生化习题集修改版.docx

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生化习题集修改版

目录

第一章蛋白质的结构与功能··············································2

第二章核酸的结构与功能················································16

第三章酶······································································25

第四章糖代谢································································35

第五章脂类代谢·····························································48

第六章生物氧化·····························································61

第七章氨基酸代谢··························································70

第八章核苷酸代谢··························································79

第九章物质代谢的联系与调节··········································85

第十章DNA生物合成----复制·······································92

第十一章RNA的生物合成----转录··································102

第十二章蛋白质的生物合成----翻译·····························109

第十三章基因表达调控·················································118

第十四章基因重组与基因工程········································127

第十五章细胞信息转导·················································135

第十六章肝的生物化学·················································150

第十七章维生素与微量元素···········································161

第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用·················165

第十九章水和电解质代谢··············································170

第二十章酸碱平衡······················································174

第一章蛋白质的结构与功能

一.单项选择题

1.下列不含有手性碳原子的氨基酸是

A.GlyB.ArgC.MetD.PheE.Val

2.那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切

A.碱性氨基酸B.含硫氨基酸C.分支氨基酸

D.酸性氨基酸E.芳香族氨基酸

3.一个酸性氨基酸，其pHa1＝2.19，pHR＝4.25，pHa2＝9.67，请问其等电点是

A.7.2B.5.37C.3.22D.6.5E.4.25

4.下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收

A.酪氨酸的酚环B.苯丙氨酸的苯环C.半胱氨酸的巯基

D.二硫键E.色氨酸的吲哚环

5.测定小肽氨基酸序列的最好办法是

A.2,4-二硝基氟苯法B.二甲氨基萘磺酰氯法C.氨肽酶法

D.苯异硫氰酸酯法E.羧肽酶法

6.典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基

A.3B.2.6C.3.6D.4.0E.4.4

7.每分子血红蛋白所含铁离子数为

A.5B.4C.3D.2E.1

8.血红蛋白的氧合曲线呈

A.U形线B.双曲线C.S形曲线D.直线E.Z形线

9.蛋白质一级结构与功能关系的特点是

A.氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同

B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大

C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失

D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

E.以上都不对

10.在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是

A.减少＋2B.增加＋2C.增加＋1D.减少＋1E.不变

11.一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm

A.11B.110C.30D.15E.1100

12.下面不是空间构象病的是

A.人文状体脊髓变性病B.老年痴呆症C.亨丁顿舞蹈病

D.疯牛病E.禽流感

13.谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的

A.一级结构B.二级结构C.三级结构

D.四级结构E.以上都不对

14.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克

A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00gE.6.25g

15.在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动

A.精氨酸B.丙氨酸C.谷氨酸D.天冬氨酸E.赖氨酸

16.天然蛋白质不存在的氨基酸是

A.半胱氨酸B.脯氨酸C.丝氨酸D.蛋氨酸E.瓜氨酸

17.多肽链中主链骨架的组成是

A.－NCCNNCCNNCCN－B.―CHNOCHNOCHNO―

C.―CONHCONHCONH―D.―CNOHCNOHCNOH―

E.―CNHOCCCNHOCC―

18.在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子

A.谷氨酸B.半胱氨酸C.赖氨酸D.组氨酸E.甘氨酸

19.下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性

A.硫酸B.硫酸铵C.氯化汞D.丙酮E.1N盐酸

20.蛋白质变性后表现为

A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解

D.生物学活性丧失E.易被盐析出现沉淀

21.对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的

A.变性的蛋白质一定要凝固B.变性的蛋白质一定要沉淀

C.沉淀的蛋白质必然变性D.凝固的蛋白质一定变性

E.沉淀的蛋白质一定凝固

22.蛋白质溶液的稳定因素是

A.蛋白质溶液有分子扩散现象B.蛋白质溶液有“布朗运动”

