生物化学复习重点.docx
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生物化学复习重点
第二章生物大分子概述
Ø蛋白聚糖:
由一种或多种糖胺聚糖以共价键连接核心蛋白组成的大分子糖复合物。
与糖胺聚糖链共价结合的蛋白质称为核心蛋白。
Ø蛋白聚糖主要功能:
1.构成细胞间基质2.其他功能
抗凝血（肝素）
参与细胞识别与分化（细胞表面的硫酸素）
维持软骨机械性能（硫酸软骨素
Ø糖蛋白：
由寡糖与蛋白质通过糖苷键连接而成的生物大分子
Ø脂酸的结构特点：
都是长链的一元羧酸，通式可写为RCOOH；其碳原子多为偶数，链长一般为12-24个碳原子；R可以是饱和烷烃也可以是不饱和烯烃；不饱和脂酸的双键会出现顺反异构，天然不饱和脂酸多为顺式异构。
Ø标准氨基酸的结构特征：
1、氨基酸的氨基和羧基都连接在α-碳原子上，属于α-氨基酸
Ø2、α-碳原子为手性碳原子，可形成D/L构型，标准氨基酸均属L-氨基酸（甘氨酸除外）
Ø3、20种氨基酸的结构不同主要体现在侧链R上
Ø
Ø等电点：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
第三章蛋白质的结构和功能
Ø蛋白质的二级结构：
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链的局部构象，不涉及氨基酸残基侧链的构象
Ø肽单位：
参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单位
Ø肽键由于共振而具有部分双键性质，因此，
Ø肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转
Ø肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面
Ø相邻的a碳原子呈反式构型
Ø双缩脲反应：
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
Ø蛋白质具有重要的生物学功能：
1）作为生物催化剂（酶）
Ø2）代谢调节作用
Ø3）免疫保护作用
Ø4）物质的转运和存储
Ø5）运动与支持作用
Ø6）参与细胞间信息传递
第四章核酸的结构与功能
ØDNA的碱基组成规律：
1、DNA碱基组成有物种特异性，不同物种的DNA有其独特的碱基组成，但没有组织特异性2、同一物种DNA的碱基组成不随年龄、营养和环境改变而改变3、无论种属来源如何，DNA碱基组成均为：
A=T，G=C，A+G=T+C
ØDNA双螺旋结构模型要点：
1.DNA是双链结构，两股链反向平行、碱基互补：
两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行（anti-parallel）；脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧；双链碱基之间形成互补碱基对，即A总是以2个氢键与T配对，G总是以3个氢键与C配对，此称为碱基互补配对原则。
2.DNA双链是右手双螺旋结构：
两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋（right-handed）的结构。
碱基对平面与螺旋轴垂直；双螺旋结构的直径为2nm，螺距为3.4nm，每一螺旋含10bp，相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm；双螺旋结构的表面形成了一个大沟（majorgroove）和一个小沟（minorgroove）。
3.碱基堆积力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定：
碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性；碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性
不同来源的DNA经加热变性后，缓慢降低温度使其复性。
在复性时，不同来源的核酸链之间如果存在碱基配对关系，则能够形成互补杂交双链（heteroduplex）。
不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的过程称为核酸分子杂交。
杂交双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
Ø核酸分子杂交的应用：
研究DNA分子中某一种基因的位置。
Ø监定两种核酸分子间的序列相似性。
Ø检测某些专一序列在待检样品中存在与否
第五章维生素与微量元素
Ø维生素（vitamin，Vit）是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。
共同特点：
不参与机体组织的构成，也不提供能量，而在代谢中发挥重要作用；机体需要量很少，但多数在体内不能合成或合成不足，必须由事物供给
Ø微量元素是指含量占人体体重万分之一以下，每天的需要量在100㎎以下的元素。
Ø
Ø
第六章酶
酶是由细胞产生的具有高效和特异催化作用的蛋白质。
Ø全酶分子中各部分在催化反应中的作用:
酶蛋白决定结合酶的特异性；辅助因子决定反应的性质和反应类型
Ø辅酶：
和酶蛋白结合疏松，用透析或超滤等方法将其除去
Ø辅基：
以共价键和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等
Ø酶的活性中心指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
Ø酶与一般催化剂的共同点：
只能催化热力学允许的化学反应；
Ø可降低反应的活化能，提高反应速度；
Ø在反应前后没有质和量的变化；
Ø能缩短达到化学平衡的时间而不改变平衡点。
Ø酶促反应的特点：
1、酶促反应具有极高的效率：
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。
酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能（activationenergy）。
酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
2、酶促反应具有高度的特异性：
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
3、酶促反应的可调节性：
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
4、酶活性的不稳定性：
酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，任何使蛋白质变性的理化因素都可使酶变性失活
Ø酶促反应的机制：
1、邻近效应与定向效应：
酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。
这种邻近效应与定向效应实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。
2、变形与诱导契合：
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。
