生化标准教案.docx

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生化标准教案

生物化学标准教案

生物化学与分子生物学教研室

授课内容

绪论、糖的化学

授课时间

教学目的

掌握生物化学的基本概念与研究目的和任务；熟悉生物化学在药学科学中的地位与作用；了解生物化学的发展。

了解重要多糖的结构与功能。

教学重点

生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

绪论

一、生物化学的概念和任务

生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。

二、生物化学与药学科学

生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位，生物化学在药学专业中的地位和重要性，生物化学和其它课程的联系。

三、发展中的生物化学 

生物化学的基本内容，生物化学的发展和最新成就，近代生物化学的研究方向和我国在生物化学领域中的贡献。

第一章糖的化学

第一节概述

第二节多糖的化学

一、多糖的分类

二、重要多糖的化学结构与生理功能。

教学后记

生命科学的历史也是人类探究自身的历史，在这一过程中许多科学家做出了杰出的贡献，因而在介绍生物化学发展史的时候，给大家讲述科学家的故事无疑能够起到激励同学们的作用。

生物化学标准教案

生物化学与分子生物学教研室

授课内容

脂类的化学、

蛋白质是生命的物质基础

授课时间

教学目的

熟悉体内的脂类及其功能；了解重要脂类的化学结构。

熟悉蛋白质的重要性。

教学重点

体内的脂类及其功能。

蛋白质是生命的物质基础：

蛋白质在生物体内的分布及功能。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第二章脂类的化学

第一节脂类的概念、分类及生理功能

第二节单脂的化学

第三节复合脂类的化学

第三章蛋白质的化学

第一节蛋白质是生命的物质基础

一、蛋白质是构成生物体的基本成分

二、蛋白质具有多样性的生物学功能

教学后记

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

蛋白质的化学组成

授课时间

教学目的

掌握蛋白质的化学组成与结构；

熟悉氨基酸的结构和重要性质。

教学重点（难点）

蛋白质结构的基本单位-氨基酸的结构

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第三章蛋白质的化学

第二节蛋白质的化学组成

一、蛋白质的元素组成

一切蛋白质皆含有氮,并且大多数蛋白质含氮量比较接近而恒定,平均为16%。

二、蛋白质结构的基本单位

氨基酸的结构，分类和重要性质

组成蛋白质的氨基酸有20种，称为基本氨基酸，结构通式如下：

组成蛋白质的氨基酸为α氨基酸，除脯氨酸为α亚氨基酸。

氨基酸的α碳原子都是不对称碳原子（手性碳原子），具有旋光性质，天然蛋白质中基本氨基酸皆为L型，故称为L型α氨基酸。

R侧链为氢原子的甘氨酸没有旋光性。

教学后记

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

蛋白质的分子结构

（一）

授课时间

教学目的

掌握蛋白质的分子结构；

教学重点（难点）

蛋白质的一级结构与二级结构。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第三章蛋白质的化学

第三节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构，肽键和其它连接键；

蛋白质结构的基本单位是氨基酸，他们之间通过肽键相连成为蛋白质。

蛋白质分子的四个结构层次分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质一级结构概念：

蛋白质是由不同氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键构成高分子有机含氮化合物。

肽键是蛋白质分子中基本的化学键；它是由是由一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的，也称酰胺键。

二、蛋白质的构象

（一）维持蛋白质构象的化学键

维持蛋白质构象的化学键有、氢键、疏水键、盐键、配位键、二硫键、范德华引力。

（二）蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽平面，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如α螺旋、β折叠、β转角和无规则线团等。

教学后记

讲述蛋白质α螺旋二级结构时，内容抽象，需要同学们发挥空间想象力，可以给同学们播放Flash动画，加深对知识的理解和记忆。

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

蛋白质的分子结构

（二）；

蛋白质结构与功能

授课时间

教学目的

掌握蛋白质的构象；

熟悉蛋白质的结构与功能的关系。

教学难点

蛋白质的二级结构

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第三章蛋白质的化学

第三节蛋白质的分子结构

二、蛋白质的构象

（三）超二级结构

（四）结构域

（五）蛋白质的三级结构

在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。

稳定三级结构的主要化学键有疏水键、氢键和盐键等次级键

（六）蛋白质的四级结构

由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。

第四节蛋白质的结构与功能

一、蛋白质一级结构与功能的关系

一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。

二、蛋白质的空间构象与功能的关系

教学后记

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

蛋白质的性质与分类

授课时间

教学目的

掌握蛋白理化性质；

了解蛋白质的分类。

教学重点

蛋白质的理化性质。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第三章蛋白质的化学

第五节蛋白质的性质

一、蛋白质的分子大小、形状及分子量测定

二、蛋白质的变性

某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质变性作用的本质是形成与稳定蛋白质分子空间构象的次级键遭到破坏，从而导致蛋白质分子空间构象改变或破坏，而不涉及一级结构的改变或肽键的断裂。

