生物化学教案09级本科.docx

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生物化学教案09级本科

生物化学教案201609（2015级本科）

生物化学与分子生物学教案（20XX年09）

绪论

教学要求：

1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。

2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。

课时安排：

0．5学时

重点：

本课程的主要内容及未来的研究方向

难点：

生物化学的发展历史及未来的研究方向

教学内容

1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。

2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究

的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。

3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分

子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。

中、英文专业词汇

biochemistry

molecularbiology

polymerasechainreaction（PCR）geneknockout

ribozyme（RNAenzyme）humangenomeproject（HGP）biomolecules

生物化学分子生物学聚合酶链反应基因剔除核酶

人类基因组计划生物大分子

思考题：

1．生物化学的定义是什么？

研究对象和研究手段分别又是什么？

2．生物化学与医学有什么关系？

为什么作为医学生的必修课？

参考书：

1．JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.New

York:

W.H.Freeman,20XX年

2．DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.

NewYork:

WorthPublishers,20XX年.

第一章蛋白质的结构与功能

教学要求：

1．了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。

2．重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。

3．熟悉蛋白质的理化性质。

4．了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间

结构测定的基本原理。

课时安排：

总学时4.0

第一节蛋白质的分子组成0.5第二节蛋白质的分子结构1.2第三节蛋白质的结构与功能的关系1.5第四节蛋白质的理化性质0.5第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析0.3

重点：

1．氨基酸的分类及其结构特征。

2．氨基酸和蛋白质的理化性质。

3．蛋白质各级结构层次的定义。

4．蛋白质结构与功能之间的关系。

难点：

蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。

教学内容：

一、蛋白质的分子组成1．氨基酸

L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。

2．肽

肽链与肽键，重要的生物活性多肽。

3．蛋白质的分类

单纯蛋白质和结合蛋白质，纤维状蛋白质和球状蛋白质。

二、蛋白质的分子结构1．蛋白质的一级结构

多肽链中氨基酸的排列顺序。

2．蛋白质的二级结构

肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、分子伴侣。

3．蛋白质的三级结构

整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。

4．蛋白质的四级结构

亚基之间的三维空间排布。

三、蛋白质的结构与功能的关系

1．蛋白质的一级结构与功能的关系

一级结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。

2．蛋白质的空间结构与功能的关系

肌红蛋白与血红蛋白的结构特征，血红蛋白与氧结合的正协同效应理论，变构效应。

四、蛋白质的理化性质及其分离纯化1．蛋白质的理化性质

两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，茚三酮反应，双缩脲反应。

2．蛋白质的分离和纯化

蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。

3．多肽链中氨基酸序列分析

由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原理，由mRNA的核苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。

4．蛋白质空间结构测定

X射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预测法的应用。

中、英文专业词汇：

protein蛋白质primarystructure一级结构peptide肽secondarystructure二级结构polypeptide多肽peptideunit肽单元oligopeptide寡肽α-helixα-螺旋aminoacid氨基酸β-pleatedsheetβ-折叠isoleucine异亮氨酸β-turnβ-转角tryptophan色氨酸randomcoil无规卷曲threonine苏氨酸motif模体valine缬氨酸zincfinger锌指结构leucine亮氨酸chaperon分子伴侣lysine赖氨酸tertiarystructure三级结构phenylalanine苯丙氨酸domain结构域methionine蛋氨酸fibronectin纤连蛋白histine组氨酸

quaternarystructureargininesubunittyrosinemyoglobincysteine

hemoglobin（Hb）alanine

allostericeffectglycine

denaturationserine

renaturationasparticacid

proteincoagulationasparagine

ninhydrinreactionglutamicacidbiuretreactionglutamine

saltprecipitationisoelectricpointelectrophoresispeptidebonddialysis

glutathione（GSH）chromatographyneuropeptidegelfiltrationconformation

ultracentrifugationaminoacidsequence

sedimentationcoefficient（S）

四级结构精氨酸亚基酪氨酸肌红蛋白半胱氨酸血红蛋白丙氨酸变构效应甘氨酸变性丝氨酸复性天冬氨酸蛋白质凝固天冬酰胺茚三酮反应谷氨酸双缩脲反应谷氨酰胺盐析等电点电泳肽键透析谷胱甘肽层析神经肽凝胶过滤空间构象超速离心氨基酸序列沉降系数

思考题：

1．试讨论20种L-α-氨基酸的结构与分类。

2．试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。

3．测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些？

试讨论其测定原理。

参考书：

1．JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.NewYork:

W.H.Freeman,20XX年

2．RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:

OxfordUniversityPress,20XX年.

