动物生化学专升本网上作业题参考答案.docx
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动物生化学专升本网上作业题参考答案
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第二章蛋白质化学
一、名词解释
1．氨基酸的等电点：
当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
2．肽键：
是指
键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。
3．多肽链：
由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。
4．肽平面：
肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
5．蛋白质一级结构：
是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的一级结构也称为蛋白质共价结构。
6．肽单位：
多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。
7．多肽：
含有3个以上的氨基酸的肽统称为多肽。
8．氨基酸残基：
多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。
9．蛋白质二级结构：
是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。
常见的二级结构元件有α–螺旋、β–折叠片、β–转角和无规卷曲。
10．超二级结构：
在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。
11．结构域：
在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。
它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。
12．蛋白质三级结构：
多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。
13．蛋白质四级结构：
由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构。
14．二硫键：
指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。
15．α–螺旋：
是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。
肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α–螺旋。
16．β–折叠或β–折叠片：
2条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折叠片。
β–折叠片又称为β–折叠。
17．亚基：
较大的球蛋白分子，往往由二条或多条多肽链组成功能单位。
这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。
这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。
它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。
18．蛋白质激活：
指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性蛋白质的过程。
19．变构效应：
也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。
20．蛋白质变性：
天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。
这种现象被称为蛋白质的变性。
21．蛋白质复性：
除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。
22．蛋白质的等电点：
当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。
23．电泳：
在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。
24．简单蛋白质：
又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。
25．结合蛋白质：
即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。
二、填空题
1．
或
2．两性、阴、阳
3．甘氨酸
4．16%
5．氨基酸残基
6．氢键
三、判断题
1．× 2．√3．√4．×5．×6．√7．√8．×9．×10．√
11．√12．√13．×14．×15．√16．×17．√18．×19．√20．√
21．√22．√23．√24．×25．√26．×27．×28．√29．√30．√
31．×32．√
四、选择题
1．D2．B3．A4．C5．A6．D7．D8．C9．B10．D
11．D12．D13．C14．C15．D16．A17．C18．B19．A20．B
21．A22．B23．B24．B25．C26．D27．D28．D29．B30．Ａ
31．D32．D33．D34．B
五、问答题
1．α–螺旋的特征是什么？
如何以通式表示α–螺旋？
每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。
每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-48°。
α–螺旋中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；链中的全部＞C＝O和＞N－H几乎都平行于螺旋轴；每个氨基酸残基的＞N－H与前面第四个氨基酸残基的＞C＝O形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此α–螺旋相当稳定。
氢键环内包括13个主链原子，因此称这种螺旋为3.613螺旋。
螺旋内氢键形成表示如下：
2．蛋白质β–折叠二级结构的主要特点？
β–折叠片是伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片层结构，存在于纤维蛋白，球状蛋白也有。
在这种结构中，肽链按层排列，侧链都垂直于折叠片的平面，并交替地从平面上下两侧伸出，它依靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的＞C＝O和＞N－H形成氢键来稳定其结构。
β–折叠片分为平行β–折叠片和反平行β–折叠片两种类型。
3．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？
其作用如何？
范德华引力：
参与维持蛋白质分子的三、四级结构。
氢键：
对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。
疏水作用力：
对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。
离子键：
参与维持蛋白质分子的三、四级结构。
配位键：
在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。
二硫键：
对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。
4．胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？
胰岛素原是如何变成有活性的胰
岛素的？
从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。
它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。
对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：
胰岛素原多一个C肽链。
通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链–C链–A链），便是胰岛素原的一条多肽链了。
因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。
如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素。
5．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？
蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。
净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。
在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。
6.什么是蛋白质变性？
有哪些因素可使蛋白质变性？
变性蛋白质有哪些表现？
天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生异常变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。
这种现象，被称为变性。
变性因素是很多，其中物理因素包括：
