暨南大学医学院生物化学复习总结第二版Word文档下载推荐.docx

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转酰酶辅酶

第一章

Pr四级结构及维持的力

一级：

多肽链中AA的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键

二级：

Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键

三级：

整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键，氢键，范德华力

四级：

Pr中个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键离子键也参与其中

α-螺旋：

1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm

β-折叠：

1、多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点依次折叠成锯齿状结构，AA残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方

以核糖核酸酶为例说明一级结构与功能的关系

核糖核酸酶由124个AA残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4对二硫键理论上有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。

当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其特定AA序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。

充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。

以Hb为例说明Pr空间结构和功能的关系

Hb由两条α肽链和两条β肽链组成，4个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状Pr。

未结合O2时，α1/β1和α2/β2成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb与O2亲和力小，Fe2+半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。

当第一个O2与Fe2+结合后，此时Fe2+半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O2的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O2的结合，最后Hb结构均显得相对松弛，称松弛态

协同效应：

具有四级结构的Pr一个亚基与其配体结合后能影响寡聚体中另一亚基与其配体结合的能力，如果是促进作用称正协同效应，若为抑制则称负协同效应。

模序motif:

许多Pr中2或3个具二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个具特殊功能的空间结构

结构域domain:

在分子量大的Pr三级结构常可分割为一或数个球状或纤维状区域，折叠较为紧密各行其功能

分子伴侣：

一类帮助新生多肽正确折叠的Pr，可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合后松开，如此反复可防止错误聚集，使肽链正确折叠；

分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后再诱导其正确折叠；

分子伴侣对Pr折叠过程中二硫键的正确形成也起重要作用

Pr构象疾病：

Pr结构不变但折叠发生错误引起构象改变时仍可影响功能，严重时导致疾病

肽：

由多个AA通过脱水形成酰胺键结合成的聚合物

亚基：

具有四级结构的Pr中每一条多肽链都具有其完整的三级结构，称~

*变构效应：

变构剂与变构Pr结合后引起变构Pr的构象变化，进而引起该Pr活性改变

变性：

某些理化因素作用下Pr空间构象被破坏从而导致其理化性质改变和生物活性丧失

复性：

若Pr变性程度较低，去除变性因素后有些Pr仍可恢复或部分恢复其原有构象和功能

不可逆变性：

许多Pr变性后空间构象严重破坏不能复原

*PI：

AA在某一pH溶液中解离成阴阳离子的趋势和程度相等，成为兼性离子呈电中性，此时溶液pH称该AA的等电点

电泳：

Pr在一定pH溶液中为带电颗粒，在电场中能向正负极移动，这种通过Pr在电场中泳动而达到分离各种Pr的技术称~

*盐析：

将某些中性盐加入Pr溶液使Pr表面电荷被中和及水化膜破坏导致Pr在溶液中稳定存在的因素被去除而沉淀

有机溶剂沉淀：

加入可与水混溶的有机溶剂可降低Pr溶解度而使之沉淀，因有机溶剂可使Pr变性故应在0-4℃进行，沉淀后应立即分离

*离子交换层析：

Pr为两性电解质在一定pH溶液中可解离为带电荷的胶体颗粒，层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电少的Pr先被洗脱，随着盐溶液浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱的Pr溶液达到分离目的

*分子筛：

又称凝胶过滤，层析柱内填满带小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。

Pr溶液注入后小分子Pr进入孔内，因而滞留时间较长，大分子Pr不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的Pr得以分离

等电聚焦电泳：

在聚丙烯酰胺凝胶中加入系列两性电解质载体在电场中形成连续而稳定的线性pH梯度，也即pH从凝胶正极向负极依次递增，电泳时被分离的Pr处在偏离PI的pH位置而带电移动，至与其PI相等的pH区间时因静电荷为0而停止，这种通过Pr的PI差异分离Pr的电泳法为等电聚焦电泳

第二章

（第二章内容与第三篇内容关系密切，两者结合复习较好）

DNA一级结构：

指其脱氧核糖核苷酸的排列顺序，由于四种核苷酸间的差异主要是碱基不同，故也称为碱基序列

hnRNA:

核内合成mRNA的初级产物，比成熟mRNA分子大得多，这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA

基因：

负载特定遗传信息的DNA片段

（医学遗传学第四版：

含有特定功能的DNA或RNA片段。

或遗传的功能单位，它是能够表达和产生基因产物（Protein或RNA）的核酸序列（DNA或RNA））

基因组：

包含了所有编码RNA和Pr的序列和所有非编码序列，即DNA分子的全序列

（细胞生物学第四版：

生物体内单倍染色体的组成称之为生物体的基因组，代表了一个生物体染色体中储存的全部遗传信息，人类有两套基因组为二倍体生物）

DNA变性：

某些理化因素作用下DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散成为单链的现象

DNA复性：

变性核酸在适当条件下两条互补链重新配对形成天然双螺旋构象的现象

*Tm:

DNA变性到完全解链是在一个相当窄的温度范围内完成，此范围内OD260达到最大值50%的温度为DNA解链温度，又称熔解温度meltingtemperature

G≡C越多Tm越高，因为三键断裂需要更多能量

退火：

热变性DNA经缓慢冷却后即可复性的过程

*分子杂交：

按碱基互补配对原则使完全或不完全的两条单链相互结合形成双链或局部双链的过程

DNA双螺旋结构的特点

1、DNA是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中A＝T,G≡C称碱基互补

2、是右手螺旋结构，直径2nm，每周10个碱基，每个碱基旋转36°

，螺距3.4nm，碱基平面间距0.34nm

3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者重要

真核生物mRNA的结构特点与功能

1、大部分真核细胞mRNA在5’端以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸鸟苷为起始结构，这种m7GpppN结构被称为帽结构，可与帽结合蛋白结合，这种mRNA和帽结合蛋白复合物对于mRNA的转运，与核糖体的结合及稳定性的维持有重要作用

2、3’端大多有一段由数十到百余腺苷酸连接成的多聚腺苷酸结构称多聚A尾，是mRNA在转录完成后额外加入的，目前认为polyA与帽结构共同负责mRNA由核内向胞质的转运，稳定性的维持及翻译起始的调控。

mRNA的功能为作为Pr合成的模板，转录核内DNA遗传信息的碱基序列并携带至胞质指导Pr合成中AA的排序

真核生物tRNA的结构特点与功能

1、含稀有碱基，包括氢尿嘧啶，假尿嘧啶，甲基化嘌呤等，占所有碱基的10-20%

2、形成茎环结构，组成tRNA的几十个核苷酸中存在能局部互补配对的区域，形成局部茎状双链，包括HUU，反密码子和Tψ

3、tRNA末端有AA接纳茎，所有tRNA3’端最后3个核苷酸均为CCA，是AA结合的部位

4、序列中有反密码子，每个tRNA中都有三个碱基与mRNA上编码相应AA的密码子具碱基反向互补关系，可配对结合

tRNA的功能为在Pr合成过程中作为AA载体，将其转呈给mRNA

第三章

酶抑制剂:

使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质

酶激活剂：

使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质

酶活性单位：

衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量

变构酶：

体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节，受变构调节的酶为变构酶

酶的共价修饰：

酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学集团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程

阻遏作用：

转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程称阻遏作用（例子为lac操纵子机制，参见第十三章）

同工酶：

催化的化学反应相同，酶蛋白分子结构，理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶

何谓酶活性中心？

酶的必须基团有哪几种？

酶的必须基团在空间上相互靠近组成具特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，此区域为酶的活性中心

活性中心内的必须基团有两类

结合基团：

结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物

催化基团：

影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应

活性中心内的必须基团可同时具这两方面的功能

活性中心外的必须基团：

不参加活性中心组成但对维持酶活性中心应有的空间构象起重要作用

何为酶的特异性？

有哪三种？

酶的特异性：

酶对其所催化的底物具有严格的专一性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的底物，酶的这种特性称酶的特异性

1、绝对特异性：

只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物

2、相对特异性：

有些酶的特异性相对较差，可作用于一类化合物或一种化学键

3、立体异构特异性：

有些酶仅作用于底物中的一种立体异构体

MC米氏方程，Km,Vm的意义和如何测定

V=Vm[S]/Km+[S]

Km酶促反应速度为最大速度一般时的底物浓度，可用来表示酶对底物的亲和力，于底物亲和力成反比关系，使酶的特征性函数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关

Vm等于酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度成正比，如果酶总浓度已知，便可通过Vm计算酶的转换数，定义为酶被底物充分饱和时单位时间内酶分子催化底物转变为产物的分子数

