包头医学院 生物化学专科大纲.docx
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包头医学院生物化学专科大纲
包头医学院
《生物化学》教学大纲--临床医学、护理学（3年制专科）
作者：
佚名转贴自：
NET/DXZM点击数：
86
一、课程编号：
适用专业：
临床医学、护理学（3年制专科）
课程类别：
主干课程
总学时数：
80学时（其中实验教学24学时）
二、课程性质、目的：
生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的科学，是一门重要的医学基础课程。
生物化学主要研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
近年来生物化学的技术已渗透到生理学、微生物免疫学、遗传学、药理学等基础医学和临床医学研究的各个领域，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。
随着生物化学与分子生物学学科的迅猛发展，它将促进相关和交叉学科的发展，特别是医学的发展，进而成为生命科学的共同语言。
因此作为一名高级医学人才必须掌握生化基本知识，为后期课程的学习及从事科学研究打下良好的基础。
三、课程的基本要求：
为了达到培养适应21世纪我国社会主义现代化建设需要的高级临床和护理医学等专业人才的目标，我们要求学生掌握生物化学的基本知识，基本理论和基本实验技能，了解生物化学和分子生物学的新进展。
基本理论主要包括生物大分子的结构和功能，物质代谢及其调节和基因信息的传递。
生物化学的基本实验方法和技能主要包括电泳、层析和光电比色。
通过此门课程的讲授，培养学生分析问题解决问题的能力和严谨的科学态度，为今后从事科学研究打下良好的基础。
四、教学内容与学时安排：
理论内容与学时安排
教学内容
学时数
第一章
绪论
1
第二章
蛋白质的结构与功能
5
第三章
维生素
2
第四章
酶
4
第五章
生物氧化
4
第六章
糖代谢
6
脂类代谢
6
蛋白质分解代谢
6
核酸结构、功能与核苷酸代谢
6
基因信息的传递
8
细胞信号转导
4
肝的生物化学
4
合计
56
五、教学方法：
根据专科学生的特点，本大纲列出的教学内容要求教师选用合适的教学方法讲授，以启发式代替灌输式，突出重点，采用多媒体教学，运用教学课件，使抽象的内容形象化，直观化，充分调动学生的学习积极性，提高教学效果。
六、成绩考核方式：
分为期末理论课考核和实验课考核，实验课考核占生化课总成绩的20%，理论课考核占80%，满分100分。
实验课缺课1/3以上者，取消生化理论课考试资格。
七、教学内容与目标要求：
理论部分
第一章绪论1
目标要求：
1．掌握：
生物化学的概念。
2．熟悉：
生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
3．了解：
生物化学的发展史。
教学内容：
1.生物化学发展简史
2.生物化学研究内容
3.生物化学与医学
第二章蛋白质的结构和功能5
目标要求：
1．掌握：
组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点、分类；蛋白质一、二、三、四级结构的概念和主要化学键；蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。
2．熟悉：
蛋白质的理化性质。
3．了解：
蛋白质的分类。
教学内容：
第一节蛋白质的分子组成
1．氨基酸：
组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点和分类、20种氨基酸的英文名称及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：
肽键、肽、N-端、C-端的概念，重要的生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：
概念、主要化学键。
2．蛋白质的二级结构：
概念、肽单元、二级结构的形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序）、主要化学键及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：
