《生物化学》教学大纲.docx
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《生物化学》教学大纲
《生物化学》教学大纲
Biochemistry
课程编码：
27A11301学分：
4.0课程类别：
专业必修课
计划学时：
80其中讲课：
48实验或实践：
32
适用专业：
药学
推荐教材：
姚文兵等主编，生物化学（药学类专用）第七版，人民卫生出版社
参考书目：
1.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008.
2.GarrettandGrisham:
Biochemistry（影印版），高等教育出版社，2005.
3.张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.
4.黄熙泰等主编，现代生物化学（第二版），化学工业出版社，2005.
5.杨荣武主编，生物化学学习指南与习题解析，刚等教育出版社，2007.
课程的教学目的与任务
生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。
本课程是药学制药专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。
学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。
实验课程是《生物化学》理论课的课程内实验课，课程目的是为了让学生掌握生物化学操作的基本理论、基本操作技术和学会生物化学技术应用，为今后开展分子生物学研究打下实验技能基础。
课程教学内容包括：
认识仪器及实验室管理制度；氨基酸的分离鉴定-纸层析法；乙酸纤维素薄膜电泳分离血清蛋白；酶的特异性；酵母RNA的提取与组分鉴定；RNA的定量测定-改良苔黑酚法；维生素C的定量测定——2,6-二氯酚靛酚滴定法；琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制。
课程的基本要求
本课程要求学生掌握生物化学的基本理论和基本知识基本技能；掌握人体生物大分子（蛋白质、脂质、核酸等）的生化特点，与实际应用的联系；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。
生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求学生掌握围绕氨基酸、蛋白质和核酸等分子的基本实验原理，要求掌握对以上分子进行分离和鉴定的最基本生物化学实验方法和操作技能。
该实验主要为操作型实验，要求学生自己按照实验方案进行操作，自己动手完成各项实验，并处理和分析实验结果，增强学生独立完成实验的能力。
每次实验课结束学生要学会分析实验结果并作出相应的讨论。
各章节授课内容、教学方法及学时分配建议（含课内实验）
第一章：
糖的化学建议学时：
4
[教学目的与要求]熟悉重要多糖的结构与功能，了解多糖的分类。
[教学重点与难点]重点为多糖的功能，难点是多糖的结构。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§1.1多糖的化学
§1.2多糖的分类
§1.3重要多糖的化学结构与生理功能
第二章：
脂类的化学建议学时：
4
[教学目的与要求]熟悉体内的脂类及其功能。
了解重要脂类的化学结构。
[教学重点与难点]重点为脂类的分类与生理功能，难点是脂类的化学结构。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§2.1脂类的分类
§2.2生理功能
§2.3重要脂类的化学结构
第三章：
维生素及微量元素建议学时：
2
[教学目的与要求]熟悉维生素的概念、分类、各种维生素的作用及缺乏病和各族维生素与酶的辅助因子的关系。
了解各种维生素的化学结构、理化性质、主要来源、缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。
[教学重点与难点]可以区分水溶性和脂溶性维生素及各常见维生素的作用及缺乏容易产生的疾病，了解微量元素的概念以及对人体的作用及缺乏容易产生的疾病。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§3.1维生素的概念；维生素的发现；维生素的分类和辅酶的关系。
§3.2脂溶性维生素
维生素A；维生素D；维生素E；维生素K。
§3.3水溶性维生素
维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰,胺辅酶；维生素B2,SP,AN和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素Bl2：
（氰钴胺素）及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C。
§3.4了解微量元素的概念以及对人体的作用及缺乏容易产生的疾病。
第四章：
蛋白质化学建议学时：
4
[教学目的与要求]掌握蛋白质的元素组成，蛋白质的含氮量，蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。
肽键与肽链，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，蛋白质的等电点，蛋白质的变性作用，蛋白质的盐析作用。
熟悉蛋白质的理化性质，维持蛋白质胶体溶液稳定的因素。
维持蛋白质各级结构稳定的因素。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为肽键与肽链、蛋白质的一、二、三、四级结构、超二级结构、结构域，蛋白质的等电点、蛋白质的变性作用、蛋白质的盐析作用等概念。
蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。
难点为蛋白质结构与功能的关系。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§4.1蛋白质是生命的物质基础
蛋白质在生物体内的分布及功能
蛋白质的化学组成：
蛋白质的元素组成，蛋白质的基本组成单位氨基酸
氨基酸的结构，分类和重要性质。
§4.2蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构，肽键和其它连接键；
蛋白质的构象，维持蛋白质构象的化学键，蛋白质的二、三、四级结构。
蛋白质的结构与功能：
蛋白质的一级结构与功能的关系，蛋白质构象与功能的关系。
§4.3蛋白质的性质
蛋白质的分子大小、形状，蛋白质的变性
蛋白质的两性电离与等电点
蛋白质的胶体性质
蛋白质的沉淀反应
蛋白质的颜色反应
蛋白质的免疫学性质。
§4.4蛋白质的分类
第五章：
核酸化学建议学时：
4
[教学目的与要求]掌握DNA和RNA的分子组成，核苷酸之间的连接方式。
DNA双螺旋结构及维持稳定的因素。
三种RNA分子的结构特点及功能。
熟悉DNA的变性、复性和分子杂交、增色效应、DNA的解链温度（Tm）、核酶等概念。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点与难点：
重点为DNA双螺旋结构及维持稳定的因素。
三种RNA分子的结构特点及功能。
DNA的变性、增色效应、DNA的解链温度（Tm）、核酶等概念。
难点为DNA的超螺旋结构及功能，核酶的作用机制。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§5.1核酸的概念和重要性
§5.2核酸的化学组成
DNA和RNA的基本化学组成
核酸的基本结构单位单核苷酸，核苷和核苷酸
DNA和RNA的基本结构单位
环化核苷酸，辅酶类核苷酸。
§5.3核酸的分子结构
DNA的分子结构（一、二、三级结构）
RNA的种类和分子结构（tRNA，mRNA，rRNA的结构）。
§5.4核酸的理化性质
核酸的分子大小、溶解度与粘度
核酸的酸碱性质
核酸的紫外吸收
核酸的变性、复性和杂交。
第六章：
酶建议学时：
4
[教学目的与要求]掌握酶的分子组成。
酶的的活性中心、酶作用的专一性、Km值、酶原及酶原激活、变构酶和酶的共价修饰调节、同工酶的概念。
米氏方程，竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点。
熟悉单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅酶、辅基的概念，辅酶与维生素的关系，不可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响，了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为酶的的活性中心、酶作用的专一性、Km值、酶原及酶原激活、变构酶和酶的共价修饰调节、同工酶等概念。
米氏方程、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点。
难点为米氏方程推导，Km和Vmax的测定。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§6.1酶是生物催化剂酶的化学本质
酶的生物学意义，酶作用的特点和专一性，酶的分类与命名。
酶的结构与功能
§6.2酶的作用机制
酶能显著降低反应活化能
中间复合物学说和酶作用的过渡态
酶作用高效率的机制
§6.3酶促反应的动力学
底物浓度的影响，米式常数的意义，应用及求法
pH值的影响
温度的影响
酶浓度的影响
激动剂的影响
抑制剂的影响
不可逆抑制，可逆抑制，可逆抑制的类型，动力学特点。
§6.4酶活力测定
§6.5重要的酶类
第七章：
激素及其作用机制建议学时：
2
[教学目的与要求]掌握激素的作用机制，受体的概念，受体和配体结合的特性，常见的第二信使，cAMP蛋白激酶A途径。
熟悉激素的定义、特性及分类；主要激素的化学本质、结构特点及生理功能。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为受体的定义、受体和配体结合的特性、类型，常见的第二信使，cAMP蛋白激酶A途径，细胞内受体的作用机制。
难点为磷脂酰肌醇系统。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§7.1激素的定义，特性，化学本质及分类
§7.1激素作用的机制
第八章：
生物氧化建议学时：
2
[教学目的与要求]掌握呼吸链的概念、排列顺序。
底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O值的概念，呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，不同底物和抑制剂对线粒体耗氧的影响。
熟悉生物氧化的概念、特点，ATP在肌肉、脑组织中能量的储存形式，线粒体内膜中存在的转运载体，氧化磷酸化偶联机制，化学渗透假说，ATP合酶。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为呼吸链的概念、排列顺序。
底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O值的概念，呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂。
难点为氧化磷酸化偶联机制，化学渗透假说，ATP合酶。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§8.1生物氧化的基本概念、生物氧化的特点。
§8.2线粒体氧化体系
呼吸链
呼吸链传递体的顺序
呼吸链复合体。
§8.3生物氧化过程中ATP的生成
高能化合物和高能磷酸化合物；
高能磷酸化合物ATP的生成
氧化磷酸化的抑制，电子传递抑制剂、解偶联剂。
第九章：
糖代谢建议学时：
6
[教学目的与要求]掌握糖酵解途径、糖酵解、糖的有氧氧化、巴斯德效应、底物水平磷酸化、三碳途径、糖异生、乳酸循环及意义、血糖等概念。
糖酵解和糖的有氧氧化的反应部位、反应过程、关键酶、能量的生成及意义。
α－磷酸甘油穿梭和苹果酸－天冬氨酸穿梭。
三羧酸循环反应特点、过程、关键酶和意义，丙酮酸脱氢酶复合体、辅酶或辅基的组成。
磷酸戊糖途径的反应部位、关键酶和意义。
糖原合成与分解的关键酶。
糖异生的反应过程、关键酶、限速步骤及生理意义。
熟悉糖的生理功能，血糖的来源与去路，胰岛素、胰高血糖素调节血糖的机制。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为糖酵解途径、糖酵解、糖的有氧氧化、三碳途径、糖异生、乳酸循环及意义、血糖等概念。
糖酵解和糖有氧氧化的反应过程、关键酶、能量的生成及意义。
三羧酸循环反应特点、关键酶和意义。
丙酮酸脱氢酶复合体组成。
α－磷酸甘油穿梭和苹果酸－天冬氨酸穿梭。
磷酸戊糖途径的生理意义。
糖异生的反应过程、关键酶、限速步骤及生理意义。
难点为糖酵解和糖有氧氧化的调节，糖异生的调节，胰岛素、胰高血糖素调节血糖的机制。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§9.1糖的消化与重要的糖苷酶
§9.2糖的无氧分解
糖酵解途径和能量变化
糖酵解的调节
糖酵解的生理意义。
§9.3糖的有氧氧化
糖有氧氧化的反应过程和能量变化
糖有氧氧化的调节
糖有氧氧化的生理意义
α－磷酸甘油穿梭和苹果酸－天冬氨酸穿梭。
§9.4磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径的反应过程和生理意义。
§9.5糖原的合成、分解
§9.6血糖水平的调节
血糖来源和去路，血糖水平的调节，血糖水平异常，高血糖和糖尿病，低血糖与低血糖昏迷。
第十章：
脂类代谢建议学时：
4
[教学目的与要求]掌握必须脂肪酸、脂肪动员、脂肪酸β-氧化、酮体、胆固醇的逆向转运的概念。
脂肪酸β-氧化的过程、关键酶、限速步骤、能量计算。
酮体的生成过程、关键酶、酮体生成意义。
甘油三脂合成部位、原料。
脂肪酸合成的部位、原料、关键酶。
胆固醇合成部位、原料、关键酶。
血浆脂蛋白分类、组成、功能。
熟悉脂类的构成及功能，血脂组成、结构，高脂血症的概念，甘油磷脂合成的原料、辅助因子及CTP的作用，胆固醇转化的产物。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为必须脂肪酸、脂肪动员、脂肪酸β-氧化、酮体等概念。
脂肪酸β-氧化的过程、关键酶、限速步骤、能量计算。
酮体的生成和利用的过程、关键酶。
血脂组成、结构，血浆脂蛋白分类、组成、功能。
难点为脂酸的合成过程及调节，血浆脂蛋白代谢过程。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§10.1脂类的消化和吸收
§10.2脂类在体内的贮存和动员
§10.3脂肪的分解代谢
§10.4脂肪的合成代谢
§10.5类脂的代谢
第十一章：
蛋白质的分解代谢建议学时：
4
[教学目的与要求]掌握氮平衡、必需氨基酸、丙氨酸—葡萄糖循环、一碳基团的概念。
氮平衡种类及分别见于哪些情况。
转氨酶的辅酶，谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）催化的反应及临床意义。
联合脱氨基、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基的反应及区别。
生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。
谷氨酰胺的生成及意义。
尿素合成的部位、关键酶及限速反应，尿素氮的来源。
一碳基团的载体、来源、种类及生理功能。
活性甲硫氨酸（SAM）的生理功能，甲硫氨酸循环，活性硫酸根（PAPS）的作用。
熟悉蛋白质消化过程，食物蛋白质在胃和小肠消化所需的酶和作用特点，食物蛋白质互补作用，蛋白质的腐败作用，个别氨基酸脱羧基作用的产物及功能，高血氨症和氨中毒，合成肌酸原料，苯酮酸尿症、白化病的原因。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为必需氨基酸、丙氨酸—葡萄糖循环、一碳基团的概念。
氮平衡种类及分别见于哪些情况。
谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）催化的反应及临床意义。
联合脱氨基、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基的反应及区别。
生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。
谷氨酰胺的生成及意义。
尿素合成的部位、关键酶及限速反应，尿素氮的来源。
一碳基团的载体、来源、种类及生理功能。
甲硫氨酸循环及SAM作用。
难点为鸟氨酸循环过程及调节。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§11.1营养素的概念及其生理功能
§11.2蛋白质的水解酶类及其作用特点
§11.3氨基酸在体内的代谢动态
§11.4氨的代谢
§11.5α-酮酸的代谢
§11.6氨基酸的脱羧基作用
第十二章：
核酸代谢建议学时：
4
[教学目的与要求]掌握核苷酸的生物学功用，从头合成途径、补救合成途径的概念，嘌呤环及嘧啶环的元素来源，5-磷酸核糖的活化，氨基甲酰磷酸的生成，脱氧（核糖）核苷酸的生成。
嘌呤核苷酸及嘧啶核苷酸分解代谢的产物。
熟悉从头合成的特点，补救合成的意义，反馈调节。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为核苷酸嘌呤环及嘧啶环的元素来源，5-磷酸核糖的活化，氨基甲酰磷酸的生成，脱氧（核糖）核苷酸的生成。
难点为嘌呤核苷酸从头合成过程。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§12.1核酸的消化与吸收。
§12.2核酸的分解代谢
§12.3核苷酸的生物合成
第十三章：
代谢和代谢调控总论建议学时：
2
[教学目的与要求]掌握细胞或酶水平的代谢调控方式，代谢抑制剂和抗代谢物的概念。
熟悉物质代谢的相互关系，代谢抑制剂和抗代谢物的的种类及意义。
了解其余内容。
[教学重点与难点]重点为细胞或酶水平的代谢调控方式，代谢抑制剂和抗代谢物的概念。
难点为物质代谢的相互关系。
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§13.1新陈代谢的概念和研究方法
§13.2物质代谢的相互关系
§13.3代谢调控总论
§13.4代谢抑制剂的概念和意义，代谢抑制剂的种类。
§13.5抗代谢物的概念、种类和重要意义。
第十四章：
药物在体内的转运和代谢转化建议学时：
2
[教学目的与要求]熟悉药物代谢转化的类型和酶系。
了解影响药物代谢转化的因素，药物代谢转化的意义。
[教学重点与难点]重点为药物代谢转化的类型和酶系，难点为药物代谢转化反应的机制，药物间的相互作用
[授课方法]多媒体教学，以课堂讲授为主，课堂讨论和练习为辅。
[授课内容]
§14.1药物代谢转化的类型和酶系。
§14.2影响药物代谢转化的因素。
§14.3药物代谢转化的意义。
实验一：
认识仪器及实验室管理制度建议学时4
[教学目的与要求]认识生物化学实验常用仪器及其使用。
了解实验室各种规章管理制度。
[教学方式]教师课堂讲解，学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告，全部解答实验教材思考题，预习下个实验项目。
[注意事项]要了解仪器其原理并正确使用操作过程，正确保养及维护仪器。
注意试剂的正确使用和规范存放和使用。
实验二：
氨基酸的分离鉴定-纸层析法建议学时4
[教学目的与要求]学习氨基酸纸层析法的基本原理。
掌握氨基酸纸层析的操作技术。
[教学方式]教师课堂讲解，学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告，全部解答实验教材思考题，预习下个实验项目。
[注意事项]1.取滤纸前，要将手洗净，因为手上的汗渍会污染滤纸，并尽可能少接触滤纸；要将滤纸平放在洁净的纸上，不可放在实验台上，以防止污染。
2.点样点的直径不能大于0.5cm，否则分离效果不好，并且样品用量大，会造成“拖尾巴”现象。
3.在滤纸的一端点上样品，点样点（原点）要高于培养皿中扩展剂液面约1cm。
由于各氨基酸在流动相（有机溶剂）和固定相（滤纸吸附的水）的分配系数不同，当扩展混合剂从滤纸一端向另一端展开时，对样品中各组进行了连续的抽提，从而使混合物中的各组分分离。
实验三：
乙酸纤维素薄膜电泳分离血清蛋白建议学时4
[教学目的与要求]1.学习区带电泳的原理2.掌握乙酸纤维素薄膜电泳操作技术
[教学方式]教师课堂讲解，学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告，全部解答实验教材思考题，预习下个实验项目。
[注意事项]1.乙酸纤维素薄膜一定要完全浸透，如有任何斑点，污染或划痕，均不能使用。
浸透后的乙酸纤维素薄膜取出后用滤纸吸取其表面的缓冲液即可，不可吸得过干。
2.使用血清点样器，直接在薄膜上进行血清点样，同样可以获得很好的结果3.搭在阴阳两级上的薄膜应完全和盐桥接触，多个膜条进行电泳时，相邻膜条之间应留至少1mm的间隙，不能相互接触。
4.电泳时间的长短应以血清各组分最佳分离效果为标准，一般是以移动最快的血清清蛋白距阳极端约1cm处停止电泳。
5.电泳过程中可产生大量的热，在炎热的夏天，应使用水冷却装置已降温，否则，会对电泳图谱造成一定的影响。
实验四：
酶的特异性建议学时4
[教学目的与要求]了解酶的特异性。
掌握检查酶的特异性的方法及原理。
[教学方式]教师课堂讲解，学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告，全部解答实验教材思考题，预习下个实验项目。
[注意事项]1、由于不同的人或同一个人不同时间采集的唾液内淀粉酶的活性并不相同，有时差别很大，所以唾液的稀释倍数可根据个人的唾液淀粉酶的活性进行调整，一般为10—100倍。
2、制备的蔗糖酶溶液一般情况下含有含有少量的还原糖杂质，所以可出现轻度的阳性反应。
另外，不纯净的淀粉及加热过程中淀粉的部分降解，也可出现轻度的阳性反应。
3、除了含有淀粉酶外，唾液中还含有少量的麦芽糖酶，可使麦芽糖水解为葡萄糖。
实验五：
琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制建议学时4
[教学目的与要求]了解丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制作用。
[教学方式]教师课堂讲解，学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告，全部解答实验教材思考题，预习下个实验项目。
[注意事项]1、酶液的提取需在水浴中进行，以防酶失活。
2、丙二酸钠溶液、琥珀酸钠溶液可用丙二酸溶液、琥珀酸溶液代替。
3、实验过程中快速加入试剂，摇匀后迅速加入液体石蜡。
4、加液体石蜡的目的是使反应液与空气隔绝，因此加液体石蜡时需斜执试管，沿管壁加入，不要产生气泡。
5、加完液体石蜡后，在观察结果的过程中，不要摇动试管，以免溶液与空气接触而使美蓝重新氧化变蓝。
实验六：
维生素C的定量测定——2,6-二氯酚靛酚滴定法建议学时4
[教学目的与要求]学习定量测定维生素C的原理及方法。
掌握微量滴定法的操作技术。
[教学方式]教师课堂讲解，学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告，全部解答实验教材思考题，预习下个实验项目。
[注意事项]1、在生物组织和组织提取液中，维生素C还能以脱氢维生素C及结合维生素C的形式存在，它们同样具有维生素C的生理作用，但不能将2，6-二氯酚靛酚还原脱色。
2、整个滴定过程要迅速，防止还原型的维生素C被氧化。
滴定过程一般不超过2min.滴定所用的染料不应少于1ml或多于4ml，若滴定结果不在此范围，则必须增减样品量或将提取液稀释。
3、本实验必须在酸性条件下进行，在此条件下，干扰物反应进行得很慢4、2%草酸有抑制抗坏血酶的作用，而1%的草酸无此作用。
5、提取液中尚含有其他还原性物质，均可与2，6-二氯酚靛酚反应，但反应速度均较维生素C慢，因此，滴定开始时，染料要迅速加入，而后尽可能一滴一滴地加入，并要不断地摇动锥形瓶直至呈粉红色15s不褪色为终点。
6、提取液中色素很多时，滴定时不易看出颜色变化，需脱色，可用白陶土等。
若色素不多，可不脱色，直接滴定。
实验七：
酵母RNA的提取与组分鉴定建议学时4
[教学目的与要求]学习稀碱法提取RNA的原理和操作方法。
掌握RNA组分的鉴定方法。
[教学方式]教师课堂讲解，学生分组操作。
[场所及条件要求]生物化学教学实验室。
[作业要求]撰写实验报告，全部解答实验教材思考题，预习下个实验项目。
[注意事项]1.用苔黑酚（又名地衣酚，3,5-二羟基甲苯）鉴定戊糖时特异性较差，凡属戊糖均有此反应。
甚至某些戊糖持续加热后生成的羟基甲基糠醛也能与苔黑酚反应，产生显色复合物。
微量DNA无影响，在试剂中加入适量CuCl2·2H2O可减少DNA的干扰。
2.用乙醇沉淀RNA时，须用酸中和稀碱，可以加冰乙酸至pH2.5，也可以直接用酸性乙醇（浓盐酸1ml加入乙醇100ml中）至溶液pH为2.5。
3.用AgNO3鉴定RNA中的嘌呤碱时，除了产生嘌呤银化物沉淀外，还会产生磷酸银化物沉淀，磷酸银化物沉淀可溶于氨水，而磷酸银化物沉淀在浓氨水中溶解度很低，加入浓氨
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