生化标准教案.docx

1、生化标准教案生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容绪论、糖的化学授课时间教学目的 掌握生物化学的基本概念与研究目的和任务；熟悉生物化学在药学科学中的地位与作用；了解生物化学的发展。了解重要多糖的结构与功能。教学重点生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。教学课型新授教学方法讲解法绪论一、生物化学的概念和任务生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。二、生物化学与药学科学生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位，生物化学在药学专业中的地位和重要性，生物化学和其它课程的联系。三、发展中的生物化学生物化学的基本内容，生物化学的发展和最新成就，近代生物化学的研究方向和我国在生物化学领域中

2、的贡献。第一章 糖的化学第一节 概述第二节 多糖的化学一、多糖的分类二、重要多糖的化学结构与生理功能。教学后记生命科学的历史也是人类探究自身的历史，在这一过程中许多科学家做出了杰出的贡献，因而在介绍生物化学发展史的时候，给大家讲述科学家的故事无疑能够起到激励同学们的作用。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容脂类的化学、蛋白质是生命的物质基础授课时间教学目的 熟悉体内的脂类及其功能；了解重要脂类的化学结构。熟悉蛋白质的重要性。教学重点体内的脂类及其功能。蛋白质是生命的物质基础：蛋白质在生物体内的分布及功能。教学课型新授教学方法讲解法第二章 脂类的化学第一节 脂类的概念、分类及生理功

3、能第二节 单脂的化学第三节 复合脂类的化学第三章 蛋白质的化学第一节 蛋白质是生命的物质基础一、蛋白质是构成生物体的基本成分二、蛋白质具有多样性的生物学功能教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的化学组成授课时间教学目的 掌握蛋白质的化学组成与结构；熟悉氨基酸的结构和重要性质。教学重点（难点）蛋白质结构的基本单位-氨基酸的结构教学课型新授教学方法讲解法第三章 蛋白质的化学第二节 蛋白质的化学组成一、蛋白质的元素组成一切蛋白质皆含有氮,并且大多数蛋白质含氮量比较接近而恒定,平均为16%。二、蛋白质结构的基本单位氨基酸的结构，分类和重要性质组成蛋白质的氨基酸有20种，称为

4、基本氨基酸，结构通式如下：组成蛋白质的氨基酸为氨基酸，除脯氨酸为亚氨基酸。氨基酸的碳原子都是不对称碳原子(手性碳原子)，具有旋光性质，天然蛋白质中基本氨基酸皆为L型，故称为L型氨基酸。R侧链为氢原子的甘氨酸没有旋光性。教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的分子结构（一）授课时间教学目的 掌握蛋白质的分子结构；教学重点（难点）蛋白质的一级结构与二级结构。教学课型新授教学方法讲解法第三章 蛋白质的化学第三节 蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构，肽键和其它连接键； 蛋白质结构的基本单位是氨基酸，他们之间通过肽键相连成为蛋白质。蛋白质分子的四个结构层次分别

5、是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。蛋白质一级结构概念：蛋白质是由不同氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键构成高分子有机含氮化合物。肽键是蛋白质分子中基本的化学键；它是由是由一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的，也称酰胺键。二、蛋白质的构象（一）维持蛋白质构象的化学键维持蛋白质构象的化学键有、氢键、疏水键、盐键、配位键、二硫键、范德华引力。（二）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽平面，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如螺旋、折叠、转角和无规则线团等。教学后记讲述蛋白质螺旋二级结构时，内容抽象，需要同学们发挥空

6、间想象力，可以给同学们播放Flash 动画，加深对知识的理解和记忆。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的分子结构（二）；蛋白质结构与功能授课时间教学目的 掌握蛋白质的构象；熟悉蛋白质的结构与功能的关系。教学难点蛋白质的二级结构教学课型新授教学方法讲解法第三章 蛋白质的化学第三节 蛋白质的分子结构二、蛋白质的构象（三）超二级结构（四）结构域（五）蛋白质的三级结构在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。稳定三级结构的主要化学键有疏水键、氢键和盐键等次级键（六）蛋白质的四级结构由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称为蛋

