蛋白质相关知识HPDB.docx
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蛋白质相关知识HPDB
蛋白质一级结构（primarystructure）
是指多肽链的氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的，各种氨基酸按遗传密码的顺序通过肽键连接起来。
每一种蛋白质分子都有自己特有的氨基酸的组成和排列顺序即一级结构，由这种氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结构，也就是蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级三级等高级结构，这就是荣获诺贝尔奖的著名的Anfinsen原理。
胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在A链中的差异
胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。
A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。
A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
蛋白质二级结构（secondarystructure）
二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。
α－螺旋（α－helix）是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。
这种氢键大致与螺旋轴平行。
一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。
在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α-螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。
如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。
疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。
四种不同的α－螺旋
β－折叠（β－sheet）也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。
可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链,称为β折叠股或β股（β－strand）,肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。
α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。
需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。
平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。
在平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的排列
反向β－折叠
β－转角（β－turn）是种简单的非重复性结构。
在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。
β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链（只有一个H）,在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。
两种主要类型的β－转角
其他二级结构元件还有β－凸起（β－bugle）无规则卷曲（randoncoil）等等。
RNase的某些二级结构
蛋白质可分为纤维状蛋白和球状蛋白。
纤维状蛋白通常是水不溶性的，在生物体内往往起着结构和支撑的作用；这类蛋白质的多肽链只是沿一维方向折叠,β折叠以反式平行为主且折叠片氢键主要是在不同肽链之间形成。
球状蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它们的结构比起纤维状蛋白来说要复杂得多。
α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的,平行和反平行β折叠几乎同样广泛存在，既可在不同肽链或不同分子之间形成,也可在同一肽链的不同肽段（β股）之间形成。
β转角、卷曲结构或环结构也是它们形成复杂结构不可缺少的。
β－凸起（β－bugle）
β－凸起是一种小片的非重复结构，能单独存在，但大多数经常作为反平行β－折
叠片中的一种不规则情况而存在。
β－凸起可认为是β－折叠股中额外插入的一个
残基，它使得在两个正常氢键之间的在凸起折叠股上是两个残基，而另一侧的正
常股上是一个残基。
上图显示一种典型的β－凸起。
造成凸起股主链额外残基之所以被规则的氢键网
所容纳，部分原因是凸起股产生微小的弯曲。
因此β－凸起引起多肽链方向的改
变，但改变程度不如β－转角。
超二级结构（supersecondarystructure）
超二级结构是介于蛋白质二级结构和三级结构之间的空间结构,指相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件（blockbuilding），其基本形式有αα、βαβ和βββ等。
多数情况下只有非极性残基侧链参与这些相互作用,而亲水侧链多在分子的外表面。
蛋白质中的几种超二级结构
（Aαα；Bβαβ单元；CRossman折叠，α螺旋处于β折叠片上侧；Dβ发夹；Eβ曲折；F希腊钥匙拓扑结构）
细胞色素C的αα结构
αα是种α螺旋束,经常是由两股平行或反平行排列的右手螺旋段相互缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。
α螺旋束中还发现有三股和四股螺旋。