三、蛋白质的两性电离与等电点

使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时的溶液的pH值，称为蛋白质的等电点pI。

四、蛋白质的胶体性质

蛋白质形成亲水胶体的两个基本稳定因素：

蛋白质表面具有水化层；蛋白质表面具有同性电荷。

五、蛋白质的沉淀反应

能够使蛋白质的沉淀的方法有：

中性盐、有机溶剂、加热、重金属盐、生物碱试剂

六、蛋白质的颜色反应

第七节蛋白质的分类

一、根据分子形状分类

二、根据化学组成分类

三、根据溶解度分类

四、根据功能分类

教学后记

讲述蛋白质性质时，结合所开设实验，理论与实践相结合。

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授课内容

核酸的概念和化学组成

授课时间

教学目的

掌握核酸的化学组成；

了解核酸的重要性。

教学重点

核酸的化学组成。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第四章核酸的化学

第一节核酸的概念和化学组成

一、核酸的概念和重要性

二、核酸的基本结构单位－单核苷酸

核酸的基本结构单位－单核苷酸。

核酸是由碱基、戊糖和磷酸三部分组成。

戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷。

根据核酸中的戊糖不同，核酸可以分成两大类：

核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。

RNA中含有β-D-核糖，DNA中含有β-D-2脱氧核糖。

RNA的基本组成单位是AMP、GMP、CMP和UMP。

DNA的基本组成单位是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP。

环腺苷酸（环磷酰苷、环腺-磷、cAMP）和环鸟苷酸（环鸟酰苷、环鸟-磷、cGMP）cAMP和cGMP分别具有放大和缩小激素信号的作用，因此称为激素的第二信使。

辅酶类核苷酸有辅酶I（CoI，NAD）、辅酶II（CoII，NADP）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）和辅酶A。

教学后记

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授课内容

核酸的分子结构

授课时间

教学目的

掌握核酸的分子结构；

教学重点

核酸的分子结构。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第四章核酸的化学

第二节核酸的分子结构

核酸的一级结构是指构成核酸的各个单核苷酸之间的连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序）。

一、DNA的分子结构

DNA是由数量及其庞大的四种脱氧核糖核苷酸，通过3’,5’磷酸二酯键彼此连接起来的直线形或环形分子。

DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick在前人工作的基础上，于1953年提出来的。

结晶的B型DNA钠盐是由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一个中心轴构成的双螺旋结构。

在DNA二级结构的基础上，双螺旋扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构。

超螺旋是DNA三级结构的一种形式。

二、RNA的种类和分子结构

RNA的类型：

核蛋白体RNA（ribosomalRNA,rRNA）、转运RNA（transferRNA,tRNA）、信号RNA（messengerRNA,mRNA）。

tRNA二级结构呈三叶草式，三级结构呈倒L型

教学后记

讲述核酸DNA双螺旋结构时，一方面给同学们播放Flash动画，另一方面通过与蛋白质α螺旋对比，加深对知识的理解和记忆。

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

核酸的理化性质

授课时间

教学目的

熟悉核酸的理化性质。

教学难点

核酸的变性和复性

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第四章核酸的化学

第三节核酸的理化性质

一、核酸的分子大小

二、核酸的溶解度与粘度

三、核酸的酸碱性质

四、核酸的紫外吸收

由于核酸的组成成份嘌呤和嘧啶碱有强烈的紫外吸收特性，所以核酸在260nm处有最大紫外吸收。

五、核酸的变性、复性和杂交

有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。

将DNA的稀盐溶液加热到80～100°C几分钟，双螺旋结构被破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团，这一变化称为螺旋向线团转变。