7、白质的四级结构。第四节 蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与功能的关系一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。二、蛋白质的空间构象与功能的关系教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的性质与分类授课时间教学目的 掌握蛋白理化性质；了解蛋白质的分类。教学重点蛋白质的理化性质。教学课型新授教学方法讲解法第三章 蛋白质的化学第五节 蛋白质的性质一、蛋白质的分子大小、形状及分子量测定二、蛋白质的变性某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性

8、质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的本质是形成与稳定蛋白质分子空间构象的次级键遭到破坏，从而导致蛋白质分子空间构象改变或破坏，而不涉及一级结构的改变或肽键的断裂。三、蛋白质的两性电离与等电点使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时的溶液的pH值，称为蛋白质的等电点pI。四、蛋白质的胶体性质蛋白质形成亲水胶体的两个基本稳定因素：蛋白质表面具有水化层；蛋白质表面具有同性电荷。五、蛋白质的沉淀反应能够使蛋白质的沉淀的方法有：中性盐、有机溶剂、加热、重金属盐、生物碱试剂六、蛋白质的颜色反应 第七节 蛋白质的分类一、根据分子形状分类二、根据化学组成分类三、根据溶解度分类四、根据功能分类

9、教学后记讲述蛋白质性质时，结合所开设实验，理论与实践相结合。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的概念和化学组成授课时间教学目的 掌握核酸的化学组成；了解核酸的重要性。教学重点核酸的化学组成。教学课型新授教学方法讲解法第四章 核酸的化学第一节 核酸的概念和化学组成一、核酸的概念和重要性二、核酸的基本结构单位单核苷酸核酸的基本结构单位单核苷酸。核酸是由碱基、戊糖和磷酸三部分组成。戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷。根据核酸中的戊糖不同，核酸可以分成两大类：核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。RNA中含有-D-核糖，DNA中含有-D-2脱氧核糖。RNA的基本组成单位是AMP、GMP、CMP

10、和UMP。DNA的基本组成单位是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP。环腺苷酸（环磷酰苷、环腺-磷、cAMP）和环鸟苷酸（环鸟酰苷、环鸟-磷、cGMP）cAMP 和cGMP 分别具有放大和缩小激素信号的作用，因此称为激素的第二信使。辅酶类核苷酸有辅酶I（Co I，NAD）、辅酶II（Co II，NADP）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）和辅酶A。教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的分子结构授课时间教学目的 掌握核酸的分子结构；教学重点核酸的分子结构。教学课型新授教学方法讲解法第四章 核酸的化学第二节 核酸的分子结构核酸的一级结构是指构成核酸的各个单核苷酸之间的连接键

11、的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序）。一、DNA的分子结构DNA是由数量及其庞大的四种脱氧核糖核苷酸，通过3,5磷酸二酯键彼此连接起来的直线形或环形分子。DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick在前人工作的基础上，于1953年提出来的。 结晶的B型DNA钠盐是由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一个中心轴构成的双螺旋结构。在DNA二级结构的基础上，双螺旋扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构。超螺旋是DNA三级结构的一种形式。二、RNA的种类和分子结构RNA的类型：核蛋白体RNA (ribosomal RNA, rRNA)、转运RNA (transfer RNA, tRN

12、A)、信号RNA (messenger RNA, mRNA) 。tRNA二级结构呈三叶草式，三级结构呈倒L型 教学后记讲述核酸DNA双螺旋结构时，一方面给同学们播放Flash 动画，另一方面通过与蛋白质螺旋对比，加深对知识的理解和记忆。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的理化性质授课时间教学目的 熟悉核酸的理化性质。教学难点核酸的变性和复性教学课型新授教学方法讲解法第四章 核酸的化学第三节 核酸的理化性质一、核酸的分子大小二、核酸的溶解度与粘度三、核酸的酸碱性质四、核酸的紫外吸收由于核酸的组成成份嘌呤和嘧啶碱有强烈的紫外吸收特性，所以核酸在260nm处有最大紫外吸收。五、核

13、酸的变性、复性和杂交有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。将DNA的稀盐溶液加热到80100C几分钟，双螺旋结构被破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团，这一变化称为螺旋向线团转变。DNA变性后紫外吸收增加，称为增色效应。通常把e(p)值达到最高值一半时的温度称为“熔点”或溶解温度，用Tm表示。变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新由氢键连接形成双螺旋结构，这一过程称为复性。教学后记介绍核酸变、复性时，结合自己的科研经历，开阔同学们的视野。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶是生

