细胞生物学 6第六章 细胞质基质与细胞内膜系统.docx

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细胞生物学6第六章细胞质基质与细胞内膜系统

第六章细胞质基质与细胞内膜系统

与原核细胞物不同的是真核细胞具有复杂的由内膜构成的功能区隔。

细胞内膜系统指在结构，功能或发生上相关的细胞内膜形成的细胞结构，包括核被膜、内质网、高尔基体及其形成的溶酶体和分泌泡等，以及其它细胞器如线粒体，质体和过氧化物酶体等膜包围的细胞器（膜性细胞器）。

内膜系统形成了一种胞内网络结构，其功能主要在于两个方面：

其一是扩大膜的总面积，为酶提供附着的支架，如脂肪代谢、氧化磷酸化相关的酶都结合在细胞膜上。

其二是将细胞内部区分为不同的功能区域，保证各种生化反应所需的独特的环境。

本章主要介绍内质网、高尔基体、溶酶体、过氧化物酶体的功能和蛋白质分选，关于线粒体、叶绿体和细胞核的功能与蛋白质分选将分别在第七章（线粒体与叶绿体）和第十二章（细胞核与染色体）中讲解。

第一节细胞质基质

一、细胞质基质的涵义p160

1．基本概念：

用差速离心法分离细胞匀浆物组分，先后除去细胞核、线粒体、溶酶体、高尔基体和细胞质膜等细胞器或细胞结构后，存留在上清液中的组分。

又称之为胞质溶胶。

2．主要成分：

中间代谢有关的数千种酶类、细胞质骨架结构。

3．主要特点：

细胞质基质是一个高度有序的体系；通过弱键而相互作用的处于动态平衡的结构体系

二、细胞质基质的功能

1．完成各种中间代谢过程

如糖酵解过程、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等

2．蛋白质的分选与运输

3．与细胞质骨架相关的功能

维持细胞形态、细胞运动、胞内物质运输及能量传递等

4．蛋白质的修饰、蛋白质选择性的降解

（1）蛋白质的修饰

（2）控制蛋白质的寿命

（3）降解变性和错误折叠的蛋白质

（4）帮助变性或错误折叠的蛋白质重新折叠，形成正确的分子构象

第二节内质网

由KR.Porter、A.Claude和EF.Fullam等人于1945年发现，他们在观察培养的小鼠成纤维细胞时，发现细胞质内部具有网状结构，建议叫做内质网endoplasmicreticulum，ER，后来发现内质网不仅仅存在于细胞的“内质”部，通常还有质膜和核膜相连，并且与高尔基体关系密切，并且常伴有许多线粒体。

一、形态与组成

内质网膜约占细胞总膜面积的一半，是真核细胞中最多的膜。

内质网是内膜构成的封闭的网状管道系统。

具有高度的多型性。

可分为粗面型内质网（roughendoplasimicreticulum，RER，图6-1）和光面型内质网（smoothendoplasimicreticulum，SER，图6-2）两类。

RER呈扁平囊状，排列整齐，膜围成的空间称为ER腔（lumen），膜外有核糖体附着。

SER呈分支管状或小泡状，无核糖体附着。

肌肉细胞中的肌质网是一种特化的SER，称为肌质网，可贮存Ca2+，引起肌肉收缩。

细胞不含纯粹的RER或SER，它们分别是ER连续结构的一部分。

ER主要功能是合成蛋白质和脂类，分泌性蛋白和跨膜蛋白都是在ER中合成的。

ER合成的脂类除满足自身需要外，还提供给高尔基体、溶酶体、内体、质膜、线粒体、叶绿体等膜性细胞结构。

ER膜中含大约60%的蛋白和40%的脂类，脂类主要成分为磷脂，磷脂酰胆碱含量较高，鞘磷脂含量较少，没有或很少含胆固醇。

ER约有30多种膜结合蛋白，另有30多种位于内质网腔，这些蛋白的分布具有异质性，如：

葡糖-6-磷酸酶，普遍存在于内质网，被认为是标志酶，核糖体结合糖蛋白（ribophorin）只分布在RER，P450酶系只分布在SER。

图6-1RER的形态

图6-2SER的形态引自http:

//www.uni-mainz.de

二、RER的功能

（一）蛋白质合成

蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上合成，这些蛋白质主要有：

①向细胞外分泌的蛋白、如抗体、激素；②跨膜蛋白，并且决定膜蛋白在膜中的排列方式；③需要与其它细胞组合严格分开的酶，如溶酶体的各种水解酶；④需要进行修饰的蛋白，如糖蛋白。

C.Milstein（1972）发现从骨髓瘤细胞提取的免疫球蛋白分子N端要比分泌到细胞外的N端多出一段。

G.Blobel和D.Sabatini等根据进一步的实验，提出了信号假说（Signalhypothesis），认为蛋白质上的信号肽，指导蛋白质转至内质网上合成。

Blobel因此项发现获1999年诺贝尔生理医学奖。

蛋白质转入内质网合成至少涉及5种成分：

①信号肽（signalpeptide），是引导新合成肽链转移到内质网上的一段多肽，位于新合成肽链的N端，一般16~30个氨基酸残基，含有6-15个带正电荷的非极性氨基酸，由于信号肽又是引导肽链进入内质网腔的一段序列，又称开始转移序列（starttransfersequence）。

②信号识别颗粒（signalrecognitionparticle，SRP），由6种结构不同的多肽组成，结合一个7SRNA，分子量325KD，属于一种核糖核蛋白（ribonucleoprotein）。

SRP与信号序列结合，导致蛋白质合成暂停。

③SRP受体（SPRreceptor），是膜的整合蛋白，为异二聚体蛋白，存在于内质网上，可与SRP特异结合。

④停止转移序列（stoptransfersequence），肽链上的一段特殊序列，与内质网膜的亲合力很高，能阻止肽链继续进入内质网腔，使其成为跨膜蛋白质。

⑤转位因子（translocator），由3-4个Sec61蛋白复合体构成的一个类似炸面圈的结构，每个Sec61蛋白由三条肽链组成。

蛋白质转入内质网合成的过程：

信号肽与SRP结合→肽链延伸终止→SRP与受体结合→SRP脱离信号肽→肽链在内质网上继续合成，同时信号肽引导新生肽链进入内质网腔→信号肽切除→肽链延伸至终止→翻译体系解散。

这种肽链边合成边向内质网腔转移的方式，称为co-translation（图6-3）。

图6-3蛋白质转移到内质网上合成的过程

表6-1一些信号肽序列

蛋白质

信号序列

Preproalbumin

Met-Lys-Trp-Val-Thr-Phe-Leu-Leu-Leu-Leu-Phe-Ile-Ser-Gly-Ser-Ala-Phe-Ser↓Arg．．．

Pre-IgGlightchain

Met-Asp-Met-Arg-Ala-Pro-Ala-Gln-Ile-Phe-Gly-Phe-Leu-Leu-Leu-Leu-Phe-Pro-Gly-Thr-Arg-Cys↓Asp．．．

