生物化学重点.docx
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生物化学重点
生物化学
编写单位:
医学技术学院生物化学教研室
适用专业及层次:
五年制本科临床医学、精神医学、口腔医学、预防医学、医学检验、医学影像等专业使用
参考学时数:
理论90学时(预防医学、医学检验专业另加实验:
30学时)
完成时间:
第三学期
考核方式:
考试
一、课程的性质与任务
生物化学是在分子水平上阐明生命现象的学科,是五年制本科临床医学、精神医学、口腔医学、预防医学、医学检验、医学影像等专业的基础课程。
其任务是通过教学使学生掌握人体的化学组成、分子结构、结构与功能的关系、代谢途径及其调节规律和生化基本技能,为学习其它基础医学课程和临床医学课程在分子水平上探讨病因、研究发病机理、诊断疾病、制定预防及治疗措施奠定基础。
二、授课内容及分级要求(下划实线部分为掌握内容、下划虚线部分为熟悉内容、未划线部分为了解内容)
绪论
生物化学概念、生物化学和分子生物学研究的对象和方法。
1、生物化学发展简史
2、当代生物化学研究的主要内容
3、生物化学与医学
4、本书纲要
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
1、蛋白质的分子组成
氨基酸:
蛋白质的元素组成特点,蛋白质的基本组成单位L—α—氨基酸,L—α—氨基酸的结构通式,20种氨基酸的英文名及三字符号,氨基酸的结构式。
氨基酸的分类,非极性疏水性氨基酸,极性中性氨基酸,酸性和碱性氨基酸,氨基酸的理化性质。
肽:
肽键是蛋白质分子中的主要共价键。
肽的命名、多肽链骨架、氨基酸残基、氨基末端(N—端)和羧基末端(C—端)。
几种重要的生物活性肽。
2、蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构:
蛋白质的一级结构概念及其主要的化学键,一级结构是蛋白质的最基本的结构,是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,胰岛素一级结构的特点。
蛋白质的二级结构:
蛋白质的二级结构概念、肽单元。
二级结构形式:
α—螺旋及其结构特点、β—折叠及其结构特点、β—转角和无规卷曲。
模体(motif),模体的特征性构象是特殊功能的结构基础,锌指结构的概念,氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响。
蛋白质的三级结构:
蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:
疏水作用、离子键、氢键和范德华引力,氨基酸的排列顺序决定蛋白质的三级结构,结构域(domain)的概念及特点,分子伴侣。
蛋白质的四级结构:
蛋白质的四级结构概念和维持稳定的化学键、亚基的概念。
分析血红蛋白的四级结构特点。
蛋白质的分类。
3、蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系:
一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系。
蛋白质空间结构与功能的关系:
肌红蛋白与血红蛋白结构、血红蛋白的构象变化与结合
氧:
O2与Hb结合的正协同效应理论。
蛋白质构象改变与疾病:
疯牛病的发病机理。
4、蛋白质的理化性质及其分离纯化
蛋白质的理化性质:
蛋白质的两性电离、胶体性质、变性的概念、本质、变性后的理化性质改变和意义、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应。
蛋白质的分离与纯化:
透析机理及透析袋。
丙酮沉淀;盐析概念、分离蛋白质的基本原理、条件、特点;免疫沉淀。
电泳的概念、分类及分离蛋白质的基本原理。
层析原理及种类,分子筛层析(凝胶过滤)的基本原理。
超速离心的基本原理,沉降系数(S)、斯维德贝格(Svedberg)单位。
多肽链中氨基酸的序列分析的原理。
蛋白质空间结构测定的原理和意义。
第二章核酸的结构和功能
1、核酸的化学组成及一级结构
核苷酸中的碱基成分:
嘌呤碱——腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)及嘧啶碱——胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)及胸腺嘧啶(T)。