这一过程称为酶-底物结合的诱导契合。
3、酶的催化机制呈多元催化作用:
一般酸-碱催化作用共价催化作用亲核催化作用
Ø酶的抑制剂:
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
Ø竞争性抑制:
有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。
Ø竞争性抑制特点:
I与S结构类似;I与S竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；动力学特点：
Vmax不变，表观Km增大。
Ø非竞争性抑制：
有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。
底物和抑制剂之间无竞争关系。
但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。
这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。
Ø非竞争性抑制特点：
抑制剂与底物结构不同；底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制剂结合的部位是酶活性中心外；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：
Vmax降低，表观Km不变。
Ø酶原的激活：
在一定条件下，酶原受某种因素作用后，水解特定的肽键，使分子结构发生变化，形成或暴露出活性中心，使无活性的酶原向有活性酶转化的过程。
意义：
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。
在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
第七章糖代谢
Ø糖的生理功能:
糖在生命活动中的主要作用是提供碳源和能源。
1提供合成体内其他物质的原料（碳源）：
如糖可提供合成某些氨基酸、脂肪、胆固醇、核苷等物质的原料。
2作为机体组织细胞的组成成分。
如糖是糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂等的组成成分。
Ø糖酵解：
在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（glycolysis），亦称糖的无氧氧化（anaerobicoxidation）
糖酵解的反应过程：
Ø糖酵解的生理意义:
1.是机体在缺氧情况下获取能量的快速有效方式.2.是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径
Ø糖的有氧氧化:
指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
Ø三羧酸循环:
指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
Ø三羧酸循环意义:
TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽
Ø三大营养物质都产生乙酰CoA，进入三羧酸循环
ØTCA循环通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量
Ø
Ø经过一次三羧酸循环：
消耗1分子乙酰CoA；二次脱羧，生成2分子CO2；四次脱氢，生成1分子FADH2，3分子NADH+H+;一次底物水平磷酸化，生成1分子GTP；一共产生12个ATP
Ø糖有氧氧化的生理意义:
糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径。
它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。
Ø磷酸戊糖途径:
是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
Ø磷酸戊糖途径的意义：
1.NADPH为体内多种反应供氢
（1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；
（2）NADPH参与体内羟化反应；
（3）NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态
2.为核苷酸合成提供原料
3．其他作用可以通过转酮醇基反应使丙糖、丁糖、戊糖、已糖、庚糖
Ø糖异生:
是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程
Ø乳酸循环：
肌糖原分解成乳酸后由血循环进入肝脏，通过肝脏糖异生作用生成肝糖原或G，G又可以入血进入肌肉组织。
Ø糖异生的生理意义:
1维持血糖水平的恒定是糖异生最主要的生理作用：
空腹或饥饿时，依赖氨基酸、甘油等异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。
2糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径：
三碳途径：
指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程3肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡：
长期饥饿或禁食时，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡。
4协助氨基酸代谢:
Ø糖原合成的反应特点：
1.）糖原合成过程中，直链的长度在6个以上葡糖单位，才能被转移形成新的分支，2）个分支之间相距至少3个以上葡糖单位2.糖原合成需要在原来的引物上，葡糖单位加在非还原端3）.每增加一个葡糖单元消耗2个ATP
第八章脂类代谢
Ø脂肪动员：
是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
Ø甘油经糖代谢途径
Ø脂酸的β-氧化糖原：
1.脂酸的活化形式为脂酰CoA（胞液）2.脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体，是脂酸β-氧化的主要限速步骤3.脂酸的β-氧化的最终产物主要是乙酰CoA
Ø乙酰乙酸（acetoacetate）、β-羟丁酸（β-hydroxybutyrate）、丙酮（acetone）三者总称为酮体（ketonebodies）。
Ø
Ø
Ø.酮体生成的生理意义：
1酮体是肝脏输出能源的一种形式。
并且酮体可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
2酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
3.保证脑组织和红细胞对葡萄糖的需要
Ø载脂蛋白:
血浆脂蛋白中的蛋白质部分。
Ø功能：
①结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构②载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别：
③载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性