概念、次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：
概念及维持四级结构的化学键。
5．蛋白质结构与功能的关系：
蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结构与功能的关系。
第三节蛋白质的理化性质
1．蛋白质的两性解离和等电点
2．蛋白质的胶体性质：
表面电荷和水化膜
3．蛋白质变性、沉淀和凝固。
4．蛋白质的紫外吸收性质
5．蛋白质的呈色反应：
双缩脲反应、茚三酮反应和福林-酚试剂反应
第四节蛋白质的分类
1．按组成分：
单纯蛋白和结合蛋白
2．按分子形状分：
球状蛋白和纤维状蛋白
第三章维生素2
目标要求：
1．掌握：
水溶维生素的化学本质和生化作用；B族维生素与辅酶的关系。
2．了解：
脂溶性维生素的化学本质和生化作用；微量元素的生理作用。
教学内容：
第一节概述
1．维生素的定义
2．维生素的命名与分类
3．维生素的需要量
4．维生素的缺乏与中毒
第二节脂溶性维生素
维生素A、D、E、K的化学本质及缺乏症。
第三节水溶性维生素
维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、维生素C、α硫辛酸的化学本质，生化作用，特别是它们参与构成的辅酶。
第四章酶4
目标要求：
1．掌握：
酶的化学组成；酶反应的特点（高效性、特异性和可调节性）和酶反应动力学的基本内容（即底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响）。
2．熟悉：
酶的调节。
3．了解：
酶促反应的机制及酶与医学的关系。
教学内容：
第一节概述
1．酶的化学组成：
单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。
2．酶的命名和分类
第二节酶催化作用的特点
1．高度的催化效率
2．高度的特异性
3．酶催化活性的可调节性。
4．酶活性的不稳定性
第三节酶的结构与功能
1．酶的活性中心：
必需基团和催化基团
2．酶原与酶原的激活：
酶原，酶原的激活的概念、机制及意义
3．同工酶：
概念，LDH同工酶谱的变化及意义。
4．酶活性的调节：
变构酶、酶的化学修饰调节
5．酶催化作用机制：
活化能、诱导契合学说（邻近效应与定向排列、多元催化和表面效应）
第四节影响酶催化作用的因素
1．底物浓度对反应速度的影响：
米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。
2．酶浓度对反应速度的影响。
3．最适温度。
4．最适pH。
5．抑制剂对反应速度的影响：
不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
6．激活剂对反应速度的影响：
必需激活剂，非必需激活剂。
第五节酶与医学的关系
1．酶活性的测定
2．酶在临床医学上的应用。
3．酶与疾病治疗
4．酶与医学研究
第五章生物氧化
目标要求：
1．掌握：
呼吸链的概念、组成和作用机理；氧化磷酸化的概念、偶联部位和影响因素；ATP合酶的组成及功能，ATP的生成方式，胞液中NADH的氧化。
2．熟悉：
ATP的利用与贮存，ATP、ADP、Pi的转运；过氧化氢酶、过氧化物酶、超氧化物歧。
酶和加单氧酶的作用特点。
3．了解：
呼吸连组分排列顺序和氧化磷酸化偶联部位的实验依据；化学渗透假说；混合功能氧化酶催化反应机理。
教学内容：
第一节概述
1．生物氧化的方式与特点
2．参与生物氧化的酶类：
氧化酶类、需氧脱氢酶类、不需氧脱氢酶类、其他酶类
3．生物氧化过程中CO2的生成
第二节生物氧化过程中水的生成
1．呼吸链的组成及作用
2．呼吸链成分的排列
3．胞浆中NADH的氧化：
（α-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭）
第三节ATP的生成
1．高能化合物
2．ATP的生成：
底物水平磷酸化、氧化磷酸化
3．高能化合物的储存和利用
第四节其他氧化体系
1．微粒体中的酶类：
加单氧酶、加双氧酶。
2．过氧化物酶体中的酶类：
过氧化氢酶、过氧化物酶
3．超氧物歧化酶
第六章糖代谢
目标要求：
1．掌握：
糖的分解代谢途径及生理意义；糖酵解和有氧氧化的概念、进行部位、反应过程和关键酶；磷酸戊糖途径的生理意义；糖原的合成和分解的关键酶及共价修饰调节；糖异生的关键酶及生理意义；血糖的来源和去路及调节。