3．DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.

NewYork:

WorthPublishers,20XX年.

4．DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWileySons

Inc.,20XX年.

第二章核酸的结构与功能

教学要求：

1．掌握核苷酸的分子结构，了解连接键及分子表达式2．重点掌握DNA、RNA的结构特征及主要功能3．了解DNA的理化性质与结构的关系4．了解DNA的高级结构

课时安排：

总学时3.5

第一节核酸的化学组成及一级结构0.7第二节DNA的空间结构与功能1.0第三节RNA的结构和功能1.0第四节核酸的理化性质0.6

第五节核酸酶0.2

重点：

1．核酸的化学组成2．DNA的双螺旋结构3．RNA的结构和功能4．核酸的理化性质

难点：

1．DNA的双螺旋结构2．核酸的理化性质

教学内容：

一、核酸的化学组成及一级结构

1．核苷酸嘌呤与嘧啶，DNA和RNA分子中核苷酸组成上的特点，核苷酸各组分之间的连接方式2．脱氧核苷酸的连接3．核苷酸的连接4．核酸的一级结构

二、DNA的空间结构与功能

1．DNA的双螺旋结构Chargaff规则、B-双螺旋结构模型和Z-DNA。

2．DNA的超螺旋结构染色质、核小体、组蛋白、基因3．DNA是遗传信息的物质基础三、RNA的结构和功能

1．mRNA模板、hnRNA

2．tRNA稀有碱基、茎环结构、反密码环

3．rRNA核糖体、多核糖体四、核酸的理化性质

紫外吸收、变性、复性、增色效应、减色效应、解链温度、杂交、探针。

五、核酸酶

中、英文专业词汇：

nucleicacid核酸purine嘌呤deoxyribonucleicacid（DNA）脱氧核糖核酸pyrimidine嘧啶ribonucleicacid（RNA）核糖核酸adenine（A）腺嘌呤base碱基guanine（G）鸟嘌呤nudeotide核苷酸cytosine（C）胞嘧啶nucleoside核苷uracil（U）尿嘧啶thymine（T）胸腺嘧啶basepair碱基对phosphodiesterlinkage磷酸二酯键nucleosome核小体ribosome核糖体hybridization杂交geneticcode遗传密码doublehelix双螺旋supercoil超螺旋probe探针ribosomalRNA（rRNA）核糖体RNAtransferRNA（tRNA）转运RNAmessengerRNA（mRNA）信使RNA

思考题：

1．核酸紫外测定的分子基础是什么？

2．DNA和RNA的紫外测定结果有何不同？

为什么？

3．DNA的双螺旋结构的要点是什么？

参考书：

1．药立波，冯作化，周春燕。

医学分子生物学。

第三版，人民卫生出

版社，20XX年

2．BenjaminLewin.GeneVIII.NewJersey:

PearsonEducation

Inc,UpperSaddleRiver,20XX年.

3．DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWileySons

Inc.,20XX年.