Ø
第9章生物氧化
Ø生物氧化：
物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
Ø
Ø生物氧化与体外氧化之相同点：
1生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。
2物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2，H2O）和释放能量均相同。
Ø生物氧化的特点：
1.生物氧化是在生理条件下逐步进行的酶促反应2.能量逐步释放，利用率高。
3.生物氧化中生成的水是有机分子脱下的氢经一系列传递反应，最终与氧结合而成。
4生物氧化的终产物CO2是有机酸经脱羧而生成。
Ø
Ø呼吸链：
指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过链锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。
这一系列酶和辅酶称为呼吸链
ØATP生成方式：
Ø氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
Ø氧化磷酸化抑制剂：
1、呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程2、解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度3、ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成
Ø底物水平磷酸化与脱氢反应偶联，生成底物分子的高能键，使ADP（GDP）磷酸化生成ATP（GTP）的过程。
不经电子传递。
ØP/O比值：
指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP分子数）。
ØNADH转运机制：
α-磷酸甘油穿梭。
苹果酸-天冬氨酸穿梭
Ø1、α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中
Ø
Ø2、苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中
Ø
Ø
Ø第10章氨基酸代谢
Ø蛋白质消化的生理意义：
由大分子转变为小分子，便于吸收。
Ø消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
Ø酶原激活的意义：
可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
Ø保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。
Ø酶原还可视为酶的贮存形式。
Ø氮平衡：
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。
Ø氮平衡的意义：
可以反映体内蛋白质代谢的概况。
Ø氨来源
（一）氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨
（二）肠道细菌腐败作用产生氨（三）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
Ø体内氨的去路有：
在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺；肾小管泌氨
Ø尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒。
血氨浓度升高称高血氨症。
高血氨症时可引起脑功能障碍，称氨中毒
Ø一碳单位：
某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位
第十一章核苷酸代谢
Ø核苷酸的生物功用：
作为核酸合成的原料
Ø体内能量的利用形式
Ø参与代谢和生理调节
Ø组成辅酶
Ø活化中间代谢物
第12章物质代谢的联系与调节
Ø主要代谢途径多酶体系在细胞内的分布
Ø关键酶催化的反应具有以下特点：
①速度最慢，它的速度决定整个代谢途径的总速度，故又称其为限速酶②催化单向反应不可逆或非平衡反应，它的活性决定整个代谢途径的方向。
③这类酶活性除受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。
Ø
Ø化学修饰：
酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰（从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
Ø酶促化学修饰的特点：
①酶蛋白的共价修饰是可逆的酶促反应，在不同酶的作用下，酶蛋白的活性状态可互相转变。
催化互变反应的酶在体内可受调节因素如激素的调控②具有放大效应，效率较变构调节高。
③磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。
Ø
第13章DNA的生物合成
Ø复制的基本规律：
复制的方式——半保留复制：
DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板（template）按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。
子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。
两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。
这种复制方式称为半保留复制。
按半保留复制方式，子代DNA与亲代DNA的碱基序列一致，即子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。
遗传的保守性，是物种稳定性的分子基础，但不是绝对的。
Ø
Ø双向复制：
DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制
Ø半不连续复制：
DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制
复制的高保真性：
DNA复制的保真性至少要依赖三种机制：
遵守严格的碱基配对规律；聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；复制出错时DNA-pol的及时校读功能。
ØDNA损伤的修复：
（一）直接修复系统利用酶简单地逆转DNA损伤
（二）核苷酸切除修复系统识别DNA双螺旋变形：
这是细胞内最重要和有效的修复方式。
其过程包括去除损伤的DNA，填补空隙和连接。
主要由DNA-polⅠ和连接酶完成。
（三）重组修复（四）SOS修复：
当DNA损伤广泛难以继续复制时，由此而诱发出一系列复杂的反应。
在E.coli，各种与修复有关的基因，组成一个称为调节子（regulon）的网络式调控系统。
这种修复特异性低，对碱基的识别、选择能力差。
通过SOS修复，复制如能继续，细胞是可存活的。
然而DNA保留的错误较多，导致较广泛、长期的突变。
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