C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质的粘度大E.蛋白质分子带有电荷

23.镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是

A.α－链第六位Val换成GluB.β-链第六位Val换成Glu

C.α-链第六位Glu换成ValD.β-链第六位Glu换成Val

E.以上都不对

24.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是

A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B.肌红蛋白（分子量16900）

C.牛胰岛素（分子量5700）D.血清清蛋白（分子量68500）

E.超氧化物歧化酶（分子量32000）

25．下列哪一种物质不属于生物活性肽

A.催产素B.加压素C.促肾上腺皮质激素

D.血红素E.胰岛素

26.下列不属于结合蛋白质的是

A.核蛋白B.糖蛋白C.脂蛋白D.清蛋白E.色蛋白

27.可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是

A.甲酸B.羟胺C.溴化氰

D.β-巯基乙醇E.丹磺酰氯

二.多项选择题

1.下列氨基酸那些是蛋白质的组分

A.HisB.TrpC.瓜氨酸D.胱氨酸

2.下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链

A.MetB.CysC.ValD.Leu

3.在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷

A.ArgB.GluC.LysD.Asp

4.下列对于肽键的叙述正确的是

A.具有部分双键性质B.具有部分单键性质

C.比双键键长长，比单键键长短D.比双键键长短，比单键键长长

5.对谷胱甘肽叙述正确的是

A.有一个γ-肽键B.有一个功能性的基团－巯基

C.分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D.对生物膜具有保护作用

6.下面那些是结合蛋白质

A.血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌红蛋白D.胰岛素

7.下列那些蛋白质具有四级结构

A.血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌红蛋白D.蛋白激酶A

8.含有卟啉环的蛋白质是

A.血红蛋白B.过氧化氢酶C.肌红蛋白D.细胞色素

9.下列那些蛋白质含有铁离子

A.血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌红蛋白D.胰岛素

10.蛋白质变性是由于

A.氢键断裂B.肽键破坏

C.破坏水化层和中和电荷D.亚基解聚

11.镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化

A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度

B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用

C.增加了异常血红蛋白的溶解度

D.一级结构发生改变

12.下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠

A.分子伴侣B.牛胰核糖核酸酶C.胰岛素D.伴侣素

13.下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽

A.脑啡肽B.催产素C.加压素D.促肾上腺皮质激素

14.下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是

A.氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有

B.有些氨基酸的性质蛋白质也具有

C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有

D.两者之间的性质关系并不紧密

15.肽键平面中能够旋转的键有

A.C＝OB.C－NC.Cα－ND.Cα－C

16.对血红蛋白的结构特点叙述正确的是

A.具有4个亚基B.是一种结合蛋白质

C.每个亚基都具有三级结构D.亚基键主要靠次级键连接

三.填空题

1.组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。

酸性氨基酸有和。

2.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。

（1）是带芳香族侧链的极性氨基酸。

（2）和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。

（3）和是含硫的氨基酸。

（4）是最小的氨基酸，是亚氨基酸。

（5）在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。

3.氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH

4.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。

5.有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为>>。

6.个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。

7.1953年维格诺尔德（D.Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性的肽—，因而获得诺贝尔奖。

8.我国于1965年由、和等单位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质—牛胰岛素。

9.人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、

。

10.胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。

11.胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。

12.溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。

13.拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是。

14.蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能有不同程度的转动。

15.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含

氨基酸残基，高度为nm。

每个氨基酸残基上升nm。

16.一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分子表面。

17.维持蛋白质一级结构的化学建是和。

18.维持蛋白质二级结构的化学建是。

19.维持蛋白质三、四级结构的化学建是、、

和。

20.最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。

21.血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现效应，是通过Hb的

现象实现的。

22.当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为。

当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称。

23.各种蛋白质的含氮量很接近，平均为，这是凯氏定氮法的基础。

24.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有和。

25.蛋白质的超二级结构是指，其基本组合形式常见的有3种，一是，如结合钙离子的模体；二是，如锌指结构；三是。

26.蛋白质的二级结构有、、和四种稳定构象异构体。

27.蛋白质溶液的稳定性的因素是和

28.蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较，大分子流出的时间较，因此先流出的蛋白质分子是