第三章酶

教学要求：

1．掌握酶与辅酶、活性中心的结合基团与催化基团、酶-底物复合物、竞争

性抑制、酶原、同工酶的概念、Km、Vmax的意义。

2．熟悉酶的特异性，pH和温度对反应速度的影响、竞争性抑制、非竞争性

抑制、反竞争性抑制的区别、酶活性的变构调节。

3．了解酶促反应的机制，Km、Vmax的测定、酶的命名与分类、酶与疾病

的关系及其在医学上的应用。

课时安排：

总学时6.0

第一节酶的分子结构与功能1.0第二节酶的工作原理1.0第三节酶促反应动力学2.5第四节酶的调节1.0

第五节酶的命名与分类0.2

第六节酶与医学的关系0.3

重点：

1．酶的工作原理2．酶促反应动力学3．酶的调节

难点：

1．酶促反应动力学2．酶的调节

教学内容：

一、酶的分子结构与功能

1．酶的分子组成单纯酶与结合酶、酶蛋白与辅助因子、辅酶与辅基。

2．酶的活性中心必需基团与活性中心、结合基团与催化基团。

3．同工酶同工酶的概念、乳酸脱氢酶及肌酸激酶同工酶的组织分布、同

工酶测定的临床意义。

二、酶的工作原理

1．酶反应特点高效率、高特异性、可调节性。

2．酶促反应的机制活化能、过渡态、诱导契合作用、邻近效应与定向排

列、表面效应、多元催化。

三、酶促反应动力学

1．底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式、Km、Vmax的意义。

2．酶浓度对反应速度的影响

3．温度对反应速度的影响最适温度。

4．pH对反应速度的影响最适pH。

5．抑制剂对反应速度的影响不可逆性抑制、可逆性抑制、竞争性抑制、

非竞争性抑制、反竞争性抑制。

6．激活剂对反应速度的影响必需激活剂、非必需激活剂。

四、酶的调节

1．酶活性的调节酶原激活、变构调节、共价修饰。

2．酶含量的调节酶蛋白合成的诱导和阻遏、酶的降解速度。

五、酶的命名与分类

1．酶的分类氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、

合成酶类。

2．酶的命名系统名称、习惯名称、推荐名称。

六、酶与医学的关系

1．酶与疾病的关系酶与疾病的发生、诊断及治疗的关系、酶活性测定的

要求、国际单位。

2．酶在医学上的应用酶在临床检验、治疗、科学研究及生产中的应用、

固定化酶、抗体酶的概念。

中、英文专业词汇：

biocatalyst生物催化剂proximityeffect邻近效应enzyme酶orientationarrange定向排列substrate底物multielementcatalysis多元催化monomericenzyme单体酶surfaceeffect表面效应oligomericenzyme寡聚酶rectangularhyperbola矩形双曲线Multienzymesystem多酶体系Michaelisequation米氏方程式multifunctionalenzyme多功能酶Michaelisconstant（Km）米氏常数tandemenzyme串联酶maximumvelocity（Vmax）最大反应速度simpleenzyme单纯酶movernumber转换数conjugatedenzyme结合酶doublereciprocalplot双倒数作图法apoenzyme酶蛋白optimumtemperature最适温度cofactor辅助因子optimumpH最适pHholoenzyme全酶inhibitor抑制剂metalloenzyme金属酶irreversibleinhibition不可逆性抑制metalactivatedenzyme金属激活酶

reversibleinhibitioncoenzyme

competitiveinhibitionprostheticgroup

non-competitiveinhibitionessentialgroup

uncompetitiveinhibitionactivecenteractivator

bindinggroupessentialactivatorcatalyticgroup

non-essentialactivatoractivationenergykatal（kat）specificityzymogen

absolutespecificityallostericsite

relativespecificityallostericregulationstereospecificityallostericenzymeinduced-fithypothesisallostericeffectortransitionstateallostericactivatoroxidoreductaseallostericinhibitortmnsferase

covalentmodificationhydrolaseinducerlyase

corepressorisomerase

lactatedehydrogenase（LDH）ligase

creatinekinase（CK）isoenzyme

TaqDNApolymeraseribozyme（RNAenzyme）immobilizedenzymeratelimitingenzyme可逆性抑制辅酶

竞争性抑制辅基

非竞争性抑制必需基团反竞争性抑制活性中心激活剂结合基团必需激活剂催化基团非必需激活剂活化能催量（开特）特异性酶原

绝对特异性变构部位相对特异性变构调节

立体异构特异性变构酶

诱导契合学说变构效应剂过渡态变构激活剂氧化还原酶变构抑制剂转移酶共价修饰水解酶诱导剂裂解酶辅阻遏剂异构酶乳酸脱氢酶合成酶肌酸激酶同工酶

TaqDNA聚合酶核酶固定化酶限速酶

abzyme抗体酶

enzyme-linkedimmunosorbentassay酶联免疫吸附测定法（ELISA）

思考题：

1．试简述Km、Vmax的意义及测定方法。

2．酶促反应有何特点？

3．举例说明可逆性抑制剂是如何影响酶促反应的速度的？

4．酶的催化机制主要有哪些？

参考书：

1．JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.

NewYork:

W.H.Freeman,20XX年

2．RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:

OxfordUniversityPress,20XX年.

3．DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.

NewYork:

WorthPublishers,20XX年.

4．DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWileySons