血红蛋白与肌红蛋白_精品文档PPT课件下载推荐.ppt
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而表面亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。
而表面既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数可离子化的残基都位于表面。
血红素辅基处于一可离子化的残基都位于表面。
血红素辅基处于一个由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙个由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙内，血红素中的铁原子是氧结合部位。
无氧的肌内，血红素中的铁原子是氧结合部位。
无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。
合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。
抹香鲸肌红蛋白（抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构的三级结构
（二）辅基血红素
（二）辅基血红素血红素血红素血红素中的Fe可以是亚铁，也可以是高铁，相应的血红素称为亚铁血红素和高铁血红素；
相应的蛋白称为亚铁和高铁血红蛋白。
只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
（三）（三）0022与肌红蛋白的结合与肌红蛋白的结合卟啉铁和卟啉铁和F8F8（9393）HisHis（近侧）（近侧）的咪唑的咪唑NN结合。
底结合。
底66和配位键和配位键和和OO22结合。
结合。
OO22和四吡咯环呈和四吡咯环呈6060度倾斜。
度倾斜。
高铁肌红蛋白中水代替高铁肌红蛋白中水代替OO22填填充该部位。
充该部位。
氧结合是一个空间位阻区域氧结合是一个空间位阻区域E7HisE7His（远侧）的咪唑环与（远侧）的咪唑环与FeFe原子的距离远，不发生作原子的距离远，不发生作用，但与分子用，但与分子OO22能紧密接触，能紧密接触，被结合的被结合的OO22在在HisHis（近侧）的（近侧）的咪唑咪唑NN和和FeFe原子之间。
原子之间。
空间位阻的意义空间位阻的意义游离在溶液中的铁卟啉结合游离在溶液中的铁卟啉结合COCO的能力比的能力比OO22大大2500025000倍，但倍，但在肌红蛋白中，仅比在肌红蛋白中，仅比OO22大大250250倍。
原因是由于空间位阻造倍。
原因是由于空间位阻造成的。
这样可以防止代谢过程中产生的成的。
这样可以防止代谢过程中产生的COCO占据占据OO22的结合部的结合部位。
位。
疏水环境的意义疏水环境的意义通常通常OO22与与Fe（）Fe（）接触会使接触会使Fe（）Fe（）氧化为氧化为Fe（）Fe（），血红素也，血红素也是一样。
但在肌红蛋白内部，由于疏水的环境，是一样。
但在肌红蛋白内部，由于疏水的环境，Fe（）Fe（）不易被氧化。
不易被氧化。
微环境的作用：
固定血红素基；
保护血红素铁免遭氧化；
为为OO22提供一个合适的结合部位提供一个合适的结合部位（四）（四）0022的结合改变肌红蛋白的构象的结合改变肌红蛋白的构象去氧血红蛋白中的去氧血红蛋白中的Fe（）Fe（）只有只有个配体，并位于卟啉环上方个配体，并位于卟啉环上方.nmnm。
当氧结合时，。
当氧结合时，Fe（）Fe（）被拉回到卟啉环平面，被拉回到卟啉环平面，离卟啉环平面仅为离卟啉环平面仅为0.026nm0.026nm。
这种结构的改变对肌红蛋白意这种结构的改变对肌红蛋白意义不大，但显著的改变了血红义不大，但显著的改变了血红蛋白的性质，改变了四聚体的蛋白的性质，改变了四聚体的亚基间的作用，是之具有别构亚基间的作用，是之具有别构作用。
作用。
（五）肌红蛋白结合氧的定量分析（五）肌红蛋白结合氧的定量分析1.1.氧分数饱和度（氧分数饱和度（YY），携氧肌红），携氧肌红蛋白分子数和去氧肌红蛋白以及携蛋白分子数和去氧肌红蛋白以及携氧肌红蛋白分子数的比值。
当氧肌红蛋白分子数的比值。
当YY为为11时，所有的肌红蛋白被氧饱和。
时，所有的肌红蛋白被氧饱和。
2.P502.P50肌红蛋白被半数饱和时的肌红蛋白被半数饱和时的氧分压。
氧分压。
3.3.线粒体中的氧浓度为线粒体中的氧浓度为0-10torr0-10torr，静脉血中为，静脉血中为15torr15torr，或更高一些。
肌红蛋，或更高一些。
肌红蛋白白P50P50为为2torr2torr，因此大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的。
如果由于肌肉，因此大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的。
如果由于肌肉收缩而使线粒体中氧含量下降，它可以立即供氧。
收缩而使线粒体中氧含量下降，它可以立即供氧。
4.4.肌红蛋白有利于氧从细胞内表面向线粒体转运。
细胞内表面肌红蛋白有利于氧从细胞内表面向线粒体转运。
细胞内表面10torr10torr（YY为为80%80%），线粒体），线粒体1torr1torr（YY为为25%25%）。
）。
二、血红蛋白的结构与功能二、血红蛋白的结构与功能
（一）血红蛋白的结构
（一）血红蛋白的结构
（二）氧结合引起的血红蛋白构象的变化
（二）氧结合引起的血红蛋白构象的变化（三）血红蛋白的协同性氧结合（三）血红蛋白的协同性氧结合（HbHb氧结合氧结合曲线）曲线）（四）（四）HH+、COCO22和和BPGBPG对血红蛋白结合氧的影响对血红蛋白结合氧的影响
（一）血红蛋白的结构1.1.血红蛋白的亚基组成血红蛋白的亚基组成2.2.血红蛋白的三维结构血红蛋白的三维结构血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。
它存在于红血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。
它存在于红细胞中，每个成熟红细胞约含细胞中，每个成熟红细胞约含33亿个血红蛋白分子。
血红蛋白亿个血红蛋白分子。
血红蛋白从肺部经心脏到达外围组织的动脉血中有从肺部经心脏到达外围组织的动脉血中有96%96%氧饱和度。
在静氧饱和度。
在静脉血中的饱和度为脉血中的饱和度为64%64%。
因此，每。
因此，每100ml100ml的血经过组织约释放的血经过组织约释放1/31/3的氧或相当于大气压和体温下的氧或相当于大气压和体温下6.5ml6.5ml氧气氧气1.血红蛋白的亚基组成血红蛋白有两种血红蛋白有两种44个亚基组成个亚基组成人在不同发育阶段血红蛋白亚基的种类是不相同。
人在不同发育阶段血红蛋白亚基的种类是不相同。
2.血红蛋白的三维结构图图6-86-8血红蛋白中亚基的排列血红蛋白中亚基的排列AA正面观正面观BB侧面观侧面观图图6-96-9血红蛋白血红蛋白链和链和链和肌红蛋白构象的相似性链和肌红蛋白构象的相似性
（二）氧结合引起的血红蛋白构象
（二）氧结合引起的血红蛋白构象的变化的变化1.1.氧合血红蛋白显著改变氧合血红蛋白显著改变HbHb的四级结构的四级结构2.2.血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换的转换3.3.氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态的构象态1.1.氧合血红蛋白显著改变氧合血红蛋白显著改变HbHb的四级的四级结构结构图图6-106-10血红蛋白半分子（血红蛋白半分子（二聚体的侧面观）二聚体的侧面观）装配接触装配接触1111和相同的和相同的2222接触。
接触。
涉及螺旋涉及螺旋BB、GG、HH和非螺旋段和非螺旋段GHGH拐弯的拐弯的3030多个残基，接触面大，对亚基的装配多个残基，接触面大，对亚基的装配很重要。
当血红蛋白从去氧变为氧合形很重要。
当血红蛋白从去氧变为氧合形式时它们不变。
式时它们不变。
滑动接触滑动接触1122和相同的和相同的2211接触。
涉及螺旋涉及螺旋CC、GG、HH和非螺旋段和非螺旋段FGFG拐弯的拐弯的1919个残基，当血红蛋白因氧合作用而发个残基，当血红蛋白因氧合作用而发生构象变化时，这些接触也发生改变。
生构象变化时，这些接触也发生改变。
作为动态构象分子，血红蛋白可以看作是作为动态构象分子，血红蛋白可以看作是-二聚体的二聚二聚体的二聚体，也可以看作是相同的二聚体半分子组成：
体，也可以看作是相同的二聚体半分子组成：
11-11-亚基和亚基和22-22-亚基对。
每个亚基对。
每个-二聚体作为钢体移动。
当血红素二聚体作为钢体移动。
当血红素基氧合时，分子的两个二聚体半分子彼此滑动。
如果一个基氧合时，分子的两个二聚体半分子彼此滑动。
如果一个-二聚体固定不动，则另一个二聚体固定不动，则另一个-二聚体将绕一个设想二聚体将绕一个设想的的-二聚体的偏心枢轴旋转约二聚体的偏心枢轴旋转约1515并平移并平移0.08nm0.08nm。
去氧血红蛋白去氧血红蛋白氧合血红蛋白氧合血红蛋白2.2.血红素铁的微小移动导致血红蛋血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换白构象的转换3.3.氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态表不同的构象态（11）TT态（态（紧张态紧张态）和氧的亲和力高，是氧合和氧的亲和力高，是氧合血红蛋白的形式。
血红蛋白的形式。
（22）RR态（松弛态）和氧的亲和力底，是去氧血态（松弛态）和氧的亲和力底，是去氧血红蛋白的形式。
红蛋白的形式。
氧与一个处于氧与一个处于TT态的亚基结合后，转变为态的亚基结合后，转变为RR态。
原态。
原因是稳定因是稳定TT态的作用力被破坏。
态的作用力被破坏。
（三）血红蛋白的协同性氧结合（三）血红蛋白的协同性氧结合（HbHb氧结合曲线）氧结合曲线）（四）（四）HH+、COCO22和和BPGBPG对血红蛋白结合对血红蛋白结合氧的影响氧的影响1.H1.H+、和和COCO22促进氧的释放（促进氧的释放（BohrBohr效应）效应）.降低降低HbHb对氧的亲和力对氧的亲和力1.H1.H+、和和COCO22促进氧的释放（促进氧的释放（BohrBohr效应）效应）BohrBohr效应效应BohrBohr效应的意义效应的意义.降低降低HbHb对氧的亲和力对氧的亲和力图图6-196-19BPGBPG对对HbHb氧合曲线的影响氧合曲线的影响图图6-18BPG6-18BPG分子接及其与分子接及其与HbHb的两个的两个-链的离子结合链的离子结合三、血红蛋白与分子病三、血红蛋白与分子病
（一）分子病是遗传的
（一）分子病
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