热（60℃~100℃）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：
酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸、去污剂等。
不同蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度不同。
变性蛋白质主要有以下表现：
物理性质的改变：
溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。
化学性质的改变：
①变性以后被蛋白水解酶水解速度增加，水解部位亦大大增加，即消化率提高；②在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应；
生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。
7．蛋白质有哪些重要的物理化学性质？
蛋白质的分子的大小形状：
蛋白质分子有一定的大小，一般在6×103~106分子质量单位之间。
蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。
蛋白质的两性解离：
在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。
在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。
因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。
不同的蛋白质有不同的等电点。
电泳：
在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。
在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。
因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。
在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：
聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。
蛋白质的胶体性质
蛋白质的沉淀：
盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。
蛋白质的呈色反应
蛋白质的光谱特征
第三章酶
一、名词解释
1.酶：
酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间结构的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸。
2.酶的活性部位：
酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。
它包括结合部位与催化部位。
3.必需基团：
是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。
4.酶原：
有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。
这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。
5.共价修饰调节：
有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊基团能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。
这种修饰作用称为共价修饰调节。
6.酶的最适温度：
使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。
动物体内各种酶的最适温度一般在37℃～40℃。
7.酶的专一性：
酶对于底物和反应类型有严格的选择性。
一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓高度专一性。
8.辅酶：
把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。
9.酶原激活：
酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。
使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。
10.Km：
米氏常数，是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
11.调节酶：
对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。
12.同工酶：
能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。
即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。
二、填空题
1．活性中心、活性部位2．酶促反应进行的速度、大3．酶促反应的初速度
4．酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂5．功能、组成或结构
三、判断题
1.×2.×3.√4.×5.×6.×7.×8.√9.√10.√
11.×12.×13.×14.√15.×16.√17.×18.×19.×20.√
21.√22.√23.×24.×25.√26.√27.×28.√
四、选择题
1.C2.A3.D4.A5.C6.A7.B8.D9.C10.A
11.D12.D13.A14.D15.A16.B17.D18.C19.C20.B21.C22.C
五、问答题
1.试述使用酶作催化剂的特点。
高度专一性；
高催化效率；
条件温和；
易调控。
2.试述辅基与辅酶有何异同？
不同点：
即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。
在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固，用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。
相同点：
它们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子和某些化学基团的作用。
3.举例说明酶原激活的机理？
有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。
这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。
酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。
使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。
这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。
例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）。
4.什么是单纯酶和结合酶？
有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。
其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。
这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。
另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。
这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。
结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。
酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶”。
全酶＝酶蛋白+辅助因子，只有全酶才有催化活性。
将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。
5．试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处。
可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。
而不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。
6.举出3种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用。
维生素B族，如维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素PP（烟酰胺）、维生素B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。
甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生素C等，本身就是辅酶。
在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体之间传递H原子或者某种功能团（如：
氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）。
