成都中医药大学课程教学大纲临床医学专业Word下载.docx

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□人文素质与素质拓展课程群□学习能力与创新意识课程群

√基础理论与基本技能课程群□专业知识与专业能力课程群

课程类型

□文化素质课□公共基础课□学科基础课

√专业基础课□专业课□其它

教学策略与方法

√讲授为主□实验/实践为主□专题讨论为主

□案例教学为主□自学为主□其它

教学目标

知识：

通过课堂讲授，系统掌握物质结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递等生物化学基本理论与基本原理，在未来的学习、工作中具备运用生物化学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。

技能：

通过生物化学实验课，培养学生对待科学研究的正确态度与正确方法，养成对待科学问题的思考分析与逻辑判断能力。

其它：

尊重学生，关心差生，明确目的，激发学生学习热情与动机。

考核方式及成绩评定标准

考试

出勤/学习态度10%

课外作业0%

课堂考试%

期末理论考试60%

实践考核20%

先修课程要求、适用学院及专业

先修课程：

医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学

适用于：

第二临床医学院五年制临床医学本科

使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间）

《生物化学与分子生物学》主编查锡良、药立波人民卫生出版社第8版2013年3月

参考书目（书名、作者、出版社、出版时间）

1.《生物化学》（上、下册）主编王镜岩高等教育出版社第3版2002年9月

3.《生物化学与分子生物学》主编贾弘禔、冯作化人民卫生出版社第2版2010年8月

2.《生物化学》主编唐炳华中国中医药出版社第3版2012年7月

4.《生物化学习题集》主编唐炳华中国中医药出版社第3版2013年5月

5.《生物化学与分子生物学学习纲要与同步练习》主编卜友泉宋方洲科学出版社2011年1月

课程网站及学习资源（教师个人网址请列入）

二、课程内容简介（50－150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介）

课程性质：

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

课程作用：

当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生命科学相关专业学生最为重要的必修课程之一。

课程内容：

生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶、维生素等）；

物质代谢及其调节（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的整合与调节）；

遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成）；

临床生物化学（血液的生物化学、肝胆生化）。

三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目）

绪论

课时：

共1学时

教学内容及要求

掌握：

生物化学的含义、主要内容

熟悉：

生物化学在医学中的作用和地位

了解：

生物化学发展简史

一、生物化学的含义、任务和主要内容

二、生物化学的发展简史

三、生物化学在医学中的地位和作用

四、生物化学的学习方法

思考题

1.什么是生物化学？

医学生物化学的主要任务？

2.生物化学的主要研究内容是什么？

3.生物化学与其他医药各学科的关系？

第一篇生物分子结构与功能

第一章蛋白质的结构与功能

共6学时

第一节蛋白质的分子组成

蛋白质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键

氨基酸的分类

重要的生物活性肽

一、蛋白质的元素组成

含N量占整个分子量16%

二、氨基酸的结构（标准氨基酸）

除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸）

三、氨基酸的分类

按结构分：

非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、含硫氨基酸等

按酸碱性分：

酸性、碱性、中性非极性氨基酸、中性极性氨基酸

四、氨基酸的理化性质

两性电离、等电点、紫外吸收特征

五、肽键和肽：

肽键的形成、肽的概念

六、体内某些重要的活性肽

第二节蛋白质的分子结构

一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽单元（肽键平面）、亚基、超二级结构与模体、结构域的概念

维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键

熟悉蛋白质的分类

一、蛋白质的一级结构

一级结构的概念、肽键与肽单元、多肽链的结构（主链骨架、侧链、C端、N端、氨基酸残基）

二、蛋白质的二级结构

二级结构的概念、二级结构的基本形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲）、超二级结构与模体、维系二级结构的化学键