两类碱基在核酸中的分布及紫外吸收。
戊糖与核苷:
D—核糖和D—2—脱氧核糖的结构、糖环上原子定位。
碱基与戊糖的结合方式、核苷的命名。
核苷酸的结构与命名、符号。
组成RNA和DNA的核苷酸。
AMP、ADP、ATP、cAMP的化学结构。
核酸分子中核苷酸的连接方式:
、多核苷酸链、多核苷酸链中核苷酸的排列顺序及其表示方法,5’—末端和3’—末端。
DNA和RNA中的核苷酸。
2、DNA的空间结构与功能
DNA的二级结构——双螺旋结构模型:
双螺旋结构模型研究背景、要点、DNA结构的多样性。
DNA的超螺旋结构:
DNA的超螺旋——原核生物DNA的高级结构、DNA在真核生物细胞核内的组装;DNA的功能。
3、RNA的空间结构与功能
信使RNA(mRNA)的结构与功能:
真核生物细胞mRNA一级结构特点,5’—末端帽子结构及其意义,3’—末端“聚A尾巴”结构及其意义。
三联体密码。
转运RNA(tRNA)的结构与功能:
茎环结构或发夹结构,三叶草形结构模式,氨基酸接纳茎:
3’—端CCA结构、DHU环、TψC环、反密码环、反密码子及其生物学意义。
核蛋白体RNA(rRNA)的结构与功能:
核蛋白体的基本组成及结构,真核生物核蛋白体的组成、功能。
其他小分子RNA(snRNA)及RNA组学、核酶的结构与功能、siRNA与RNAi技术。
4、核酸的理化性质、变性和复性及其应用
核酸的一般理化性质。
DNA的变性:
热变性概念、本质及其特点,DNA解链曲线、解链温度(Tm)。
DNA的Tm值与其碱基组成关系、DNA的紫外吸收、增色效应。
DNA的复性与分子杂交:
复性(退火)及影响因素,核酸杂交的概念、原理及意义。
5、核酸酶
核酸酶及分类:
DNA酶和RNA酶,核酸内切酶和核酸外切酶。
第三章酶
1、酶的分子结构与功能
酶的分子组成:
单纯酶、结合酶、结合酶的组成:
酶蛋白及辅助因子、辅酶、辅基。
酶的必需基团、活性中心、活性中心内的必需基团、活性中心外的必需基团。
2、酶促反应的特点及机制
酶促反应的特点:
极高的催化效率、高度的特异性(包括绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性)、可调节性。
酶促反应的机制。
3、酶促反应动力学
底物浓度对反应速度的影响:
反应速度的测定、初速度。
酶浓度恒定条件下底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。
米—曼氏方程式及其意义、Km与Vmax值的意义及其测定方法:
双倒数作图法。
酶浓度对反应速度的影响:
当底物浓度大大超过酶的浓度条件下反应速度和酶浓度成正比。
温度对反应速度的影响与最适温度。
pH对反应速度的影响与最适pH。
抑制剂对反应速度的影响:
不可逆与可逆抑制作用、竞争性、非竞争性及反竞争性抑制作用及动力学特点。
磺胺类药物竞争性抑制作用的原理。
激活剂对反应速度的影响:
必需和非必需激活剂。
酶活性测定与酶活性单位。
4、酶的调节
酶活性的调节:
酶原及其激活、酶原激活的机理、生理意义。
变构酶、酶的共价修饰调节的概念、方式及意义。
酶含量的调节:
酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控。
同工酶:
同工酶的概念,乳酸脱氢酶(LDH)同工酶的组成及意义。
肌酸激酶的组成及意义。
同工酶的应用。
5、酶的命名与分类
酶的命名:
习惯命名法、系统命名法。
酶的分类:
氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。
6、酶与医学的关系
酶与疾病的关系:
酶与疾病的发生、诊断及治疗。
酶在医学上的应用:
酶作为试剂用于临床检验、作为药物用于临床、作为工具用于科学研究和生产。
第十八章维生素与微量元素
1、脂溶性维生素
脂溶性维生素(维生素A、D、E、K)的化学本质、性质、生化作用及缺乏症。
2、水溶性维生素
水溶性维生素(B族维生素和维生素C)的化学本质、性质、生化作用及缺乏症。
B族维生素的活性形式与辅酶的关系。
3、微量元素
铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟。
第二篇物质代谢及其调节
第六章生物氧化
1、生成ATP的氧化体系
呼吸链的概念、组成及各组分的功能、排列顺序。
氧化磷酸化偶联部位、偶联机制。
