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1.主要内容

(1)什么是生物化学

(2)生物化学研究对象

(3)生物化学研究内容

(4)学习生物化学的目的

2.基本概念和知识点

生物化学研究内容和目的

3.问题与应用(能力要求)

举例说明生物化学在生物领域的具体研究内容

第二节生物化学的发展简史及现状

1.主要内容

(1)生物化学发展简史

(2)生物化学现状

2.基本概念和知识点

目前生物化学研究在生物学中的地位

3.问题与应用(能力要求)

中国生物化学领域的研究所取得的成绩

第三节生物化学与其它学科的关系

(1)学习生物化学的先修课目

(2)生物化学与其它学科交叉

先修科目主要有哪些

生物化学与其它相关学科的关系

第四节生物化学在工农业、畜牧业、医药卫生业上的意义

(1),生物化学的实际应用

(2)生物化学的前景

生物工程的应用

生物化学在实际生产中的应用

(三)课后练习

简述生物化学在农业实际中的应用

(四)教学方法与手段

课堂讲授,讨论,使用多媒体及动画教学,专业网站

第一章蛋白质化学

1.了解蛋白质是生命活动物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。

2.掌握蛋白质的化学组成:

元素组成特点;

基本结构单位——氨基酸,组成蛋白质常见氨基酸的基本结构。

掌握蛋白质结构与功能的关系:

一级结构与功能的关系;

空间结构与功能的关系。

3.熟悉蛋白质的重要理化性质;

两性解离及等电点;

高分子性质;

变性、沉淀等概念。

第一节蛋白质通论

(1)蛋白质的化学组成

(2)蛋白质的大小与分子量

(3)蛋白质的构象

(4)蛋白质功能的多样性

蛋白质的分子量的表示,构象,构型,认识蛋白质的基本特征

3.问题与应用(能力要求)

(1)蛋白质在生物体内的作用

(2)蛋白质的构型与构象

(3)生物多样性与蛋白质的关系

第二节蛋白质的基本结构单位-氨基酸

(1)氨基酸的结构通式

(2)氨基酸的分类

(3)氨基酸的重要理化性质

两性离子,必需氨基酸,等电点,稀有氨基酸,非蛋白质氨基酸

氨基酸的结构通式及其理化性质

氨基酸在工业中的实际应用

第三节肽

(1)肽和肽键的结构

(2)重要的天然寡肽

肽键,肽,二肽,多肽,肽健的结构及多肽的形成

(1)肽的组成及结构特点;

肽,肽键,氨基酸残基,氨基末端,羧基末端等概念。

(2)天然寡肽在生物体内的生理功能

第四节蛋白质的结构

(1)蛋白质的一级结构

(2)蛋白质分子的空间结构

(3)蛋白质分子中的共价键和次级键

蛋白质的一级结构,蛋白质的二级结构,蛋白质的四级结构,超二级结构,α-螺旋,β-折叠,β-转角,蛋白质的三级结构,氢键,离子键,疏水键,范德华力,二硫键,

3.问题与应用(能力要求)

(1)蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构,三级结构,四级结构)的概念,各种结构的组成方式

(2)什么是蛋白质的一级结构?

为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?

(3)什么是蛋白质的空间结构?

蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?

(4)蛋白质的α—螺旋结构有何特点?

(5)蛋白质的β—折叠结构有何特点?

第五节蛋白质分子结构与功能的关系

(1)蛋白质一级结构与功能的关系

(2)蛋白质构象与功能的关系

同源蛋白,蛋白质的激活

举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系

第六节蛋白质的性质

(1)蛋白质的相对分子质量

(2)蛋白质的两性电离及等电点

(3)蛋白质的胶体性质

(4)蛋白质的沉淀

(5)蛋白质的变性

(6)蛋白质的颜色反应

盐析,盐溶,蛋白质的变性,蛋白质的复性,层析,凝胶电泳,蛋白质的沉淀作用

(1)什么是蛋白质的变性作用和复性作用?

蛋白质变性后哪些性质会发生改变?

(2)简述蛋白质变性作用的机制及在实际中的应用

第七节蛋白质的分类

(1)根据分子形状分类

(2)根据组分分类

(3)根据生物学功能分类

(4)根据溶解度分类

简单蛋白,结合蛋白,糖蛋白,核蛋白

糖蛋白,核蛋白在生物体内的作用

1.如何计算氨基酸的pI?

2.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?

3.维持蛋白质空间结构的作用力有哪些?

4.简述蛋白质结构与功能的关系。

第二章酶化学

1.了解酶的分子组成,酶的活性中心,底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响,酶活性的调节

2.熟悉酶促反应机制;

温度、pH和激活剂对酶促反应速度的影响及酶与农学的关系。

3.了解酶的命名与分类。

第一节酶的化学本质与催化性质

(1)酶的概念

(2)酶的催化特征

(3)酶的化学组成

2.基本概念和知识点

(1)高效专一性、反应条件温和、易失活、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关

(2)酶的底物专一性:

结构专一性和立体化学专一性

3.问题与应用(能力要求)

酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性?

第二节酶的分类和命名

1.主要内容

(1)酶的命名

(2)酶的分类

(3)酶的编号

酶的六大分类,

在论文写作中,酶命名的要求

第三节酶的专一性及活性中心

(1)酶的活性中心

(2)酶的专一性

(3)立体异构专一性

(4)对酶专一性的假说

绝对专一性,相对专一性,立体异构专一性,酶的活性中心,中间产物学说,锁钥学说,诱导契合学说,酶原的激活

(1)酶与底物结合的三种学说,

(2)酶原的激活的生物学意义

第四节酶作用的机理

(1)酶的催化作用与分子的活化能

(2)中间产物学说

(3)酶实现高效催化的因素

(4)胰凝乳蛋白酶的作用机理

活化能,酶原的激活,中间产物学说

酶原的激活的生物学意义

第五节酶促反应动力学

(1)底物浓度对酶反应速度的影响

(2)酶浓度对酶促反应速度的影响

(3)PH对酶促反应速度的影响

(4)温度对酶促反应速度的影响

(5)激活剂对酶促反应速度的影响

(6)抑制剂对酶促反应速度的影响

米氏方程,米氏常数,激活剂,抑制剂,竞争性抑制作用,非竞争性抑制作用,反竞争性抑制作用,别构酶,同工酶

(1)影响酶促反应速度的因素在实际中的应用,

(2)研究抑制作用的理论意义及实践意义。

第六节酶的分离纯化和活力测定

(1)酶活力测定

(2)酶的分离纯化

酶活力,比活力,转换数

(1)分离纯化酶的步骤

(2)测定酶活力在实际中的意义

第七节几种重要的酶

(1)别构酶

(2)同工酶

(3)核酶

别构酶,同工酶,核酶

同工酶可以作为研究生物体哪些方面的工具

(1)Km的意义是什么?

(2)影响酶促反应速度的因素有哪些?

(3)抑制剂的类型及作用特点有哪些?

第三章核酸化学

1.掌握核酸的基本组成成份、基本组成单位及各级结构的维系键。

核酸(B-DNA,mRNA,tRNA,rRNA)的各级结构特点。

核酸重要的理化性质(变性、复性、紫外吸收及相关概念)。

2.熟悉分子杂交的应用;

核酸酶与核酶。

3.了解DNA结构多样性;

DNA是一个动态分子;

真核生物染色体的结构及其它小分子RNA的种类与功能

第一节核酸的种类、分布与化学组成

(1)核酸种类与分布

(2)核酸的化学组成

在细胞中,核酸存在的部位

DNA和RNA在化学组成上有什么不同

第二节DNA的分子结构

(1)主要内容

(1)DNA的碱基组成

(2)DNA一级结构

(3)DNA二级结构

(4)DNA三级结构

(2)基本概念和知识点

一级结构,二级结构,三级结构,碱基互补规律,磷酸二酯键,单核苷酸,DNA双螺旋结构模型,,碱基堆积力,A-型DNA,B-型DNA,超螺旋结构。

(3)问题与应用(能力要求)

①DNA双螺旋结构结构的发现在生物史中的地位。

②从DNA双螺旋结构结构的发现过程中看自然辩证法在科研中的指导意义。

第三节RNA的分子结构

(1)tRNA的结构

(2)rRNA的结构

(3)mRNA的结构

反密码子,tRNA三叶草结构,

RNA在结构上与DNA的区别

第四节核酸的性质及其分离纯化

(1)核酸的一般物理性质

(2)核酸的紫外吸收

(3)核酸的变性、复性和分子杂交

(4)核酸的沉降特性

(5)核酸的分离纯化

核酸的变性与复性,退火,增色效应,减色效应,环化核苷酸,分子杂交,DNA的熔解温度,

人类基因组计划

(三).课后练习

(1)比较DNA和RNA在化学结构上,大分子结构上和生物学功能上的特点。

(2)DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点?

(3)RNA有哪些主要类型,比较其结构与功能特点。

(四).教学方法与手段

第四章维生素与辅酶

(一)目的与要求

1.掌握:

维生素的概念和作用原理。

2.熟悉:

维生素的化学本质、结构特点和生理功能。

3.了解:

维生素分类及调节概念。

第一节重要的水溶性维生素

(1)硫胺素

(2)核黄素和黄素辅基

(3)泛酸和辅酶A

(4)维生素PP

(5)吡哆素和磷酸吡哆醛

(6)生物素与生物胞素

(7)叶酸和叶酸辅酶

(8)维生素B12

(9)维生素C

(10)硫辛酸

FAD,FMN,CoA-SH,NAD,NADP,

水溶性维生素与辅酶的关系

第二节脂溶性维生素

(1)维生素A

(2)维生素D

(3)维生素E

(4)维生素K

维生素在生物体内的作用

脂溶性维生素在生物体内的作用

第五章生物氧化

1.掌握基本概念:

生物氧化、氧化磷酸化、呼吸链。

呼吸链各组分及电子传递链顺序。

生物体内产生ATP的方式

2.熟悉NADH进入线粒体的两种穿梭机制;

3.了解微粒体、过氧化酶体及其他部位的氧化体系及其特点。

(二)教学内容

第一节生物氧化概述

(1)生物氧化的概念及特点

(2)自由能和氧化还原电位

(3)高能磷酸化合物,

生物氧化,自由能,氧化还原电位,能磷酸,

生物氧化和化学氧化相同点和不同点

第二节电子传递链

(1)线粒体

(2)电子传递的基本概念

(3)电子传递链各组分的排列顺序

电子传递体,电子传递链,电子传递抑制剂

电子传递链的组成

第二节氧化磷酸化作用

(1)氧化磷酸化作用的概念及类型

(2)氧化磷酸化的偶联部位

(3)氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂

(4)氧化磷酸化的重组

(5)氧化磷酸化的偶联机理

(6)腺苷酸的转运

(7)线粒体穿梭系统

(8)能荷

氧化磷酸化,磷氧比,能荷,底物水平磷酸化,电子传递体系磷酸化,化学偶联假说,构象偶联假说,化学渗透假说,磷酸甘油穿穿梭系统,苹果酸穿梭系统,

电子传递链和磷酸化的偶联

第二节其它末端氧化

(1)需氧脱氢酶

(2)加氧酶

(3)超氧化物歧化酶

(4)过氧化物酶和过氧化氢酶

非线粒体氧化体系的特点

非线粒体氧化体系在生物体内的作用

(三)实践环节与课后练习

(1)电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系?

(2)什么是磷/氧比(P/O比),测定P/O比有何意义?

