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细胞生物学之笔记第5章概述
第5章细胞的内膜系统与囊泡转运
第一节内质网
#内质网膜的蛋白分析,
表明膜中含有酶至少30多种,分三种类型
①与解毒相关的酶系氧化反应电子传递酶系
②与脂类物质代谢功能相关eg脂肪酸CoA连接酶
③与碳水化合物代谢功能相关葡萄糖-6磷酸酶(内质网的主要标志酶)
内质蛋白(reticulo-plasmin)
#内质网的形态结构
①膜性三维管网结构系统,基本“结构单位”-小管(ERtubular)、小泡(ERvesicle)扁囊(ERlamina)平均厚度5~6nm
②内质网向内与核膜沟通,向外与高尔基体、溶酶体等转换成分
③同一组织细胞中,内质网的数量和结构的复杂程度往往与细胞的发育程度成正相关
#内质网的基本类型
根据电镜观察,内质网分为粗面内质网(roughendoplasmicreticulum,RER)和滑面内质网(smoothendoplasmicreticulum,SER)
①糙面内质网表面有核糖体附着
多呈扁平囊状,参与分泌型蛋白质和多种膜蛋白的合成、加工和转运
分泌肽类激素和蛋白的细胞中,RER高度发达;肿瘤细胞、未分化细胞则很少
②光面内质网是呈表面光滑的管泡样网状形态结构
滑面内质网与粗面内质网相通,是多功能细胞器;在不同细胞或不同生理期,结构分布和发达程度差别很大
※有的细胞以RER为主,有的以SER为主,随着生理状态改变,两者可以互相转换
③某些特殊的组织细胞中存在内质网的衍生结构
髓样体(myeloidbody)见于视网膜色素上皮细胞
孔环状片层体(annulatelamellae)出现于生殖细胞、快速增值细胞、某些哺乳动物的神经元和松果体细胞及一些癌细胞
内质网的功能
(1)糙面内质网的主要功能是进行蛋白质的合成、加工修饰、分选及转运
1.信号肽指导的分泌性蛋白在糙面内质网中合成
①信号肽是指导蛋白多肽链在糙面内质网上合成与穿膜转移的决定因素。
核糖体与内质网的结合以及肽链穿越内质网膜的转移,还有赖于细胞质基质中信号识别颗粒(signalrecognitionparticle,SRP)的介导和内质网膜上信号识别颗粒受体(SRP-receptor,SRP-R)以及被称之为转运体(translocon)的易位蛋白质(易位子)的协助。
②新生多肽链的折叠与装配
内质网腔中
氧化型谷胱甘肽(GSSG)
多肽链上半胱氨酸残基之间二硫键形成的必要条件
内膜腔面
蛋白二硫键异构酶PDI
Proteindisulfideisomerase
加快二硫键形成及多肽链的折叠速度
分子伴侣(molecularchaperone)在其羧基端有一KDEL驻留信号肽。
是细胞内蛋白质质量监控的重要因子。
协助蛋白质的折叠转运,本身不参与最终产物的形成。
免疫球蛋白重链结合蛋白BiP
阻止蛋白质聚集或发生不可逆变性,协助蛋白质折叠(与热激蛋白70同源)
内质蛋白endoplasmin
又称葡萄糖调节蛋白94,内质网标志性分子伴侣,参与新生肽链的折叠和转运
钙网蛋白calreticulin
在钙平衡调节、蛋白质折叠和加工、抗原呈递、血管发生及凋亡……与钙离子结合
钙连蛋白calnexin
与未完成折叠的新生蛋白质的寡糖链结合,以避免蛋白质彼此的凝集和泛素化;组织折叠尚不完全的蛋白质离开内质网,并促使其完全折叠
③蛋白质的糖基化(glycosylation)
主要是寡糖与天冬氨酸残基侧链上的氨基团的结合,(N-链接糖基化),糖基转移酶催化,始于一共同前体-14寡糖(2个N-乙酰葡萄糖胺+9甘露糖+3葡萄糖)
最后,寡糖转移酶催化14寡糖链连接到新生肽链的特定三肽序列:
Asn-X-Ser或Asn-X-Thr(X是除Pro之外的任何氨基酸)的Asn上。
糖基化后的新生肽链,寡糖链末端的2个葡萄糖残基被移去,残留的葡萄糖残基结合内质网膜上的分子伴侣,然后在分子伴侣帮助下完成折叠,被移去最后一个葡萄糖残基,包装外送;错误折叠导致肽链的疏水基团外露,被GT(监控酶)识别并重新连接1个葡萄糖,重新结合分子伴侣进行折叠
④蛋白质的胞内运输。
“出芽”
A.转运小泡进入高尔基复合体,加工浓缩,分泌颗粒排吐到细胞外。
B.内质网膜泡→大浓缩泡→酶原颗粒→排出细胞。
(仅见于哺乳类胰腺细胞)
2.信号肽指导的穿膜驻留蛋白插入转移的可能机制
(1)单次穿膜蛋白插入转移机制
A.新生肽链共翻译插入(cotranslationinsertion)
驻留蛋白含有位于肽链N端的起始转移信号肽,停止转移信号肽(特定氨基序列,疏水区段)。
当停止转移肽进入转运体,转运体与之作用,从活性状态变为失活状态,终停止对肽链的转移,停止转移肽形成α-螺旋结构,当信号肽被切除,肽链的N-端朝向内质网腔
B.由内信号肽(internalsignalpeptide)介导的内开始转移肽(internalstart-transferpeptide)插入转移机制。
当内信号肽到达移位子时,被保留在内质网膜的脂双层中,成为跨膜α-螺旋结构;若内信号肽的N-端比C-端有更多带正电氨基酸残基,则C-端插入内质网腔;反之,肽链插入方向相反。
(书P110图)
(2)多次穿膜蛋白质转移插入。
≥2个疏水性开始转移肽、停止转移肽结构序列。
认为多次跨膜蛋白石以内信号肽作为其开始转移信号的。
3.糙面内质网是蛋白质分选的起始部位
游离核糖体合成的胞内蛋白包括:
A非定位分布的细胞质溶质驻留蛋白。
B定性分布的胞质溶质蛋白C核蛋白D线粒体、质体等半自主性细胞器所必须的核基因编码蛋白。
信号肽被视为蛋白质分选的初始信号。
信号斑(signalpatch)是重要的蛋白质分选的分选转运信号。
(二)光面内质网都是作为脂类物质合成主要场所的多功能细胞器
1.光面内质网参与脂质的合成和转运
2.光面内质网参与糖原的代谢
3.光面内质网是细胞解毒的主要场所
4.光面内质网是肌细胞钙离子Ca2+的储存场所
5.光面内质网与胃酸、胆汁的合成与分泌密切相关
第2节高尔基复合体(Golgicomplex)
1、高尔基复合体的形态结构
(1)高尔基复合体是由三种不同类型的膜性囊泡组成的细胞器
1.扁平囊泡(现统称潴泡cisternae)最具特征的主体结构。
每3~8个潴泡整齐排列→高尔基体堆(Golgistack)宽≈15~20nm;囊泡相距20~30nm。
朝细胞核=凸面=顺面(cis-face)=形成面(formingface)≈6nm≈内质网膜;朝细胞膜=凹面=反面(trans-face)=成熟面(matureface)≈8nm≈细胞膜厚度。
2.小囊泡(现统称小泡vesicle)
聚集于形成面,是直径40~80nm的膜泡,多数是光滑小泡,较小的是有被小泡——内质网芽生、分化而来,也称运输小泡(transfer-vesicle)
功能①完成从内质网向高尔基体的物质转运②使潴泡的膜结构及其内含物不断地更新、补充
3.大囊泡(现统称液泡vacuole)
见于成熟面的分泌小泡(secretoryvesicle),直径0.1~0.5nm,由扁平状高尔基潴泡末端膨大、断离形成。
(2)高尔基复合体具有显著的极性
形态结构、化学组成、功能不同,由顺面到反面以此分为三个组成部分
1.顺面高尔基网(cis-Golginetwork)