卷曲螺旋是纤维状蛋白质如α－角蛋白肌球蛋白和原肌球蛋白的主要结构元件,也存在于球状蛋白质中。
细胞核抗原的βαβ结构
βαβ最简单的βαβ组合也称βαβ单元（βαβ－unit）,它是由两段平行β折叠股和一段作为连接链（connector）的α螺旋组成,β股之间还有氢键相连；连接链反平行的交叉在β折叠片的一侧,β折叠片的疏水侧,链面向α螺旋的疏水面,彼此紧密装配.作为连接的除了α螺旋还可以是无规卷曲。
最常见的βαβ组合是由三段平行的β股和两段α螺旋构成（图C）,相当于两个βαβ单元组合在一起,称Rossman折叠（βαβαβ）。
由于L-氨基酸的伸展多肽链（β股）倾向于采取右手扭曲结构产生几乎所有实例多种连接链都是右手交叉,这是种拓扑学现象。
纤溶酶原的ββ结构
ββ就是反平行β折叠片在球状蛋白质中由一条多肽链的若干段β折叠股反平行组合而成,两个β股之间通过一个短回环（发夹）连接起来。
最简单的ββ折叠花式是β发夹（β－hairpin）结构,由几个β发夹可以形成更大更复杂的折叠片图案,如β曲折和希腊钥匙拓扑结构。
β曲折（β－meander）是种常见的超二级结构,由氨基酸序列上连续的多个反平行β折叠股通过紧凑的β－转角连接而成,含有与α螺旋相近数目的氢键,稳定性高。
希腊钥匙拓扑结构（Greekkeytopology）也是反平行β折叠片中常出现的一种折叠花式,这种拓扑结构有两种可能的回旋方向,但实际上只存在其中一种。
当折叠片的亲水面朝向观察者时,从N到C末端回旋几乎总是逆时针的。
锌指结构（螺旋-折迭-折迭模序）
转录因子MyoD的螺旋-环-螺旋模序
蛋白质立体结构原则
1.由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。
2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。
但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。
结构域（domain）
结构域是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，一条多肽链在这个域范围内来回折叠，但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结。
通常由50-300个氨基酸残基组成，其特点是在三维空间可以明显区分和相对独立，并且具有一定的生物功能如结合小分子。
模体或基序（motif）是结构域的亚单位，通常由2～3二级结构单位组成，一般为α螺旋、β折叠和环（loop）。
对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等；较大的蛋白质分子或亚基其三级结构一般含有两个以上的结构域，即多结构域的,其间以柔性的铰链（hinge）相连，以便相对运动。
结构域有时也指功能域。
一般,功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能单位,它可以是一个结构域也可以是由两个或两个以上结构域组成。
结构域的基本类型有全平行α螺旋结构域,平行或混合型β折叠片结构域,反平行β折叠片结构域和富含金属或二硫键结构域等4种。
三级结构（tertiarystructure）
三级结构主要针对球状蛋白质而言的是指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系,骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。
在球状蛋白质中，侧链基团的定位是根据它们的极性安排的。
蛋白质特定的空间构象是由氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、疏水作用等作用力维持的，疏水作用是主要的作用力。
有些蛋白质还涉及到二硫键。
如果蛋白质分子仅由一条多肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。
胰岛素的三级结构
溶菌酶分子的三级结构
磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构
蛋白质的折叠是有序的、由疏水作用力推动的的协同过程。
伴侣分子在蛋白质的折叠中起着辅助性的作用。
蛋白质多肽链在生理条件下折叠成特定的构象是热力学上的一种有利的过程。
折叠的天然蛋白质在变性因素影响下，变性失去活性。
在某些条件下，变性的蛋白质可能会恢复活性。
四级结构（quaternarystructure）
四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。
四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。
亚基有时也称为单体（monomer）,仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。
多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。
对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体（protomer）。
在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。
蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点（结构互补）和作用力（主要是非共价相互作用）。
大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。
亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。
亚基的立体排布
稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。
亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。
亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。
