蛋白质的结构与功能.docx
《蛋白质的结构与功能.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《蛋白质的结构与功能.docx（68页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
（一）名词解释
1.蛋白质的二级结构：
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
2.β-折叠（βpleatedsheet）：
是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：
①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。
3.参见本章笔记。
4.蛋白质一级结构：
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
5.生物活性肽：
具有生物学活性的寡肽或多肽。
例如谷胱甘肽等。
6.肽单元（peptideunit）：
参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α2。
位于同一平面，C-α1和C-α2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
7.盐析：
指将硫酸铵、硫酸钠等无机盐类加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在溶液中的稳定性因素而沉淀，各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH均不同。
8.氨基酸的等电点：
在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
9.glutathine：
即谷胱甘肽，是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽，分子中半胱氨酸的巯基是其主要功能基因，具有还原性和嗜核特性，故谷胱甘肽可保护机体免遭氧化剂和毒物的损害。
10.蛋白质变性：
在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称蛋白质的变性。
11.参见本章笔记
12.肽平面：
参与肽键形成的6个原子（C-α1，C，O，N，H，C-α2）位于同一平面，C-α1和C-α2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成肽平面，即肽单元（peptideunit）。
13.次级键：
指不形成共价键的键，如氢键、疏水作用、范德华力等。
14.结构域：
蛋白质结构中二级结构与三级结构之间的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，由于多肽链相邻时超二级结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，这种局部区域称为结构域。
结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离，这是它与蛋白质亚基结构的区别，一般每个结构域由100~200个氨基酸组成，各有独特的空间构象，承担不同的生物学功能。
例如，免疫球蛋白有12个结构域，补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。
15.Edman降解法：
为肽链氨基酸测序的方法。
肽段先与异硫氰酸苯酯反应，异硫氰酸苯酯只与肽段的氨基末端的氨基酸的游离α氨基作用，再用冷稀酸处理，氨基末端残基从肽链上脱落下来，成为异硫氰酸苯酯的衍生物，用层析的方法可鉴定为何种氨基酸的衍生物。
残留的肽链可继续与异硫氰酸苯酯作用，逐个鉴定出氨基酸的排列顺序。
16.蛋白质四级结构：
由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
（二）填空题
1.
（1）α-螺旋；
（2）β-折叠；（3）α-转角；（4）无规卷曲
2.
（1）溶解度降低；
（2）黏度增加；（3）结合能力消失（4）生物活性丧失
3.体内需要而又不能自身合成或合成数量不够，必须由食物提供。
4.
（1）增加；
（2）降低
5.
（1）茚三酮法；
（2）Edman
6.
（1）丝氨酸；
（2）苏氨酸；（3）酪氨酸
7.电泳
8.
（1）带电性质；
（2）溶解度；（3）分子大小；（4）吸附力（亲和力）
9.
（1）α-螺旋；
（2）β-折叠；（3）β-转角；（4）氢键
10.
（1）一级结构；
（2）分子伴侣
11.
（1）280；
（2）260
12.
（1）一级；
（2）氨基酸的排列顺序而言
13.5.66
14.
（1）色氨酸；
（2）酪氨酸；（3）苯丙氨酸
（三）选择题
1.E2.E3.D4.A5.C6.C7.B8.C9.C10.C11.D12.B13.B14.D15.D16.E17.C18.A19.B20.C21.B22.D23.E24.C25.C26.C27.E28.C29.C30A
X型题
1.ABCD2.BD3.AB4.AD5.BD