2．熟悉：
糖异生的途径。
3．了解：
糖的各条代谢途径的调节。
教学内容：
第一节概述
1．糖的生理功能
2．糖代谢的概况
第二节糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢：
概念、UDPG是活性葡萄糖供体、合成过程以及特点。
2．糖原的分解代谢：
概念、分解过程
3．糖原合成与分解的调节：
磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节和变构调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。
第三节糖的分解代谢
1．糖的无氧氧化：
概念、进行部位、糖酵解的反应过程和特点、三个关键酶（6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶和己糖激酶）、糖酵解的生理意义、糖酵解的调节
2．糖的有氧氧化：
概念、进行部位、反应过程、关键酶、终产物及能量生成、三羧酸循环的过程及生理意义、有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节）。
3．磷酸戊糖途径：
磷酸戊糖途径的反应过程（反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶催化的反应）、磷酸戊糖途径的调节（6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶）及磷酸戊糖途径的生理意义
4．其他单糖的分解代谢
第四节糖异生
1．糖异生概念及的四个关键酶。
2．糖异生的途径
3．糖异生的生理意义：
乳酸循环过程及生理意义
4．糖异生作用的调节
第五节血糖及其调节
1．血糖的来源和去路
2．血糖的调节：
胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
3．糖代谢异常：
高血糖及糖尿症，低血糖，糖原累积症。
第七章脂类代谢
目标要求：
1．掌握：
脂肪及脂肪酸的分解代谢；酮体的生成和利用；甘油磷脂合成；胆固醇合成与转化；血浆脂蛋白的分类、组成和功能。
2．熟悉：
脂类物质的生理功能和消化吸收；脂肪及软脂酸的合成；磷脂的分解代谢；血脂的组成及种类；载脂蛋白的功能；血浆脂蛋白代谢。
3．了解：
脂类代谢的调节；脂肪酸碳链的加长；不饱和脂肪酸的合成；多不饱和脂肪酸的重要衍生物；鞘磷脂代谢；血浆脂蛋白代谢异常。
教学内容：
第一节概述
1．脂类主要的生理功能
2．脂类在体内的分布
第二节血脂和血浆脂蛋白
1．血脂的种类和含量
2．血浆脂蛋白的分类和组成
3．载脂蛋白
4．血浆脂蛋白的代谢：
CM、VLDL、LDL、HDL的合成部位和生理功能
5．血浆脂蛋白代谢异常：
高脂蛋白血症，高脂血症与动脉粥样硬化。
第三节甘油三酯代谢
1．甘油三酯的分解代谢
（1）脂肪的动员：
激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。
（2）脂酸的β-氧化：
脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸的β-氧化、脂肪酸氧化的能量生成。
（3）脂肪酸的其它氧化方式
（4）酮体的生成及利用：
酮体的概念、酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节和酮症酸中毒。
（5）甘油的代谢
2．甘油三酯的合成代谢
（1）合成部位
（2）合成原料
（3）合成基本过程：
甘油一酯途径和甘油二酯途径。
3．脂酸的合成代谢
（1）软脂酸的合成：
合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。
（2）脂肪酸碳链的加长：
内质网酶系和线粒体酶系。
（3）不饱和脂肪酸的合成：
必需脂肪酸的概念。
（4）脂肪酸合成的调节：
代谢物的调节，激素的调节作用。
4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯
（1）前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名
（2）PG、TX及LT的合成
（3）PG、TX及LT的生理功能
第四节磷脂的代谢
1．磷脂的生理功能
2．甘油磷脂的代谢