影响氧化磷酸化的因素—抑制剂、ADP的调节作用、甲状腺激素、线粒体DNA突变。
ATP。
通过线粒体内膜的物质转运:
胞浆中NADH的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运。
2、其他氧化体系
需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体中的氧化酶类。
超氧物歧化酶。
微粒体中的酶类。
第四章糖代谢
1、概述
糖的生理功能,糖的消化吸收,糖代谢的概况。
2、糖的无氧分解
糖酵解的反应过程:
定义、场所、反应过程:
葡萄糖→丙酮酸→乳酸,关键酶。
6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、GK或HK的调节,糖酵解的生理意义。
3、糖的有氧氧化
有氧氧化的定义、场所、反应过程:
丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环及重要的酶、酶的催化反应、有氧氧化生成的ATP及其调节。
巴斯德效应。
4、磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径进行的部位、反应过程、调节及其生理意义。
5、糖原的合成与分解
糖原的合成代谢的过程、重要的酶。
糖原的分解代谢的过程、重要的酶。
糖原合成与分解的调节:
磷酸化酶,糖原合酶。
糖原累积症。
6、糖异生
糖异生途径的概念、原料、过程及关键酶。
糖异生的调节、生理意义:
维持血糖浓度的相对恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡。
乳酸循环的过程及意义。
7、血糖及其调节
血糖:
空腹血糖浓度、血糖的来源和去路。
血糖水平调节:
胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素。
血糖水平异常:
高血糖及糖尿症、低血糖。
第五章脂类代谢
脂类及包括的内容,脂肪酸,必需脂肪酸的概念、种类。
1、不饱和脂酸的命名及分类
2、脂类的消化吸收
脂类的消化吸收部位、主要的酶及其作用、吸收方式、甘油—酯合成途径。
2、甘油三酯代谢
甘油三酯的合成代谢:
合成部位、原料、甘油—酯途径和甘油二酯途径。
甘油三酯的分解代谢:
脂肪的动员—限速酶、影响因素、激素的调节。
脂酸的β-氧化—
(1)脂酸的活化
(2)脂酰CoA进入线粒体(3)脂酸的β-氧化—脱氢、加水、再脱氢及硫解。
脂酸氧化的能量生成。
脂酸的其他氧化方式:
不饱和脂酸的氧化、过氧化酶体脂酸氧化、丙酸的氧化。
酮体的生成及利用:
酮体的概念、在肝脏中生成、肝外组织氧化。
酮体生成及利用的主要酶,酮体生成的生理意义、酮症酸中毒,酮体生成的调节。
脂酸的合成代谢:
软脂酸的合成代谢:
合成部位、原料。
乙酰CoA羧化酶、酰基载体蛋白(ACP)的作用及其辅助因子、软脂酸合成过程。
脂酸碳链的加长,脂酸合成的调节。
多不饱和脂酸的重要衍生物—-前列腺素(PG)、血栓噁烷(TX)及白三烯(LT)的结构及命名、合成、生理功能。
3、磷脂的代谢
甘油磷脂的代谢:
组成、分类及结构,合成部位、原料及辅助因子、基本过程、降解。
鞘磷脂的代谢。
4、胆固醇代谢
胆固醇的结构及分布。
胆固醇的合成:
合成部位、原料、过程、限速酶、调节。
胆固醇的转化:
转变为胆汁酸、转化为类固醇激素、转化为7—脱氢胆固醇。
5、血浆脂蛋白代谢
血脂:
种类、含量。
血浆脂蛋白分类、组成及结构。
电泳法分为α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白、乳糜微粒。
超速离心法分为乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)、高密度脂蛋白(HDL)。
血浆脂蛋白的组成—蛋白质部分及脂类;脂蛋白的结构—载脂蛋白:
概念、分类、。
功能。
血浆脂蛋白代谢:
CM、VLDL、LDL、HDL来源、代谢、生理功能。
血浆脂蛋白代谢异常:
高脂蛋白血症、遗传性缺陷。
第七章氨基酸代谢
1、蛋白质的营养作用
蛋白质是生命的物质基础、维持细胞组织的生长、更新和修补,参与催化、运输、代谢调节等多种重要的生理活动。
氧化供能。
蛋白质的需要量和营养价值:
氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值。