连续分分支的管网状结构,显示嗜锇反应的化学特征(电镜下,用锇酸进行染色……结合性强)功能①分选来自内质网的蛋白质和脂类,A大部分转入到高尔基中间膜囊B小部分重新送返内质网而成为驻留蛋白②进行蛋白质修饰的O-链接糖基化&穿膜蛋白在细胞质基质侧结构域的酰基化
2.高尔基中间膜囊(medialGolgistack)
多层间隔囊、管结构,①糖基化修饰②多糖&糖脂的合成
3.反面高尔基体网(trans-Golginetwork)
①分选,分泌到细胞外/溶酶体;②一些蛋白的修饰
(3)高尔基复合体在不同的组织细胞中呈现不同的分布形式
细胞
分布特征
神经细胞
围绕细胞核分布
具有生理极性的细胞eg输卵管内皮、肠上皮粘膜、甲状腺和胰腺
趋向于一极分布
肝细胞
沿胆小管分布在细胞边缘
精、卵&绝大多数无脊椎动物的某些细胞中
分散的分布状态
非极性的细胞间期
位于中心粒附近,与微管有关
2、高尔基复合体的化学组成
(1)脂类是高尔基复合体的基本成分
高尔基体膜脂类成分,介于内质网膜与质膜之间,脂类总含量≈45%
(2)高尔基复合体含有以糖基转移酶为标志的多种酶蛋白体系
#糖基转移酶glycosyltransferas是高尔基复合体中最具特征性的酶,主要参与糖蛋白和糖脂的合成。
氧化还原酶
NADH-细胞色素C还原酶NADPH-细胞色素还原酶
磷酸酶类
5’-核苷酸酶、腺苷三磷酸酶、硫胺素焦磷酸酶
磷脂酶类
磷脂酶A1、磷脂酶A2
参与磷脂合成的
溶血卵磷脂酰基转移酶、磷酸甘油磷脂酰转移酶
酪蛋白磷酸激酶
α-甘露糖苷酶
#生化区隔化/房室化:
高尔基复合体不同囊泡区间分布不同酶系
#过渡性细胞器:
高尔基复合体蛋白与酶的含量和复杂程度介于内质网和细胞膜间
3、高尔基复合体的功能
(1)高尔基复合体是细胞内蛋白质运输分泌的中转站
外源性分泌蛋白具有①连续分泌continuoussecretion=恒定性分泌constitutivesecretion=外源性蛋白质在其分泌泡形成之后,随即排放出细胞的分泌形式。
②非连续性分泌discontinuoussecretion=先储存于分泌跑中,在需要时再排放到细胞外的分泌形式
(2)高尔基复合体是胞内物质加工和成的重要场所
1.糖蛋白的加工和成
①N-连接糖蛋白糖链的合成和糖基化修饰始于内质网,完成于高尔基复合体
②O-连接糖蛋白糖链的合成和糖基化修饰主要或完全在高尔基复合体完成
N-连接糖蛋白&O-连接糖蛋白的主要差别
N-连接糖蛋白
O-连接糖蛋白
糖基化发生的部位
糙面内质网
高尔基复合体
连接的氨基酸残基
天冬酰胺
丝、苏、酪、羟赖(脯)氨酸
连接基团
-NH2
-OH
第一个糖基
N-乙酰葡糖胺
半乳糖、N-乙酰半乳糖胺
糖链长度
5~25个糖基
1~6个糖基
糖基化方式
寡糖链一次性连接
单糖基逐个添加
蛋白质糖基化意义:
①保护蛋白质,免遭水解酶的降解
②糖基化具有运输信号的作用,引导蛋白质包装运输
③糖基化形成细胞膜表面的糖被,参与保护、识别、联络等重要生命活动
2.蛋白质的水解加工
①某些蛋白质或酶,只有在高尔基复合体被特异性水解后,才成熟或有活性;如人胰岛素、胰高血糖素、血清白蛋白等
②A溶酶体酸性水解酶的磷酸化,B蛋白聚糖的硫酸化,均在高尔基复合体发生和完成
(3)高尔基复合体是胞内蛋白质的分选和膜泡定向运输的枢纽
可能机制:
对蛋白质修饰、加工,给蛋白质带上分选信号,进行选择、浓缩,形成不同去向的运输分泌小泡
运输小泡的三个去向:
①溶酶体酶,以有被小泡被转运到溶酶体
②分泌蛋白,以有被小泡运向细胞膜/细胞外
③以分泌小泡形式在胞质中暂存,被调控释放
第3节溶酶体lysosome
1、溶酶体的形态结构和化学组成
(1)溶酶体是一种具有高度异质性的膜性结构细胞器
溶酶体由一层单位膜包裹,膜厚6nm,球形,直径0.2~0.8μm,含60多种分解所有生物活性物质的酸性水解酶,最适pH3.5~5.5
一个动物细胞通常含几百个溶酶体,不同溶酶体所含酶的种类不尽相同,导致形态大小、数量分布、理化性质的高度异质性(heterogeneous)
(2)溶酶体的共同特征是含有酸性水解酶
尽管高度异质性,溶酶体有许多共同特征:
①均是一层单位膜包裹成的囊球小体
②均含丰富酸性水解酶,如蛋白酶、核酸酶、脂酶、糖苷酶、磷酸酶、溶菌酶等。
酸性磷酸酶是溶酶体的标志酶
③溶酶体膜中两种高度糖基化的跨膜整合蛋白:
lgpA和lgpB,(具有高度同源性)朝向溶酶体腔,防止酸性水解酶对自身膜的消化
④溶酶体膜上嵌有质子泵,依赖解ATP释放能量,逆浓度梯度,将H+泵人溶酶体中,维持低pH
(3)溶酶体膜糖蛋白机组具有高度同源性
脊椎动物中鉴定出一个溶酶体膜糖蛋白家族——溶酶体结合膜蛋白LAMP或称溶酶体整合膜蛋白LIMP
①结构特点:
一个较短N-端信号肽序列→一个高度糖基化的腔内区→一个单次跨膜区→C-端10个氨基酸残基的胞质尾区
②高度保守(同源性)不同物种溶酶体的不同蛋白,在功能结构区都高度保守(同源性)(氨基酸序列)
③蛋白质的极低等电点&呈酸性溶酶体膜糖蛋白结构的糖基化蛋白核心的天冬酰胺残基上连接的寡糖成分占糖蛋白重量的50%,寡糖链末端均有唾液酸,大大降低了此蛋白的等电点并呈酸性
④通用识别信号溶酶体整合膜蛋白高度保守的C-端胞质尾区,是该类蛋白从高尔基体向溶酶体运输的识别信号
2、溶酶体的类型
(1)溶酶体以其功能状态的不同可区分为三种基本类型
1.初级溶酶体primarylysosome
刚产生的溶酶体,膜厚6nm,不含明显颗粒物质的透明圆球,其囊腔中的酶无活性。
=原溶酶体(proto-lysosome)=前溶酶体(prelysosome)
2.次级溶酶体secondarylysosome
#初级溶酶体经过成熟,与其它细胞内外的膜泡融合,成为次级溶酶体,具有功能,又称消化泡(digestivelysosome)
#体积较大,外形不规则,囊腔中有正被消化分解的颗粒物质或残损膜碎片。
根据所含底物的性质和来源,分为不同类型:
由初级溶酶体经X所形成
底物
自噬溶酶体=自体吞噬泡
Autolysosome
=autophagicvacuole
融合自噬体
细胞内衰老蜕变或残损破碎的细胞器/糖原颗粒等胞内物质
异噬溶酶体=异体吞噬泡
Heterophagiclysosome
胞吞作用
外来异物
吞噬溶酶体
phagolysosome
融合由吞噬细胞吞入胞外病原体或其他外来较大颗粒性异物所形成的吞噬体
细胞外来异物。
(吞噬溶酶体&异噬溶酶体二者之间无本质区别)
3.三级溶酶体tertiarylysosome
又称后溶酶体postlysosome,是次级溶酶体完成底物消化、分解后,残留部分不能降解的物质于溶酶体中,是溶酶体功能的终末状态;也称残留小体residualbody
A这些残留小体,有的以胞吐方式释放到细胞外被清除;
B有的沉积于细胞内,如神经细胞、肝细胞、心肌细胞的脂褐质lipofuscin
或者肿瘤细胞、病毒感染细胞、大肺泡细胞、单核吞噬细胞中的髓样结构myelin、含铁小体siderosome
(2)溶酶体以其形成过程的不同可区分为两种基本类型
①内体性溶酶体(endolysosome,也称内溶酶体)高尔基复合体芽生小泡结合细胞吞饮形成的内体endosome而来——初级溶酶体(前溶酶体)
②吞噬性溶酶体=内体性溶酶体+自噬体/异噬体
3、溶酶体的形成和成熟过程
(1)内体性溶酶体是由运输小泡和晚期内体合并形成
溶酶体的形成是一个有内质网和高尔基复合体共同参与的过程①溶酶体酶蛋白在附着型多聚核糖体上的合成为起始,在经过以下阶段