（1）甘油磷脂的组成、分类及结构
（2）甘油磷脂的合成：
合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。
（3）甘油磷脂的降解：
由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。
（4）脂肪肝
3．鞘磷脂的代谢
鞘脂的化学组成、结构及神经鞘磷脂的合成与分解代谢
第五节胆固醇代谢
1．胆固醇的生物合成
（1）合成部位
（2）合成原料：
乙酰CoA、能量及供氢物质。
（3）合成基本过程：
胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。
（4）胆固醇合成的调节：
饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。
2．胆固醇的转化：
转化成胆汁酸、类固醇激素和7－脱氢胆固醇
第八章蛋白质分解代谢
目标要求：
1．掌握：
氨基酸的一般代谢；氨的代谢；糖、脂类、蛋白质代谢的联系和调节。
2．熟悉：
蛋白质的营养价值、氮平衡、蛋白质的互补作用；α-酮酸的代谢去路；个别氨基酸代谢生成的生理活性物质及其意义。
3．了解：
氨基酸的生理功用；蛋白质的消化、吸收和腐败；某些氨基酸的遗传性代谢异常病。
教学内容：
第一节蛋白质的营养作用
1．蛋白质的生理功能
2．蛋白质的需要量
3．蛋白质的营养价值：
氮平衡，生理需要量,蛋白质的营养价值。
4．蛋白质的肠中腐败作用
第二节氨基酸的一般代谢
1．氨基酸代谢概况：
体内氨基酸的降解及氨基酸的代谢库的概念。
2．氨基酸的脱氨基作用：
（1）转氨基作用：
转氨酶与转氨基作用，转氨基作用的机制。
（2）L-谷氨酸氧化脱氨基作用
（3）联合脱氨基作用：
转氨基偶联氧化脱氨基、
（4）嘌呤核苷酸循环
3．α-酮酸的代谢
（1）再生成非必需氨基酸
（2）转变成成糖及脂类
（3）氧化供能：
氨基酸、糖及脂肪代谢的联系。
第三节氨的代谢
1．体内氨的来源：
氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源，其次还有肠道吸收的氨和肾小管上皮细胞分泌的氨。
2．体内氨的转运：
丙氨酸-葡萄糖循环和谷氨酰胺的运氨作用。
3．体内氨的去路：
尿素的生成（主要器官、详细步骤、调节），鸟氨酸循环的一氧化氮合酶支路、高氨血症和氨中毒
第四节个别氨基酸的代谢
1．氨基酸的脱羧基作用：
γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺。
2．一碳单位的代谢：
一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能。
3．含硫氨基酸代谢
（1）甲硫氨酸的代谢：
甲硫氨酸与转甲基作用、甲硫氨酸循环和肌酸的生成。
（2）半胱氨酸与胱氨酸的代谢：
半胱氨酸与胱氨酸的代谢；硫酸根的代谢。
4．芳香族氨基酸的代谢
（1）苯丙氨酸及酪氨酸的分解代谢：
儿茶酚胺与黑色素的合成，酪氨酸的分解代谢，苯丙酮酸尿症。
（2）色氨酸的代谢
5．支链氨基酸的代谢
第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系和调节
1．糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系
2．代谢的调节
（1）细胞水平的代谢调节：
细胞内酶的隔离分布，关键酶的变构调节，酶的化学修饰调节，酶量的调节
（2）激素水平的代谢调节
（3）整体水平调节
第九章核酸结构、功能与核苷酸代谢
目标要求：
1．掌握：
两类核酸分子组成的异同；核苷酸之间的连结方式；熟记常见核苷酸的缩写符号；DNA双螺旋结构及DNA的重要生理功能；RNA的种类与功能；信使RNA和转运RNA的结构特点；tRNA二级结构的特点与功能；变性和复性的概念；核酸的生理功能；嘌呤核苷酸和嘧啶苷酸的合成原料、分解产物。
2．熟悉：
核蛋白体RNA的结构与功能；核酸的理化性质和核酸分子杂交原理；核苷酸的从头合成途径和补救合成途径以及从头合成的调节。
3．了解：
DNA双螺旋结构的不同形式，DNA三级结构及其在真核生物染色体中的存在式，核酸酶的分类与功能；嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的抗代谢物；核苷酸的消化吸收。
教学内容：