14、物催化剂酶的结构和功能授课时间教学目的1. 掌握酶的化学本质、定义、催化特点；酶的化学组成和结构以及结构和功能的关系。2. 熟悉酶的分类与命名；酶的辅助因子的类型；酶原激活。3. 了解酶研究的历史。教学重点（难点）酶的化学本质；酶作用的特点和专一性；酶的结构与功能；酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团，酶的活性中心与酶作用的专一性。教学课型新授教学方法讲解法1. 概述酶的发展状况、应用和生物学意义酶的化学本质、定义、催化特点及发展历史2. 酶作用的专一性立体化学专一性（立体和几何异构专一性）；非立体化学专一性（键、基团和绝对专一性）；酶作用专一性学说3. 酶的分类和命名六大酶类；传统和国际命名

15、法4. 酶的结构和功能（1）酶的化学组成和分类按组成分类；按大小分类；酶蛋白；辅助因子；辅酶；辅基（2）酶的辅助因子类型和功能无机离子辅助因子；小分子有机物辅助因子；蛋白类辅酶（3）酶的活动中心和必需基团酶的活性中心概念和功能；酶的活性中心和必需基团关系；配合动画播放讲解酶的活性中心结构特点和功能。（4）酶的活性中心与酶活性关系酶的活性中心与酶专一性的关系；空间结构与催化活性关系；以凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸残基，牛胰核糖核酸酶分子的切断与重组威力讲解。（5）酶原的激活，以胰蛋白酶原激活为例。作业 如何理解酶的专一性教学后记活性中心的概念，活性中心与专一性关系难以理解，可多举例子。强调理解熟记

16、酶的本质，组成，分类、专一性特点及活性中心的功能。.生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶作用的机制酶促反应的动力学授课时间教学目的 1. 初步理解酶的作用机制；酶催化作用高效性的因素2. 掌握酶促反应的动力学3. 了解抗体酶和核酶教学重点（难点）酶能显著降低反应活化能机制；酶作用高效率的机制；米式常数的意义、应用及求法；不可逆抑制，可逆抑制，可逆抑制的类型，动力学特点教学课型新授教学方法讲解法1 酶的作用机制（1） 酶能显著降低反应活化能（2） 中间复合物学说和酶作用的过渡态（3） 酶作用高效率的机制底物的“趋近”和“定向”效应；底物“变形”与“张力”效应；共价催化作用；酸碱催

17、化作用2酶促反应的动力学（1） 底物浓度的影响矩形双曲线；米氏方程（2） 米式常数的意义，应用及求法（3） pH值的影响与最适pH值（4） 温度的影响与最适温度（5） 酶浓度的影响（6） 激动剂的影响（7） 不可逆抑制影响专一性和非专一性不可逆抑制；以实例说明举例（8） 可逆抑制剂的影响可逆抑制的类型 ；竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用概念及动力学特点；联系实际例子介绍抑制作用在药学中的应用作业 说明可逆抑制的类型及动力学特点；酶作用的机制教学后记对比讲解竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用联系实际例子讲解酶作用高效率的机制效果较好生物化学标准教案生物化学与分子

18、生物学教研室授课内容酶的分离、提纯及活性测定重要的酶类 授课时间教学目的 1. 了解酶的分离和提纯原理2. 掌握酶活性测定的原理和方法3. 熟悉一些重要的酶及其在药学中的应用教学重点（难点）酶活性测定的原理、方法和条件；同功酶和调节酶概念和作用特点教学课型新授教学方法讲解法 1. 酶的分离、提纯介绍酶提取纯化的基本原则和方法以及具体的实际应用的例子2. 酶活力测定（1） 酶活力的概念（2） 酶活力测定的条件（3） 酶活力高低的表示方法（4） 酶纯度高低的表示方法3. 重要的酶类寡聚酶，同工酶，诱导酶，共价调节酶、变构酶和固定化酶基本概念以及作用特点作业 如何理解酶活力测定的条件教学后记共价调节