1.酶蛋白的N-糖基化与内质网转运
酶蛋白前体→进入内质网网腔,经过加工、修饰→N-连接的甘露糖糖蛋白→出芽运至高尔基复合体形成面
2.酶蛋白在高尔基复合体内的加工与转移
磷酸转移酶&N-乙酰葡萄糖胺磷酸糖苷酶催化
寡糖链上的甘露糖残基甘露糖-6-磷酸
磷酸化(在高尔基复合体形成面的囊腔中)
甘露糖-6-磷酸(mannose-6-phosphate)=M-6-P=溶酶体水解酶分选的重要识别信号
3.酶蛋白的分选与转运
带有M-6-P的溶酶体水解酶前体,到达高尔基体成熟面,被高尔基体网膜囊腔面的受体蛋白识别,介导有被小泡(coatedvesicle)形成,脱离高尔基体
4.内体性溶酶体的形成和成熟
内体endosome=由细胞的胞吞作用形成的一类异质性脱衣被膜泡,分为早期内体(Earlyendosome)和晚期内体。
#早期内体是指由经过胞吞作用入胞后最初的脱衣被膜泡,其囊腔中含有胞吞物质,是一个pH值和细胞外液大致相当的碱性内环境。
#晚期内体由早期内体他通过分拣、分离出带有质膜受体的再循环内体(recyclingendosome)转换而来,再循环内体则返回并重新融入到质膜中。
#前溶酶体的形成
脱离高尔基体的有被小泡,脱去衣被,与胞内晚期内吞体融合,形成前溶酶体——内体性溶酶体(初级溶酶体)
晚期内吞体:
细胞膜胞吞作用形成的小泡与其他胞内小泡融合,降低了泡内pH值,称晚期内吞体
#溶酶体的成熟
前溶酶体膜的质子泵将胞质中的H+不断泵人,腔内pH从7.4降到6.0左右,溶酶体酶的前体从M-6-P膜受体上解离,去磷酸化而成熟
而膜M-6-P受体以出芽形式重返高尔基体成熟面
(2)吞噬性溶酶体是内体性溶酶体与来源于胞内外的作用底物融合形成的
4、溶酶体的功能
(1)溶酶体能够分解胞内的外来物质及清除衰老、损伤的细胞器
(2)溶酶体具有物质消化与细胞营养功能
(3)溶酶体是机体防御保护功能的组成部分
(4)溶酶体参与某些腺体组织细胞分泌过程的调节
(5)溶酶体在生物个体发生于发育过程中起重要的作用
第4节过氧化物酶体(peroxisome)
1、过氧化物酶体的基本理化性质
(1)过氧化物酶体是一类具有高度异质性的膜性球囊状细胞器
#形状多为圆/卵圆形;偶见半月形、长方形。
直径0.2~1.7μm;
#(区别于溶酶体)独特特征:
①常含电子密度高、排列规则的晶格结构——尿酸氧化酶。
被称为类晶体/类核体;②过氧化物酶体膜的内表面可见高电子密度条带状结构,称为边缘板(marginalplate)
(2)过氧化物酶体具有较高的物质通透性
过氧化物酶体膜不仅可以允许小分子物质自由穿越,一定条件下还可以允许一些大分子物质的非吞噬性穿膜转运,从而保证了过氧化物酶体反应底物及代谢产物的通常运输。
(3)过氧化物酶体含有以过氧化物酶为标志的40多种酶
氧化酶
50%~60%
RH2+O2→R+H2O2
过氧化氢酶(标志性酶)
40%
2H2O2→2H2O+O2
过氧化物酶
2H2O2→2H2O+O2
仅存在与血细胞等少数几种细胞类型中
苹果酸脱氢酶、柠檬酸脱氢酶
2、过氧化物酶体的功能
(1)过氧化物酶体能有效地清除细胞代谢过程中产生的过氧化氢及其他有毒物质
氧化酶与过氧化氢酶催化偶联,有效清除细胞代谢过程中产生的过氧化氢和毒性物质,起到保护作用
(2)过氧化物酶体能有效地进行细胞氧张力的调节
过氧化物酶体耗氧占细胞耗氧量的20%,但是当细胞出现高浓度氧状态时,可增强氧化能力来调节,避免高浓度氧的损害
(3)过氧化物酶体参与对细胞内脂肪酸等高能分子物质的分解转化
过氧化物酶体参与对细胞内脂肪酸等高能分子物质的分解转化
过氧化物酶体的另一功能:
分解脂肪酸等高能分子,使之转化为乙酰辅酶A;然后将其转运到细胞质中再利用,或供能(进入线粒体内)
3、过氧化物酶体的发生
两种观点:
①与溶酶体起源相似,酶蛋白在粗面内质网上合成,加工后以小泡形式转移、分化②与线粒体相似,一分为二而来,其酶蛋白等在胞质中游离核糖体上合成,经分选信号序列或导肽引导进入新的过氧化物酶体
第5节囊泡与囊泡运输
1、囊泡在胞内蛋白质运输中的作用
(1)门控运输gatedtransport有特定的分选信号(eg核定位信号)介导,并通过核孔复合体的选择性作用,在细胞溶质与细胞核之间所进行的蛋白质运输
(2)穿膜运输transmembranetransport通过结合在膜上的蛋白质转运体进行的蛋白质运输,细胞溶质→内质网、线粒体
(3)小泡运输vesiculartransport膜性细胞器之间(是真核细胞特有)
2、囊泡的类型与来源
细胞内物质定向运输的囊泡类型至少10种以上
(1)网格蛋白有被小泡产生于高尔基复合体及细胞膜
网格蛋白有被囊泡可产生于高尔基复合体,也可介导细胞内吞作用有被囊泡产生过程如前述(受体介导的胞吞作用)
1.高尔基体产生的网格蛋白囊泡,介导从高尔基体→溶酶体、质膜外的物质转运
2.细胞内吞作用形成的网格蛋白有被小泡则是将外来物质转送到细胞质或从胞内体输送到溶酶体
#结构特点(直径50~100nm)
1)外被以网格蛋白纤维构成的网架结构,并因此得名
2)在网格蛋白结构外框与囊膜之间约20nm额间隙内填充覆盖着大量的衔接蛋白
衔接蛋白:
形成相对于外侧网格蛋白框架而言囊泡内壳结构;介导网格蛋白和囊膜穿膜蛋白受体的连接,形成和维系了网格蛋白-囊泡的一体化结构体系
发动蛋白/缢断蛋白(dynamin):
在膜囊芽生形成时,发动蛋白与GTP结合,并在外凸(或内凹)芽生囊膜的颈部聚合形成环状;随着其对GTP的水解,发动蛋白向心缢缩,直至囊泡断离形成
(2)COP
有被小泡产生于内质网、介导从内质网到高尔基复合体的物质转运
1 COP
有被小泡由糙面内质网所产生,因覆盖有衣被蛋白
(coatomerprotein
,COP
)而得名。
属于非网格蛋白有被囊泡类型。
2 COPⅡ外被蛋白由5种亚基组成,其中Sar蛋白属于一种小的GTP结合蛋白,通过水解GTP,调节囊泡外被装配
3 当Sar蛋白结合的GTP→GDP,活性→失活,囊泡去装配→无被小泡
4 COPⅡ囊泡负责从内质网到高尔基体物质转运;阻断此囊泡外被蛋白聚合,能阻止内质网形成出芽小泡
5 当COPⅡ囊泡从内质网生成后,在向高尔基体转移中,常彼此间融合,形成“内质网-高尔基体中间体”,然后沿微管运行到高尔基体的形成面
6 当COPⅡ囊泡与靶膜融合前,水解结合的GTP,囊泡脱包被蛋白
7 COPⅡ囊泡对物质转运的选择性机制:
COPⅡ蛋白能识别结合内质网跨膜受体蛋白胞质侧的信号序列;而跨膜受体蛋白内质网腔侧选择性结合可溶蛋白质
(3)COP
有被小泡的主要功能室回收转运内质网逃逸蛋白
1.COPⅠ也属于非网格蛋白,COPⅠ囊泡最早发现于高尔基体;负责内质网逃逸蛋白的捕捉、回收转运,及高尔基体膜内蛋白逆向运输
2.COPⅠ外被蛋白有几个蛋白亚基组成,其中α蛋白是GTP结合蛋白,可调控外被蛋白复合物的聚合、装配、囊泡运输
3.COPⅠ囊泡形成过程:
①胞质中游离的α蛋白结合GTP
②GTP-α蛋白结合高尔基体膜上的α受体
③COPⅠ蛋白亚基聚合,诱导转运囊泡芽生
一旦COPⅠ有被囊泡脱离高尔基,COPⅠ蛋白即解离(GTP水解)
3、囊泡转运
(1)囊泡转运是细胞物质定向运输的基本途径
1.囊泡的芽生是主动的自我装配过程,参与此过程的成分在进化上非常保守
2.囊泡的形成伴随物质的转运;囊泡的轨迹和归宿,