血红蛋白的四级结构
血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。
四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。
稳定蛋白质三维结构的作用力
稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键，范德华力，疏水作用和盐键（离子键）。
此外共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。
氢键（hydrogenbond）在稳定蛋白质的结构中起着极其重要的作用。
多肽主链上的羰基氧和酰胺氢之间形成的氢键是稳定蛋白质二级结构的主要作用力。
此外，还可在侧链与侧链，侧链与介质水，主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
由电负性原子与氢形成的基团如N-H和O-H具有很大的偶极矩，成键电子云分布偏向负电性大的原子，因此氢原子核周围的电子分布就少，正电荷的氢核（质子）就在外侧裸露。
这一正电荷氢核遇到另一个电负性强的原子时，就产生静电吸引，即所谓氢键。
范德华力（vanderwaalsforce）广义上的范德华力包括3种较弱的作用力：
定向效应，诱导效应，分散效应。
分散效应（dispersioneffect）是在多数情况下主要作用的范德华力，它是非极性分子或基团间仅有的一种范德华力即狭义的范德华力，也称london分散力。
这是瞬时偶极间的相互作用，偶极方向是瞬时变化的。
范德华力包括吸引力和斥力。
吸引力只有当两个非键合原子处于接触距离（contactdistance）或称范德华距离即两个原子的范德华半径之和时才能达到最大。
就个别来说范德华力是很弱的，但其相互作用数量大且有加和效应和位相效应，因此成为一种不可忽视的作用力。
疏水作用（hydrophobicinteraction）介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏水残基埋藏在分子的内部，这一现象称为疏水作用，它在稳定蛋白质的三维结构方面占有突出地位。
疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。
蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力。
当疏水化合物或基团进入水中时，它周围的水分子将排列成刚性的有序结构即所谓笼形结构（clathratestructure）。
与此相反的过程（疏水作用），排列有序的水分子（笼形结构）将被破坏，这部分水分子被排入自由水中，这样水的混乱度增加即熵增加，因此疏水作用是熵驱动的自发过程。
盐键又称盐桥或离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。
吸引力F与电荷电量的乘积成正比，与电荷质点间的距离平方成反比，在溶液中此吸引力随周围介质的介电常数增大而降低。
在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。
盐键的形成不仅是静电吸引而且也是熵增加的过程。
升高温度时盐桥的稳定性增加，盐键因加入非极性溶剂而加强，加入盐类而减弱。
二硫键绝大多数情况下二硫键是在多肽链的β－转角附近形成的。
二硫键的形成并不规定多肽链的折叠，然而一旦蛋白质采取了它的三维结构则二硫键的形成将对此构象起稳定作用。
假如蛋白质中所有的二硫键相继被还原将引起蛋白质的天然构象改变和生物活性丢失。
在许多情况下二硫键可选择性的被还原。
蛋白质结构预测相关概念：
“折叠（fold）”的概念
“折叠（fold）”是近年来蛋白质研究中应用较广的一个概念，它是介与二级和三级结构之间的蛋白质结构层次，它描述的是二级结构元素的混合组合方式。
二级结构的预测方法介绍：
Chou-Fasman算法：
是单序列预测方法中的一种，它是使用氨基酸物理化学数据中派生出来的规律来预测二级结构。
首先统计出20种氨基酸出现在α螺旋、β折叠和无规则卷曲中出现频率的大小，然后计算出每一种氨基酸在这几种构象中的构象参数Px.构象参数值的大小反映了该种残基出现在某种构象中的倾向性的大小。
按照构象参数值的大小可以把氨基酸分为六个组：
Ha（强螺旋形成者）、ha（螺旋形成者）、Ia（弱螺旋形成者）、ia（螺旋形成不敏感者）、ba（螺旋中断者）、Ba（强螺旋中断者）。
Chou和Fasman根据残基的倾向性因子提出二级结构预测的经验规则，要点是沿蛋白序列寻找二级结构的成核位点和终止位点。
这种方法可能能够正确反映蛋白质二级结构的形成过程，但预测成功率并不高，仅有50%左右。
GOR算法：
也是单序列预测方法中的一种，因其作者Garnier,Osguthorpe和Robson而得名。
这种方法是以信息论为基础的，也属于统计学方法的一种，GOR方法不仅考虑被预测位置本身氨基酸残基种类对该位置构象的影响，也考虑到相邻残基种类对该位置构象的影响。
这样使预测的成功率提高到65%左右。
GOR方法的优点是物理意义清楚明确，数学表达严格，而且很容易写出相应的计算机程序，但缺点是表达式复杂。
多序列列线预测：
对序列进行多序列比对，并利用多序列比对的信息进行结构的预测。
调查者可找到和未知序列相似的序列家族，然后假设序列家族中的同源区有同样的二级结构，预测不是基于一个序列而是一组序列中的所有序列的一致序列。
基于神经网络的序列预测：
利用神经网络的方法进行序列的预测，BP（Back-PropagationNetwork）网络即反馈式神经网络算法是目前二级结构预测应用最广的神经网络算法，它通常是由三层相同的神经元构成的层状网络，使用反馈式学习规则，底层为输入层，中间为隐含层，顶层是输出层，信号在相邻各层间逐层传递，不相邻的各层间无联系，在学习过程中根据输入的一级结构和二级结构的关系的信息不断调整各单元之间的权重，最终目标是找到一种好的输入与输出的映象，并对未知二级结构的蛋白进行预测。
神经网络方法的优点是应用方便，获得结果较快较好，主要缺点是没有反映蛋白的物理和化学特性，而且利用大量的可调参数，使结果不易理解。
许多预测程序如PHD、PSIPRED等均结合利用了神经网络的计算方法。