DNA变性后紫外吸收增加，称为增色效应。

通常把e（p）值达到最高值一半时的温度称为“熔点”或溶解温度，用Tm表示。

变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新由氢键连接形成双螺旋结构，这一过程称为复性。

教学后记

介绍核酸变、复性时，结合自己的科研经历，开阔同学们的视野。

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

酶是生物催化剂

酶的结构和功能

授课时间

教学目的

1.掌握酶的化学本质、定义、催化特点；酶的化学组成和结构以及结构和功能的关系。

2.熟悉酶的分类与命名；酶的辅助因子的类型；酶原激活。

3.了解酶研究的历史。

教学重点（难点）

酶的化学本质；酶作用的特点和专一性；酶的结构与功能；酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团，酶的活性中心与酶作用的专一性。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

1.概述酶的发展状况、应用和生物学意义

酶的化学本质、定义、催化特点及发展历史

2.酶作用的专一性

立体化学专一性（立体和几何异构专一性）；非立体化学专一性（键、基团和绝对专一性）；酶作用专一性学说

3.酶的分类和命名

六大酶类；传统和国际命名法

4.酶的结构和功能

（1）酶的化学组成和分类

按组成分类；按大小分类；酶蛋白；辅助因子；辅酶；辅基

（2）酶的辅助因子类型和功能

无机离子辅助因子；小分子有机物辅助因子；蛋白类辅酶

（3）酶的活动中心和必需基团

酶的活性中心概念和功能；酶的活性中心和必需基团关系；配合动画播放讲解酶的活性中心结构特点和功能。

（4）酶的活性中心与酶活性关系

酶的活性中心与酶专一性的关系；空间结构与催化活性关系；以凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸残基，牛胰核糖核酸酶分子的切断与重组威力讲解。

