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自考生物化学自考讲义笔记自考资料
单项选择题
1．组成蛋白质的氨基酸的种类有（A）A．20种B．300多种C．16种D．18种
.2．不具有不对称碳原子的氨基酸是（B）A．脯氨酸B．甘氨酸C．半胱氨酸D．丝氨酸
1.3．下列有遗传密码的氨基酸是（D）A．羟脯氨酸B．羟赖氨酸C．胱氨酸D．谷氨酸
1.4．含有2个肽键的开链肽称为（B）A．二肽B．三肽C．四肽D．五肽
1.5．人胰岛素的一级结构中含有的二硫键数目是（C）A．1个B．2个C．3个D．4个
1.6．不属于非共价键的是（A）A．肽键B．氢键C．盐键D．碱基堆积力
1.7．下列概念跟蛋白质二级结构无关的是（C）A．无规则卷曲B．β－转角C．亚基D．β－片层
1.8．以下说法错误的是（D）A．催产素分子中含有一个二硫键B．谷胱甘肽的肽键结构不同于多数常见的肽键C．血红蛋白和肌红蛋白都含有亚铁血红素作为辅基D．蛋白质变性时一级结构遭到了破坏。
1.9．结构异常时能引起地中海贫血发生的蛋白质是（A）A．血红蛋白B．肌红蛋白C．凝血蛋D．钙调蛋白
1.10．以下蛋白质的理化性质中能用于蛋白质的定量检测的特性是（B）A．等电点B．紫外吸收特性C．胶体性质D．盐析
1.11．以下说法正确的是（C）A．所有蛋白质都具有四级结构B．无规则卷曲不属于蛋白质二级结构的一种C．多肽与蛋白质在氨基酸组成的数量上没有严格的分界线D．蛋白质中任何一个氨基酸残基的改变都会大大影响它的功能
1.12．组成蛋白质的氨基酸的平均分子量为（B）A．100；B．110；C．120；D．130
1.13．寡肽的氨基酸残基数量的上限为（D）A．5；B．6；C．8；D．10
1.14．临床上使用70％的酒精消毒，是应用了蛋白质的理化性质中的（A）A．变性B．两性C．胶体性质D．盐析
1.15．下列蛋白质的种类中，不属于按照溶解度大小划分的是（C）A．组蛋白B．硬蛋白C．载脂蛋白D．白蛋白
1.16．人体的蛋白质种类大约为（B）A．3万种B．10万种C．100万种D．10亿种
1.17．组成蛋白质的元素中，含量相对稳定的是（D）A．碳元素B．氢元素，C．氧元素D．氮元素
1.18．细菌和哺乳动物细胞的化学组成中，含量最多的物质是（A）A．水B．蛋白质C．DNA；D．无机盐
1.19．细菌和哺乳动物细胞的化学组成中，含量最多的干物质是（C）A．DNA；B．RNA；C．蛋白质D．无机盐
1.20．胰岛素的氨基酸残基组成数目为（B）A．50；B．51；C．372；D．574
1.21．加压素和催产素的氨基酸残基组成数目为（C）A．7；B．8；C．9；D．10
1.22．具有保护细胞膜功能的多肽（C）A．催产素是B．加压素C．谷胱甘肽D．高血糖素
1.23．目前已经测出一级结构最长的蛋白质是单链载脂蛋白B100，它的分子量为（D）A．145kD；B．221kD；C．380kD；D．513kD
1.24．谷胱甘肽中的谷氨酰为（B）A．α－谷氨酰B．γ－谷氨酰C．β－谷氨酰D．ε－谷氨酰
1.25．血红蛋白和肌红蛋白的辅基是（B）A．含高铁的血红素B．含亚铁的血红素C．含高铁的FMN；D．含亚铁的FMN
1.26．可以作为鉴别诊断心绞痛或者心肌梗死的标志物的是（B）A．血红蛋白B．肌红蛋白C．肌球蛋白D．肌动蛋白
1.27．血浆白蛋白的等电点为（A）A．4．9；B．7．35；C．10．8；D．<1．O
1.28．胃蛋白酶的等电点为（D）A．4．9；B．7．35；C．10．8；D．<1．0
1.29．合成蛋白质的氨基酸种类为（C）A．5种B．10种C．20种D．50种
1.30．蛋白质分子的一级结构是指（D）A．组成蛋白质的氨基酸种类B．组成蛋白质的氨基酸组成比例C．组成结合蛋白质的非蛋白质成分D．组成蛋白质的氨基酸排列顺序
1.31．胰岛素分子结构的最高层次是（C）A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构
1.32．含有巯基的氨基酸是（D）A．苏氨酸B．组氨酸C．缬氨酸D．半胱氨酸
1.33．蛋白质经煮沸变性后其生物学活性（A）A．丧失B．升高C．不变D．降低
1.34．大多数蛋白质的分子量范围是（A）A．几万B．几千C．几百D．几十
1.35．由多个亚基组成的蛋白质的分子结构属于（D）A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构
1.36．多肽链中连接相邻氨基酸残基的a一氨基与a一羧基的化学键是（C）A．疏水键B．氢键C．肽键D．盐键
1.37．蛋白质变性是由于蛋白质分子（B）A．一级结构的破坏B．空间结构破坏C．辅基的脱落D．亚基解聚
1.38．不参与蛋白质分子组成的氨基酸是（C）A．天冬酰胺B．脯氨酸C．鸟氨酸D．丝氨酸
1.39．蛋白质二级结构不包括（B）A．β一转角B．双螺旋C．β－片层D．无规则卷曲
1.40．“分子病”中基因突变后导致异常的分子是（A）A．蛋白质B．维生素C．糖类D．脂类
1.41．α－螺旋结构属于蛋白质分子的（B）A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构
1.42．蛋白质分子中的平均含氮量为（C）A．1．6％；B．6．25％；C．16％；D．18％
1.43．临床上用补充血浆粉的方式抢救失血病人以维持其有效循环血容量是利用了蛋白质的（B）A．两性解离性质B．大分子胶体性质C．蛋白质的变性D．蛋白质的紫外吸收性质
多项选择题
1.1．以下属于结合蛋白的是（ABCDE）A．糖蛋白B．脂蛋白C．金属蛋白D．核蛋白E．磷蛋白
1.2．以下属于碱性氨基酸的是（ACD）．A．精氨酸B．丝氨酸C．组氨酸D．赖氨酸E．酪氨酸
1.3．富含a一螺旋的蛋白质是（AC）A．血红蛋白B．免疫球蛋白C．角蛋白D．胰糜蛋白酶E．胰岛素
1.4．以下属于蛋白质分子的缺失或异常引起的疾病是（ABDE）A．家族性高胆固醇血症B．原发性痛风C．缺铁性贫D．白化病E．蚕豆病
1.5．在体内相应的蛋白质中，侧链容易被磷酸化的氨基酸残基是（ABC）A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．天冬氨酸E．丙氨酸
1.6．下面的条件能引起蛋白质变性的是（AB）A．尿素处理B．紫外线C．低温下用乙醇处．D．硫酸铵处理E．搅拌
1.7．下列关于蛋白质的分类是按照功能划分其种类的是（BCDE）A．纤维蛋白B．酶蛋白C．运输蛋白D．凝血蛋白E．防御蛋白
1.8．属于蛋白质中组成元素的是（ABCDE）A．硫元素B．氧元素C．氢元素D．铁元素E．磷元素
1.9．属于蛋白质的功能的是（ABC）、A．催化B．运输C．保护D．维持晶体渗透压E．储存遗传信息
1.10．属于蛋白质生物合成后加工修饰而来的氨基酸是（ACD）A．胱氨酸B．半胱氨酸C．羟脯氨酸D．羟赖氨酸E．蛋氨酸
1.11．用于神经科、内科的肝昏迷与皮肤科疾病治疗的氨基酸是（BCD）A．丙氨酸B．半胱氨酸C．谷氨酸D．精氨酸E．赖氨酸
1.12．氨基酸根据化学结构进行分类，可分为（BCE）A．中性氨基酸B．杂环氨基酸C．脂肪族氨基酸D．碱性氨基酸E．芳香族氨基酸
1.13．属于酸性氨基酸的是（BD）A．天冬酰胺B．天冬氨酸C．谷氨酰胺D．谷氨酸E．酪氨酸
1.14．属于极性氨基酸的是（BCDE）A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺E．蛋氨酸
1.15．属于非极性氨基酸的是（ACE）A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．丙氨酸D．组氨酸E．亮氨酸
1.16．属于中性氨基酸的是（BCDE）A．组氨酸B．丝氨酸C．酪氨酸D．苏氨酸E．色氨酸
1.17．主要存在于动物体内的结合蛋白是（ABDE）A．球蛋白B．组蛋白C．谷蛋白D．精蛋白E．白蛋白
1.18．以下属于球状蛋白质的是（ABCDE）A．血红蛋白B．肌红蛋白C．载脂蛋白D．组蛋白E．酶蛋白
1.19．以下论述中属于纤维蛋白的特性的是（ABC）A．分子长轴和短轴的比例一般大于10；B．难以消化，营养价值不高C．主要起保护和支持功能D．大多易溶于水，代谢更新快，体内种类多E．分子呈球状或椭圆形
1.20．能够使得细菌蛋白质变性从而达到消毒杀菌目的的条件是（ABCDE）A．日光B．紫外线C．高压蒸汽D．酒精E．红汞
1.21．下面的条件能引起蛋白质变性的是（AB）A．加热B．室温下用乙醇处理C．低温下用乙醇处理D．硫酸铵处理
1.22．下面能用于蛋白质分离纯化的特性是（ACD）A．胶体性质B．紫外吸收特性C．等电点特性D．盐析特性
2.1.以下碱基配对正确的是（ABD）A．A与T；B．C与G；C．C与T；D．A与U；E．G与U
2.2．以下沉降系数的rRNA属于真核生物的是（ACE）A．5．8S；B．16S；C．18S；D．23S；E．28S
2.3．以下描述中符合tRNA特征的是（ABC）A．分子量最小的RNAB．二级结构为三叶草的形状C．二级结构中含有三环四臂D．具有“帽子”和“尾巴”结构E．在合成蛋白质过程中作为模板
2.4．能够使DNA变性的条件是（ABE）A．加热B．甲酰胺处理C．搅拌D．紫外线照射E．尿素处理
2.5．以下描述中符合mRNA特征的是（ADE）A．提供合成蛋白质的密码子B．携带蛋白质合成的反密码子C．二级结构中含有三环四臂D．具有“帽子”和“尾巴”结构E．在合成蛋白质过程中作为模板
2.6．参加体内糖原和磷脂的生物合成的是（CD）A．GTP；B．cAMP；C．UTP；D．CTP；E．AMP
2.7．以下属于生命的基本特征的是（ABCDE）A．代谢B．生长C．发育D．遗传E．变异
2.8．以下属于多基因病的是（BCDE）A．苯丙酮酸尿症B．肿瘤C．动脉粥样硬化D．糖尿病E．高血压
3.1．以下与心肌梗死有关的酶是（BCD）A．丙氨酸氨基转移酶B．肌酸激酶C．乳酸脱氢酶D．天冬氨酸氨基转移酶E．醛缩酶
3.2．以下能用于治疗心肌梗死的酶类是（AD）A．尿溶酶B．溶菌酶C．脲酶D．链激酶E．凝血酶
3.3．以下能用于外科清除炎症创面的酶类是（BE）A．胰蛋白酶B．糜蛋白酶C．胃蛋白酶D．尿溶酶E．透明质酸酶
3.4．以下可用于治疗重金属离子汞中毒的是（ABC）A．生鸡蛋B．二巯基丁二酸钠C．二巯基丙醇D．维生素BE．微量元素
3.5．碱性磷酸酶活性升高时，病人可能患有（BCDE）A．前列腺炎B．小儿佝偻病C．成人软骨病D．肝病E．胆病
3.6．可能与酶原的异常激活有关的疾病是（AB）A．急性胰腺炎B．血栓C．椎间盘突出D．苯丙酮酸尿症E．消化不良
3.7．以下均以Mg2+作为辅助因子的酶类是（ABE）A．己糖激酶B．丙酮酸激酶C．过氧化氢酶D．羧肽酶E．葡萄糖6一磷酸酶
3.8．以下均以Zn2+作为辅助因子的酶类是（BCDE）A．脲酶B．醇脱氢酶C．碳酸酐酶D．羧肽酶E．DNA聚合酶
3.9．以下氨基酸的组成基团中常作为酶的必需基团的是（ABCDE）A．氨基B．羧基C．羟基D．巯基E．咪唑基
名词解释题目录
1.1．肽键1.2．“分子病”1.3．别构作用1.4．变性1.5．盐析1.6．分步盐析法1.7．单纯蛋白质1.8．结合蛋白质
2.1．基因2.2．人类基因组2.3．复性2.4．核酸分子杂交2.5．核小体2.6．“尾巴”结构2.7．核苷2.8．核苷酸
2.9．连续基因2.10．断裂基因3.1．核酶3.2．酶的相对专一性3.3．酶的“活性中心”3.4．酶原激活
3.5．同工酶完整版QQ1273114568索取3.6．多酶复合体3.7．非功能性酶3.8．酶的活性单位3.9．羟基酶
3.10．巯基酶3.11．酶的必需基团3.12．限速酶4.1．维生素4.2．维生素A原4.3．“抗糙皮病因子”
5.1．新陈代谢5.2．肾糖阈5.3．糖耐量曲线5.4．糖异生作用5.5．糖原5.6．三羧酸循环5.7．肾性糖尿
5.8．糖的无氧酵解5.9．“乳酸循环”6.1．储存脂6.2．基本脂6.3．酮体6.4．酮血症6.5．脂肪肝
6.6．高血脂症6.7．β－氧化6.8．辅脂酶6.9．营养必需脂肪酸6.10．“脂肪动员”7.1．生物氧化
名词解释题答案
1.1．肽键：
是多肽和蛋白质分子中的基本化学连接键，它大多是由一个氨基酸的a一羧基与相邻另一个氨基酸的a一氨基经脱水而生成。
1.2．“分子病”：
所谓“分子病”，就是指蛋白质分子结构的改变，首先是蛋白质分子一级结构的改变，从而引起其功能的异常或丧失而造成的疾病。
1.3．别构作用：
是指一些生理小分子物质，作用于具有四级结构的蛋白质，与其活性中心外别的部位结合，引起蛋白质亚基间一些非共价键的改变，使蛋白质三、四级构象发生轻微变化，包括分子变得较疏松或紧密，使其生物活性升高或降低的过程。
1.4．变性：
是指在一些物理或化学因素作用下，使蛋白质空间结构破坏，从而引起蛋白质理化性质改变，尤其是溶解度降低和生物活性丧失的过程。
1.5．盐析：
在体外条件下，向蛋白质溶液中加入硫酸铵等无机盐，因破坏蛋白质分子的水化膜再压缩其双电层，而引起蛋白质从溶液中沉淀析出，称盐析。
1.6．分步盐析法：
通过不断提高盐浓度或饱和度再调节出不同蛋白质的等电点，可使不同蛋白质从混合溶液中先后沉淀析出称分步盐析法。
1.7．单纯蛋白质：
仅由氨基酸组成的蛋白质称为单纯蛋白质。
1.8．结合蛋白质：
除氨基酸外还含有非蛋白质的辅基所组成的蛋白质称为结合蛋白质。
论述题目录
1.1．蛋白质一级结构的定义是什么?
蛋白质一级结构有什么重要性?
1.2．蛋白质二级结构的定义是什么?
蛋白质的二级结构有哪些常见类型?
它们各自具有什么样的特点?
1.3．蛋白质的几个重要理化性质是什么?
其中哪些性质在蛋白质的分离纯化中具有重要的应用?
1.4．论述蛋白质的三级结构的定义以及结构特征。
1.5．论述蛋白质的四级结构的定义以及结构特征。
1.6．举几个例子论述蛋白质的异常与分子病的关系。
1.7．举例论述蛋白质的空间结构与功能的关系。
2.1．论述核酸的生理功能与分工。
2.2．论述DNA分子的二级结构特征。
2.3．论述DNA分子一级结构的特点和意义。
2.4．论述RNA分子一级结构的特点。
2.5．论述tRNA分子的空间结构的特点。
2.6．论述RNA分子结构和功能的关系。
3.1．论述影响酶促反应的主要因素。
3.2．论述酶的分类和催化的反应类型。
3.3．论述酶催化作用的特点。
3.4．论述酶活性中心的结构特点。
3.5．论述不同类型的抑制剂对酶促反应速度的影响。
4.1．论述维生素C的结构特征与功能。
4.2．论述B族维生素作为辅基、辅酶的形式以及参与催化的主要反应。
4.3．论述脂溶性维生素的来源和缺乏症。
4.4．论述B族维生素的来源和缺乏症。
5.1．论述体内新陈代谢的特征。
5.2．论述血糖的来源和主要代谢去路。
5.3．论述调节血糖浓度的激素及其作用。
5.4．论述糖的无氧酵解途径的阶段、特点及生理意义。
5.5．论述糖的有氧氧化代谢途径的阶段、特点及生理意义。
5.6．论述糖的磷酸戊糖代谢途径的阶段、特点及生理意义。
5.7．论述三羧酸循环的大致过程以及产能特点。
5.8．论述蚕豆病发生的原因。
5.9．论述糖原合成和分解的大致过程。
6.1．论述体内脂类的生理功能。
6.2．论述胆固醇的生物合成的过程。
6.3．论述各型原发性高脂蛋白血症的特征。
6.4．论述脂肪酸的β－氧化的过程及特点。
6.5．论述酮体在肝脏内生成的过程、意义和利用情况。
6.6．结合实例论述体内饱和及不饱和脂肪酸的生物合成过程及特点。
6.7．论述胆固醇在体内生物合成的调节情况。
7.1．论述呼吸链的组成，最重要的呼吸链的种类和电子传递方式。
7.2．论述生物氧化的概念和方式。
7.3．论述细胞色素酶系的分类、特性与功能。
7.4．论述影响氧化磷酸化的因素。
7.5．论述自由基的生成、对机体的影响以及机体的清除方式。
8.1．论述氨基酸主动转运载体的多样性。
8.2．论述体内氨的来源和去路。
8.3．论述鸟氨酸循环的步骤。
8.4．联系实际论述蛋白质的营养价值以及互补作用的含义。
8.5．论述肠中蛋白质的腐败作用。
8.6．论述a一酮酸的体内代谢途径。
8.7．论述一碳单位的来源和生理功能。
9.1．论述核苷酸的生物学功能。
9.2．论述分子遗传学的中心法则。
9.3．论述参与DNA复制的有关酶类及蛋白因子。
9.4．论述转录的基本过程。
9.5．论述基因工程的主要步骤。
9.6．论述主要的核苷酸代谢拮抗物的作用机制及应用。
9.7．论述真核和原核生物中DNA复制的过程和特点。
9.8．论述逆转录酶的生理作用和应用价值。
9.9．论述RNA转录后的加工修饰过程。
9.10．论述基因工程在医学上的应用。
9.11．论述PCR的基本原理和步骤。
10.1．论述遗传密码的特点。
10.2．论述蛋白质翻译后的加工过程。
10.3．论述真核生物基因表达调控的特点。
10.4．论述各类RNA在蛋白质生物合成中的作用。
10.5．论述翻译过程中肽链的延长过程以及核蛋白体循环的含义。
10.6．论述一些常见抗生素对病菌蛋白生物合成的抑制作用机制和类型。
10.7．举例论述原核生物的基因表达调控模式。
11.1．第二信使cAMP与cGMP使用比较。
11.2．论述应激状态下的调节作用。
11.3．举例论述多酶体系的分隔分布在细胞水平的代谢调节中的意义。
11.4．论述多酶体系的调节方式。
11.5．论述激素受体的分类。
11.6．论述IP3、DG、Ca2+在相应激素调节中的作用。
12.1．论述体内水的生理功能。
12.2．论述无机盐在体内的生理功能。
12.3．论述体内无机盐的代谢调节过程。
12.4．论述体内钙、磷代谢的调节过程。
13.1．论述机体内酸、碱性物质的体内、体外来源。
13.2．论述体内酸碱平衡的调节作用。
13.3．论述酸碱平衡失调时血浆缓冲对及pH的变化。
13.4．论述体内酸碱平衡与血钾浓度的关系。
14.1．论述NPN、尿素氮、肌苷三种肾功能指标的正常值及其含义。
14.2．论述血浆蛋白质的功能。
14.3．论述血红素生物合成的反应要点。
14.4．论述成熟红细胞的代谢特点。
15.1．论述肝脏在机体物质代谢中的重要作用。
15.2．比较结合胆红素与未结合胆红素的特性。
15.3．论述生物转化的重要性与生理意义。
论述题答案
1.1．蛋白质一级结构的定义是什么?
蛋白质一级结构有什么重要性?
答：
蛋白质的一级结梅是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质一级结构的重要性：
首先由于它是蛋白质多肽链不同的折叠卷曲形成特定空间结构和功能的基础，因为蛋白质中不同的氨基酸排列顺序、不同的氨基酸侧链R，可决定其不同的折叠。
同时蛋白质的一级结构又是由遗传物质DNA分子上基因中相应核苷酸排列顺序，即遗传密码决定的。
蛋白质与DNA分子均为线状，因此具有“共线性”关系。
不同生物具有不同的遗传特性，首先是由于其不同的DNA编码合成出不同的蛋白质决定的。
1.2．蛋白质二级结构的定义是什么?
蛋白质的二级结构有哪些常见类型?
它们各自具有什么样的特点?
答：
蛋白质的二级结构：
是指蛋白质多肽链主链氨基酸残基折叠卷曲形成的局部肽段空间结构。
其主链原子的局部空间排布，可形成有规则的α－螺旋，β－折叠，β－转角和无规则卷曲等
重点难点精析
第一章蛋白质的结构和功能
一、蛋白质的分子组成——氨基酸。
蛋白质的元素组成中除了常见元素外，有些还含有微量元素。
在蛋白质的元素组成中，氮元素的含量相对恒定，平均约占蛋白质元素组成量的16％，因此通过测定蛋白质中氮元素的含量能够大概推算出蛋白质的含量。
自然界中存在的氨基酸种类有300多种，但是组成蛋白质的常见氨基酸只有20种，它们的分子结构和特性的区别在于侧链R基团的不同。
氨基酸在临床上也有广泛的应用，如谷氨酸、精氨酸、半胱氨酸等已经用于神经科、内科的肝昏迷与皮肤科疾病的治疗。
而20种氨基酸都有用做营养剂的剂型。
二、多肽和蛋白质的一级结构和功能
1．肽键、多肽与蛋白质的概念。
学习蛋白质的相关知识的时候，我们最先碰到的问题就是多肽与蛋白质的概念，什么是多肽，什么是蛋白质，多肽与蛋白质有着什么样的区别与联系呢?