营养必需氨基酸、非必需氨基酸。
2、蛋白质消化、吸收与腐败
蛋白质的消化:
胃中的消化、胃蛋白酶原的激活、胃蛋白酶的作用。
小肠中的消化、小肠液及胰液中有关消化蛋白质的酶、蛋白水解酶的特异性及作用。
氨基酸的吸收:
氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用、肽的吸收。
蛋白质的腐败作用:
胺类的生成、氨的生成、其他有害物质的生成。
3、氨基酸的一般代谢
体内蛋白质的转换更新;泛素的概念。
氨基酸的脱氨基作用:
转氨基作用、转氨酶及其辅酶的作用机制;转氨基作用的生理意义、谷丙转氨酶(GPT、又称ALT)和谷草转氨酶(GOT、又称AST)的作用和分布;L-谷氨酸氧化脱氨基作用;嘌呤核苷酸循环脱氨基作用。
α-酮酸的代谢:
经氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖及脂类、生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸、生酮氨基酸。
氧化供能。
4、氨的代谢
体内氨的来源:
氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨以及肾小管上皮细胞分泌的氨。
氨的转运:
丙氨酸—葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用。
尿素的生成:
肝是尿素合成的主要器官、尿素合成的鸟氨酸循环学说、鸟氨酸循环的详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒。
5、个别氨基酸的代谢
氨基酸的脱羧基作用:
脱羧酶及其辅酶、重要胺类物质的生理功能。
一碳单位的代谢:
一碳单位概念、一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功用。
含硫氨基酸的代谢:
甲硫氨酸的代谢、S-腺苷蛋氨酸(SAM)、半胱氨酸与胱氨酸的代谢、3’-磷酸腺苷-5’磷酸硫酸(PAPS)。
芳香族氨基酸的代谢:
苯丙氨酸和酪氨酸的代谢—苯酮酸尿症、白化病。
色氨酸代谢、支链氨基酸的代谢。
第八章核苷酸代谢
1、嘌呤核苷酸代谢
嘌呤核苷酸的合成代谢:
嘌呤核苷酸的从头合成原料、部位、特点、途径、调节;嘌呤核苷酸的补救合成,嘌呤核苷酸的互相转变,脱氧(核糖)核苷酸的生成。
嘌呤核苷酸的抗代谢物。
嘌呤核苷酸的分解代谢。
2、嘧啶核苷酸代谢
嘧啶核苷酸的合成代谢:
嘧啶核苷酸从头合成原料、部位、特点、途径、调节;嘧啶核苷酸的补救合成。
嘧啶核苷酸的抗代谢物。
嘧啶核苷酸分解代谢。
第九章物质代谢的联系与调节
1、物质代谢的特点
整体性、代谢调节、各组织、器官物质代谢各具特色、各种代谢物均具有各自共同的代谢池、ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式、NADPH是合成代谢所需的还原当量。
2、物质代谢的相互关系
在能量代谢上的相互关系,糖、脂和蛋白质代谢之间的互相联系。
3、组织、器官的代谢特点及联系
肝、心、脑、肌、红细胞、脂肪及肾的代谢特点。
4、代谢调节
细胞水平的代谢调节:
细胞内酶的隔离分布、关键酶的变构调节、酶的化学修饰调节、酶量的调节。
激素水平的代谢调节:
膜受体激素、胞内受体激素。
整体调节:
饥饿、应激。
第三篇基因信息的传递
中心法则、基因、转录、翻译及基因表达的概念,逆转录。
第十章DNA的生物合成(复制)
1、复制的基本规律
半保留复制的概念、半保留复制的基本过程、实验依据和意义;双向复制;复制的半不连续性。
2、DNA复制的酶学和拓扑学变化
复制的化学反应:
底物、磷酸二酯键。
DNA聚合酶:
原核生物的DNA聚合酶的种类、组成及其作用;真核生物的DNA聚合酶的核酸外切酶活性。
复制保真性的酶学依据。
复制中解链和DNA分子的拓扑学变化—解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白(SSB)、DNA拓扑异构酶(拓扑酶)。
DNA连接酶。
3、DNA生物合成过程
复制的起始:
复制起始点、复制叉及复制子。
复制起始的基本过程—DNA复制的方向性、DNA解成单链、引发体的生成。
。
复制的延长:
复制延长的生化过程、复制的半不连续性和冈崎片段。
复制的终止:
原核生物复制终止及不连续片段连接、真核生物复制终止及端粒和端粒酶。