第一节核酸的化学组成及一级结构
1．碱基：
嘌呤与嘧啶的结构，碳原子的编号。
2．戊糖
3．核苷
4．核苷酸
5．核酸中核苷酸的连接方式：
核苷酸各组分间连接的键和书写方式
第二节DNA的结构与功能
1．核酸的一级结构：
概念、维持一级结构的化学键、
2．DNA的二级结构——双螺旋结构模型：
Chargaff规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。
3．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：
DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装——核小体。
4．DNA的功能：
基因，基因组，DNA是遗传信息的载体。
第三节RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能：
hnRNA，mRNA的结构特点和功能。
2．转运RNA的结构与功能：
稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。
3．核蛋白体RNA的结构与功能：
真核及原核生物核蛋白体的组成。
4．其他小分子RNA及RNA组学：
动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。
5．核酶
第四节核酸的理化性质
1．核酸的一般性质：
2．260nm紫外吸收。
3．DNA的变性与复性：
变性的概念、解链曲线、Tm值、增色效应、复性的概念、条件和分子杂交。
第五节核苷酸的代谢
1．嘌呤核苷酸的合成
（1）嘌呤核苷酸的从头合成：
从头合成的原料，PRPP的生成，IMP的生成，AMP、GMP的合成，从头合成的调节。
（2）嘌呤核苷酸的补救合成：
原料、酶和生理意义。
（3）嘌呤核苷酸的抗代谢物
2．嘧啶核苷酸的合成代谢
（1）嘧啶核苷酸的从头合成：
从头合成的原料，UMP的合成，CTP、dTMP的合成，从头合成的调节。
（2）嘧啶核苷酸的补救合成：
原料和酶。
3．脱氧核糖核苷酸的生成：
4．核苷一磷酸、核苷二磷酸和核苷三磷酸的相互转化
5．核苷酸的分解代谢
（1）嘌呤核苷酸的分解代谢：
尿酸的生成，痛风及痛风的治疗。
（2）嘧啶核苷酸的分解代谢：
β-氨基异丁酸、NH3、CO2、β-丙氨酸。
第十章基因信息的传递
目标要求：
1．掌握：
遗传信息传递的中心法则；参与DNA复制、转录和翻译的物质及其作用；复制、转录和翻译的基本过程；mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质生物合成中的作用；原核基因转录调节特点；乳糖操纵子的结构及机调节机制；真核基因结构及表达调控特点
2．熟悉：
DNA的损伤和修复；真核生物转录后的修饰
3．了解：
逆转录现象及逆转录酶和其他复制过程；翻译后的加工及蛋白质合成的干扰和抑制；反式作用因子的结构及其作用机理。
教学内容：
分子生物学中心法则。
第一节DNA的生物合成
1．DNA的复制
（1）复制的特征：
半保留复制的实验依据和意义、双向复制、复制的半不连续性和有固定起始点
（2）参与复制的物质：
模板和底物、DNA聚合酶、引物、解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶（Ⅰ型和Ⅱ型）。
（3）复制过程：
起始、延长和终止；端粒酶。
2．DNA损伤与修复
（1）引发DNA损伤的因素
（2）基因突变的后果和类型
（3）DNA损伤的修复：
光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
3．逆转录：
逆转录病毒和逆转录酶、逆转录研究的意义
第二节RNA的生物合成
1．不对称转录：
结构基因、模板链、编码链、RNA聚合酶、转录特点。
2．转录过程：
转录起始、转录延长（转录空泡）、转录终止（依赖Rho的转录终止，非依赖Rho的转录终止）
3．转录后的加工
（1）真核生物mRNA的转录后加工：
首、尾的修饰，mRNA的剪接（断裂基因，外显子和内含子，剪接接口、剪接体、二次转酯反应，mRNA编辑）。
（2）tRNA的转录后加工：
5′前导序列切除，稀有碱基生成（甲基化、还原、核苷内的转位、脱氨），3′末端加CCA－OH。
（3）rRNA的转录后加工：
丰富基因族、45SRNA剪接。
（4）RNA的编辑加工