比较三种可逆抑制作用的特点及Vm和Km变化

竞争性抑制：

竞争性抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。

抑制作用的大小与抑制剂和底物浓度以及酶对他们的亲和力有关。

此种抑制可通过增大底物浓度解除。

Km↑Vm不变

非竞争性抑制：

一支既与酶活性中心以外必须基团结合，不影响酶与底物结合，酶与底物结合也不影响酶与抑制剂结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放产物，抑制作用强弱只与抑制剂浓度有关。

Km不变Vm↓

反竞争性抑制：

抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合，既减少中间产物转化为产物的量也减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。

Km↓Vm↓

何谓竞争性抑制，以竞争性抑制的原理揭示磺胺类药物抑菌的机制

磺胺类药物作用机制属于竞争性抑制。

对磺胺类药物敏感的细菌生长繁殖时不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内FH2合成酶催化下以对氨基苯甲酸等为底物合成FH2，FH2是核苷酸合成过程中辅酶之一FH4的前体。

磺胺类药物化学结构与对氨基苯甲酸相似，是FH2合成酶的竞争性抑制剂，抑制FH2的合成，细菌因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。

人因为能够直接利用食物中的FH4故不受影响，根据竞争性抑制剂作用的特点增大药物浓度能够增强作用效果。

简述酶原及酶原激活的意义

酶原：

无活性的酶前体

酶原激活：

酶原向酶转化的过程，一定条件下酶前体水解开特定的肽键致使构象改变而表现出酶的活性的过程，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程

意义：

1、保护消化器官本身不受酶水解破坏2、保证酶在特定部位与环境中发挥作用3、酶原可以视为酶的储存形式

酶活性调节的三种方式

1、酶原激活：

2、变构调节：

体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节

3、共价修饰：

第四章

糖的化学本质是什么？

糖类在体内有何生理作用？

多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物

主要生理功能是提供能量，此外糖也是机体重要的碳源和组织结构的重要组成部分

什么是糖酵解？

生理意义

糖酵解为缺氧情况下G经丙酮酸分解为lac的过程

主要生理意义在于迅速提供能量，这对肌肉收缩更为重要，当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血液相对不足时能量主要由糖酵解获得，成熟的RBC无mt完全依赖糖酵解供能。

N，WBC骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量

何谓有氧氧化，分几阶段？

有何生理意义

糖在有氧条件下彻底氧化为水和二氧化碳的过程

1、G经酵解途径分解为丙酮酸

2、丙酮酸进入mt氧化脱羧生成乙酰CoA

3、TAC及氧化磷酸化

有氧氧化是机体产能的主要方式，一分子G彻底氧化可产生36或38分子ATP

何谓TAC?

有何生理意义？

又称柠檬酸循环，为乙酰CoA氧化的途径，先由乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，再经过2次脱羧4次脱氢等反应再次生草酰乙酸的过程

1、氧化供能，一分子乙酰CoA通过TAC彻底氧化生成12分子ATP

2、TAC是三大营养素的最终代谢通路，糖，Fat，AA在体内生物氧化均产生乙酰CoA然后进入TAC

3、是三大营养素代谢联系的枢纽

4、为某些物质的生物合成提供前体

什么是磷酸戊糖途径？

G或糖原转变为G-6-P后在G-6-P脱氢酶等酶催化下主要生成R-5-P，NADPH和CO2的途径

1、产生磷酸核糖为体内核酸合成提供原料

2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

为体内多种合成代谢供氢，参与体内羟化反应，维持GSH的还原状态防止过氧化物损害

蚕豆病：

RBC内G-6-P脱氢酶缺乏NADPH经磷酸戊糖途径产生减少，难使GSH维持还原状态，使RBC膜蛋白遭受过氧化物损害难以维持完整性而易溶血即溶血性黄疸

什么是糖异生？

意义

由非糖化合物（lac，甘油，生糖AA）转化为G或糖原的过程

1、空腹或饥饿时将非糖物质异生成糖维持血糖浓度稳定

2、是肝糖元补充和恢复储备的重要途径

3、肾糖异生促进泌氨排氢维持酸碱平衡

试述丙酮酸如何异生成糖

丙酮酸生成G的具体反应过程称为糖异生途径：

一、丙酮酸在mt内经丙酮酸羧化酶催化转变为草酰乙酸，草酰乙酸借两种途径进入胞液

2、经苹果酸脱氢酶还原为苹果酸进入胞液后再由胞液内的苹果酸脱氢酶将苹果酸氧化为草酰乙酸

3、经GOT作用生成Asp后出mt再经胞液中GOT作用重新生成草酰乙酸

胞液中的草酰乙酸在PEP羧激酶作用下生成PEP→2-磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→1，3-二磷酸甘油酸，1，3-二磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛时需NADH+H＋供氢，当lac异生时其脱氢生成丙酮酸时已在胞液中产生了NADH+H＋以供利用，而丙酮酸或生糖AA异生时NADH+H＋需由mt提供，可来自FA的β-氧化或TAC。