基于已有知识的预测方法（knowledgebasedmethod）:
这类预测方法包括Lim和Cohen两种方法。
Lim方法是一种物理化学的方法，它根据氨基酸残基的物理化学性质，包括：
疏水性、亲水性、带电性以及体积大小等，并考虑残基之间的相互作用而制订出一套预测规则。
对于小于50个氨基酸残基的肽链，Lim方法的预测准确率可以达到73%.另一种是Cohen方法，它的提出当时是为了α/β蛋白的预测，基本原理是说：
疏水性残基决定了二级结构的相对位置，螺旋亚单元或扩展单元是结构域的核心，α螺旋和β折叠组成了结构域。
混合方法（hybridsystemmethod）:
将以上几种方法选择性的混合使用，并调整他们之间使用的权重可以提高预测的准确率，目前预测准确率在70%以上的都是混合方法，其中，同源性比较方法、神经网络方法和GOR方法应用最为广泛。
三级结构的预测：
同源性建模：
假设对已知结构的另一个蛋白质序列来排列一个蛋白质的序列，如果靶序列和已知结构序列在整个序列的全长有很高的相似性，在合理的信任度上，我们可以使用已知结构作为靶蛋白质的模版。
“串线（threading）”算法：
串线结构分析是试图把未知的氨基酸序列和各种已存在的三维结构相匹配，并评估序列折叠成那种结构的合适度。
串线法最适用于折叠（fold）的识别，而不是模型的建立。
它是快速用未知序列的氨基酸侧链替换已知序列中的氨基酸位置。
Jones等首先从蛋白质结构数据库中挑选蛋白质结构建立折叠子数据库，以折叠子数据库中的折叠结构作为模板，将目标序列与这些模板一一匹配，通过计算打分函数值判断匹配程度，根据打分值给模板结构排序，其中打分最高的被认为是目标序列最可能采取的折叠结构。
Threading方法的难点在于序列与折叠结构的匹配技术和打分函数的确定。
（Jones等，1992）
蛋白质二级结构预测：
蛋白质二级结构的预测通常被认为是蛋白结构预测的第一步，是根据它们被预测的局部结构，对蛋白序列中的氨基酸进行分类。
二级结构的预测方法通常分为多序列列线预测和单序列预测的方法。
由于单序列预测所提供的信息只是残基的顺序而没有其空间分布的信息，所以单序列预测的算法预测准确率并不高而且对于一些特殊结构，这些算法很难预测成功。
多序列列线预测和神经网络的应用大大提高了二级结构预测的准确度，通过对序列比对的预测可以明确的提供单一位点在三维结构上的信息。
这样通常二级结构预测的准确率比单序列预测能够提高１０%.许多方法据说可达到70%-77%，目前较为常用的几种方法有：
PHD、PSIPRED、Jpred、PREDATOR、PSA。
其中最常用的是PHD。
PHD结合了许多神经网络的成果，每个结果都是根据局部序列上下文关系和整体蛋白质性质（蛋白质长度、氨基酸频率等）来预测残基的二级结构。
那么，最终的预测是这些神经网络每个输出的算术平均值。
这种结合方案被称为陪审团决定法（jurydecision）或者称为所有胜利者（winner-take-all）法。
PHD被认为是二级结构预测的标准。
蛋白质三级结构预测：
蛋白质三维结构的预测方法通常包括：
同源性建模和从头开始的预测方法。
对数据库中已知结构的序列的比对是预测未知序列三级结构的主要方法，也即同源建模的方法。
通常对于同源建模的方法过程并非统一，但基本思路是一致的，基本包括如下几个步骤：
1．使用未知序列作为查询来搜索已知蛋白质结构。
2．产生未知序列和模版序列最可能的完整比对。
3．以模版结构骨架作为模型，建立蛋白质骨架模型。
4．在靶序列或者模版序列的有空位区域，使用环建模过程代替合适长度的片段。
5．给骨架模型加上侧链。
6．优化侧链的位置。
7．使用能量最小和已知的优化知识来优化结构。
在进行序列比对时，最容易使用BLASTP程序比对NRL-3D或SCOP数据库中的序列。
如果发现超过100个碱基长度且有远高于40%序列相同率的匹配序列，则未知序列蛋白与该匹配序列蛋白将有非常相似的结构。
在这种情况下，同源性建模在预测该未知蛋白精细结构方面会有非常大的作用。
同源性建模的成功的关键通常不是建模使用的软件或服务器，在设计与模版结构好的比对时的技巧更加重要。
结构预测相关程序及数据库：
常用蛋白序列和结构数据库：
数据库
说明
网址链接
PDB
蛋白质三维结构
http:
//www.rcsb.org/pdb
SWISS-PROT
蛋白质序列数据库
http:
//kr.expasy.org/sprot/
PIR
蛋白质序列数据库
http:
//pir.georgetown.edu/
OWL
非冗余蛋白质序列
http:
//www.bioinf.man.ac.uk/dbbrowser/OWL/
EMBL
核酸序列数据库
http:
//www.embl-heidelberg.de/
TrEMBL
EMBL的翻译数据库
http:
//kr.expasy.org/sprot/
GenBANK
核酸序列数据库
http:
//www.ncbi.nih.gov/Genbank/
PROSITE
蛋白质功能位点
http:
//kr.expasy.org/prosite/
SWISS-MODEL
从序列模建结构
http:
//www.expasy.org/swissmod/SWISS-MODEL.html
SWISS-3DIMAGE
三维结构图示
http:
//us.expasy.org/sw3d/
DSSP
蛋白质二级结构参数
http:
//www.cmbi.kun.nl/gv/dssp/
FSSP
已知空间结构的蛋白质家族
http:
//www.ebi.ac.uk/dali/fssp/fssp.html
SCOP
蛋白质分类数据库
http:
//scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/
CATH
蛋白质分类数据库
http:
//www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath/
Pfam
蛋白质家族和结构域
http:
//pfam.wustl.edu/
蛋白质结构预测流程图：
蛋白质功能预测：
相关概念：
1．重叠群（contig）：
基
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