植物生化专题酶学复习题目参考答案Word文档下载推荐.docx

植物生化专题酶学复习题目参考答案Word文档下载推荐.docx

《植物生化专题酶学复习题目参考答案Word文档下载推荐.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《植物生化专题酶学复习题目参考答案Word文档下载推荐.docx（18页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。

如同工酶的基因位点发生遗传变异，导致编码酶蛋白上氨基酸的置换或缺失，这种遗传变异而仍能催化相同反应（也可能导致活力丧失）的同工酶，称为等位基因酶。

必需残基：

酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必需，故称为必需基团。

结构残基：

这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关，可使活性中心中各有关基团保持于最适的空间位置，间接地对酶的催化活性发挥其必不可少的作用，有人称之为结构基团（或残基）。

差别标记：

第二信使：

细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使,而将细胞外的信号称为第一信使（firstmessengers）。

模拟酶：

模拟酶一般是在基本骨架相连接酶活性中心的化学基团而形成的，这些基团可以结合底物，并能催化底物。

抗体酶：

抗体酶（abzyme）又称为催化性抗体（catalyticantibody），是一类具有生物催化功能的抗体分子。

抗体（antidody）是由抗原（antigent）诱导产生的与抗原具有特异性结合功能的免疫球蛋白。

修饰酶：

将酶分子中的AA残基的侧链基团与化学修饰试剂共价连接，使酶分子的结构和性质发生改变。

蛋白激酶C（PKC）是一种和细胞外信号跨膜转导以及细胞分化和增殖密切相关的重要酶类，已发现至少有12种同工酶（表7）。

小G蛋白小分子G蛋白为单链结构，Mr一般为20000～30000，与异三聚体G蛋白一样具有GTP、GDP结合能力，以及GTP结合活化，GDP结合失活的特征。

衔接蛋白衔接蛋白（adaptin,AP）参与披网格蛋白小泡组装的一种蛋白质,分子量为100kDa,在披网格蛋白小泡组装中与受体的细胞质结构域相互作用,起衔接作用。

脂类信号脂类小分子，具有第二信使的作用。

参与产生脂类信号分子的酶类主要有各种磷脂酶和磷脂酰肌醇-3-激酶。

酶的活性中心：

酶蛋白的催化结构域中和底物结合并发挥催化作用的部位，是酶显示活性直接相关的区域。

二、代号：

PKA蛋白激酶A（PKA）

Pyk丙酮酸激酶（PyK）

LDH乳酸脱氢酶（LDH）

DG甘油二酯

ST唾液酸转移酶（ST）

DPP二肽酰肽酶

TPK酪氨酸蛋白激酶（TPK）

PMA佛波酯

SRP信号颗粒（SRP）信号肽识别体

GST谷胱甘肽S-转移酶（GST）

G蛋白G蛋白，即鸟苷三磷酸结合蛋白

ERK细胞外信号调节激酶

cAMP环腺苷酸

MEK甲乙酮

Grb2结合蛋白2

GAPGTP酶激活蛋白

GNRP鸟苷酸释放蛋白

AC活化因子

GC

PI-PLCβ磷脂酰肌醇专一性磷脂酶C（PI-PLC）

SH2Src同源区域-2

SH3Src同源区域-3

PI-3K磷脂酰肌醇-3激酶

EF-手作为PH结构和酶的其他部分的柔性连接区，也与结合Ca2+有关。

PTP2（酪氨酸蛋白磷酸酯酶）

RTP

GEF鸟苷酸交换因子

CaM钙调素，钙调蛋白

Gqα含a亚基的G蛋白

PLA2磷脂酶A2（PLA2）

IP3三磷酸肌醇（IP3）

PIP3：

磷脂酰肌醇-3，4，5-三磷酸；

PA（磷脂酸）

LPA（溶血磷脂酸）

CaLB（Ca2+依赖性磷脂结合域）

LPC（溶血磷脂酰胆碱）

磷脂酰肌醇（PI）

蛋白激酶G（PKG）

Grp（生长因子受体结合蛋白）

磷脂酶C-γ（PLC-γ），

磷脂酰肌醇-3激酶（PI-3K）

F-2,6-BP（2,6-二磷酸果糖）

生物素羧化酶（BC）、

羧基转移酶（CT）

接触因子（CF）

钙结合模体（CaBS）

互补DNA（cDNA）

佛波酯（PMA）

糖基化磷脂肌醇（GPI）

二、简答题：

1.6种膜蛋白的结构特征。

很多蛋白质定位于细胞的膜质结构上。

发现有6型膜蛋白（图1），以不同的方式镶嵌或挂靠在膜结构的脂质中，其中不少属于酶蛋白或具有酶活力，它们大多数包含4个结构域（或区），即膜外结构域、跨膜结构域、茎区和催化结构域。

