是不相同的。

如果某过程进入的速度太慢，实际上这个过程是不能进行的。

11．借助米氏方程来研究底物浓度对酶反应速率影响的一种有用方法是，在规定的实验条件下检验这个方程。

在下述条件下，方程呈什么形式？

说明什么问题？

（1）当[S]=Km

（2）当[S]>>Km（3）当[S]<

11．

（1）当[S]=Km时，v=0.5Vmax。

这个方程可作为Km的物理意义。

即Km是初速度达到最大反应速率一半时的底物浓度；

（2）当[S]>>Km时，方程变成v=Vmax。

此时，底物浓度很高，初速度变成零级反应。

即初速度不依赖于底物浓度，并表现为最大反应速率；（3）当[S]<

即在底物浓度很低的情况下，初速度呈一级反应，与底物浓度成正比，并且具有Vmax/Km的斜率。

12．在不同底物浓度下，测定了凝乳蛋白酶的反应初速度，运用下面的数据确定该酶对它的底物的Vmax和Km。

[S]（mmol/L）：

0.001250.010.040.102.010

V（mmol/L·min）：

143556666970

12．从数据可看出，在高浓度底物存在下，反应速率基本保持不变，表明已达到最大反应速率70。

由于Km等于最大反应速率一半时对应的底物浓度，因此，对应于最大半反应速率35的底物浓度0.01即为Km值。

13．甘油醛-3-磷酸脱氢酶，一种相对分子质量为40000的四聚体蛋白，它含有四个活性部位。

在最适条件下，5微克纯酶每分钟催化2.8微摩甘油醛-3-磷酸转变成3－磷酸甘油酸。

试计算该酶的比活力和单个活性部位的转化数。

13．

（1）酶的比活力定义为每毫克蛋白质所具有的酶的活力单位数（1个酶的活力单位时指在规定条件下每分钟转化1μmol的底物所需酶量）。

因此，2.8μmol·min-1＝2.8个酶的活力单位。

比活力＝2.8单位/0.005mg蛋白质＝560单位/mg蛋白质。

（2）酶的转换数指每摩尔的酶（单体酶）或酶活性部位的摩尔数（含多个活性部位的酶）在单位时间内转化底物的摩尔数。

每个活性部位的转换数＝单位时间内转化底物的摩尔数/酶活性部位的摩尔数＝2.8/（5×4/40000）＝5600min-1。

14．研究某抑制剂对单底物酶催化反应的影响，获得如下表的结果:

[S]（mmol·L-1）

V（μmol·L-1·min-1）

[I]（mmol·L-1）

0

0.5

1.0

0.05

0.33

0.20

0.14

0.10

0.50

0.33

0.25

0.20

0.67

0.50

0.40

0.40

0.80

0.67

0.57

0.50

0.83

0.71

0.63

（1）该抑制剂是竞争性抑制还是非竞争性抑制？

（2）在无抑制剂存在时，该酶促反应的Vmax和Km是多大？

（3）在有抑制剂存在时，该酶促反应的Vmax和Km是多大？

（4）该反应的抑制常数（Ki）是多少？

14．应用双倒数作图法先将题中的数据换算成倒数，得到如下表结果，以1/v对1/[S]作图得到曲线。

1/[S]（L·mmol-1）

1/V（L·min·μmol-1）

[I]（mmol·L-1）

0

0.5

1.0

20

3.03

5.00

7.14

10

2.00

3.03

4.00

5.0

1.49

2.00

2.50

2.5

1.25

1.49

1.75

2.0

1.20

1.41

1.59

（1）从上图可以看出，在该抑制剂存在下，Vmax没有改变，而Km增大。

表明该抑制剂是竞争性抑制剂。

（2）在无抑制剂存在时，量取纵轴上的截距时1（L·min·μmol-1）。

根据纵轴截距＝1/Vmax，所以Vmax＝1/纵轴截距＝1μmol·L-1·min-1。

量取横轴截距是-10（L·mmol-1），根据横轴截距＝-1/Km，所以Km＝-1/-10＝0.1mmol·L-1。

（3）由于该抑制剂属于竞争性的，因此Vmax不变，Km增大。

可以看出，这种增大还随着抑制剂浓度的增加而不断增大。

在[I]为0.5mmol·L-1时，Km为0.188mmol·L-1；当[I]为1.0mmol·L-1时，Km为0.30mmol·L-1。

（4）在有竞争性抑制剂存在的情况下，横轴截距＝1/Km（1＋[I]/Ki），代入一组[I]和Km，即可算出此时Ki

双倒数作图1/v－1/[S]＝0.5mmol·L-1。

15．把鸡蛋保存在冰箱4-6周而不会损坏。

但将去除卵清的卵黄保存在冰箱中时，很快会变质。

（1）什么原因引起损坏？

（2）为什么卵清能防止卵黄损坏？

（3）这种保护方式对鸟类来说，其生物学上的优点是什么？

15.