（5）酶原的激活，以胰蛋白酶原激活为例。

作业如何理解酶的专一性

教学后记

活性中心的概念，活性中心与专一性关系难以理解，可多举例子。

强调理解熟记酶的本质，组成，分类、专一性特点及活性中心的功能。

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授课内容

酶作用的机制

酶促反应的动力学

授课时间

教学目的

1.初步理解酶的作用机制；酶催化作用高效性的因素

2.掌握酶促反应的动力学

3.了解抗体酶和核酶

教学重点（难点）

酶能显著降低反应活化能机制；酶作用高效率的机制；米式常数的意义、应用及求法；不可逆抑制，可逆抑制，可逆抑制的类型，动力学特点

教学课型

新授

教学方法

讲解法

1．酶的作用机制

（1）酶能显著降低反应活化能

（2）中间复合物学说和酶作用的过渡态

（3）酶作用高效率的机制

底物的“趋近”和“定向”效应；底物“变形”与“张力”效应；共价催化作用；酸碱催化作用

2．酶促反应的动力学

（1）底物浓度的影响

矩形双曲线；米氏方程

（2）米式常数的意义，应用及求法

（3）pH值的影响与最适pH值

（4）温度的影响与最适温度

（5）酶浓度的影响

（6）激动剂的影响

（7）不可逆抑制影响

专一性和非专一性不可逆抑制；以实例说明举例

（8）可逆抑制剂的影响

可逆抑制的类型；竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用概念及动力学特点；

联系实际例子介绍抑制作用在药学中的应用

作业说明可逆抑制的类型及动力学特点；酶作用的机制

教学后记

对比讲解竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用

联系实际例子讲解酶作用高效率的机制效果较好

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

酶的分离、提纯及活性测定

重要的酶类

授课时间

教学目的

1.了解酶的分离和提纯原理

2.掌握酶活性测定的原理和方法

3.熟悉一些重要的酶及其在药学中的应用

教学重点（难点）

酶活性测定的原理、方法和条件；同功酶和调节酶概念和作用特点

教学课型

新授

教学方法

讲解法

1.酶的分离、提纯

介绍酶提取纯化的基本原则和方法以及具体的实际应用的例子

2.酶活力测定

（1）酶活力的概念

（2）酶活力测定的条件

（3）酶活力高低的表示方法

（4）酶纯度高低的表示方法

3.重要的酶类

寡聚酶，同工酶，诱导酶，共价调节酶、变构酶和固定化酶基本概念以及作用特点

作业如何理解酶活力测定的条件

教学后记

共价调节酶、变构酶作用机制不好理解，应加实例讲解

以实例展示酶的提取分离流程图，便于学生理解

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

酶在医药学上的应用

授课时间

教学目的

1.了解酶在疾病诊断和治疗上的应用

2.熟悉一些重要的酶及其在药学中的应用

教学重点（难点）

介绍酶在医学和药学中的应用实例以及目前该方面的研究热点

教学课型

新授

教学方法

讲解法

1．酶在疾病诊断上的应用

（1）血清酶测定应用于肝胆疾病的诊断

（2）血清酶测定应用于急性心肌梗死的诊断

（3）血清酶测定应用于诊断肿瘤

2．酶在治疗上的应用

3．固定化酶及其在医药上的应用

（1）固定化酶的制备方法

（2）固定化酶在医药上的应用

作业举例酶的一些应用

教学后记

用实例讲解目前酶在医药上的应用并和理论相结合，便于学生加深对理论知识的理解。

生物化学标准教案

生物化学与分子生物学教研室

授课内容

酶在医药学上的应用

授课时间

教学目的

1.了解酶在疾病诊断和治疗上的应用

2.熟悉一些重要的酶及其在药学中的应用

教学重点（难点）

介绍酶在医学和药学中的应用实例以及目前该方面的研究热点

教学课型

新授

教学方法

讲解法

4．酶在疾病诊断上的应用

（4）血清酶测定应用于肝胆疾病的诊断

（5）血清酶测定应用于急性心肌梗死的诊断

（6）血清酶测定应用于诊断肿瘤

5．酶在治疗上的应用

6．固定化酶及其在医药上的应用

（3）固定化酶的制备方法

（4）固定化酶在医药上的应用

作业举例酶的一些应用

教学后记

用实例讲解目前酶在医药上的应用并和理论相结合，便于学生加深对理论知识的理解。

生物化学标准教案

生物化学与分子生物学教研室

授课内容

主要激素的化学与生理生化功能

授课时间

教学目的

了解激素的定义，特性及分类；主要激素的化学本质、结构特点及生理功能。

教学重点

主要激素的化学本质、结构特点及生理功能

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第一节概述

激素的定义，特性，化学本质及分类

第二节主要激素的化学与生理生化功能

甲状腺素、降钙素、甲状旁腺素、胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素、性激素、下丘脑激素、垂体激素、前列腺素、胃肠道激素，心钠素和其它活性物质的化学本质与生理生化功能。

