酶.docx
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酶
酶
中文名称：
酶
英文名称：
enzyme
定义：
催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
应用学科：
生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）
本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布
求助编辑百科名片
酵素成品图
酶（enzyme），早期是指inyeast在酵母中的意思，指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。
大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。
能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。
生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。
酶是细胞赖以生存的基础。
细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
目录
汉字解释
简介
综述
酶的重要性
酶的创新性
酶的特性
酶的来源
酶的发现
酶的命名
习惯命名
系统命名
酶的分类
氧化还原酶类（oxidoreductase）
转移酶类（transferases）
水解酶类（hydrolases）
裂合酶类（lyases）
异构酶类（isomerases）
合成酶类（ligase）
酶的活力
酶活测定
酶活调节
影响酶活力的因素
酶的催化
酶作用的分子基础
酶的化学组成
酶的活性中心
酶的分子结构与催化活性的关系
酶原与酶原激活
同工酶
别构酶
修饰酶
多酶复合体与多酶体系
多功能酶
酶促反应
酶促反应的特点
酶促反应的作用机制
酶的应用
酶在生物体内
为什么人体缺酶
酶在医疗上
酶在生产、生活中
汉字解释
简介
综述
酶的重要性
酶的创新性
酶的特性
酶的来源
酶的发现
酶的命名
习惯命名
系统命名
酶的分类
氧化还原酶类（oxidoreductase）
转移酶类（transferases）
水解酶类（hydrolases）
裂合酶类（lyases）
异构酶类（isomerases）
合成酶类（ligase）
酶的活力
酶活测定
酶活调节
影响酶活力的因素
酶的催化
酶作用的分子基础
酶的化学组成
酶的活性中心
酶的分子结构与催化活性的关系
酶原与酶原激活
同工酶
别构酶
修饰酶
多酶复合体与多酶体系
多功能酶
酶促反应
酶促反应的特点
酶促反应的作用机制
酶的应用
酶在生物体内
为什么人体缺酶
酶在医疗上
酶在生产、生活中
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编辑本段汉字解释
酶méi形声。
字从酉，从每，每亦声。
“每”意为“自身生长出来并遍布于表面的物质”。
“酉”指“腐败”。
“酉”与“每”联合起来表示“一种有机物自身生长出来并遍布自身表面的物质”。
本义：
绒毛状霉变物质。
特指：
酒曲。
编辑本段简介
综述
酶
哺乳动物的细胞就含有几千种酶。
它们或是溶解于细胞质中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上。
这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。
酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。
酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。
没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持。
例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁，被组织吸收和利用。
在胃里有胃蛋白酶，在肠里有胰脏分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。
又如食物的氧化是动物能量的来源，其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶是一种生物催化剂。
生物体内含有千百种酶，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。
酶催化作用实质：
降低化学反应活化能
酶与无机催化剂比较：
1．相同点：
1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。
5）都会出现中毒现象。
2．不同点：
即酶的特性
酶的重要性
生物体由细胞构成，每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。
酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。
人体内酶越多，越完整，其生命就越健康。
当人体内没有了活性酶，生命也就结束。
人类的疾病，大多数均与酶缺乏或合成障碍有关。
酶的创新性
现代科学研究在酶添加壳聚糖的基础上，开发了一代有创新性的产品--加酵素壳聚糖健康食品，它的基本原理是将复合酵素与壳聚糖结合起来，发挥它们的协同作用。
复合酵素是由多种酵素组成，它们是从天然的动物、植物和微生物中经过高新技术分离、提取和纯化而成，是一种营养和保健兼用的纯天然食品。
本研究在于研制出高脱乙酰度的壳聚糖与高纯度的木瓜蛋白酵素、菠萝蛋白酵素、溶菌酵素、超氧化物歧化酵素（SOD）、淀粉酵素和脂肪酵素等酵素群相结合。
壳聚糖与细胞的亲和力强，可以作为载体，将对人体有治疗或保健作用的成份传递到细胞；壳聚糖能保护酵素的稳定性。
能降解壳聚糖的酵素可降解壳聚糖以增加具有抗癌活性的六个氨基葡萄糖元的寡糖的比例。
该产品还含有对某些酵素有活化作用的成份，从而增强酵素的功能效果。
该产品还含有硒蛋白（它是谷胱甘肽过氧化物酵素的金属核心）和葡萄糖酸锌，以及其他微量元素，均有很好的保健功能。
酶的特性
1．高效性：
酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2．专一性：
一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3．多样性：
酶的种类很多，大约有4000多种；
4．温和性：
是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
5．活性可调节性：
包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
6.有些酶的催化性与辅因子有关。
7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。
动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。
每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。
酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。
酶的来源
所谓酶（Enzyme），在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。
也就是，在酵母中各样各样进行着生命活动的物质被发现，然后被这样命名。
此时，“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酶”是活着的物质=制造出生命活动的不可思议的物质（按影象来说叫存活物质可能更好）。
但是酶不等于酵母：
只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！
尤其是啤酒酵母！
酵母是单细胞微生物，内含有许多酶，酵母具备细胞组织，而酶则是蛋白质，通常一个酵母菌里有数千种蛋白质，所以说酵母含有酶，但酶不等於酵母。
酶的发现
1783年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧
斯帕兰札尼研究鹰的消化作用
妙的实验：
将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。
过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。
于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。
但是什么，他不清楚。
1836年，德国科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。
解开胃的消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥特曼（S.Altman，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
编辑本段酶的命名
通常有习惯命名和系统命名两种方法。
习惯命名
蛋白酶分子结构图
常根据两个原则：
1.根据酶所催化的底物：
如水解淀粉的酶称为淀粉酶，水解蛋白质的称为蛋白酶；有时还加上来源，以区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等等。
2.根据酶所催化的反应类型：
催化底物分子水解的称为水解酶，催化还原反应的称为还原酶。
也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点，如琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。
习惯命名较简单，习用较久，但缺乏系统性又不甚合理，以致造成某些酶的名称混乱。
如：
肠激酶和肌激酶，从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶，实际上它们的作用方式截然不同。
又比如：
铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实际上是同一种酶，但名称却完全不同。
鉴于上述情况和新发现的酶不断增加，为适应酶学发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法，决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。
同时每一种酶有一个固定编号。
系统命名
酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。
规定，每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。
若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需列出，当中用“：
”分隔开。
例如：
谷丙转氨酶（习惯名称）写成系统名时，应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出，它所催化的反应性质为转氨基，也需指明，故其名称为“L-丙氨酸：
α-酮戊二酸转氨酶”。
由于系统命名一般都很长，使用时不方便，因此叙述时可采用习惯名。
编辑本段酶的分类
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
氧化还原酶类（oxidoreductase）
促进底物的氧化或还原。
转移酶类（transferases）
促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。
水解酶类（hydrolases）
