生物化学期末复习题Word格式.docx

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4个价键与4个不同的原子或原子团相连接的碳原子。

6.L型和D型糖

羟基处于右边的为D型：

羟基处于左边的为L型。

7.名词解释：

对映异构体：

指原来分子的镜像。

差向异构：

非对映异构的醛糖（或酮糖）之间只有一个碳周围构型不同。

端基异构：

非对映异构的醛糖（或酮糖）之间只有羰基上的碳原子周围构型不同（醛糖是C，酮糖是C）。

21

8.变旋光现象：

在葡萄糖的水溶液中，α构型和β构型通过开链结构快速的互相转变而达到平衡的过程。

9.糖类在水溶液中的结构形式？

多为环状结构：

直链形式存在的数量非常少。

10.Fischer式变为Haworth式

（1）将Fischer式直链碳链右边的羟基写在Haworth环的下面，左边的羟基写在环的上面。

（2）当糖的环形成后还有多余的碳原子时（未成环的碳原子），如果直链环（Fischer式中环之上，反之则写在环之下。

Haworth的氧桥）是向右的，则未成环的碳原子规定写在．

11.化学性质中最重要的基团是：

醛基和酮基。

12.化学反应：

（1）氧化-还原

氧化（羰基被氧化形成羧酸）：

R-CHO→R-COOH

R-CHOH→R-COOH

2还原（羰基可以还原成醇）：

糖→糖醇

（2）缩醛-半缩醛（在酸溶液中,糖可以与醇反应形成缩醛即糖苷）

缩醛反应：

糖→糖苷

13.二糖里的还原糖和非还原糖

还原糖：

麦芽糖，乳糖

非还原糖：

蔗糖

14蔗糖、麦芽糖、乳糖的糖苷键

蔗糖：

β—果糖（1?

2）葡萄糖苷键

麦芽糖：

α—葡萄糖（1→4）葡萄糖苷键

乳糖：

β—半乳糖（1→4）葡萄糖苷键

15.寡糖举例

蔗糖，麦芽糖，乳糖，棉子糖

16.寡糖的作用

（1）改善人体内的微生态环境

（2）改善人体血脂代谢

（3）广泛用于保健食品，乳酸菌饮料等

17.多糖的分类

同聚多糖，杂多糖，细菌多糖

18.重要的多糖

淀粉，糖原，纤维素，琼脂，果胶，糖胺聚糖，肽聚糖，脂多糖

19.多糖的糖苷键

直链淀粉：

α（1→4）糖苷键

支链淀粉：

α（1→4）糖苷键和α（1→6）糖苷键

糖原：

纤维素：

β（1→6）糖苷键

果胶：

α（1→6）糖苷键

多糖相应的水解酶：

淀粉酶，纤维素酶，麦芽糖酶，果胶酶。

20.

21.杂多糖举例，作用

（1）透明质酸：

分布于连接组织中，有润滑擢用

（2）硫酸软骨素：

分布于软骨和皮肤中，有贮存钙质，形成软骨和骨架的功能

（3）肝素：

分布于肝，心脏，淋巴和血液中，有抗凝血的功能

第二章：

脂质

1.生理功能

（1）供能贮能

（2）构成生物膜

（3）协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸

（4）保护和保温作用。

2.甘油三酯的结构和重要的物理、化学性质

结构：

物理性质：

（1）脂质一般不溶于水，溶于非极性溶剂

（2）有固定的熔点

（3）在乳化剂的作用下会发生乳化

（4）光学活性

化学性质：

（1）能被酸，碱和脂肪酶所水解

（2）可与氢和卤素加成

（3）能发生氧化，酸败

3.重要脂肪酸

饱和脂肪酸：

软脂酸（十六酸），硬脂酸（十八酸），花生酸（二十酸）

9,12,159,12—十八

（二）烯酸），花生十八（三）烯酸—），亚油酸（（不饱和脂肪酸：

亚麻酸?

?

5,8,11,14—二十（四）烯酸）烯酸（?

4.脂肪酸的写法：

5.重要的化学反应

（1）水解

-----皂化（碱催化）

）

脂酶催化（酶水解-----

----酯交换（随机反应）

（2）氧化

（3）氢化

6.脂肪氧化的步骤、原因和解决方法

原因：

（1）空气中的氧气使其氧化分解

（2）微生物等的作用

解决方法：

（1）隔绝光、O2、低温

—把油贮存于阴暗中

—不透光的容器

（2）螯合剂（EDTA,柠檬酸）

（3）抗氧化剂（使氧化作用进行缓慢的物质）

（4）使脂氧化酶失效（热烫）

7.磷脂的结构

8.磷脂的水解

9.磷脂的重要物化性质

磷脂“头部基团”是极性的，带电的（亲水性）

脂肪酸“尾部”是非极性的（疏水性）．

分子因此具有独立的性质（两亲性，具有表面活性）

生物膜特点和组成10.所有生物膜都是由脂质和蛋白质组成，有的膜还含有少量的糖类，构成糖蛋白或糖脂。

特点：

（1）脂质和蛋白质的比例变化大

）各组分在膜上分布具有不对称性

（2）各种化学组分具有运动性和协同性（3

脂蛋白与健康11.脂蛋白包括乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。

从小肠到组织肌肉和运输甘油三酯和胆固醇酯，，密度非常低，1）乳糜微粒（<

0.95g/cm3）（脂肪组织。

VLDL），在肝脏中生成，将脂类运输到组织中。

（2）极低密度脂蛋白（（LDL），把胆固醇运输到组织。

（3）低密度脂蛋白（4）高密度脂蛋白（HDL），也是在肝脏中生成，可将血液中的多余的胆固醇转运到肝脏，处理分解成胆酸盐，通过胆道排泄出去，从而形成一条血脂代谢的专门途径，或称“逆转运途径”。