教学后记

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

激素作用机制

授课时间

教学目的

掌握激素的作用机制。

教学难点

激素的作用机制，及其相关的信号转导途径。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

第三节激素作用机制

激素作用的机制：

受体的概念，类型，细胞膜受体作用机制，通过第二信使介导的信号传导，腺甘酸环化酶系统，磷脂酰肌醇系统；通过相关激酶的信号传导，细胞内受体作用机制。

受体概念：

受体是细胞组成的一类生物大分子，能够识别并特异性地与有生物活性的化学信号物质结合，从而引发细胞一系列生物化学反应，最终导致该细胞产生特定的生物效应。

根据受体在细胞中的位置，将其分为细胞表面受体（细胞膜受体，膜受体）和细胞内受体两大类。

细胞膜受体作用机制：

（一）通过第二信使介导的信号转导；

（二）通过相关激酶的信号转导

教学后记

讲述激素作用机理时，通过给同学们播放Flash动画，掌握信号转导途径及其作用机制。

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

概述

线粒体氧化体系

授课时间

教学目的

1.掌握线粒体生物氧化中氢与电子传递体系，各种传递体的化学本质及作用机理

2.熟悉生物氧化与能量转换

教学重点（难点）

呼吸链传递体组成、类型以及能量生成方式和类型；底物水平磷酸化，氧化磷酸化概念；P/O比概念

教学课型

新授

教学方法

讲解法

1.概述生物氧化体系概念、类型和特点

生物氧化概念；线粒体氧化体系及其功能；非线粒体氧化体系及其功能；

2.线粒体氧化体系

（1）呼吸链概念

（2）呼吸链的主要组分及其作用

辅酶Ⅰ、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌（Q），细胞色素体系

（3）呼吸链传递体的顺序

（4）主要的呼吸链，呼吸链复合体

介绍NADH、FADH2呼吸链组成以及各自包括的呼吸链复合体

3.生物氧化过程中ATP的生成

（1）高能化合物和高能磷酸化合物概念

（2）高能磷酸化合物ATP的生成方式

底物水平磷酸化和氧化磷酸化概念；P/O比；举例说明底物水平磷酸化，氧化磷酸化生成能量的机制

（3）氧化磷酸化的抑制类型

电子传递抑制剂、解偶联剂

作业阐述琥珀酸生成水的过程

教学后记

利用图表对比讲解两个呼吸链效果较好

强调理解氧化磷酸化是ATP生成的主要方式

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

糖化学，糖代谢-糖吸收

授课时间

教学目的：

自然界存在的重要多糖的化学结构及生理功能；

了解重要多糖的结构与功能；熟悉糖在体内的消化吸收，糖原的生成与分解过程。

教学重点（难点）：

多糖的概念及分类糖、分布及主要生化功能。

教学课型

新授

教学方法

讲解法

分类、重要多糖的化学结构及生理功能

1、糖的分类

根据糖单位的组成数目的多少，将糖类分为单糖、寡糖、多糖和结合糖四类。

根据单糖所含碳原子数目的多少，可分别命名为丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖。

寡糖是由2个至10个少许单糖分子缩合而成的低聚糖。

多糖是由至少20个以上的单糖分子缩合而成的多聚糖。

可分为同聚多糖和杂聚多糖。

结合糖常见的结合糖有糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂和脂多糖等。

2、重要多糖的化学结构及生理功能

（1）淀粉淀粉是高等植物的贮存多糖。

（2）糖原，糖原是由α-D-葡萄糖构成的同聚多糖。

（3）葡聚糖，是由葡萄糖之间几乎都是α-1，6糖苷键连接，少数也通过α-1，2、α-1，3、或α-1，4等糖苷键连接而形成分支状。

（4）纤维素，纤维素是由β-D-葡萄糖借β-1，4糖苷键连接而成的直链同聚多糖。

（5）琼胶，其单糖组成为L-及D-半乳糖。

（6）几丁质又称壳多糖或甲壳素，是由N-乙酰氨基葡萄糖通过β-1，4糖苷键连接起来的同聚多糖。

（7）粘多糖类粘多糖又被称为糖胺聚糖，都是以氨基己糖和糖醛酸组成的二糖单位。

常见的粘多糖有透明质酸、硫酸软骨素和肝素等。

（8）细菌多糖肽聚糖又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连接的多糖复合物。

糖的吸收。

糖的消化与重要的糖苷酶。

教学后记

多糖的概念生难以理解，宜多举例子；

强调理解熟。

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

糖代谢-糖的无氧分解

授课时间

教学目的：

糖的无氧分解

教学重点（难点）：

糖酵解途径和能量变化

教学课型

新授

教学方法

讲解法、练习法

1、糖无氧分解的含义

2、糖无氧分解的过程

（1）己糖磷酸化反应

6-磷酸葡萄糖的生成

6-磷酸果糖的生成

1，6-二磷酸果糖的生成

（2）磷酸丙糖的生成

（3）丙酮酸的生成

1，3-二磷酸甘油酸的生成

3-磷酸甘油酸生成

2-磷酸甘油酸的生成

磷酸烯醇式丙酮酸的生成

烯醇式丙酮酸的生成

丙酮酸的生成可以自动转变为稳定的酮式丙酮酸，

（4）乳酸的生成

3、糖无氧分解的生理意义

生理意义：

①即使在氧供应充分的条件下，有少数组织细胞所需的能量仍然主要由无氧分解过程中底物水平磷酸化产生的ATP提供。

②某些情况下，糖无氧分解供能有特殊意义。

③某些病理情况下，，以获取少量能量。

教学后记

强调糖无样分解过程能量变化的理；

掌握糖的分解代谢的主要途径，能量变化及其生理意义；

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生物化学与分子生物学教研室

授课内容

糖代谢-糖的无氧分解

授课时间

教学目的：

糖有氧氧化

教学重点（难点）：

糖有氧氧化的反应过程和能量变化,糖有氧氧化的的调节。

教学课型

新授

教学方法

讲解法、练习法

糖的有氧分解

1、糖有氧分解的概念

2、糖有氧分解的反应过程

糖有氧分解的过程可分为三个阶段。

第一阶段是由葡萄糖或糖原的葡萄糖单位分解生成丙酮酸，反应是在胞浆中进行。

第二阶段是丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，反应是在线粒体内进行。

第三阶段是乙酰辅酶A经三羧酸循环氧化分解生成CO2和H2O，反应在线粒体中进行。

（1）糖氧化分解生成丙酮酸

（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA

（3）乙酰CoA氧化分解生成CO2和H2O

三羧酸循环的化学反应步骤如下：

柠檬