（四）问答题
1.分离纯化蛋白质的方法有多种，应利用蛋白质物理、化学性质的差异，选择合适的方法，将其分离纯化。
如本题中可利用清蛋白相对分子质量与其他蛋白不同的性质，采用凝胶过滤层析的方法，也可利用蛋白质沉淀的性质，采用盐析的方法，或利用其两性游离及等电点、分子大小等与其他蛋白的差异采用电泳的方法等。
①凝胶过滤层析：
层析柱内填充带有网孔的凝胶颗粒，根据清蛋白相对分子质量，选用合适大小网孔的凝胶，将血液加于柱顶端，以其所含的清蛋白球蛋白为例，清蛋白分子小进入凝胶孔内，球蛋白相对分子质量大于网孔的分离上限，不进入孔内而直接流出，清蛋白因在孔内被滞留随后流出，从而清蛋白与球蛋白得以分离，而血液中含有的其他杂蛋白同理因其与清蛋白的分子大小的差异，可以与清蛋白分离，最终得到纯化的清蛋白。
②盐析：
硫酸铵等中性盐因能破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白质发生沉淀，不同蛋白质分子颗粒大小不同，亲水程度不同，盐析所需要的盐浓度也不同，从而使蛋白质得以分离。
如用硫酸铵分离纯化清蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从血清中沉淀析出而除掉，再加硫酸铵溶液至饱和，则清蛋白沉淀析出，从而清蛋白可以分离出来，再用透析，除去清蛋白中所含的硫酸铵，清蛋白即可被纯化。
蛋白质的泳动速度取决于所列的所有情况。
2.①多肽与DNFB反应再酶解产生一个游离的DNFB-Ala，说明此肽的N末端氨基酸残基是Ala。
②胰蛋白酶水解Lys、Arg羧基侧的肽键，题中多肽无Arg。
且被此酶水解成一个三肽和一个四肽，说明第3位氨基酸残基是Lys。
③糜蛋白酶水解羧基侧的肽键，此多肽中只存在Phe，且被此酶水解成一个六肽和一个游离氨基酸，说明其第6位氨基酸残基是Phe。
④此多肽一共有7个氨基酸残基组成5个Ala，1个Lys，1个Phe，所以剩余的2、4、5、7位全是Ala。
故此多肽一级结构为（从N端到C端）：
Ala—Ala—Lys—Ala—Ala—Phe—Ala，酪氨酸可以由苯丙氨酸羟化而来；丝氨酸可以有3磷酸甘油酸而来。
3.肌红蛋白（Mb）氧解离曲线为直角双曲线，而血红蛋白（Hb）的为S状曲线。
Mb易与O2结合，而Hb与O2的结合在O2分压较低时较难，这是因为：
Mb是只有一个三级结构的单链蛋白质，而Hb分子是由4个亚基组成的四级结构，当Hb中第一个亚基与O2结合以后，促进第二、第三个亚基与O2结合，当前三个亚基与O2结合后，又促进第四个亚基与O2结合，之所以会有这种正协同效应的发生，又是因为Hb分子具有变构效应，当O2与第一个亚基结合后，使Hb分子结构发生变化，由紧张态变为松弛态，亚基间结合松弛，促进第二个亚基与O2结合，依此可影响第三、四个亚基与O2的结合，故其每个亚基与O2结合的平衡常数不相同，反映在氧解离曲线上即为S形曲线。
4.由甘氨酸参加合成的物质有谷胱甘肽GSH、嘌呤核苷酸、磷酸肌酸、初级结合胆汁酸。
（1）谷胱甘肽（GSH）：
①解毒功能。
SH基团的嗜核性，能与外源的嗜电子毒物（如致癌剂和药物）等结合，从而避免这些毒物和DNA、RNA及蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。
②GSH是细胞内重要还原剂，它保护蛋白质分子中的SH基团免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
③GSH上的氢在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，能还原细胞内产生的H2O2，使其变成H2O，同时GSH成为氧化型即GSSG，后者又在谷胱甘肽还原酶催化下，再生成GSH。
因此，GSH是细胞内十分重要的还原剂。
（2）嘌呤核苷酸：
以甘氨酸为原料生成的嘌呤核苷酸，除了是进一步合成核酸的原料外，还可转变为ATP、GTP等多种在体内物质代谢中起重要作用的小分子物质。
（3）磷酸肌酸：
磷酸肌酸以甘氨酸为骨架生成，可把ATP分子中的高能磷酸基团贮存在磷酸肌酸分子中，所以是体内能量的贮存形式。
（4）初级结合胆汁酸：
人体合成的初级游离胆汁酸可与甘氨酸结合生成初级结合胆汁酸，如甘氨胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸，它们在随胆汁排入小肠后，有促进脂类消化和吸收的作用。
5.琼脂糖凝胶电泳是以琼脂糖为中泳支持物的电泳技术，其特点是：
①操作简单，电泳速度快；②凝胶结构均匀，含水量大，样品扩散度较自由电泳小，对样品吸附极微，因此电泳分辨率高，重复性好；③琼脂糖透明无紫外吸收，电泳过程和结果可直接用紫外灯观察；④电泳后样品易洗脱，便于定量测定；⑤其分离主要靠的是分子筛效应。
聚丙烯酰胺凝胶是具有三维网状结构的凝胶，以此为支持物的电泳技术有下列特点：
①凝胶一定浓度时机械性能好；②化学性能稳定；③几乎无电渗作用；④样品不易扩散，灵敏度高；⑤分辨率高，尤其在不连续凝胶中，较琼脂糖电泳有更高的分辨率；⑥其可分连续系统和不连续系统，前者主要靠分子筛和电荷效应，后者主要靠分子筛、电荷效应，还有限缩效应，分离效果更好。