4、逆转录和其他复制方式:
逆转录病毒和逆转录酶、逆转录研究的意义、滚环复制和D环复制。
5、DNA损伤(突变)与修复
突变的意义。
引发突变的因素。
突变分子改变的类型:
错配,缺失、插入和框移突变,重排。
DNA损伤的修复:
光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
第十一章RNA的生物合成(转录)
转录,RNA聚合酶,转录与复制的相似之处与区别。
1、转录的模板和酶
转录模板:
结构基因、模板链(有意义链或Watson链)、编码链(反义链或Crick链)、不对称转录。
RNA聚合酶:
原核生物的RNA聚合酶—核心酶与全酶的组成及功能,真核生物的RNA聚合酶。
模板与酶的辨认结合:
操纵子、启动子及其结构。
2、转录过程
转录的起始:
原核生物的转录起始—转录起始点及转录起始复合物。
真核生物的转录起始—顺式作用元件、反式作用因子,转录因子和真核生物的转录起始复合物。
转录的延长:
转录延长的化学反应、方向性、酶的作用。
转录终止:
原核生物的转录终止—依赖和非依赖Rho的转录终止。
真核生物的转录终止。
3、真核生物的转录后修饰
真核生物mRNA的转录后加工:
首尾的修饰、mRNA的剪接——hnRNA和SnRNA、断裂基因、外显子、内含子、mRNA编辑。
tRNA的转录后加工:
甲基化、还原反应、核苷内的转位反应、脱氨反应、加上CCA—OH的3′—末端。
rRNA的转录后加工:
丰富基因、纵列串联基因、加工的基本过程。
核酶:
核酶的特性和核酶研究的意义。
第十二章蛋白质的生物合成(翻译)
1、蛋白质生物合成体系
翻译模板mRNA及遗传密码:
遗传密码的概念、基本特点――连续性、简并性、通用性、摆动性。
顺反子,开放阅读框架。
核蛋白体是肽链合成的装置:
原核、真核生物核蛋白体的结构与功能的关系。
tRNA与氨基酸的活化:
氨基酰—tRNA合成酶、氨基酰—tRNA的表示方法。
2、蛋白质生物合成过程
肽链合成起始:
原核生物翻译起始复合物形成、S-D序列、真核生物翻译起始复合物形成、起始因子—IF和eIF、真核生物翻译起始的特点。
肽链的延长:
核蛋白体循环、分三步――进位、成肽、转位;核蛋白体上两个结合位点――P位和A位;进位(注册)—-过程、延长因子,成肽—-过程、转肽酶,转位—-过程及转位酶。
肽链合成的终止:
终止密码,释放因子RF,终止过程。
3、蛋白质合成后加工和输送
多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质:
分子伴侣的概念、热休克蛋白、伴侣素。
一级结构的修饰:
肽链N端的修饰、个别氨基酸的共价修饰、多肽链的水解修饰。
空间结构的修饰:
亚基聚合、辅基连接、疏水脂链的共价连接。
蛋白质合成后的靶向输送。
4、蛋白质生物合成的干扰和抑制
抗生素类:
四环素族、氯霉素、链霉素和卡那霉素、嘌呤霉素、放线菌酮抑制蛋白质生物合成的原理。
其他干扰蛋白质合成的物质:
毒素、干扰素IF的作用。
第十三章基因表达调控
1、基因表达调控基本概念与原理
基因表达的概念:
基因、基因组、基因表达。
基因表达的特异性:
时间特异性和空间特异性。
基因表达的方式:
基本表达、诱导与阻遏。
基因表达调控的生物学意义:
适应环境、维持生长和增殖,维持个体发育与分化。
2、基因表达调控的基本原理:
基因表达的多层次和复杂性、基因转录激活调节基本要素。
3、原核基因表达调节
原核基因转录调节特点:
σ因子决定RNA聚合酶识别特异性、操纵子模型的普遍性、
阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。
原核生物转录起始调节:
乳糖操纵子的结构及各组成成分功能、乳糖操纵子的调节机制:
阻遏蛋白的负性调节、CAP的正性调节、协调调节。
原核生物转录终止调节。
原核生物翻译水平调节:
蛋白质分子的自我调节、反义RNA对翻译的调节作用。
4、真核基因转录调节
真核基因组结构特点:
真核基因组结构庞大、单顺反子、重复序列、基因不连续性。
真核基因表达调控特点:
RNA聚合酶、活性染色体结构变化、正性调节占主导、转录与翻译分隔进行、转录后修饰、加工。
RNApol
和pol
转录调节:
RNApol
和RNApol
转录体系的控制。
RNApol
转录起始的调节:
顺式作用元件――启动子概念、TATA盒、GC盒、CAAT盒、增强子;反式作用因子:
转录调节因子的分类与结构;mRNA转录激活及其调节。
RNApol
转录终止的调节:
HIV基因组转录终止调节、热休克蛋白基因的转录终止调节。
转录后水平的调节:
hnRNA加工成熟的调节、mRNA运输、胞浆内稳定性的调节。
翻译水平的调节:
翻译起始因子活性的调节、RNA结合蛋白对翻译起始的调节。
第十四章基因重组与基因工程
1、DNA重组
同源重组;细菌的基因转移与重组:
接合作用、转化作用及转导作用;特异位点重组;转座重组:
插入序列转座、转座子转座。
2、重组DNA技术
重组DNA技术相关概念:
DNA克隆;工具酶:
限制性内切核酸酶概念、分类和特点、回文结构;目的基因:
cDNA和基因组DNA;基因载体:
质粒概念、pBR质粒、λ噬菌体、M13噬菌体,柯斯质粒载体、酵母染色体载体YAC。
重组DNA技术基本原理及操作步骤:
目的基因的获取、克隆载体的选择和构建、外源基因与载体的连接、重组DNA导入受体菌、重组体的筛选、克隆基因的表达。
重组DNA技术与医学的关系:
疾病基因的发现与克隆、生物制药、基因诊断、基因治疗、遗传病的预防。
第四篇专题篇
第十五章细胞信息转导
1、信息物质
细胞间信息物质:
神经递质、内分泌激素、局部化学介质及气体信号;细胞内信息分子:
无机离子、脂类衍生物、糖类衍生物、核苷酸、信号蛋白分子;第二信使的概念。
2、受体
受体的概念、受体的分类、一般结构及功能:
膜受体――环状受体、G蛋白偶联受体、单个跨膜α螺旋受体、具有鸟苷酸环化酶活性的受体;胞内受体;
受体作用的特点—高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性及特定的作用模式;
受体活性的调节—磷酸化与脱磷酸化作用、膜磷脂代谢的影响、酶促水解作用、G蛋白的调节。
3、信息的转导途径
膜受体介导的信息转导:
cAMP—蛋白激酶途径、Ca2+—依赖性蛋白激酶途径、cGMP蛋白激酶系统、酪氨酸蛋白激酶体系、TGF-β途径。
胞内受体介导的信息转导。
4、信息转导途径的交互联系
5、信息转导与疾病
第十六章血液的生物化学
1、血浆蛋白
血浆蛋白的分类与性质。
血浆蛋白的功能:
维持血浆胶体渗透压、维持血浆正常的pH、运输作用、免疫作用、催化作用、营养作用、凝血、抗凝血和纤溶作用。
2、血液凝固
凝血因子及抗凝血成分、两条凝血途径、血凝块的溶解。
3、血细胞代谢
红细胞代谢特点:
糖代谢、脂代谢、血红蛋白的合成与调节。
白细胞的代谢:
糖代谢、脂代谢、氨基酸和蛋白质代谢。
第十七章肝的生物化学
1、肝在物质代谢中的作用
肝在糖、脂类、蛋白质、维生素及激素代谢中的作用。
2、肝的生物转化作用
生物转化的概念;生物转化反应的主要类型:
氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应,影响生物转化作用的因素。
3、胆汁与胆汁酸的代谢
胆汁;胆汁酸的代谢:
胆汁酸的分类、胆汁酸的代谢、胆汁酸的功能。
4、胆色素的代谢与黄疸
胆红素的生成与转运、胆红素在肝中的转变、胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环、血清胆红素与黄疸。
第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
1、糖蛋白
糖蛋白的结构:
N-连接糖蛋白、O-连接糖蛋白。
糖蛋白分子中聚糖的功能:
聚糖对糖蛋白生物活性的影响、对糖蛋白新生肽链的影响、及聚糖的分子识别作用。
2、蛋白聚糖
重要的糖胺聚糖、核心蛋白、蛋白聚糖的生物合成及蛋白聚糖的功能。
3、细胞外基质
胶原的分子组成和分型、胶原蛋白C端非螺旋结构域与内皮抑素、胶原的氨基酸组成和空间构象特点及胶原微纤维;纤连蛋白的分子结构和功能;层粘连蛋白的分子结构和功能。
第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子
1、癌基因
病毒癌基因、细胞癌基因、癌基因活化的机制:
获得启动子与增强子、基因易位、原癌基因扩增及点突变;原癌基因的产物与功能:
细胞外的生长因子、跨膜的生长因子受体、细胞内信号传导体及核内转录因子。
2、抑癌基因
抑癌基因的基本概念、常见的抑癌基因、抑癌基因的作用机制:
视网膜母细胞瘤基因(Rb基因)、P53基因。
3、生长因子
概述、生长因子的作用机制、生长因子与疾病;细胞凋亡和心血管疾病。
第二十一章常用分子生物学技术的原理及其应用
1、分子杂交与印