19、酶、变构酶作用机制不好理解，应加实例讲解以实例展示酶的提取分离流程图，便于学生理解生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶在医药学上的应用 授课时间教学目的 1. 了解酶在疾病诊断和治疗上的应用2. 熟悉一些重要的酶及其在药学中的应用教学重点（难点）介绍酶在医学和药学中的应用实例以及目前该方面的研究热点教学课型新授教学方法讲解法 1 酶在疾病诊断上的应用（1） 血清酶测定应用于肝胆疾病的诊断（2） 血清酶测定应用于急性心肌梗死的诊断（3） 血清酶测定应用于诊断肿瘤2 酶在治疗上的应用3 固定化酶及其在医药上的应用（1） 固定化酶的制备方法（2） 固定化酶在医药上的应用作业 举例酶的

20、一些应用教学后记用实例讲解目前酶在医药上的应用并和理论相结合，便于学生加深对理论知识的理解。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶在医药学上的应用 授课时间教学目的 1. 了解酶在疾病诊断和治疗上的应用2. 熟悉一些重要的酶及其在药学中的应用教学重点（难点）介绍酶在医学和药学中的应用实例以及目前该方面的研究热点教学课型新授教学方法讲解法 4 酶在疾病诊断上的应用（4） 血清酶测定应用于肝胆疾病的诊断（5） 血清酶测定应用于急性心肌梗死的诊断（6） 血清酶测定应用于诊断肿瘤5 酶在治疗上的应用6 固定化酶及其在医药上的应用（3） 固定化酶的制备方法（4） 固定化酶在医药上的应用作业

21、 举例酶的一些应用教学后记用实例讲解目前酶在医药上的应用并和理论相结合，便于学生加深对理论知识的理解。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容主要激素的化学与生理生化功能授课时间教学目的 了解激素的定义，特性及分类；主要激素的化学本质、结构特点及生理功能。教学重点主要激素的化学本质、结构特点及生理功能教学课型新授教学方法讲解法第一节 概述激素的定义，特性，化学本质及分类第二节主要激素的化学与生理生化功能甲状腺素、降钙素、甲状旁腺素、胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素、性激素、下丘脑激素、垂体激素、前列腺素、胃肠道激素，心钠素和其它活性物质的化学本质与生理生化功能。教学后记生

22、物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容激素作用机制授课时间教学目的 掌握激素的作用机制。教学难点激素的作用机制，及其相关的信号转导途径。教学课型新授教学方法讲解法第三节 激素作用机制激素作用的机制：受体的概念，类型，细胞膜受体作用机制，通过第二信使介导的信号传导，腺甘酸环化酶系统，磷脂酰肌醇系统；通过相关激酶的信号传导，细胞内受体作用机制。受体概念：受体是细胞组成的一类生物大分子，能够识别并特异性地与有生物活性的化学信号物质结合，从而引发细胞一系列生物化学反应，最终导致该细胞产生特定的生物效应。根据受体在细胞中的位置，将其分为细胞表面受体（细胞膜受体，膜受体）和细胞内受体两大类。细胞

23、膜受体作用机制：（一）通过第二信使介导的信号转导；（二）通过相关激酶的信号转导教学后记讲述激素作用机理时，通过给同学们播放Flash 动画，掌握信号转导途径及其作用机制。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容概述线粒体氧化体系授课时间教学目的1. 掌握线粒体生物氧化中氢与电子传递体系，各种传递体的化学本质及作用机理 2. 熟悉生物氧化与能量转换教学重点（难点）呼吸链传递体组成、类型以及能量生成方式和类型；底物水平磷酸化，氧化磷酸化概念；P/O比概念教学课型新授教学方法讲解法1. 概述生物氧化体系概念、类型和特点生物氧化概念；线粒体氧化体系及其功能；非线粒体氧化体系及其功能；2. 线

24、粒体氧化体系（1）呼吸链概念（2）呼吸链的主要组分及其作用辅酶、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌（Q），细胞色素体系（3）呼吸链传递体的顺序（4）主要的呼吸链，呼吸链复合体介绍NADH、FADH2呼吸链组成以及各自包括的呼吸链复合体3. 生物氧化过程中ATP的生成（1）高能化合物和高能磷酸化合物概念（2）高能磷酸化合物ATP的生成方式底物水平磷酸化和氧化磷酸化概念；P/O比；举例说明底物水平磷酸化，氧化磷酸化生成能量的机制（3）氧化磷酸化的抑制类型电子传递抑制剂、解偶联剂 作业 阐述琥珀酸生成水的过程教学后记利用图表对比讲解两个呼吸链效果较好强调理解氧化磷酸化是ATP生成的主要方式生物化学标准教案生物