6.二者依据的原理不同，SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是根据相对分子质量或分子大小不同的蛋白质通过一定孔径分离胶时受阻滞的程度不同而表现出不同的迁移率对蛋白质进行分离。
颗粒小，通过凝胶孔时受到的阻力小，则移动较快；颗粒大、形状不规则的样品分子，通过凝胶的阻力较大，移动慢。
凝胶过滤中分子不受电场的作用，样品随洗脱液的流动而移动，相对分子质量小的物质，在不定向扩散中可以进入到凝胶孔内，然后再扩散出来，故流程长，通过柱子的速度慢，后流出层析柱；相对分子质量大的物质，由于不能进入到凝胶孔内部，只能在凝胶颗粒之间移动，流程短，先流出层析柱。
7.①蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持。
在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象，获得一定功能。
以核糖核酸酶为例说明。
加入尿素（破坏氢键）和β-巯基乙醇（破坏二硫键），导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，采用透析去除尿素和β-巯基乙醇后，仍能恢复正常的构象和功能。
证明空间构象遭到破坏的核糖核酸酶，只要其一级结构未被破坏，松散的多肽链可循其特定的氨基酸顺序，卷曲折叠成天然的空间构象，酶活性又逐渐恢复至原来水平。
②一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。
③在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，如果发生突变，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。
如镰刀型红细胞贫血发生的原因是血红蛋白的一级结构发生了差错，血红蛋白β-亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，突变为缬氨酸，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。
8.由一个氨基酸的氨基与另一氨基酸的羧基脱水缩合而生成的酰胺键称肽键，它具有一定的双键性质，不能自由旋转。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，一级结构的主要化学键为肽键，有些还有二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
9.蛋白质分离纯化的方法中与等电点有关的有：
盐析、等电点沉淀法、低温有机溶剂沉淀法、电泳、离子交换层析、亲和层析等方法。
（1）盐析：
应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。
（2）等电点沉淀法：
蛋白质在等电点状态时颗粒之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小。
各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的pH值来分离蛋白质。
（3）低温有机溶剂沉淀法：
加入可与水混溶的有机溶剂如乙醇和丙酮，可降低蛋白质的溶解度使之沉淀。
这是因为它降低了溶液的介电常数和破坏了蛋白质的胶体性，因有机溶剂可使蛋白质变性，此方法应在低温下进行。
（4）电泳方法：
根据蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动，进行蛋白质的分离。
由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。
（5）离子交换层析：
蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内的离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。
10.不同的蛋白质的相对分子质量、溶解度以及在一定条件下带电的情况不同，可根据这些性质的差别分离纯化蛋白质。
可采用各种电泳、层析（凝胶过滤、离子交换、亲和层析等）、超速离心等方法。
下面以血清γ球蛋白的分离纯化和鉴定为例说明其原理。
先用盐析法做初步分离。
向蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体稳定性（即破坏分子表面的水化膜及中和分子所带电荷），从而使蛋白质从溶液中沉淀析出的现象称为盐析。
不同蛋白质的颗粒大小和亲水程度不同，故盐析所需的盐浓度也不一样。
因此，调整盐浓度可使不同的蛋白质沉淀，从而达到分离的目的。
血清中的清蛋白在饱和硫酸铵溶液中即可沉淀，而血清球蛋白在半饱和硫酸铵溶液中易沉淀。
盐析分离的蛋白质溶液中含有大量无机盐。
必须先脱盐，然后才能进一步纯化。
脱盐有多种方法，以凝胶层析法为例。
凝胶层析法主要根据混合物中分子大小不同，随流动相流经作为固定相的凝胶层析柱时，大分子物质直径大不能进入凝胶颗粒的网孔，而小分子物质可扩散入凝胶颗粒网孔之中，结果小分子物质所流经的路程较大分子为长，从而使混合物中各组分按分子大小不同的顺序流出，即大分子的蛋白质先流出，可得到除去盐的蛋白质溶液。
除去无机盐后，可用离子交换层析进行纯化。