7.解释磺胺类药物的抑菌机理。
磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。
它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。
细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。
磺胺类药物由于与对氨基苯甲酸的结构非常相似，因此对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。
人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。
一旦合成叶酸的反应受阻，则细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。
因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。
第四章糖类代谢
一、名词解释
1．血糖：
就是指血中的葡萄糖。
2．糖酵解：
是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。
3．柠檬酸循环：
又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。
4.葡萄糖异生作用：
即由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。
5.糖原：
是由葡萄糖残基构成的含有许多分枝的大分子高聚物，其中，葡萄糖残基以α–1，4–糖苷键（93%）相连形成直链，又以α–1，6–糖苷键（7%）相连形成分枝。
是葡萄糖在体内的一种极易被动员的储存形式。
6.酶的级联反应机制：
即一个酶活化下一个酶的级联机制，这种机制可在细胞中非常迅速地放大调节效应。
二、填空题
1．己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶
2．胞液
3．磷酸二羟丙酮、3–磷酸甘油醛
4．10、1
5．4、1、2
6．NADPH、5–磷酸核糖
三、判断题
1.×2.√3.×4.×5.×6.×7.×8.×9.√10.×
11.×12.×13×14.×15.×16.√17.×18.√19.×20.×21.×22.×
四、选择题
1.A2.A3.A4.C5.B6.C7.B8.D9.C10.A11.D12..A
五、问答题
1．简述糖酵解的生理意义。
（1）它是生物最普遍的供能反应途径，无论动物、植物、微生物（尤其厌氧菌）都利用糖酵解供能。
（2）人体各组织细胞中都存在糖酵解。
如红细胞没有线粒体，只能以糖酵解作为唯一的供能途径。
（3）它是机体应急供能方式。
虽然动物机体主要靠有氧氧化供能，但当供氧不足时，即转为主要依靠糖酵解供能，如剧烈运动，心肺患疾等等。
（4）糖酵解与糖的其他途径密切相关。
2．简述柠檬酸循环的生理意义。
（1）柠檬酸循环主要的功能就是供能。
柠檬酸循环是葡萄糖生成ATP的主要途径。
1摩尔葡萄糖经柠檬酸循环产能比糖酵解要多的多，是机体内主要的供能方式。
（2）柠檬酸循环不仅是脂肪和氨基酸在体内彻底氧化分解的共同途径，还是糖、脂肪、蛋白质及其它有机物质互变、联系的枢纽。
（3）柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质。
如：
α–酮戊二酸和草酰乙酸可以氨基化为谷氨酸和天冬氨酸；琥珀酰CoA是卟啉分子中碳原子的主要来源等。
3．简述磷酸戊糖途径的生理意义。
（1）NADPH是细胞中易于利用的还原能力，但它不被呼吸链氧化产生ATP，而是在还原性的生物合成中作氢和电子的供体。
体内多种物质生物合成均需NADPH作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。
作为供氢体，NADPH还参加体内多种氧化还原反应，如肝生物转化反应，激素、药物、毒物的羟化反应等。
另外，NADPH还可维持红细胞内还原型谷胱甘肽的含量，对保证红细胞的正常功能有重要作用。
（2）5–磷酸核糖是生物体合成核苷酸和核酸（DNA和RNA）的原料。
可以说，磷酸戊糖途径将糖代谢与核苷酸代谢联系。
4．简述糖异生的生理意义。
葡萄糖异生最重要的生理意义是在体内葡萄糖来源不足时，利用非糖物质转变为葡萄糖，以维持血糖浓度的相对恒定。
葡萄糖异生的另一重要作用就是有利于乳酸的利用。
5．简述乳酸循环的基本过程。
乳酸是糖酵解代谢的终产物，如在体内大量积累会产生毒害作用。
机体缺氧或剧烈运动时产生的大量乳酸，通过葡萄糖异生作用可被再利用。
肌肉收缩时产生大量的乳酸，乳酸经血液运到肝，通过糖异生作用合成糖原或葡萄糖以补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这种乳酸、葡萄糖在肝和肌肉组织的互变循环就称为乳酸循环。
6.试述血糖的来源和去路。
血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质（如氨基酸、甘油等）的糖异生。
去路则是进入各组织细胞利用，包括在肝中合成糖原。
还可经一系列反应转变为其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等；转变成非糖物质，如脂肪、有机酸、非必需氨基酸等。
在某些情况下，当血糖含量超过肾糖阈时，部分葡萄糖会随尿排出。
7.写出糖酵解过程（不必写出结构式）及相关酶类。
第五章生物氧化
一、名词解释
1．呼吸链：
有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子与氢离子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
2．底物水平磷酸化：
在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
3．氧化磷酸化：
NADH和FADH2带着转移潜势很高的电子，在呼吸链传递给氧的过程中，同时逐步释放自由能，使ADP+Pi→ATP，这个过程称为氧化磷酸化。
4．生物氧化：
营养物质在生物体内氧化分解成H2O和CO2并释放能量的过程称为生物氧化。
二、填空题
1．线粒体内膜、细胞膜2．NADH；FADH2
三、判断题
1.√2.√3.√4.√5.√ 6.√ 7.×
四、选择题
1.D2.D3.B4.C5.C6．D7.C
五、问答题
1．ATP在体内有哪些生理作用?
是机体能量暂时贮存形式
在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。
是机体其它能量形式的来源
ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。
可生成cAMP参与激素作用
ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。
2．生物体内有哪些重要的高能化合物？
生物体内除ATP外还有一些化合物也有很高的转移磷酸基的潜势。
如磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰基磷酸、磷酸肌酸、焦磷酸等的磷酸基转移潜势比ATP高。
意味着它们能将磷酸基转移给ADP而生成ATP。
糖降解中许多产物都如此。
3．试述化学渗透假说。
化学渗透假说的解释：
电子沿呼吸链传递时，把H+由线粒体的间基（基质）穿过内膜泵到线粒体内膜和外膜之间的膜间腔中，因而使膜间腔中的H+浓度高于间基中的H+浓度，于是产生了膜电势，线粒体的内膜外侧为正、内侧为负，就是说，质子（H+）跨越线粒体内膜运动时，已经形成贮藏能量的质子梯度，即电化学质子梯度（包括膜两侧的H+梯度和膜两侧的电势梯度）。
正是由这种电化学质子梯度，推动H+由膜间又穿过内膜上的ATP酶复合体返回到间质（基质）中，此时发生ATP酶催化ADP磷酸化为ATP的反应。
4.分别写出NADH和FADH2电子传递链的过程及其关键酶。
第六章脂类代谢
一、名词解释
1．脂类：
脂类是高级脂肪酸的酯及与这些酯相关衍生物的总称，包括脂肪和类脂两类。
2．类脂：
包括磷脂、糖脂、固醇及其酯和脂肪酸。
3．必需脂肪酸：
对动物生理活动十分重要的多不饱和脂肪酸，主要有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸，不能自身合成而必须从食物中获得。
4．脂肪动员：
贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液被其他组织氧化利用，这一过程称为脂肪的动员。
5．脂肪酸的β–氧化：
脂肪酸在体内的氧化分解是从羧基端β–碳原子开始的，碳链逐次断裂每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA，将脂肪酸的这种氧化方式称为脂肪酸的β–氧化。
6．酮体：
脂肪酸在肝细胞中的氧化不完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β–羟丁酸和丙酮，将这3种物质统称为酮体。
7．血浆脂蛋白：
血浆中的脂类在血浆中不是以自由状态存在，而是与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式运输。
二、填空题
1．亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
2．脱氢、加水、脱氢、硫解、乙酰CoA、比原来少了2个碳原子的脂酰CoA
3．肉碱脂酰转移酶I
4．
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