25、化学与分子生物学教研室授课内容糖化学，糖代谢-糖吸收授课时间教学目的：自然界存在的重要多糖的化学结构及生理功能；了解重要多糖的结构与功能；熟悉糖在体内的消化吸收，糖原的生成与分解过程。教学重点（难点）：多糖的概念及分类糖、分布及主要生化功能。教学课型新授教学方法讲解法分类、重要多糖的化学结构及生理功能1、糖的分类根据糖单位的组成数目的多少，将糖类分为单糖、寡糖、多糖和结合糖四类。根据单糖所含碳原子数目的多少，可分别命名为丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖。寡糖是由2个至10个少许单糖分子缩合而成的低聚糖。多糖是由至少20个以上的单糖分子缩合而成的多聚糖。可分为同聚多糖和杂聚多糖。结合糖常见的结合糖有

26、糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂和脂多糖等。2、重要多糖的化学结构及生理功能（1）淀粉 淀粉是高等植物的贮存多糖。（2）糖原，糖原是由-D-葡萄糖构成的同聚多糖。（3）葡聚糖，是由葡萄糖之间几乎都是-1，6糖苷键连接，少数也通过-1，2、-1，3、或-1，4等糖苷键连接而形成分支状。（4）纤维素，纤维素是由-D-葡萄糖借-1，4糖苷键连接而成的直链同聚多糖。（5）琼胶，其单糖组成为L-及D-半乳糖。（6）几丁质又称壳多糖或甲壳素，是由N-乙酰氨基葡萄糖通过-1，4糖苷键连接起来的同聚多糖。（7）粘多糖类 粘多糖又被称为糖胺聚糖，都是以氨基己糖和糖醛酸组成的二糖单位。常见的粘多糖有透明质酸、硫酸软骨素和肝

27、素等。（8）细菌多糖 肽聚糖又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连接的多糖复合物。糖的吸收。糖的消化与重要的糖苷酶。教学后记多糖的概念生难以理解，宜多举例子；强调理解熟。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室 授课内容糖代谢-糖的无氧分解授课时间教学目的：糖的无氧分解教学重点（难点）：糖酵解途径和能量变化 教学课型新授教学方法讲解法、练习法1、糖无氧分解的含义2、糖无氧分解的过程（1）己糖磷酸化反应6-磷酸葡萄糖的生成 6-磷酸果糖的生成 1，6-二磷酸果糖的生成 （2）磷酸丙糖的生成 （3）丙酮酸的生成1，3-二磷酸甘油酸的生成 3-磷酸甘油酸生成 2-

28、磷酸甘油酸的生成 磷酸烯醇式丙酮酸的生成 烯醇式丙酮酸的生成丙酮酸的生成可以自动转变为稳定的酮式丙酮酸， （4）乳酸的生成3、糖无氧分解的生理意义生理意义：即使在氧供应充分的条件下，有少数组织细胞所需的能量仍然主要由无氧分解过程中底物水平磷酸化产生的ATP提供。某些情况下，糖无氧分解供能有特殊意义。某些病理情况下，以获取少量能量。 教学后记强调糖无样分解过程能量变化的理；掌握糖的分解代谢的主要途径，能量变化及其生理意义；生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容糖代谢-糖的无氧分解授课时间教学目的：糖有氧氧化教学重点（难点）：糖有氧氧化的反应过程和能量变化, 糖有氧氧化的的调节。教学课型新授教学方法讲解法、练习法 糖的有氧分解1、糖有氧分解的概念2、糖有氧分解的反应过程糖有氧分解的过程可分为三个阶段。第一阶段是由葡萄糖或糖原的葡萄糖单位分解生成丙酮酸，反应是在胞浆中进行。第二阶段是丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，反应是在线粒体内进行。第三阶段是乙酰辅酶A经三羧酸循环氧化分解生成CO2和H2O，反应在线粒体中进行。（1）糖氧化分解生成丙酮酸（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（3）乙酰CoA氧化分解生成CO2和H2O三羧酸循环的化学反应步骤如下：柠檬