DEAE纤维素是一种阴离子交换剂，溶液中带阴电荷的离子可与其结合，带阳电荷的离子则否，这样就可以达到分离纯化的目的。
蛋白质是两性电解质，在pH6.5时清蛋白、α1、α2、β-球蛋白皆带阴电荷，（清蛋白的等电点为pH4.9，球蛋白等电点均小于pH6.0）均能与带阳电荷的DEAE纤维素结合，而γ-球蛋白带阳电荷（等电点7.3）则不与DEAE纤维素结合，从离子交换柱中流出，因而溶液中留下γ-球蛋白。
对分离纯化得到的γ-球蛋白进行鉴定—乙酸纤维素薄膜电泳：
带电荷的离子在电场的作用下向着与其自身相反电性方向移动的现象，称为电泳。
蛋白质是两性电解质，各种蛋白质有一定的等电点，在大于其等电点的溶液中蛋白质颗粒带负电荷，在电场中向阳极移动，由于各种蛋白质的组织、分子大小与结构不同，它们所带的表面电荷多少也不同，因而在电场中向阳极移动的速度也就不同。
经过一定的电泳时间后可形成许多蛋白质区带，每一个区带代表一组迁移率相近似的蛋白质。
血清蛋白质的等电点均低于pH7.0，在pH8.6的巴比妥缓冲液中进行电泳向正极移动，可将血清蛋白质分为清蛋白、α１、α2、β、γ-球蛋白等5条区带。
电泳时将血清点样于一条乙酸纤维素薄膜，纯化的γ-球蛋白点样于另一条薄膜上。
同一电场电泳，看染色后分离纯化的样品区带是否与血清样品中的卜球蛋白的区带在同一位置，若相同说明分离的就是γ-球蛋白。
11.蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。
使蛋白质沉淀的方法有盐析法、有机溶剂沉淀蛋白质等。
蛋白质的变性是在某些理化因素作用下蛋白质严密的空间构象破坏，导致理化性质、生物学性质改变，蛋白质的一级结构并无改变。
需要注意变性与沉淀的区别。
沉淀的蛋白质不一定变性。
例如，用硫酸铵沉淀蛋白质；反之，变性的蛋白质也不一定沉淀，例如，将牛奶煮沸，牛奶中的酪蛋白变性了，但并没有沉淀出来。
12.参见本章笔记。
13.
（1）蛋白质分离纯化的方法主要有：
盐析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析、透析等方法。
①盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。
在不同中性盐浓度有不同的蛋白质沉淀。
②超离心方法是利用蛋白质颗粒在离心力作用下可发生沉降的特点，由于蛋白质的密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。
③电泳方法是根据蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动，进行蛋白质的分离。
由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。
④离子交换层析：
蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。
⑤分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。
层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白质则不能，因此不同相对分子质量蛋白质在层析柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按相对分子质量大小而分离。
⑥亲和层析法是近年来发展起来的一种分离方法，它是利用蛋白质分子能与其相对应的配体进行特异的非共价键的可逆的结合来分离纯化。
所谓配体，就是指能与某些蛋白质进行特异结合的化合物，如酶的作用底物及抑制剂、激素的受体、抗原与抗体等。
使用这种方法首先需要制备带有特异配体的亲和层析柱，一般可将配体连接在琼脂糖颗粒上。
蛋白质样品溶液通过此种特异的层析柱，与此配体特异结合的蛋白质便被吸附而与其他物质分开。
再用某些试剂将蛋白质与配体重新拆开而分离之，这样便可以获得纯化的酶、激素、抗体等。
（2）蛋白质经过分离提纯后，应当做纯度鉴定。
常用的方法如下：
①电泳法：
不同蛋白质往往电泳迁移率不同，如果在不同pH缓冲液和不同支持物中电泳均显示为一条区带则可以认为该蛋白质制品是纯的。
但是所谓“电泳纯”只是一个相对的概念，因为在不同支持物上电泳分离的效果不一样，在纸上电泳为一条区带的样本在聚丙烯酰胺凝胶电泳时可能分成数条区带，再结合等电聚焦电泳则更可提高分辨力，很容易检出微量杂蛋白质的混存。
使用十二烷基磺酸钠做聚丙烯酰胺凝胶电泳还可测出蛋白质相对分子质量，这也是鉴定蛋白质纯度的一种方法。
②免疫学方法：
蛋白质往往具有抗原性，若系均一的蛋白质，则做免疫反应时只出现单一的沉淀线（称为免疫纯），若为混合蛋白质，则可能出现多条沉淀线。
检查方法可用琼脂免疫扩散或免疫电泳法。
③超离心法：
在强大的离心力场作用下使蛋白质的沉降速度大于扩散速度，则蛋白质沉降。
当为均一的分子时，蛋白质的沉降速度一致，在溶剂中形成一条明显的分界线，光学系统记录为单峰曲线，若为两种相对分子质量不同的蛋白质混合时，则形成两个分界线。
④分光光度法：
此方法用来检查蛋白质制品中有无核酸混存，因为蛋白质的最大吸收峰在280nm，而核酸为260nm，若两者均值为1.75表示为纯蛋白质。
⑤化学分析法：