1.I型膜蛋白如存在于细胞表面的很多激素或生长因子的受体、抗原识别分子和粘附分子等，其N端在膜外，接着是一段疏水的跨膜结构域，由20~30所氨基酸组成的α螺旋10余个氨基酸组成的β折叠，肽链进入胞内后，有一段茎区连接着分子较大的C端催化结构域。

2.Ⅱ型膜蛋白一种情况是细胞质膜上的酶，它和I型的区别主要是C端在膜外，而N端在膜内胞质中。

另一情况是和细胞内膜质结构相结合的酶，其N端虽也在胞质中，但C端则伸入膜结构的管腔中。

3.Ⅲ型膜蛋白是一类多次跨膜蛋白（不论N端或C端在膜外），包括视紫红质等和G蛋白偶联的细胞膜受体和细胞色素P450及大肠杆菌中的某种肽酶等。

4.Ⅳ型膜蛋白主要是一些跨膜的离子通道或小分子亲水物质的通道，由数个跨膜的亚基组成。

亚基间并无肽链或其他共价连接。

5.Ⅴ型膜蛋白膜蛋白并非嵌入膜中，而是通过糖基化的磷脂肌醇（GPI）将蛋白质锚定于脂质组成的膜中。

6.Ⅵ型膜蛋白1996年发现了一种新型的既有多次跨膜，其以端连接GPI糖基磷酯酰肌醇的膜蛋白，目前仅发现膜桥蛋白（ponticulin）一种。

2.V型膜蛋白与GPI的连接方式。

Ⅴ型膜蛋白膜蛋白并非嵌入膜中，而是通过糖基化磷脂肌醇（GPI）将蛋白质锚定于脂质组成的膜中，如细胞表面的一些水解酶，包括乙酰胆碱酯酶，碱性磷酸酶和猪肾二肽酶等。

这些酶的C末端（常是小侧链残基，如Gly、Ser、Asp、Asn、Cys）羧基和磷糖的另一端则连于磷酯肌醇（PI）的肌醇-6位羟基上。

PI实际上是膜质的一部分，其长链脂酰或脂烃则牢固嵌入膜中。

、PKG、PKC、肌球蛋白轻链激酶的结构和性质的异同点。

如在各种蛋白激酶中，除cAMP依赖的蛋白激酶A（PKA）有分开的催化亚基调节亚基外，这两个不同功能的区域一般都存在于一条肽链中，形成催化结构域和调节结构域，其中cGMP依赖的蛋白激酶G（PKG），钙－甘油二酯，佛波酯-磷脂依赖的蛋白激酶C（PKC）其调节结构域都位于N侧，催化结构域位于C侧，而肌球蛋白轻链激酶则其调节域在C侧。

它们的催化域（连同PKA的催化亚基）都有极大的同源性，有从N端到C端排列的ATP结合区段、AspPheGly（DFG）催化位点和蛋白质底物结合区段。

而它们的调节域则有大区别，分别与不同的激活剂结合。

4.弗林PrE的四肽模体和酸性模体的氨基酸序列及功能。

弗林蛋白酶（Furin）是一种蛋白质前体加工酶，它借跨膜结构定位于外侧高尔基体网络（TGN），也可存在于细胞膜及胞外基质中。

但它在胞外的停留十分短暂，可通过胞饮作用而重新返回TGN。

弗林蛋白酶的胞质结构域中有两个分开的四肽模体和酸性模体，前者是位于762~765位的YKGL，后者为774~783的CPSDSEEDEG。

四肽模体在人、鼠、牛来源的弗林蛋白酶中完全保守，且普遍存在于各种能通过胞饮途径循环于细胞膜与高尔基体之间的膜蛋白中，它们都处于相距跨膜结构域20~30氨基酸残基的胞质区。

酸性模体也可能在酶定位于膜结构中起作用。

因为一些膜蛋白，如运铁蛋白受体、表皮生长因子受体、低密度脂蛋白受体乃至溶酶体的酸性磷酸酶中也存在这类酸性模体，说明具有不同功能的酶只要有某一相同或相似的性能，就可能存在这类同源性的酸性模体。

另一有趣的例子是磷脂酶A2、磷脂酶C、蛋白激酶C和GTP酶活化蛋白（GAP）等都可和膜结合与受钙激活，都含有高度同源的Ca2+依赖性膜连接模体。

★结构中的模体对酶活性的调节

蛋白激酶C（PKC）的N端1/2肽段为调节结构域，常规型PKC（包括α、βⅠ、βⅡ、γ四种亚型或同工酶）含有3个与酶活力调节有关的模体①假底物模体PS，其中心肽段为ArgLys（或Arg、Gln）GlyAlaLen（或Ile、Val、Arg）Arg六肽，和被PKC磷酸化的底物的肽段ArgXXSerXArg基本相同，只是第4位的Ser（磷酸化位点）换以Ala，故不能被自身催化而成为假底物。

但这个假底物序列可和酶催化中心的底物结合位点相结合而阻断真底物和酶的结合。

②两个富含Cys的模体（CRR-1和CRR-2），CRR-1能和激活剂甘油二酯（DG）或佛波酯（PMA）结合，CRR-2模体中的Asn在结合中起重要作用，可增加DG或PMA的结合力。

DG或PMA和CRR模体结合后，可引起酶的变构，改变肽链的折叠状态，解除假底物序列对催化中心的阻断作用而导致酶的激活。

③钙结合模体CaBS,DG对酶的激活需要Ca2+的存在，因Ca2+和钙结合区结合后可加强酶的激活。

新型PKC（δ、ε、η、θ、μ亚型）由于缺乏CaBS模体而不受Ca2+激活，但仍受DG及磷脂激活。

PKC的C端1/2为催化区域，除有ATP结合模体（图2中的ABS）外，尚有蛋白质结合模体（PBS）和催化位点AspPheGly（DFG）。

6.蛋白质工程与化学修饰法比较有什么优点

蛋白质工程是近年来发展的研究酶必需基团和活性中心的最先进方法，将酶相应的互补DNA（cDNA）定点突变，此突变的cDNA表达出只有一个或几个氨基酸置换的酶蛋白，再测定其活性就可以知道被置换的氨基酸是否为活力所必需。

本法有上述化学修饰方法无可比拟的优点：

①可改变酶蛋白中任一氨基酸而不影响其他同类残基；

②可改变疏水残基，使其转变成亲水或另一疏水残基；

③可同时改变活性中心内外的几个氨基酸，研究这些氨基酸之间的相互关系；

④可人工造成一个或几个氨基酸的缺失或插入，了解肽链的缩短或延长对酶活力的关系；

⑤可定点改变酶蛋白的磷酸化位点或糖化位点，研究磷酸化或糖化对酶结构和功能的影响；

⑥不会引起底物和活性中心结合的立体障碍。

化学修饰使被修饰的氨基酸残基变大，可导致底物和活性中心结合的立体障碍。

7.酶活性中心最常见的AA有哪些

用化学修饰方法测出在大多数酶的活性中心上有8种氨基酸的频率最高，即Ser、His、Cys、

Tyr、Try、Asp、Clu、Lys。

S（丝氨酸）、C（半胱氨酸）、H（组氨酸）、K（赖氨酸）、T（苏氨酸）、Y（酪氨酸）、

W（色氨酸）、D（天冬氨酸）、E（谷氨酸）

8.举出各细胞器的标志酶。

9.写出溶酶体、内质网、过氧化体等细胞器的分拣信号

定位于溶酶体的蛋白:

一定的糖链结构就成为溶酶体蛋白的投送信号甘露糖－6－磷酸（Man-6-P）。

过氧化体中一些酶蛋的的C端常含SerLysLeu（SKL）三肽，可能是过氧化体的投送信号，其中Lys可被Arg或His取代而不影响投送，但Leu是十分必需的。

在一些滞留在内质网中的蛋白质，其末端常带有KDEL四肽，被认为是滞留信号，如应投送到溶酶体的组织蛋白酶D的C端如接上KDEL，则此酶滞留于内质网。

在溶菌酶的C端接上KDEL，溶菌酶也滞留在内质网中而不再被分泌，带有KDEL的内质网蛋白（如Bip）还能和一些肽链折叠不正确的蛋白质结合使后者也不被投送。

以上种种均说明了蛋白质或酶肽链中不同部位的某些氨基酸区段是它们投送到不同亚细胞结构的信号，是定位的决定性因素。

10.蛋白质的一级结构没有发生改变，它的空间构象与功能是否改变

11.为什么丧失活力变异的同工酶可用天然酶的抗体予以免疫测定

如氨基酸改变在活性中心或附近可有动力学性质的不同，但它们在免疫性质上往往是可交叉的，故丧失活力的变异酶可用天然酶的抗体予以免疫测定。

12.酶整体构象改变和酶活力丧失是否同步

近年来的研究证明，酶蛋白变性时间与构象的改变和活力的变化并不是同步的。

用紫外分光光谱、荧光光谱、圆二色光谱、光散射和测定内埋巯基暴露等手段研究肌酸激酶、核糖核酸酶、乳酸脱氢酶及3-磷酸甘油醛脱氢酶等在盐酸胍和尿素溶液中变性不同的构象变化，即肽链去折叠的过程，同时测定酶活力的下降，发现酶活力的丧失往往先于酶分子的整体构象变化。

用热变性法也同样证明酶活力的下降在前，整体构象变化在后。

因热变性时无化学变剂存在，故活力的首先丧失不是变性剂对酶抑制的结果。

进一步用探测活性中心构象的方法来研究，如3-磷酸甘油醛脱氢酶活性中心的巯基被甲羧基化后再经激发光照，可在活性中生成具有荧光的NAD+共价结合物，可借荧光发射光谱的改变来探测活性中心的构象变化。

结果发现，活性中心的构象改变先于酶分子整体的构象改变，而与活力丧失几乎同步。

这些实验证明酶的活性中心的空间结构对酶分子整体而言，处于分子中一个柔性的局部区域，由较弱的化学键维持其空间结构，对各种变性因素较为敏感。

是否存在酶分子整体构象改变和酶活力丧失同步，甚至整体构象改变快于酶活力丧失的情况从碱性磷酸酶的实验可发现酶分子肽链的伸展引起变性的速度常大于酶失活的速度常数，证明的确存在构象的改变在前，活力降低在后的情况。

这一实验补充了酶活性中心的柔性大于整体可塑性的理论，说明不同酶蛋白的活性中心可能处于酶分子不同部位，如处于不易受干扰或易于受保护的部位，加上底物对活性中心的保护或金属离子对酶活性中心的螯合固定作用（碱性磷酸酶含锌离子），就有可能出现活性中心的构象变化慢于整体构象变化，因而活力降低慢于整体构象改变情况。

13.寡聚酶亚基的聚合和解聚对酶活性的调节

亚基的聚合和解聚可改变酶的活力，也可改变酶的催化性质。

（1）具有同种亚基的寡聚酶（纯聚体）发生解聚后往往引起活力的下降或丧失。

或者对底物的Km增加，如M2型丙酮激酶主要以四聚体形式存在，也有部分为二聚体，与四聚体保持动态平衡。

底物及激活剂可使平衡倾向四聚体，使活力增加，底物Km减小。

抑制剂则能使二聚体稳定，使活力下降，底物Km增加。

动物的乙酰辅酶A羧化酶由两个相同的亚基组成，每个亚基具有BCCP、BC和CT三种催化功能。

二聚体的Mr约为520000，但无酶活力。

当柠檬酸存在时，可使二聚体聚合成Mr为4000000-8000000的多聚体，有酶活力；

而软脂酰CoA或丙二酰CoA（后者为该酶的产物）则可使其解聚成无活性的二聚体形式。

所以亚基的聚合和解聚也是酶活力的一种重要调节方式。

（2）具有异种亚基的寡聚体酶（杂交体）发生解聚后一般导致活力的丧失，因其活性有赖于各种不同功能亚基的合作，一旦解聚成分散的亚基，失去亚基间的传导和联系，就不能表现活力。

亚基的解聚也能改变酶的催化性质，如大肠杆菌色氨酸合成酶，含有两个α亚基和一个ββ（含磷酸吡哆醛）亚基，催化吲哚甘油磷和L-丝氨酸形成L-色氨酸和3-磷酸甘油醛，但此时吲哚并不从α亚基上释放出来。

ββ亚基单独可催化吲哚和L-丝氨酸合成L-色氨酸，当ββ加入α亚基后，吲哚才从α亚基释放而被ββ利用，组成完整的能利用吲哚甘油磷酸为底物的L-色氨酸合成酶。

（3）如果异种亚基是由催化亚基（C）和调节亚基（R）组成，则视调节亚基的功能而决定解聚后的酶活力变化。

如cAMP依赖性蛋白激酶，其R实际上是C的抑制蛋白，一旦R和cAMP结合成cAMP-R后，就脱离C亚基而使后者活化。

大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶的R亚基对C亚基起别构调节作用，能与别构激活剂ATP或别构抑制剂CTP结合。

当R和C分离后，C亚基仍有催化活力，但不再受ATP或CTP的别构调节。

14.PyK同工酶产生的原因以及它们的结构与功能

同一基因由不起点转录或原始RNA（核内不均一RNA）经不同剪接加工而生成不同的m-RNA也能形成同工酶，今以典型的丙酮酸激酶（PyK）同工酶说明之。

1.不同起点转录产生的同工酶存在于肝及肾此质的PyK或存在于红细胞的R型PyK由同一PyK的L基因转录。

L基因有12个外显子和11个内含子，第一个外显子的上游有CAT启动子，R-PyK的RNA就从这个CAT处开始转录，而第一外显子的下游，即第一内含子中有TATA启动子，L-PyK的RNA则从TATA处开始转录，故LPyK的MRNA较R-PyK的mRNA约短一个外显子长度，酶蛋白亚基也就少31个氨基酸（L和R型分别含543和574个氨基酸）。

L-PyK亚基第3～543的氨基酸序列和R型亚基第34～574的序列完全相同。

因此，和R型PyK有匀叉免疫反应，都对底物PEP是正协同别构效应，唯和Hill系数（都是反映酶别构效应的动力学参数）不同而已。

红细胞中R-PyK先天性缺乏的患者，其肝中LPyK也同时缺乏。

2.原始转录RNA不同剪接形成的同工酶

肌肉和脑中的M1-Pyk和广泛分布于各组织（肌肉除外）的M2-Pyk均含有530个AA。

都由Pky的M基因编码。

M基因也有12个外显子，只有一和启动方式，但其原始转录产物在剪接加工过程中，第9个外显子的序列进入M1-Pyk的mRNA，而第10个外显子的序列进入M2-Pky的RNA，第1-8和11-12个外显子则为M1和M2-Pyk的共同序列。

故两型mRNA只有160个核苷酸序列的差别。

而两型的蛋白质只有一段53个AA序列的差别，而且这些序列中还有8个残基是相同的。

不同的肽段恰巧位于和亚基聚合有关的结构域中，说明为什么M2-Pyk有别构效应，而M1则没有。

但两者的催化性质又十分类似，且也有交叉免疫性。

15.LDH中A、B两亚基结构差异与酶活力的调节。

乳酸脱氢酶（LDH）的A，B两种亚基各有329及331个氨基酸残基。

如以A亚基缺失第17及330位残基而与B亚基比较的话，可发现两类亚基有75%的同源性，并且被置换的25%的氨基酸中，其DNA上相应的三联密码仅差一个碱基。

用分辩的X射线衍射还发现两种亚基的空间构象几乎完全一致。

在活性中心与NDA（H）或底物结合的部位，约有32个氨基酸残基参与，仅4个残基不同，其中三个疏水残基之间的互相置换，而只有一个是Ala和Gln的置换（A亚基为Ala29，B亚基为Gln30。

B亚基通过Gln30的侧链与NAD（H）的焦磷酸形成氢键，而A亚基Ala的侧链不能形成氢键，故B亚基和NAD（H）的结合较A亚基牢固，解离常数较A亚基约小20倍。

因LDH催化反应的限速步骤是辅酶与酶的结合或解离，故B亚基的kcat小于A亚基。

并且在丙酮酸存在下，已结合NAD+的B4还能与丙酮酸结合而形成酶-NAD+-丙酮权三联复合物，后者可抑制活力。

故B亚基易受高浓度（>

L）的丙酮酸抑制；

而A亚基因不易形成三联复合物，也就中易受丙酮的抑制。

16.GST—π为什么对抗癌药具有耐药性

大鼠谷胱甘肽S-转移酶（GST）有10余种同工酶，都是编号为1~8的八类亚基纯聚或杂交而成的二聚体，分成α、μ、π三大族（表8）。

人类也有这三族，族间的GST无交叉免疫，但同一族（甚至来自不同种族）的GST则有共同抗原必性。

各型同工酶对不同底物（接受GSH的受体）的Km有很大不同。

GST1-1、2-2、5-5和7-7有GSH过氧物酶的活力，SGT6-6则有白三烯C4合成酶的活力。

来自胎盘的GST7-7（在大鼠GST-P，人类称GST-π）的活性中心有Cys47，受巯基试剂的抑制，而来自肝丈夫的α族或μ族GST则未发现巯基参与其活性中心。

GST-π（P）的这一特点使其与抗癌药的抗药性有关。

因不少抗癌药职阿霉素、丝裂霉素等都能在体内产生超氧离子、过氧离子或羟自由基，再通过这些活性氧或自由基以及由此产生的过氧化脂质来杀伤癌细胞。

GST-π活必事心中的巯基对活性氧及自由基较其他GST敏感得多，能通过其巯基的被氧化而消除活性氧或自由基，避免他们对GST-π对一些阴离子化合物的结合有力也大于其他的GST。

这些性质使表达GST-π的肿瘤细胞能更有效地清除或灭活一些对肿瘤生长不利的化合物或离子，故表现出对抗癌药的耐药性。

17.试述唾液酸转移酶（ST）跨膜序列对蛋白质定位的作用

定位于膜结构上的一些蛋白质，其跨膜结构域中的疏水氨基酸不但有利于蛋白质固定在脂质膜上，还带有蛋白质投送到哪类膜结构的信号。

以定位于高尔基体的α2，6唾液酸转移酶（α2，6ST）为例，有人将此酶的胞质、跨膜和茎区三个结构域（分别为9、17、18年氨基酸残基）的编码cDNA分别和另一个定位于细胞表面膜的属于Ⅱ型膜蛋白的二肽酰肽酶Ⅳ（DPPⅣ）相应的三个结构域（分别为6、23、18个氨基酸残基）的cDNA互相杂交融合，再配上小鸡溶菌酶的基因作为报告基因。

将重组质粒在COS细胞中表达，用免疫荧光法检测报告蛋白溶菌酶的细胞定位。

结果发现：

融合酶蛋白中如带有α2，6ST的跨膜域序列都能投送到高尔基体，而带有DPPⅣ胞质跨膜域序列的融合蛋白则投送到细胞表面。

如融合酶的茎区也来自ST或在DPPⅣ胞质域C端加上两个带正电荷的Lys，也能加强融合酶投送到高尔基体而使其在细胞表面的定位减少。

如果用多聚Leu取代跨膜区的疏水序列，只有当多聚Leu中的Leu数相当于ST跨膜域的残基数（17个）以及茎区也来自ST时，融合蛋白才投送到高尔基体而当L数目相当于DPPIV跨膜域的残基数（23个）或茎区来自DPP时则融合蛋白投送到细胞表面（表3）。

由此可见，跨膜区疏水氨基酸的序列及数目对酶蛋白投送到高尔基体膜还是细胞表面膜具有决定性作用，而茎区的序列也与膜蛋白的定位有关。

18.膜受体的结构域与分类

受体是细胞的一种生物大分子，它能专一性地识别细胞的化学信号分子，根据其存在位置的不同，主要分两种，位于细胞膜上的称为膜受体，位于细胞质、核质、胞内膜上的称为胞内受体。

膜受体一般有3个结构域，即胞外域（也即配体结合域）、跨膜域和胞内域。

根据其不同的结构和功能，膜受体可分成四类，。

1.离子通道受体蛋白偶联受体3.酪氨酸蛋白激酶相关受体4.其他有酶活力的受体

1.离子通道受体

这类受体由多个蛋白质亚基聚合组成一个膜孔，即离子通道。

当受体与配体结合时，导致受体构象的变化，使离子通道开放，允许离子跨膜流动，形成膜电位的变化，称为配体门控通道（ligand-gatedchannel），如乙酰胆碱的蕈毒碱受体。

当膜电位发生改变时，有些离子通道也可以开放，这种离子通道，称电压门控通道（voltage-gatedchannel）。

蛋白偶联受体

这类受体嵌入膜内，在膜的内侧有G蛋白识别序列，活化受体可以与G蛋白偶联。

这类受体大多数有一个共同的结构特征，都有由α螺旋形成的7次跨膜结构。

配体与受体结合后，通过G蛋白与一些效应酶偶联，如腺苷酸环化酶、磷脂酶C（PLC）等，产生第二信使，或者激活的受体通过G蛋白直接调控离子通道，如蕈毒碱受体、某些肾上腺素能受体等。

有的G蛋白偶联受体的配体是一种蛋白酶，如凝血酶受体，受体经配体的蛋白酶作用发生剪切，形成活化的受体。

3.酪氨酸蛋白激酶相关受体

这类受体有3种