第三章：

蛋白质

1.蛋白质主要功能并举例

催化功能；

结构功能；

调节功能；

防御功能；

运动功能；

运输功能；

信息功能；

储藏功能......

2.构成蛋白质的主要元素、凯氏定氮法

主要元素组成：

C、H、O、N、S

凯氏定氮法：

根据氮在蛋白质分子中含量恒定（平均占16%），因此测出样品中氮的含量后，即可求得样品中的蛋白质含量（氮量乘上6.25）

3.氨基酸通式：

4.氨基酸的结构与特点（脂肪族、酸碱、S、-OH、苯环、杂环…）

类别（按R基的酸碱性）氨基酸特点

甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基中性氨基酸丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸、蛋氨酸和羟脯氨酸

酸性氨基酸谷氨酸、天门冬氨酸这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基

这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；

组氨酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸碱性氨基酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。

按照R基结构分：

中性脂肪族氨基酸：

）亮氨酸（Leu,L甘氨酸（Gly，G）

），V缬氨酸（Val丙氨酸（Ala，A）

异亮氨酸（Ile，I）

含羟基或硫的脂肪族氨基酸：

）苏氨酸（Thr,T，SerS）丝氨酸（

M）甲硫氨酸（Met，）半胱氨酸（Cys，C

酸性氨基酸：

）天冬氨酸（Asp,A），谷氨酸（GluG

碱性氨基酸：

（Lys,K）

赖氨酸．

精氨酸（Arg,R）

组氨酸（His,H）

芳香族氨基酸：

苯丙氨酸（Phe，F）

酪氨酸（Try，Y）

色氨酸（Trg，W）

杂环氨基酸：

P）脯氨酸（Pro，），组氨酸（HisH

酰胺：

）N，Asn天冬酰胺（．

Q）谷氨酰胺（Gln，

氨基酸的分类（分别以R基团的极性或疏水性的强弱分）5.氨基酸类别（按R基的极性）甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯非极性氨基酸丙氨酸、脯氨色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸极性氨基

赖氨酸、精氨酸、组氨

氨基类别（按疏水性

焦谷羟脯氨酸,丝氨酸,苏氨酸,,,组氨酸赖氨酸,谷氨酰胺,精氨酸,天门冬氨酸,谷氨酸亲水性氨基酸氨酸氨基丁-酪氨酸色氨酸,,α,甲硫氨酸,脯氨酸,缬氨酸,丙氨酸,苯丙氨酸,异亮氨酸,亮氨酸疏水性氨基酸-氨基丙氨酸酸,β未定类半胱氨酸，甘氨酸

6.氨基酸等电点及在电场中移动的判断

当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点

在电场中移动的判断：

大于等电点PH，氨基酸带负电荷，向阳极移动；

小于等电点PH，氨基酸带正电荷，向阴极移动。

7.氨基酸的解离常数（PK）计算方法

PH=PK+lg[（质子受体）/（质子供体）]

8.氨基酸的光学特性

（1）旋光性：

除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。

（2）紫外吸收光谱：

参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收分别为280、275、和257nm。

由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量

9.氨基酸与茚三酮的反应特征

氨基酸发生氧化、脱氨、脱羧反应,最后与茚三酮发生作用,生成紫色物质.

种）8必需氨基酸（10.

赖氨酸（Lys）、色氨酸（Try）、苯丙氨酸（Phe）、甲硫氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）

11.名词解释：

成肽反应：

两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或碱存在的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成肽键的化合物。

肽键：

两氨基酸单位之间的酰胺键。

氨基酸残基：

多肽链中的氨基酸单位。

侧链：

氨基酸分子中除去α—氨基和α—羧基以外的部分。

亚基：

指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。

12肽的结构通式

13.蛋白质的水解方法、特点

（1）酸水解：

多数氨基酸稳定，不引起消旋作用；

Trp完全被破坏，羟基氨基酸部分分解，Gln和Asn的酰胺基被水解下来。

（2）碱水解：

Trp稳定；

多数氨基酸被不同程度破坏，且产生消旋现象，Arg脱氨。

（3）酶水解：

不产生消旋作用，也不破坏氨基酸，但需多种酶协同作用。

14.蛋白质一、二、三、四级结构：

维持他们的的主要作用力分别是什么？

（1）蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。

（维系蛋白质一级结构的主要作用力为肽键）

（2）蛋白质的二级结构（secondarystructure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元

主要种类包括：

α－螺旋,β－折叠,β