有时也应用化学分析方法测定纯化了的蛋白质试样中的某种成分的比值，如血红蛋白的铁和氮含量的比，若已高度纯化，其比值应当与血红蛋白的分子计算值相符合。
14.血红蛋白（hemoglobin，Hb）由2条α肽链和2条β肽链组成。
4个亚基间通过8个盐键紧密结合形成亲水的球状蛋白。
未结合O2时，α／β和α／β成对角排列，结构紧密，称为紧张态（tensestate，T态）。
Hb与O2亲和力小，此时Fe2+半径比卟啉环中间的孔大，高出卟啉环0.075nm，当第1个O2与Fe2+结合，此时Fe2+半径变小，进入卟啉环的孔中，引起F肽的微小的移动，影响附近肽段的构象，α1、α2间的盐键断裂，结合松弛，促进第2个亚基和O2结合，依此方式影响第3、第4个亚基与O2结合。
随着与O2的结合，4个亚基间的盐键断裂，二、三、四级结构发生剧烈的变化，α2／β2相对α2／β2移动15°夹角，血红蛋白结构变得松弛，称为松弛态（relaxedstate，R态），最后4个亚基全处于R态。
协同效应是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用，则称为正协同效应；反之，则为负协同效应。
以Hb为例，当它的第1个亚基与O2结合以后，促进了第2及第3个亚基与O2结合后，又大大促进了第4个亚基与O2结合，这种效应为正协同效应。
一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质构象发生变化，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。
例如，Hb是变构蛋白，小分子O2是Hb的变构剂或效应剂。
15.体内含硫氨基酸有3种，即蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
①蛋氨酸与ATP作用，生成S-腺苷蛋氨酸（SAM），此反应由蛋氨酸腺苷转移酶催化。
SAM中的甲基为活性甲基，SAM被称为活性蛋氨酸。
活性蛋氨酸在甲基转移酶的作用下，可将甲基转移给另一种物质，使其甲基化。
②肌酸和磷酸肌酸的合成：
肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，S-腺苷蛋氨酸供给甲基而合成。
在肌酸激酶的催化下，肌酸转变成磷酸肌酸。
它们是能量贮存、利用的重要化合物。
③半胱氨酸参与谷胱甘肽的合成。
体内存在的还原型谷胱甘肽能保护酶分子上的巯基，具有重要的生理功能。
④含硫氨基酸氧化分解可产生硫酸根，半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。
体内的硫酸根一部分以无机盐的形式随尿排出，另一部分则经ATP活化成活性硫酸根，即PAPS。
⑤参与合成蛋白质。
第二章核酸的结构与功能
（一）名词解释
1.反密码子：
存在于tRNA的反密码环中，可与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补，从而tRNA能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。
2.DNA的一级结构：
在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。
由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
3.退火：
变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。
4.增色效应与减色效应：
DNA变性时，双螺旋松解，碱基暴露，OD260值增高，称之为增色效应；除去变性因素后，单链DNA依碱基配对规律恢复双螺旋结构，OD260值减小，称为减色效应。
5.β-转角：
是蛋白质的二级结构形式，常发生于肽链进行180°回折时的转角上。
β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第1个氨基酸残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可形成氢键。
β-转角的结构较特殊，第2个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。
6.DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这一范围内，紫外线吸收值达到最大值50％时的温度称为解链温度。
7.DNA变性：
双链DNA（dsDNA）在变性因素（如过酸、过碱、加热、尿素等）影响下，解链成单链DNA（ssDNA）的过程称之为DNA变性。
DNA变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。
（二）选择题
1.D2.E3.C4.B5.C6.B7.E8.D9.B10.C11.D12.D13.D14.D15.C16.B17.B18.C19.B
B型题
1C2D
X型题
1AD2ACD3ABC4ABD
（三）问答题
1.①DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相连接。
A始终与T配对，形成2个氢键（
升级会员 