要了解这些知识，我们首先应该知道的是肽键的概念：
肽键大多是由一个氨基酸的α－羧基与相邻的另一个氨基酸的a一氨基共同脱去一分子水后形成的，它是一种共价键。
我们知道水分子的化学组成是两个H原子和一个氧原子，或者说是一个氢原子和一个羟基。
两个氨基酸在一定条件下缩合形成肽键的同时，一分子的水也随之产生，这个水分子的一个氢原子来自于其中一个氨基酸的α－羧基，另外一个氢原子来自于另一个氨基酸的α－氨基。
肽键的本质是一种酰胺键。
多肽的概念我们在日常生活中可能不经常听到，但是蛋白质的概念我们一般都有感性认识，其实两者都是氨基酸通过肽键缩合后的产物，两者之间的区别仅仅在于组成它们的氨基酸的数目的多少，数目较少的称为多肽，数目多的称为蛋白质。
这个数目的界限一般是50个左右。
蛋白质水解后能够生成氨基酸或多肽。
较长的多肽水解后能生成氨基酸或较短的多肽。
2．蛋白质的一级结构和功能。
知道了蛋白质的概念，其实就是知道了蛋白质的分子组成，但是生物大分子要发挥它们的功能一般都要具有复杂的空间结构。
就好像我们知道了一座房屋主要是由砖块通过混凝土构建起来的，但是如果要发挥它满足人们生活需要的功能还必须具备复杂的结构，例如卧室、客厅、厨房、卫生间，等等。
蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序，就相当于一座房屋的砖块数目和组成的次序一样，只不过这座蛋白质的房屋的砖块是氨基酸。
不同的蛋白质一般具有不同的一级结构。
蛋白质一级结构的功能：
首先由于它是蛋白质多肽链不同的折叠卷曲形成特定空间结构和功能的基础，因为蛋白质中不同的氨基酸排列顺序、不同的氨基酸侧链R，可决定其不同的折叠。
同时蛋白质的一级结构又是由遗传物质DNA分子上基因中相应核苷酸排列顺序，即遗传密码决定的。
蛋白质与DNA分子均为线状，因此具有“共线性”关系。
不同生物具有不同的遗传特征，首先是由于其不同的DNA编码合成出不同的蛋白质决定的。
三、蛋白质空间结构。
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链氨基酸残基折叠卷曲形成的局部肽段空间结构，就好比一座房屋的一个个小房间一样，α－螺旋、β－片层、β－转角、无规则卷曲等是最常见的蛋白质的二级结构。
一个个上述的小房间进而组成了整个的房屋，也就是蛋白质的三级结构。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸原子的空间排列，即一些二级结构进一步折叠卷曲形成的球状、椭圆形、棒状、纤维状等分子的空间结构。
有些蛋白质还具有四级结构，四级结构是指各条具有独立三级结构的多肽链，再以各自特定形式结合、排布所形成的整个蛋白质分子最高层次的三维空间结构。
在蛋白质的四级结构中，各个具有独立三级结构的多肽链称为亚基，亚基单独存在时不能发挥生物活性。
还使用我们上面举的房屋的例子就可以这么去理解：
有些人同时拥有几座房屋，有的用来出租，有的用来居住，有的用来做生意等等。
因此并不是所有的蛋白质都具有四级结构。
．蛋白质的分子的空间结构是由一级结构决定的，维系蛋白质多级结构的作用力不是共价键，而是氢键、盐碱、疏水作用力，等等。
四、单纯蛋白质和结合蛋白质。
蛋白质的分类经常依据其化学组成或溶解度为标准。
从化学组成上可以分为单纯蛋白质和结合蛋白质。
顾名思义，单纯蛋白质的组成比较单一，即仅仅由氨基酸组成，而结合蛋白质除了氨基酸外，还含有其他与之相结合的成分，我们称之为辅基，就是辅助蛋白质发挥其功能的成分。
单纯蛋白质可以根据溶解度的不同进行再分类，而结合蛋白质往往根据辅基的不同而进行细分。
蛋白质也可以按照分子形状不同而分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。
另外根据功能的不同对蛋白质进行分类也经常用到。
五、蛋白质的生理功能。
蛋白质要发挥功能，首先要具备特定的结构特性。
蛋白质各级结构的改变均会不同程度的影响到蛋白质功能的发挥。
临床上经常提到的“分子病”的概念就是指由于蛋白质分子结构的改变，往往是蛋白质分子的一级结构首先产生了改变，最终引起蛋白质功能的
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