促进水解反应。
裂合酶类（lyases）
催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应，即促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物。
异构酶类（isomerases）
促进同分异构体互相转化，即催化底物分子内部的重排反应。
合成酶类（ligase）
促进两分子化合物互相结合，同时ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸键断裂，即催化分子间缔合反应。
按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。
例如：
乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）催化下列反应：
图例1
其编号解释如下：
催化反应图例2
编辑本段酶的活力
酶活力单位（U，activeunit）：
酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：
1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specificactivity）:
每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activationenergy）:
将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（activesite）:
酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很紧的一些氨基酸残基组成。
酶活测定
初速度（initialvelocity）：
酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mententequation）:
表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程：
υ=υmax[s]/（Km+[s]）
米氏常数（Michaelisconstant）:
对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalyticnumber）（Kcat）:
也称为转换数。
是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。
或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocalplot）:
那称为Lineweaver_Burk作图。
一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。
x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
酶活调节
溶菌酶
竞争性抑制作用（competitiveinhibition）：
通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）:
抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）:
抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
很大一类复杂的蛋白质物质[enzyme;ferment]，在促进可逆反应（如水解和氧化）方面起着像催化剂一样的作用。
在许多工业过程中是有用的（如发酵、皮革鞣制及干酪生产）
酶是一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物的化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：
～原。
编辑本段影响酶活力的因素
米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）。
由米门公式可知：
酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：
酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。
当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。
但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。
根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。
当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。
酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
拓扑异构酶
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。
其原因是：
高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。
过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。
可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。
过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
所以，人在发烧时，不想吃东西。
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。
主要表现在两个方面：
①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。
人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。
但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。
（5）激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂。
激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。
许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。
而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。
它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。
它可降低酶促反应速度。
酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。
与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。
抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。
非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。
与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。
编辑本段酶的催化
酸-碱催化（acid-basecatalysis）：
质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalentcatalysis）：
一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。
在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：
与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。
ES再反应产生P，同时释放E。
E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。
降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。
如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。
编辑本段酶作用的分子基础
酶的化学组成
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。
单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。
结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白（apoenzyme），非蛋白质部分统称为辅助因子（cofactor），两者一起组成全酶（holoenzyme）；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。
非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基（prostheticgroup），用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶（coenzyme），可用上述方法把两者分开。
表4-1为以金属离子作结合酶辅助因子的一些例子。
表4-2列出含B族维生素的几种辅酶（基）及其参与的反应。
结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。
辅酶与辅基在催化反应中作为氢（H+和e）或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。
体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，从表4—1中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。
酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢（H+和e）及一些特殊化学基团的运载。
酶的活性中心
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。
酶的活性中心（activecenter）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。
组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2．-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。
有的基团在与底物结合时起结合基团（bindinggroup）的作用，有的在催化反应中起催化基团（catalyticgroup）的作用。
但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团（essentialgroup）。
它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合（图4-1）并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。
对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。
酶催化反应的特异
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