第六章糖类化合物的代谢

1.掌握糖代谢(包括分解代谢与合成代谢)各途径的细胞定位、关键酶(限速酶)、反应特点及生理意义。

糖的有氧氧化的基本过程及三羧酸循环的意义。

血糖的来源与去路

2.熟悉各代谢途径的基本过程及相互联系。

3.了解各代谢途径的调节。

第一节多糖和低聚糖的酶促降解

(1)淀粉的酶促降解

(2)糖原的酶促降解

(3)纤维的酶促降解

(4)双糖的酶促降解

α-淀粉酶,β-淀粉酶,α-1,6糖苷键酶

淀粉,糖原,双糖,纤维的酶促降解特点

第二节糖酵解

(1)糖糖酵解的研究历史

(2)糖酵解的生物化学过程

(3)糖酵解过程的化学计量

(4)糖酵解的生物化学功能

(5)糖酵解的途径的调节

(6)丙酮酸的去路

(7)糖酵解途径的旁路

(8)其它单糖进入糖酵解代谢的途径

糖酵解,关键酶,生醇发酵,乳酸发酵

糖酵解在工业中的应用

第三节三羧酸循环

(1)丙酮酸的氧化脱羧

(2)三羧酸循环生物化学过程

(3)三羧酸循环的化学计量

(4)三羧酸循环的生物功能

(5)三羧酸循环的调节机制

三羧酸循环,糖的有氧分解

三羧酸循环在物质代谢中的作用

第四节乙醛酸循环

(1)乙醛酸循环的全过程

(2)乙醛酸循环的生物学意义

乙醛酸循环

乙醛酸循环在代谢中的地位

第五节磷酸戊糖途径

(1)磷酸戊糖途径的全过程

(2)磷酸戊糖途径的特点与调节

(3)磷酸戊糖途径的生物学意义

磷酸戊糖途径,

磷酸戊糖途径的生理意义

第六节单糖的生物合成

1主要内容

(1)还原性磷酸戊糖途经(C3途径)

(2)糖异生作用

C3途径,糖异生作用,PEP,

糖异生作用的生理意义

第七节蔗糖淀粉糖原和纤维素的合成

(1)蔗糖的生物合成

(2)淀粉的生物合成

(3)糖原的生物合成

(4)纤维素的生物合成

蔗糖,淀粉,纤维素,糖原的生物合成的过程

怎样提高蔗糖,淀粉,纤维素,糖原的合成

1.糖酵解,三羧酸循环和磷酸戊糖途径的反应过程,限速酶,能量计算。

2.三羧酸循环在生物体代谢中的作用和地位如何?

3.糖异生途径过程中的关键酶是什么?

第七章脂类代谢

1.掌握血浆脂蛋白的分类、组成、来源和功能。

脂酸的氧化与酮体的生成和分解途径。

2.熟悉脂肪的合成、磷脂和胆固醇代谢概要及其生理意义、糖脂代谢的关系。

3.了解脂代谢调节紊乱、降血脂药的作用原理。

第一节生物体内的脂类物质

(1)脂类的分类及其在体内的分布

(2)脂类的生物功能

脂类在生物体内的分布

脂类在生物体内的作用

第二节脂肪的分解代谢

(1)脂肪的水解

(2)甘油的降解与转化

(3)脂肪酸的氧化分解

(4)脂肪酸的β-氧化

(5)脂肪酸的α-氧化

β-氧化,α-氧化,ω-氧化,脂肪酸的氧化分解的特点

饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸氧化分解的特点

第三节脂肪的生物合成

(1)甘油的生物合成

(2)脂肪酸的生物合成

①饱和脂肪酸的从头合成

②饱和脂肪酸的延长及去饱和

(3)三酰甘油的生物合成

从头合成

油料作物中脂肪的生物合成

第三节类脂代谢

(1)磷脂的代谢

(2)糖脂的代谢

(3)胆固醇的代谢

磷脂,糖脂,胆固醇的代谢特点

磷脂,糖脂,胆固醇的代谢的生理作用

第四节酮体的生成与利用

(1)酮体的生成

(2)酮体的利用

(3)酮体的生理意义

酮体,酮体代谢特点

3.问题与应用(能力要求)

酮体的生理意义

1.说明

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