二、F-1,6-P在果糖二磷酸酶-1作用下生成F-6-P再异构生成G-6-P

三、G-6-P在G-6-P酶作用下水解为G

糖原如何合成和分解

G葡萄糖激酶G-6-PG-1-PUTPPPiUDPG糖原合酶糖原

糖原磷酸化酶G-1-PG-6-PG-6-P酶G

肝肌糖原合成有何异同？

肝糖元合成途径有二：

1、直接途径：

G磷酸化为G-6-P在转化为G-1-P再与UTP反应生成UDPG，在糖原合酶作用下合成糖原

2、间接途径（三碳途径）G先分解为lac，丙酮酸等三碳化合物再入肝异生成糖元

骨骼肌内缺乏异生酶系，故肌糖原只有直接途径

淀粉如何吸收又怎样变成肝糖元？

食物中的糖类主要是淀粉，经唾液和胰液中的α-淀粉酶催化水解为麦芽糖，麦芽三糖，异麦芽糖和α-临界糊精，在小肠粘膜刷状缘经α-葡萄糖苷酶和α-临界糊精酶作用下水解为G，经Na+依赖型葡萄糖转运体摄入，由门V入肝。

在肝:

或G分解为lac，丙酮酸等三碳化合物再异生成糖

比较糖代谢途径在细胞内进行的部位，关键酶，产物，ATP生成和消耗的情况

有氧氧化

酵解

磷酸戊糖

异生

胞质，mt

胞质

丙酮酸脱氢酶复合体

异柠檬酸脱氢酶

α-酮戊二酸脱氢酶复合体

糖酵解的三个酶

己糖激酶

F-6-P激酶-1

丙酮酸激酶

G-6-P脱氢酶

丙酮酸羧化酶

PEP羧激酶

果糖二磷酸酶-1

G-6-P酶

CO2,H20

lac

R-5-P

G，糖原

36或38ATP

2ATP

主要作用不是产生ATP

耗2ATP

下列反应各需何种辅助因素或辅酶，起何作用？

丙酮酸NADH+H+乳酸脱氢酶NAD+lac

NAD＋，TPP为辅酶

GATP己糖激酶ADPG-6-P

将ATP的磷酸基团转移给接受体的反应都由激酶催化，并需要Mg2+

Gn+UDPG糖原合酶UDPGn+1

尿苷二磷酸葡萄糖可视为合成糖原的直接供体

琥珀酰CoAGDP+Pi琥珀酰CoA合成酶GTP琥珀酸+HSCoA

此步底物水平磷酸化为TAC中唯一直接生成高能磷酸键的反应

丙酮酸CO2+ATP丙酮酸羧化酶Pi+ADP草酰乙酸

生物素为羧化酶的辅酶，CO2先与生物素结合，需消耗ATP，活化后的CO2再转移给丙酮酸生成草酰乙酸

3-磷酸甘油醛Pi+NAD+3-磷酸甘油醛脱氢酶NADH+H+1，3-二磷酸甘油酸

3-磷酸甘油醛醛基氧化为羧基及羧基磷酸化均由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化，以NAD＋为辅酶接受氢和电子生成NADH+H＋

1，3-二磷酸甘油酸ADP磷酸甘油酸激酶ATP3-磷酸甘油酸

反应需要Mg2+为酵解中第一次产生ATP,将底物高能磷酸基直接转移给ADP生成ATP

G-6-P，F-1，6-2P，草酰乙酸如何彻底氧化?

