动物生物化学 复习知识点.docx

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动物生物化学复习知识点

第一章绪论

1、生物化学的概念

在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。

它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。

2、生物化学的研究内容与发展的三个阶

（1）静态生物化学阶段（20世纪20年代之前

（2）动态生物化学阶段（20世纪前半叶

（3）机能生物化学阶段（20世纪50年代以后

3、生物化学与畜牧兽医的关系

v在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况，掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。

v掌握正常畜禽的代谢规律，对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作用。

第二章蛋白质的结构与功能

一、蛋白质的分类

1.按蛋白质的构象分类：

球状蛋白质纤维状蛋白质

2.按蛋白质的功能分类：

催化蛋白（酶）

运输蛋白（运输和转运物质，如血红蛋白，脂蛋白，各种泵）

贮藏蛋白（储藏物质，如铁蛋白，酪蛋白）

收缩蛋白（肌肉收缩运动，如肌球蛋白，肌动蛋白）

防御蛋白（防护和免疫，如各种免疫球蛋白）

结构蛋白（细胞骨架结构，如胶原蛋白，角蛋白）

调节蛋白（调节功能，如胰岛素，生长素）

电子传递蛋白

3.按蛋白质的组成和溶解性分类：

简单蛋白质结合蛋白质

二、蛋白质的化学组成

一）、蛋白质的元素组成：

凯氏定氮法：

例子

蛋白质元素组成的一个特点：

其中N是区别糖和脂的特征元素，各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：

蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（蛋白系数）

（二）、构成蛋白质的基本结构单位

1、氨基酸的结构：

A、均为α-氨基酸（除脯氨酸）；B、均为L-氨基酸（除甘氨酸）

2、氨基酸的分类：

基本氨基酸（20种）：

掌握R基团的结构特征（色氨酸、组氨酸等）。

营养学分类：

必需氨基酸的种类

编码氨基酸：

据R基团极性分类

非极性R基团AA（８种）

极性R基团AA：

不带电荷（７种）；带电荷：

正电荷（３种）负电荷（２种）

据氨基酸的酸碱性分类

中性ＡA：

含脂肪烃：

Gly、Ala、Val、Leu、Ile

含芳香环：

Phe、Tyr、Try

含羟基：

Thr、Ser

含硫：

Met、Cys

含亚氨基：

Pro

含酰胺基：

Asn、Gln

酸性ＡＡ:

Asp、Glu

碱性ＡA:

Lys、Arg、His

据营养学分类：

必需ＡＡ：

Lys　Trp　Phe　Val　Met　Leu　Ile　Thr

非必需ＡＡ

据代谢去向分类

生糖ＡＡ（15种）生酮ＡＡ（1种：

Leu生糖兼生酮ＡＡ（4种：

Ile，Lys，Phe，Tyr）

3、氨基酸的性质

A、氨基酸的两性解离及等电点：

大于等电点带负电荷，小于带正电荷；等电点的概念；

（1）氨基酸的一般理化性质

а-氨基酸是无色结晶，各有特殊晶形。

熔点极高（200℃-300℃左右），类似离子晶体。

各有不同味道（甜、苦、鲜等）。

除Cys、Try外，一般能溶于水；均溶于稀酸、碱，除Pro可溶于酒精、乙醚外，其余氨基酸均不溶于或少溶于有机溶剂。

对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸所带净电荷为零（即正电荷数与负电荷数相等），在电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。

这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

氨基酸等电点的计算；

氨基酸等电点的作用：

A、不同氨基酸，由于R基团结构的不同，有不同的等电点。

在一定实验条件下，等电点是氨基酸的特征常数。

B、当氨基酸处于等电点状态时，其溶解度最小，容易发生沉淀。

利用这一特性，可以从各种氨基酸的混合物溶液中，分离制取某种氨基酸

B、氨基酸的光学活性与光吸收性质：

旋光性，紫外吸收特征。

除甘氨酸以外，其余20种氨基酸的Cα都是不对称碳原子（手性），都具有旋光性。

在280nm处，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱

三·1.肽键（peptidebond）和肽（peptide

肽键的结构特点：

具有部分双键性质，具有平面性，反式构型。

二面角的概念：

与N-C键相连的N-Cа和C-Cа可以旋转.即两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。

φ和ψ称作二面角，亦称构象角,可用于描述多肽的所有可能构象。

2、多肽（polypeptide）和多肽链（polypeptidechain）

氨基酸顺序、氨基端或N-端、羧基端或C-端、氨基酸残基。

在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序

通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。

多肽链上不完整的氨基酸，称为氨基酸残基，它是研究蛋白质一级结构的最小单位。

四、蛋白质结构层次

基本结构：

多肽链中氨基酸组成及排列顺序

高级结构：

二级结构（多肽链主链局部空间构象：

а-螺旋：

右手、左手

β-折叠：

平行、反平行

β-转角：

松散肽段（无规卷曲）

（超二级结构）：

二级结构单位的聚合（аа、β×β、βаβ）

（结构域）:

球蛋白分子中，由二级结构组成，在空间上可明显区分的球状聚集体

三级结构:

多肽链中各原子间的空间关系

四级结构:

寡聚蛋白质分子中各亚基的空间关系

五、蛋白质结构与功能的关系

A、一级结构与功能的关系：

一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。

一级结构决定空间结构，而空间结构与蛋白质的生物功能直接有关，一般来说，一级结构通过高级结构影响功能。

B、高级结构与功能的关系：

蛋白质的高级结构，即空间构象与其生物活性相对应，因此，高级结构对其生物功能有直接影响。

注意理解各个例子：

掌握一些概念：

同功能蛋白、可变氨基酸残基、不变氨基酸残基、镰刀型红细胞贫血病的概念及病因-由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。

六·蛋白质的重要性质

1、蛋白质的分子量

2、蛋白质两性解离性质和等电点

3、电泳：

概念、迁移率、影响因素

4、蛋白质胶体性质：

稳定因素；透析法；盐析

5.蛋白质的沉淀的方法

6.蛋白质的变性与复性：

变性的概念、机制、应用等、复性的概念。

7、蛋白质的紫外吸收光谱：

280nm处最大紫外吸

第三章

一、酶的一般概念：

酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。

简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。

二、酶催化作用的特点：

特性：

高度的专一性：

绝对专一、相对专一、立体异构专一；高的催化效率

三、酶的化学本质：

核酶（ribozyme）的概念：

但在80年代切克和阿尔特曼发现四膜虫的L19RNA具有多种酶的催化功能.这说明有催化作用的生物催化剂不一定是蛋白质.将这类具有催化作用的RNA称为核酶（ribozyme）.

四、酶的组成与辅酶：

单纯酶、结合酶：

酶蛋白与辅助因子的作用、辅酶与辅基的区别、维生素的概念和作用、不同维生素的辅酶形式和作用。

单纯酶：

:

水解产物仅氨基酸，酶活性仅决定于它们的蛋白质空间结构。

辅酶：

与酶蛋白部分结合较松，用透析法易于分离。

如辅酶I（NAD）和辅酶II（NADP）是许多脱氢酶的辅酶，由烟酰胺和腺嘌呤核苷酸结合而成。

辅基:

酶的辅因子或结合蛋白的非蛋白部分。

与酶或蛋白质结合非常紧密，用透析法不易除去。

如细胞色素氧化酶的辅基铁卟啉。

酶蛋白：

决定底物的专一性；

辅助因子：

决定酶反应的类型。

辅助因子与酶反应的类型有关，是酶表现催化活性所必需的，在催化反应中往往起传递电子、原子和某些化学基团的作用。

维生素（Vitamin）是机体维持正常生命活动所必需，人和动物不能合成或合成量极少，必需由食物供给的一类小分子有机物质。

脂溶性维生素：

A视黄醇（维生素A原——胡萝卜素）

D钙化醇E生育酚K凝血维生素

水溶性维生素：

B族维生素和维生素C

作用它们主要作为酶的辅或辅酶对新陈代谢过程起着非常重要的调节作用。

机体缺少某种维生素时，可以使新陈代谢过程发生紊乱，产生维生素缺乏病。

（1）维生素B族几乎全部参与辅酶的组成

如维生素Bl、维生素B2（辅基）、维生素PP（B5）、维生素B6、叶酸（B11）、泛酸（B3）等。

（2）有些维生素本身就是辅酶

如维生素C（抗坏血酸）、硫辛酸（是含硫脂肪酸类维生素）等。

五、酶结构与功能的关系

活性中心、必需基团概念、酶原、酶原激活、酶原激活的机制（实质）、酶原激活的生理意义、

活性中心：

酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基团所构成的微区。

必需基团：

与酶的催化活性有关的所有基团

✹酶原：

没有活性的酶的前体。

✹酶原激活:

酶原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。

无活性的酶原转变成有活性的酶的过程，称为酶原激活。

✹酶原激活的机制为：

酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。

✹酶原激活的实质:

酶原激活过程实质上是酶活性中心组建、完善或者暴露的过程。

✹酶原激活的生理意义在于：

保护自身组织细胞不被酶水解消化。

六、酶的作用机理：

催化高效率机理：

中间产物学说；酶作用专一性机理：

锁钥学说、诱导契合学说。

中间产物学说的主要内容

u1）酶催化化学反应的过程，实际上是酶对反应物进行化学作用的过程。

在酶促反应的某一阶段，酶分子与反应物分子相互结合，并对反应物分子的特定的化学键进行作用。

此时酶与底物形成一种相对稳定的复合物。

我们把这个酶与底物的复合物叫做中间产物。

u2）酶与底物的复合物，即中间产物形成后，由于酶对底物分子某些化学键的作用，使底物发生化学作用，进而转变为产物。

u3）酶促反应速度的快慢，决定于中间产物的形成速度和浓度。

中间产物形成的越快、越多，酶促反应速度也就越快。

七、与酶的高效率有关的主要因

（1）、邻近效应和定向效应

（2）底物形变（张力学说）

（3）、共价催化

（4）、酸碱催化

（5）活性部位疏水空穴的影响

八、酶活力测定：

酶活力概念、2、酶活力单位：

国际单位（IU）、Katal（Kat）：

九、酶促反应动力

酶促反应动力学概念、初速

1、底物浓度对酶促反应速度的影响:

双曲线，底物对酶的饱和、米氏方程式、米氏常数（特征性常数）的含义及意义、米氏常数的计算，双倒数做图法：

横坐标切点（-1/km,0）；纵坐标（0，1/VM）。

◆1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。

1.米氏常数的意义

（1）当ν=Vmax/2时，Km=[S]。

因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

2）Km可以反映酶与底物亲和力的大小.Km越小，酶与底物的亲和力越大。

（4）.Km是酶的特征性常数：

在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。

（5）.Km可用来判断酶的最适底物：

当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小者，即为该酶的最适底物。

2、抑制剂对反应速度的影

（一）可逆抑制作用

竟争性抑制：

竞争性抑制的概念及特点；磺胺药的抑菌机理举例：

非竟争性抑制：

非竞争性抑制的概念及特点；

✹竞争性抑制的特点：

⑴竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；

⑵抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；

⑶抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；

⑷动力学参数：

Km值增大，Vm值不变。

✹非竞争性抑制的特点：

⑴非竞争性抑制剂的化学结构不与底物的分子结构类似；

⑵底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；

⑶抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；

⑷动力学参数：

Km值不变，Vm值降低。

（二）不可逆抑制：

有机磷农药中毒：

乙酰胆碱酯酶是羟基酶（活性中心为丝氨酸的羟基，与有机磷农药共价结合后失活，使兴奋性神经递质乙酰胆碱不能及时清除降解。

、激活剂对反应速度的影响

4、酶浓度对反应速度的影响

5、温度对反应速度的影响：

最适温度

6、溶液pH对反应速度的影响：

最适pH

十、酶活性调节

1、变构酶（别构酶）：

概念，变构调节的机制。

具有变构调节作用的酶就称为变构酶

✹变构酶一般是多亚基构成的聚合体，一些亚基为催化亚基，另一些亚基为调节亚基。

✹当调节亚基与变构剂结合后，就可导致酶的空间构象发生改变，从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。

2、共价调节酶：

概念，共价调节的机制

✹酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。

这种被修饰的酶称为共价调节酶。

✹共价修饰的机制：

共价修饰酶通常在两种不同的酶的催化下发生修饰或去修饰，从而引起酶分子在有活性形式与无活性形式之间进行相互转变。

3、同工酶：

概念，乳酸脱氢酶，2种亚基，组成5种四聚体，不同组织分布不同，其生理意义。

存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式却能催化相同的化学反应的而在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶，称之为同工酶

生理意义：

适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。

✹心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。

✹在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。

十一酶工程：

概念，生物酶工程、化学酶工程

第四章生物氧化

一、生物氧化概念：

氧化还原反应的共同特征；历程不同；特点：

生物氧化是在活细胞内进行的

定义：

糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化（biologicaloxidation）。

又称为组织氧化或细胞氧化、组织呼吸或细胞呼吸。

特点：

生物氧化是在活细胞内进行的:

1）、生物氧化反应条件温和（体温、接近中性的pH和有水环境中）；

2）、氧化反应分阶段进行,能量逐步释放；

3）、生物氧化过程中释放的化学能通常被偶联的磷酸化反应所利用,贮存于高能磷酸化合物（如ATP）中,当生命活动需要时再释放出来;

4）、真核细胞在线粒体内进行，原核细胞在细胞膜上进行。

二、CO2与H2O的生成

1、CO2的生成：

方式：

糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱羧生成CO2。

类型：

直接脱羧和氧化脱羧

2、H2O的生成：

代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、FAD）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O。

三、线粒体电子传递体系：

1、电子传递链的概念，电子传递链的组成：

NADH呼吸链（最广）和FADH2呼吸链（要求能写出两条链，注意顺序）；

NADH呼吸链：

由复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ及CoQ、Cytc组成

FADH2呼吸链：

由复合体Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ及CoQ、Cytc组成

复合体Ⅰ：

NADH-CoQ还原酶：

辅基：

FMN，铁硫蛋白（Fe-S）

复合体Ⅱ：

琥珀酸-CoQ还原酶：

辅基组成：

Cytb、Fe-S、Cytc1

复合体Ⅲ：

CoQ-细胞色素C还原酶;组成：

Cytb、Fe-S、Cytc1

复合体Ⅳ：

细胞色素氧化酶-末端氧化酶；组成：

Cyta、Cyta3、Cu

2、电子传递抑制剂：

如氰化物、CO

四生物氧化中能量的产生——氧化磷酸化

1、ATP的作用；

2、ATP的生成方式：

底物水平磷酸化的概念、氧化磷酸化的概念；化磷酸化的指标—磷氧比（P/O）的概念；

底物水平磷酸化

通过底物氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP偶联生成ATP的反应，这种ATP生成的方式称为底物水平磷酸化。

2、氧化磷酸化

代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水的过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,这种呼吸链氧化反应放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。

氧化磷酸化是在线粒体内进行的。

代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水的过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,这种呼吸链氧化反应放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。

氧化磷酸化是在线粒体内进行的。

3、氧化磷酸化的生理生化意义

使脱氢酶的辅酶NAD+再生

释放能量推动生命活动

3、氧化磷酸化的偶联机理：

化学渗透假

五、线粒体外NADH的氧化磷酸化作用

1、磷酸甘油穿梭系统（肌细胞）：

2、苹果酸穿梭系统（肝细胞

第五章糖类代

一、糖在动物体内的一般概述

二、糖的分解供能

（一）、糖酵解（无氧氧化）：

历程（包括结构式）、特点、关键的限速酶、反应的部位、生理意义、净产生ATP数。

（一）、糖酵解

指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。

该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。

反应场所：

胞液（cytoplasm）

代谢终产物:

乳酸（lactate）

四个阶段：

活化裂解放能还原

（1）、葡萄糖的磷酸化

己糖激酶是糖酵解途径的第一个限速酶。

激酶：

从ATP转移磷酸基团到受体上的酶。

此类酶都需要Mg2+作为激活因子。

（2）、磷酸己糖异构化

（3）、1,6-二磷酸果糖的生成

磷酸果糖激酶是糖酵解途径的最重要的限速酶

（4）、1,6-二磷酸果糖的裂解

（5）、磷酸丙糖的同分异构化

相当于1,6-二磷酸果糖裂解为两分子的3-磷酸甘油醛。

（6）、3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸

这是糖酵解过程中唯一一步脱氢反应

（7）、高能磷酸基团的转移

糖酵解中第一次底物水平磷酸化，1分子葡萄糖产生2分子ATP

（8）、3-磷酸甘油酸异构为2-磷酸甘油酸

（9）、磷酸烯醇式丙酮酸的生成

（10）、丙酮酸的生成

糖酵解中第二次底物水平磷酸化，丙酮酸激酶是第

第三个限速酶，1分子葡萄糖产生2分子ATP。

（11）、自发反应

2、酵解反应的特点:

●全部反应过程无氧参与。

●糖酵解代谢途径可将一分子葡萄糖分解为两分子乳酸，净生成两分子ATP。

●糖酵解代谢途径有三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。

4、糖酵解的生理意义

1.在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径。

2.在有氧条件下，作为某些组织细胞（如成熟的红细胞）主要的供能途径。

葡萄糖磷酸化反应的意义

•将葡萄糖磷酸化成易参加代谢反应的活化形式；

•磷酸化的葡萄糖有防止胞内葡萄糖外渗的作用；

•为后续进行的底物水平磷酸化贮备了磷酸基团。

3、酵解途径的调控部位

调控部位

调控性质及特点

变构激活剂

变构抑制剂

注

己糖激酶

变构调节

葡萄糖

6-P-F

植物细胞中主要位点

磷酸果糖激酶

变构调节（关键酶，为主要控制部位）

ADP、AMP

ATP、柠檬酸，NADH，脂肪酸

丙酮酸激酶

变构调节

1，6-二磷酸果糖

ATP，NADH，Ala，脂肪酸

植物细胞主要调节位点

3-磷酸甘油醛脱氢酶

变构调节

NAD+

（二）、糖的有氧氧化：

历程、特点、关键的限速酶、反应的部位、丙酮酸脱氢酶系组成、TCA的生理意义、净产生ATP数。

●绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。

此代谢过程在细胞胞液和线粒体（cytoplasmandmitochondrion）内进行。

糖的有氧氧化代谢途径可分为：

葡萄糖酵解、丙酮酸氧化脱羧和三羧酸循环三个阶段。

丙酮酸进入线粒体（mitochondrion），在丙酮酸脱氢酶系（pyruvatedehydrogenasecomplex）的催化下氧化脱羧生成乙酰CoA（acetylCoA）。

丙酮酸脱氢酶系

（多酶复合体、位于线粒体内膜）

三种酶单体：

丙酮酸脱羧酶（E1）；

硫辛酸乙酰基转移酶（E2），

二氢硫辛酸脱氢酶（E3）。

六种辅助因子：

TPP，硫辛酸，NAD+，FAD，HSCoA和Mg2+

1.3三羧酸循环

三羧酸循环（柠檬酸循环或Krebs循环或TCA循环）是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成三个羧基的柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。

反应部位：

线粒体基质

一）缩合反应

柠檬酸合成酶是三羧酸循环的第一个限速酶

（二）柠檬酸异构化为异柠檬酸

（三）异柠檬酸生成α-酮戊二酸

这是三羧酸循环的第一次氧化脱羧反应，异柠檬酸脱氢酶是第二个限速酶。

（四）α-酮戊二酸氧化脱羧反应

这是三羧酸循环的第二次氧化脱羧反应，α-酮戊二酸脱氢酶复合体是第三个限速酶。

TCA循环中唯一的一步不可逆反应，使得整个循环不可逆。

α-酮戊二酸脱氢酶复合体包括：

1、α-酮戊二酸脱氢酶E1

2、琥珀酰转移酶E2

3、二氢硫辛酸脱氢酶E3

4、六个辅助因子

五）琥珀酸的生成

这是三羧酸循环的唯一一次底物水平磷酸化。

（六）延胡索酸的生成

（七）苹果酸的生成

八）草酰乙酸的再生

TCA第一阶段：

柠檬酸生成

TCA第二阶段：

氧化脱羧

TCA第三阶段：

草酰乙酸再生

三羧循环的化学反应式和能量计量

a、总反应式:

CH3COSCoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+3H2O

2CO2+CoASH+3NADH+3H++FADH2+GTP

b、三羧酸循环的能量计量

能量“现金”:

1GTP---------------------1ATP

能量“支票”:

3NADH-------兑换率1：

3----------9ATP12ATP

1FADH2-----兑换率1：

2------2ATP

三羧酸循环的特点：

（1）循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。

（2）每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰CoA，可生成12分子ATP。

（3）循环中的各酸既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。

但是各酸在有机体中不断参与其它物质的形成。

（4）三羧酸循环中两次脱羧反应，生成两分子CO2。

循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2

（5）循环中有一次底物水平磷酸化，生成一分子GTP。

（6）三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系。

3、（三）磷酸戊糖途径：

特点及意义

反应部位：

胞液

三、葡萄糖异生作用：

概念；代谢路径；三步不可逆步骤（包括结构式）；糖异生作用的生理意义；乳酸循环（Cori循环）；底物循环的概念。

●由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生（gluconeogenesis）。

●糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中

（肌肉-肝脏-肌肉），称乳酸循环

4、底物循环

在糖异生反应中，象6-磷酸果糖磷酸化为1，6-二磷酸果糖和后者又被水解为6-磷酸果糖这样一对由不同酶催化的正逆反应称为底物循环.在正常情况下正逆反应不会同时活跃，如果正逆反应以