三、蛋白质的三级结构

三级结构的概念、结构域、维系三级结构的化学键

四、蛋白质的四级结构

四级结构的概念、亚基、维系四级结构的化学键

五、蛋白质的分类

按形状分：

球状蛋白、纤维状蛋白

按组成分：

单纯蛋白、结构蛋白、蛋白质辅基

第三节蛋白质结构与功能的关系

一级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系

一级结构与生物进化、蛋白质构象病

一、一级结构是高级结构与功能的基础

一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病

二、蛋白质功能依赖特定空间结构

血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧的亲和力、蛋白质构象改变可引起疾病

第四节蛋白质的理化性质

两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征

呈色反应

一、蛋白质具有两性电离性质

两性电离、等电点

二、蛋白质具有胶体性质

蛋白质溶液是胶体溶液、使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素

三、蛋白质变性与复性

蛋白质变性、凝固、复性的概念，变性蛋白质理化性质的变化

四、蛋白质紫外吸收特征

蛋白质的特征性紫外吸收峰及产生原因、应用

五、蛋白质的呈色反应

茚三酮反应、双缩脲反应等

第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析

蛋白质沉淀

透析、超滤、电泳、离心与沉降

层析、氨基酸序列分子、蛋白质空间结构分析

一、透析与超滤法

去除小分子化合物

二、蛋白质沉淀

盐析法、有机溶剂（乙醇、丙酮）、生物碱试剂及一些酸类、免疫法沉淀蛋白质

三、电泳法

根据蛋白所带电荷、分子大小、形状等分离不同蛋白质

四、层析法

凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等

五、离心与沉降

沉降系数与蛋白质分子量

六、氨基酸序列分析

七、蛋白质空间结构分析

1.氨基酸的结构特点

2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？

分别包括哪些？

3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？

4.试比较蛋白质与多肽的区别。

5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？

6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？

7.蛋白质的紫外吸收有何特点？

8.什么是蛋白质的变性与复性？

9.简述蛋白质的两性电离和等电点？

10.简述引起蛋白质变性的因素

第二章核酸的结构与功能

共5学时

教学内容与要求

第一节核酸的化学组成及一级结构

核苷酸的组成与结构、核酸的一级结构、3’,5’-磷酸二酯键、核苷酸链的结构

寡核苷酸链的书写方法

一、核苷酸的结构

碱基、核苷、脱氧核苷、核苷酸的种类、核苷酸的结构

二、DNA的一级结构

3’,5’-磷酸二酯键、核苷酸链的结构

三、RNA的一级结构

四、寡核苷酸链的书写方法

第二节DNA的空间结构与功能

DNA二级结构概念、双螺旋结构要点

DNA双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；

DNA的功能

DNA多链结构、染色体的高级包装

一、DNA的二级结构

DNA的双螺旋结构模型与要点、DNA双螺旋结构的多样性、DNA的多链结构

二、DNA的高级结构

DNA的超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋）、真核生物核小体结构、真核生物染色质（染色体）的高级包装（螺线管纤维、超螺线管纤维）。

三、DNA的功能

第三节RNA的结构与功能

mRNA的结构与功能、tRNA的结构与功能

rRNA与核糖体的结构与功能

其他非编码RNA、原核与真核细胞基因表达的时空差异

一、mRNA的结构与功能

5’-端与3’-端的结构、mRNA的编码区与非编码区、开放读框。

蛋白质生物合成的模板。

二、tRNA的结构与功能

tRNA的一级结构特点、二级结构（三叶草型：

氨基酸臂、反密码子环与反密码子）、倒L型。

转运氨基酸、辨认mRNA密码子。

三、rRNA

原核与真核生物rRNA种类、核糖体组成与功能

四、其他非编码RNA

五、原核与真核细胞基因表达的时空差异

第四节核酸的理化性质

核酸紫外吸收特征、DNA变性、解链温度Tm、DNA的复性与退火

增色效应与减色效应

核酸分子杂交

一、核酸的紫外吸收特征

核酸的紫外吸收峰、双链DNA、单链DNA与RNA的紫外吸收值

二、DNA的变性与复性

DNA变性与解链温度（融解温度，Tm）、增色效应与减色效应、复性与退火

三、核酸的分子杂交

第五节核酸酶

核酸酶的分类

核酸酶的分类：

DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶

1.简述核酸一级结构特点。

2.简述DNA双螺旋结构的基本内容；

3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α螺旋结构；

4.RNA的种类及其生物学作用。

5.简述tRNA二级结构的基本特点。

6.mRNA的结构特点。

7.核酸的变性与复性。

8.简述DNA的解链温度。

第三章酶

第一节酶的分子结构与功能

酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅助因子、辅酶、辅基）、酶蛋白与辅助因子的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念

乳酸脱氢酶、肌酸激酶在临床上的应用

一、酶的分子组成

酶根据组成的分类、结合酶的组成、辅助因子、辅酶、辅基的概念、酶蛋白与辅助因子的关系与功能

二、活性中心

活性中心与必需基团的概念

三、同工酶

同工酶的概念、L-乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布特点及应用、肌酸激酶同工酶的种类、分布及应用

第二节酶的工作原理

酶促反应特点、活化能

诱导契合学说

邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化

一、酶促反应特点

高效性、特异性（专一性）、可调节性、不稳定性

二、酶的高效性机制

活化能、酶与底物形成中间产物（诱导契合学说、邻近效应与定向排列、表面效应）、多元催化。

第三节酶促反应动力学

底物浓度、抑制剂对酶促反应速率的影响

酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响

一、底物浓度对酶促反应速率的影响

米氏方程式与米氏常数、Km与Vmax的含义与意义、酶的转换数、Km与Vmax的求法

二、