（5）RNA的自催化剪接：
核酶
第三节蛋白质的生物合成
1．参与蛋白质生物合成的物质：
原料、酶及蛋白质因子、RNA
（1）翻译模板mRNA及遗传密码：
多顺反子、单顺反子，遗传密码的概念、种类、特点（连续性、简并性、摆动性、方向性、通用性）。
（2）核蛋白体是多肽链合成的装置。
（3）tRNA是携带氨基酸的工具：
氨基酸的活化、氨基酰-tRNA合成酶、起始氨基酰-tRNA。
2．蛋白质生物合成过程：
氨基酸的活化与转运、核蛋白体循环（进位、成肽、转位）、肽链合成的终止：
终止密码的辨认、转肽酶的酯酶活性
3．蛋白质合成后加工：
（1）多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质：
分子伴侣（热休克蛋白，伴侣素），蛋白二硫键异构酶，肽－脯氨酰顺反异构酶。
：
（2）一级结构的修饰：
肽链N端的修饰、个别氨基酸的共价修饰和多肽链的水解修饰。
（3）空间结构的修饰：
亚基聚合、辅基连接和疏水脂链的共价修饰。
（4）蛋白质合成后的靶向输送：
分泌性蛋白的靶向输送（信号肽，信号肽识别颗粒，SRP对接蛋白）、线粒体蛋白的靶向输送、细胞核蛋白的靶向输送（核定位序列）。
4．蛋白质生物合成与医学：
分子病、抗生素对蛋白质生物合成的干扰
第四节基因表达调控
1．原核基因表达调控：
σ因子决定RNA聚合酶识别特异性，操纵子模型的普遍性，阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性；乳糖操纵子的结构（Z、Y及A基因，操纵序列，启动序列，调节基因，CAP结合位点），乳糖操纵子调节机制（阻遏蛋白的负性调节，CAP的正性调节，协调调节）
2．真核基因转录调节：
顺式作用元件、反式作用因子及二者之间的作用方式
第十三章细胞信号转导
目标要求：
1．掌握：
受体的分类、结构、功能及作用特点。
2．熟悉：
信息分子的概念和分类，重要的信息转导途径。
3．了解：
信息转导途径的相互联系，信息转导与疾病的联系。
教学内容：
第一节信号分子
1．信号分子的种类与化学本质：
神经递质、激素、生长因子、细胞因子和无机物。
2．信号分子的传递方式：
内分泌信号传递、第二信使（Ca2+、cAMP、cGMP、IP3、DG、Cer、花生四烯酸），第三信使（DNA结合蛋白）旁分泌信号传递、自分泌信号传递、。
第二节受体
1．受体的种类、分子结构及功能：
跨膜离子通道型受体（环状受体、、单个跨膜α螺旋受体、具有鸟苷酸环化酶活性的受体）、G蛋白偶联受体、催化型受体和胞内转录因子型受体。
2．受体作用的特点：
高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、可调节性的特点。
3．受体活性的调节：
受体上调、下调。
第三节细胞信号转导途径
1．膜受体介导的信息转导：
（1）cAMP-蛋白激酶途径：
cAMP的合成与分解，cAMP的作用机制，PKA的作用。
（2）Ca2+-依赖性蛋白激酶途径：
Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径（IP3和DG的生物合成和功能，PKC的生理功能），Ca2+-CaM途径（钙调蛋白）。
（3）cGMP-蛋白激酶系统。
（4）酪氨酸蛋白激酶体系：
受体型TPK-Ras-MAPK途径，JAKs-STAT途径。
2．胞内受体介导的信息转导：
甲状腺素、类固醇激素的调节过程。
第四节细胞信号转导与医学
1．细胞信号转导与医学
2．细胞信号转导与药物治疗
第十七章肝的生物化学
目标要求：
1．掌握：
肝脏在物质代谢中的作用；肝脏的生物转化作用；胆计酸的代谢和胆红素的代谢；血红素的生物合成的原料、部位及调节。
2．了解：
血清胆红素与黄疸。
教学内容：
第一节肝的物质代谢特点
1．肝的糖、脂类、蛋白质代谢特点
（1）肝在糖代谢中的作用
（2）肝在脂类代谢中的作用
（3）肝在蛋白质代谢中的作用
2.肝的维生素、激素代谢特点
（1）肝在维生素代谢中的作用
（2）肝在激素代谢中的作用
第二节肝的生物转化作用
1．生物转化的概念
2．生物转化反应的主要类型
3．影响生物转化作用的因素
第三节胆汁酸代谢
1．胆汁
2．胆汁酸的代谢
（1）胆汁酸的分类：
游离胆汁酸、结合胆汁酸、初级胆汁酸和次级胆汁酸。
（2）胆汁酸的代谢：
初级胆汁
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