（1）卵黄为细菌的快速生长提供了丰富营养物质。

细菌的快速生长及相联系的代谢活动构成卵黄损坏的原因；

（2）许多细菌需要外源生物素才能生长。

因为生物素是细菌代谢活动的不可缺少的因素，是羧化酶的辅酶，其功能是参入或转移CO2。

卵清中含有一种叫做抗生物素蛋白的碱性蛋白质。

该蛋白质具有很强的结合生物素的能力。

对于细菌来说，为了进入到卵黄中，必需穿过这层厚的卵清层。

由于卵清完全缺乏细菌必需的生物素，细菌存活是不可能的，因而防止了卵黄的损坏；（3）这种对鸟类种群的保护方式在生物学上的优点是明显的。

因为在小鸟孵出之前，鸟卵必需温育好几周，卵清能保证卵黄和发育着的胚胎不受细菌的侵袭。

（5）问答题及计算题（解题要点）

1.DNA分子二级结构有哪些特点？

1．答：

按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：

两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。

两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。

维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

2．DNA热变性有何特点？

Tm值表示什么？

2．答：

将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：

变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。

Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。

在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。

3什么是糖？

糖类有哪些重要的生物学作用？

3答：

定义：

糖类是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。

 作用：

1.能源物质：

提供大量能量，如淀粉氧化可以放出大量能量。

        可转变为生命所必需的其他物质如脂质、蛋白质等。

      2.结构物质：

可作为生命体的结构物质，如纤维素在植物中起支持作用。

       3.生物信息的携带者和传递者：

可作为细胞信息识别的信息分子如细胞    的黏附

（5）问答题

1．常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？

它们的作用机制是什么?

1．答：

常见的呼吸链电子传递抑制剂有：

（1）鱼藤酮（rotenone）、阿米妥（amytal）、以及杀粉蝶菌素（piericidin-A），它们的作用是阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。

鱼藤酮是从热带植物（Derriselliptiee）的根中提取出来的化合物，它能和NADH脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。

鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与FADH2呼吸链。

阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。

杀粉蝶菌素A是辅酶Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。

（2）抗霉素A（antimycinA）是从链霉菌分离出的抗菌素，它抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。

（3）氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子细胞色素aa3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。

2．在磷酸戊糖途径中生成的NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化？

2．答：

葡萄糖的磷酸戊糖途径是在胞液中进行的，生成的NADPH具有许多重要的生理功能，其中最重要的是作为合成代谢的供氢体。

如果不去参加合成代谢，那么它将参加线粒体的呼吸链进行氧化，最终与氧结合生成水。

但是线粒体内膜不允许NADPH和NADH通过，胞液中NADPH所携带的氢是通过转氢酶催化过程进人线粒体的：

（1）NADPH+NAD＋→NADP十+NADH

（2）NADH所携带的氢通过两种穿梭作用进人线粒体进行氧化：

aα-磷酸甘油穿梭作用；进人线粒体后生成FADH2。

b苹果酸穿梭作用；进人线粒体后生成NADH。

3．有人曾经考虑过使用解偶联剂如2,4-二硝基苯酚（DNP）作为减肥药，但很快就被放弃使用，为什么？

3．答：

DNP作为一种解偶联剂，能够破坏线粒体内膜两侧的质子梯度，使质子梯度转变为热能，而不是ATP。

在解偶联状态下，电子传递过程完全是自由进行的，底物失去控制地被快速氧化，细胞的代谢速率将大幅度提高。

这些将导致机体组织消耗其存在的能源形式，如糖原和脂肪，因此有减肥的功效。

但是由于这种消耗是失去控制的消耗，同时消耗过程中过分产热，这势必会给机体带来强烈的副作用。

4．氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？

4．答：

目前解释氧化作用和磷酸化作用如何偶联的假说有三个。

其中化学渗透假说得到较普遍的公认。

该假说的主要内容是：

（1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。

（2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列，氢传递体有质子（H＋）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H＋）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。

（3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H＋）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。

这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。

（4）一对电子（2eˉ）从NADH传递到O2的过程中共有3对H十从膜内转移到膜外。

复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出2个H十。

（5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是ADP磷酸化成ATP的能量所在，在质子移动力驱使下，质子（H＋）通过F1F0-ATP合酶回到膜内，同时ADP磷酸化合戚ATP。

5.尽管丙酮酸脱氢酶复合物和甘油醛-3-磷酸脱氢酶都用NAD＋作为电子受体，但两者并不彼此竞争同一细胞的NAD＋库，为什么？

5.答：

丙酮酸脱氢酶复合物位于线粒体内，甘油醛-3-磷酸位于胞液中。

由于线粒体中和胞液中的

NAD＋库被线粒体内膜分开，而内膜对NAD＋是不可通透的。

因此，这两种酶并不彼此竞争同一细胞的NAD＋库。

（6）问答题（解题要点）

1．为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？

1．答：

（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。

（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。

（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