一分子彻底分解各产生过少ATP

1、G-6-P顺酵解途径生成丙酮酸后进入mt经丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰CoA和一分子NADH+H＋，乙酰CoA经TAC彻底氧化并生成12ATP，共生成18分子ATP

2、F-1,6-2P经酵解途径生成丙酮酸后进入mt经丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰CoA和一分子NADH+H＋，乙酰CoA经TAC彻底氧化并生成12ATP,共生成19分子ATP

3、mt内的草酰乙酸经苹果酸脱氢酶还原为苹果酸出mt再经苹果酸脱氢酶氧化为草酰乙酸或者经GOT作用生成Asp出mt再经GOT作用重新生成草酰乙酸，进入胞液的草酰乙酸经PEP羧激酶催化生成PEP再经丙酮酸激酶作用生成丙酮酸重新进入mt经丙酮酸脱氢酶复合体催化生成乙酰CoA进入TAC彻底氧化生成12ATP

第五章

**饱和FA如何氧化功能？

1、FA的活化-脂酰CoA的生成，在mt外进行

FA+HSCoAATP脂酰CoA合成酶AMP脂酰CoA+PPi

FA活化后含高能磷酸键增加了水溶性，提高了代谢活性，反应过程消耗1ATP2个高能磷酸键

2、脂酰CoA进入mt

经载体易化转运：

肉碱

肉碱脂酰转移酶I：

催化脂酰CoA与肉碱合成脂酰肉碱

肉碱-脂酰肉碱转位酶：

运入脂酰肉碱同时运出肉碱

肉碱脂酰转移酶II:

分解脂酰肉碱

肉碱脂酰转移酶I为FAβ-氧化的限速酶

3、FAβ-氧化：

脂酰CoA

FAD+FADH2脂酰CoA脱氢酶脱氢

反△2-烯酰CoA

H2O△2-烯酰CoA水化酶水化

L（+）-β-羟脂酰CoA

NAD+NAD+H+β-羟脂酰CoA脱氢酶脱氢

β-酮脂酰CoA

HSCoAβ-酮脂酰CoA硫解酶硫解

脂酰CoA（-2C）+乙酰CoA

TAC

2CO2+4H2O

FAβ-氧化反复进行生成大量乙酰CoA一部分在mt内经TAC彻底氧化，一部分在mt内缩合成酮体，经血运至肝外组织氧化利用

*软脂酸氧化生成水和CO2时生成多少ATP?

C16可进行β-氧化可生成：

7分子FADH2，每分子FADH2经呼吸链氧化产生2ATP

7分子NADH+H＋，每分子NADH+H＋经呼吸链氧化产生3ATP

8分子乙酰CoA，每分子乙酰CoA经TAC产生12ATP

去除FA活化时消耗的两个高能磷酸键共净生成129分子ATP

**FA合成的原料，关键酶，部位和过程

原料：

乙酰CoA，主要来自糖类

部位：

mt外胞液

肝是人体合成FA的主要场所，脂肪组织是脂肪的储存库

过程：

细胞内乙酰CoA全部在mt内产生，而合成FA的酶系在胞液中，乙酰CoA不能自由通过mt内膜，主要通过柠檬酸-丙酮酸循环完成转运

1、丙二酰CoA的合成

乙酰CoACO2乙酰CoA羧化酶丙二酰CoA

乙酰CoA羧化酶是一种变构酶，是FA合成的限速酶

2、FA合成

7分子丙二酰CoAFA合成酶系长链脂酸

由一分子乙酰CoA和7分子丙二酰CoA缩合而成，每次延长2个碳，连续7次重复加成每轮经缩合，还原，脱水，再还原加2个碳直到7次后生成16碳的软脂酰E2，经硫脂酶水解产生软脂酸

柠檬酸-丙酮酸循环

乙酰CoA在mt内与草酰乙酸缩合成柠檬酸进入胞液，胞液中ATP柠檬酸裂解酶使柠檬酸裂解释放乙酰CoA和草酰乙酸，草酰乙酸再在苹果酸脱氢酶作用下还原为苹果酸转运回mt内，苹果酸也可在苹果酸酶作用下分解为丙酮酸再转运回mt，最终形成mt内的草酰乙酸再参与转运乙酰CoA，通过此循环将mt内的乙酰CoA转运至胞液中参与FA合成等代谢过程。

体内糖如何转化为Fat?

肝及脂肪组织是合成TG的主要场所，以肝合成能力最强，合成TG所需的甘油和FA主要由糖代谢提供

1、FA的生物合成：

合成FA的原料是乙酰CoA，主要来自糖分解，细胞内乙酰CoA全部在mt内产生，而合成FA的酶系在胞液，乙酰CoA不能自由通过mt内膜，主要通过柠檬酸-丙酮酸循环完成。