生物化学简答题.docx

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生物化学简答题

第一章蛋白质的结构与功能

1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？

实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？

各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。

常用的公式为：

蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数X6．25X100。

2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？

一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。

肽键具有双键性质。

由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。

肽链有二端，游离a-氨基的一端称为N-末端，游离a-羧基的一端称为C-末端。

蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。

3．什么是蛋白质的二级结构？

它主要有哪几种？

各有何结构特征？

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。

在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。

氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。

在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。

两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。

在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。

β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。

无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

4．举例说明蛋白质的四级结构。

蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。

例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。

四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。

5．举例说明蛋白质的变构效应。

当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。

变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。

例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。

6．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？

各自的作用原理是什么？

蛋白质分离纯化的方法主要有：

盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。

盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。

透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。

蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。

由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。

蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。

由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。

蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。

分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。

层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。

7.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质

氨基酸具有两性解离的性质

含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在280nm附近

氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

8什么是蛋白质的三级结构？

在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置

疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等

第二章核酸的结构与功能

1.细胞内有哪几类主要的RNA？

其主要功能是什么？

动物细胞内主要含有的RNA种类及功能

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细胞核和胞液线粒体功能

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核糖体RNArRNAmtrRNA核糖体组成成分

信使RNAmRNAmtmRNA蛋白质合成模板

转运RNAtRNAmttRNA转运氨基酸

不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前体

小核RNASnRNA参与hnRNA的剪

接、转运

小核仁RNASnoRNArRNA的加工和修饰

小胞质RNAScRNA/7SL-RNA蛋白质内质网定位合成的

信号识别体的组

成成分

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2．已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度，这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的？

约2米（10bp的长度为3.4nm，二倍体）。

在真核生物内DNA以非常致密的形式存在于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。

染色体是由DNA和蛋白质构成的，是DNA的超级结构形式。

染色体的基本单位是核小体。

核小体由DNA和组蛋白共同构成。

组蛋白分子构成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。

核小体的核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠样的结构。

在此基础上，核小体又进一步旋转折叠，经过形成30nm纤维状结构、300nm襻状结构、最后形成棒状的染色体。

将存在于人的体细胞中的24条染色体，共计1米长的DNA分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。

3．简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。

DNA双螺旋结构模型的要点是：

DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。

腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢健（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。

碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。

一条链的走向是5'→3'，另一条链的走向就一定是3'→5'。

DNA是一右手螺旋结构。

螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为360。

螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。

DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。

DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

4．简述RNA与DNA的主要不同点

RNA与DNA的差别主要有以下三点：

（1）组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，

而是核糖；

（2）RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成

RNA的基本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；（3）

RNA的结构以单链为主，而非双螺旋结构。

5．简述真核生物mRNA的结构特点。

成熟的真核生物mRNA的结构特点是：

（1）大多数的真核mRNA在5'-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。

这种结构称为帽子结构。

帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性。

（2）在真核mRNA的3'末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。

一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。

因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。

随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。

因此，目前认为这种3'-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。

6.snmRNAs的种类

核内小RNA核仁小RNA胞质小RNA催化性小RNA小片段干涉RNA

第三章酶

1．举例说明酶的三种特异性。

l）绝对特异性：

有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。

这种特异性称为绝对特异性。

例如，脲酶只水解尿素。

2）相对特异性：

有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。

例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。

3）立体异构特异性一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。

例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。

2．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？

酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。

活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。

催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。

结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。

活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。

3．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？

1）酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。

2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。

3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。

4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。

4．比较三种可逆性抑制作用的特点。

l）竞争性抑制：

抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。

抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。

Km升高，Vmax不变

2）非竞争性抑制：

抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。

不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。

该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。

Km不变，Vmax下降。

3）反竞争性抑制：

抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。

Km和Vmax均下降。

5．说明酶原与酶原激活的意义。

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。

这使无活性酶的前体称做酶原。

酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。

酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

酶原的激活具有重要的生理意义。

消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。

此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。

如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。

6.金属离子的作用：

1.参与催化反应，传递电子；2.在酶与底物间起桥梁作用；

3.稳定酶的构象；4.中和阴离子，降低反应中的静电斥力等

7.酶促反应的特点

1.酶促反应具有极高的效率2.酶促反应具有高度的特异性3.酶促反应的可调节性

8.酶促反应的可调节性

1调节酶实现对酶促反应速率的快速调节:

①变构酶通过变构调节酶的活性②酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的③酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