29.沉降系数（S）主要与蛋白质的和有关。

30.通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且测定含较多的蛋白质，所得的结果更准确。

31.和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。

32.根据蛋白质的组成成分可分为和

33.根据蛋白质的形状可分为和

四.判断题

1.天然氨基酸都具有一个手性α-碳原子。

2.鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。

3.自然界的蛋白质和多肽均有L－型氨基酸组成。

4.His和Arg是人体内的半必需氨基酸。

5.CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。

6.热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。

7.可用8mol/L尿素拆开次级键和二硫键。

8.脯氨酸能参与α-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。

9.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

10.在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。

11.在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。

12.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因而氧合过程中呈现协同效应，二后者却不是。

13.在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。

14.等电点不是蛋白质的特征常数。

15.血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。

16.溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。

17.血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe2＋，但与氧气结合后铁变成Fe3＋。

18.到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。

19.蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。

20.某蛋白质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。

21.变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。

22.SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。

23.通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白等。

24.蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P，而核酸则含有大量的P。

五.名词解释

1.氨基酸的等电点（pI）2.蛋白质的一级结构

3.蛋白质的二级结构4.模体（或膜序）

5.蛋白质的三级结构6.结构域

7.蛋白质的四级结构8.蛋白质的等电点

9.蛋白质的变性10.盐溶

11.盐析12.透析

13.超滤法14.电泳

15.等电聚焦电泳

六.简答题

1.用下列哪种试剂最适合完成以下工作：

溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。

（1）测定一段小肽的氨基酸序列。

（2）鉴定小于10－7g肽的N端氨基酸

（3）使没有二硫键的蛋白质可逆变性。

如有二硫键，应加何种试剂？

（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键。

（5）水解由Met羧基所形成的肽键

（6）水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。

2.有一球状蛋白质，在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。

通常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。

问：

（1）Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些氨基酸侧链位于分子外部。

（2）为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala。

（3）虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子内部。

（4）在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么。

3.一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生怎样的变化。

4.一些异常血红蛋白（HbD、HbJ、HbN、HbC）和正常血红蛋白（HbA）仅仅是一个氨基酸的差异。

HbD（α68）Asn变成Lys

HbJ（β69）Gly变成Asp

HbN（β95）Lys变成Glu

HbC（β6）Glu变成Lys

将上述四种异常血红蛋白与正常血红蛋白在pH8.6条件下进行电泳，电泳迁移率如下：

阴极（–）（＋）阳极

abHbAcd

问：

a带、b带、c带和d带分别代表哪种异常血红蛋白？

5.扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。

（1）在低pH时沉淀。

（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。

（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。

（4）加热时沉淀。

（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，从而导致溶解度的减少。

（6）如果加入一种非极性强的溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。

6.根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。

以下是氨基酸的表观解离常数：

Ala的pK1（－COOH）＝2.34，pK2（－NH3）＝9.69

Glu的pK1（－COOH）＝2.19，pK2（－NH3）＝9.67，pKR＝4.25

Lys的pK1（－COOH）＝2.18，pK2（－NH3）＝8.95,pKR＝10.53

7.某一蛋白质的多肽链在一些区段为α－螺旋构象；在另一些区段为β－构象。

该蛋白质的相对分子量为220000，多肽链外形的长度为5.06×10–5cm。

（在β－折叠中，每个氨基酸残基上升的距离本书按0.35nm，有的书上按0.36nm）试计算α－螺旋体所占分子的百分含量？

8.简述构成蛋白质与核酸化学元素的异同？

七．论述题

1.请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义,特点与化学键。

2.试论述蛋白质的分子结构与功能的关系

3.什么是蛋白质构象疾病，请你试举几例，并加以介绍疯牛病的发病机制。

4.试论在生物体内蛋白质的生理功能。

（此题是开放型大题.。

）

参考答案

一.单项选择题

1.A2.D3.C4.E5.D6.C7.B8.C9.B10.B11.D12.E13.C14.B15.B16.E17.E18.E19.B20.D21.D22.C23.D24.D25.D26.D27.C

二.多项选择题

1.ABD2.CD3.AC4.ABC5.ABCD6.AC7.AD8.ABCD

9.AC10.AD11.BD12.AD13.BC14.BC15.CD16.ABCD

三.填空题

1.赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组胺酸（His）

谷氨酸（Glu）天冬氨酸（Asp）

2.

（1）酪氨酸（Tyr）

（2）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）

（3）甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）

（4）甘氨酸（Gly）脯氨酸（Pro）

（5）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）酪氨酸（Tyr）

3.兼性离子负正

4.黄蓝紫

5.色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）

6.10

7.催产素

8.上海生物化学研究所上海有机化学研究所北京大学

9.苄氧羰基（Cbz基）叔丁氧羰基（Boc基）

联苯异丙氧羰基（Bpoc）芴甲氧羰基（Fmoc）

10.赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）

11.色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）

12.甲硫氨酸（Met）

13.β－巯基乙醇

14.Cα－CCα－N

15.3.60.540.15

16.疏水性亲水性

17.肽键二硫键

18.氢键

19.疏水作用离子键（盐键）氢键范德华力（VanderWaals力）

20.吴宪

21.协同别构（变构）

22.盐溶盐析

23.16％

24.透析超滤法

25.蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体ααβαββββ

26.α－螺旋β－折叠β－转角无规卷曲

27.分子外面有水化膜带有电荷

28.长短大

29.密度形状

30.圆二色光谱（circulardichroism,CD）α－螺旋

31.X射线衍射法磁共振技术

32.单纯蛋白质结合蛋白质

33.球状蛋白质纤维状蛋白质

四.判断题

1.×2.×3.×4.√5.√6.√7.×8.√

9.×10.√11.√12.√13.×14.√15.×16.×

17.×18.×19.×20.√21.√22.√23.×24.×

五.名词解释

1.氨基酸的等电点（pI）：

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。

2.蛋白质的一级结构：

在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

3.蛋白质的二级结构：

是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

4.模体（或膜序）：

在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。

5.蛋白质的三级结构：

是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6.结构域：

分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。

7.蛋白质的四级结构：

蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

8.蛋白质的等电点：

在某一pH的溶液中