Prelysozyme

Met-Arg-Ser-Leu-Leu-Ile-Leu-Val-Leu-Cys-Phe-Leu-Pro-Leu-Ala-Ala-Leu-Gly-Lys．．．

（二）蛋白质的修饰与加工

包括糖基化、羟基化、酰基化、二硫键形成等，其中最主要的是糖基化，几乎所有内质网上合成的蛋白质最终被糖基化。

糖基化的作用是：

①使蛋白质能够抵抗消化酶的作用；②赋予蛋白质传导信号的功能；③某些蛋白只有在糖基化之后才能正确折叠。

糖基一般连接在4种氨基酸上，分为2种：

O-连接的糖基化（O-linkedglycosylation）：

与Ser、Thr和Hyp的OH连接，连接的糖为半乳糖或N-乙酰半乳糖胺，在高尔基体上进行O-连接的糖基化。

N-连接的糖基化（N-linkedglycosylation）：

与天冬酰胺残基的NH2连接，糖为N-乙酰葡糖胺（图6-4）。

图6-4N-连接的糖基化

内质网上进行的为N-连接的糖基化。

糖的供体为核苷糖（nucleotidesugar），如CMP-唾液酸、GDP-甘露糖、UDP-N-乙酰葡糖胺等。

糖分子首先被糖基转移酶转移到膜上的磷酸长醇（dolicholphosphate）分子上，装配成寡糖链。

再被寡糖转移酶转到新合成肽链特定序列（Asn-X-Ser或Asn-X-Thr）的天冬酰胺残基上。

（三）新生肽链的折叠、组装和运输

COPII介导由内质网输出的膜泡运输，这种膜泡由内质网的排出位点（exitsites）以出芽的方式排出，内质网的排出位点没有结合核糖体，随机分布在内质网上。

不同的蛋白质在内质网腔中停留的时间不同，主要取决于蛋白质完成正确折叠和组装的时间，这一过程是在属于hsp70家族的ATP酶的作用下完成的，需要消耗能量。

有些无法完成正确折叠的蛋白质被输出内质网，转入溶酶体中降解掉，大约90%的新合成的T细胞受体亚单位和乙酰胆碱受体都被降解掉，而从未到达靶细胞膜。

三、ER的其它功能

合成膜脂：

大多数膜只是完全在内质网中合成的，例外的情况包括：

①鞘磷脂是在内质网上开始合成的，但完成于高尔基体；②某些线粒体和叶绿体独有的膜脂是驻留在这些细胞器中的酶催化合成的。

ER合成的膜脂以膜跑运输的方式转运至高尔基体，溶酶体和质膜上，或借磷脂转移蛋白（phospholipidtransferprotein，PTP）形成水溶性复合物，转至其他膜上。

解毒作用：

SER中的P450酶系属于单加氧酶（monooxygenase），又称为多功能氧化酶（mixedfunctionoxidase）、羟化酶（hydroxylase），因其还原态的吸收峰在450nm处，故名。

主要分布在SER中，但也存在于质膜、线粒体、高尔基体、过氧化物酶体、核膜等细胞器的膜中，具有解毒作用，通常可将脂溶性有毒物质，代谢为水溶性物质，使有毒物质排出体外。

有时也会将致癌物代谢为活性致癌物。

P450种类繁多，但都是与其他辅助成分组成一个呼吸链来实现其功能，呼吸链中的P450还原酶实际就是一种黄素蛋白。

P450催化O2分子中的一个原子加到底物分子上使之羟化，另一个氧原子被NADH或NADPH提供的氢还原生成水，在此氧化过程中无高能磷酸化合物生成。

甾体类激素的合成：

在生殖腺和肾上腺的内分泌细胞中，SER、线粒体，可能还有高尔基体上的一些酶共同参与甾体类激素的合成。

调节血糖浓度：

使葡糖6-磷酸水解为磷酸和葡萄糖，释放糖至血液中。

细胞中的糖元可被酶转化为葡糖1-磷酸，再转变为葡糖6-磷酸，但由于膜对磷酸化的糖是高度不通透的，葡糖6-磷酸只有在去磷酸化以后才能通过质膜，进入血液。

形成一些特殊结构：

如肌细胞中的SER特化成的肌质网可储存钙离子，作为细胞内信号物质。

支撑作用：

内质网是细胞内最丰富的膜，形成了一种网络结构，提供机械支撑作用，并成为细胞质中酶附着的支架。

第三节高尔基体

最早发现于1855年，1889年，Golgi用银染法在猫头鹰的神经细胞内观察到了清晰的结构，因此定名为高尔基体。

20世纪50年代以后才正确认识它的存在和结构。

一、形态与组成

是由数个扁平囊泡堆在一起形成的高度有极性的细胞器。

常分布于内质网与细胞膜之间，呈弓形或半球形，凸出的一面对着内质网称为形成面（formingface）或顺面（cisface）。

凹进的一面对着质膜称为成熟面（matureface）或反面（transface）。

顺面和反面都有一些或大或小的运输小泡（图6-5），在具有极性的细胞中，高尔基体常大量分布于分泌端的细胞质中（图6-6）。

图6-5高尔基体各部分的名称

图6-6培养的上皮细胞中高尔基体的分布（高尔基体为红色，核为绿色）引自http:

//www.itg.uiuc.edu/

扁平囊直径的1um，由单层膜构成，膜厚6~7nm，中间形成囊腔，周缘多呈泡状，4~8个扁平囊在一起，某些藻类可达一二十个，构成高尔基体的主体，称为高尔基堆（Golgistack）。

高尔基体膜含有大约60%的蛋白和40%的脂类，具有一些和ER共同的蛋白成分。

膜脂中磷脂酰胆碱的含量介于ER和质膜之间，中性脂类主要包括胆固醇，胆固醇酯和甘油三酯。

高尔基体中的酶主要有糖基转移酶、磺基-糖基转移酶、氧化还原酶、磷酸酶、蛋白激酶、甘露糖苷酶、转移酶和磷脂酶等不同的类型。

二、功能区隔

图6-7高尔基体的三个功能区域

高尔基体顺面的网络结构（cisGolginetwork，CGN），是高尔基体的入口区域，接受由内质网合成的物质并分类后转入中间膜囊。

高尔基体中间膜囊（medialGdgi），多数糖基修饰，糖脂的形成以及与高尔基体有关的糖合成均发生此处。

高尔基体反面的网络结构（transGolginetwork，TGN），由反面一侧的囊泡和网管组成，是高尔基体的出口区域，功能是参与蛋白质的分类与包装，最后输出。

高尔基体各部分膜囊具有不同的细胞化学反应：

①嗜锇反应，经锇酸浸染后，高尔基体的cis面膜囊被特异地染色；②焦磷酸硫胺素酶（TPP酶）的细胞化学反应，可特异地显示高尔基体的trans面的1～2层膜囊；③烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸酶（NADP酶）的细胞化学反应，是高尔基体中间几层扁平囊的标志反应；④胞嘧啶单核苷酸酶（CMP酶）的细胞化学反应，常常可显示靠近trans面上的一些膜囊状和管状结构，CMP酶也是溶酶体的标志酶，溶酶体就是在此处分泌产生的。

三、主要功能

高尔基体的主要功能将内质网合成的蛋白质进行加工、分类、与包装，然后分门别类地送到细胞特定的部位或分泌到细胞外。

1、蛋白质的糖基化

N-连接的糖链合成起始于内质网，完成与高尔基体。

在内质网形成的糖蛋白具有相似的糖链，由Cis面进入高尔基体后，在各膜囊之间的转运过程中，发生了一系列有序的加工和修饰，原来糖链中的大部分甘露糖被切除，但又被多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子，形成了结构各异的寡糖链。

糖蛋白的空间结构决定了它可以和那一种糖基转移酶结合，发生特定的糖基化修饰。

许多糖蛋白同时具有N-连接的糖链和O-连接的糖链。

O-连接的糖基化在高尔基体中进行，通常的一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖，连接的部位为Ser、Thr和Hyp的OH基团，然后逐次将糖基转移到上去形成寡糖链，糖的供体同样为核苷糖，如UDP-半乳糖。

糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记，改变多肽的构象和增加蛋白质的稳定性。

在高尔基体上还可以将一至多个氨基聚糖链通过木糖安装在核心蛋白的丝氨酸残基上，形成蛋白聚糖。

这类蛋白有些被分泌到细胞外形成细胞外基质或粘液层，有些锚定在膜上。

2、参与细胞分泌活动

负责对细胞合成的蛋白质进行加工，分类，并运出，其过程是SER上合成蛋白质→进入ER腔→以出芽形成囊泡→进入CGN→在medialGdgi中加工→在TGN形成囊泡→囊泡与质膜融合、排出。

高尔基体对蛋白质的分类，依据的是蛋白质上的信号肽或信号斑。

3、进行膜的转化功能

高尔基体的膜无论是厚度还是在化学组成上都处于内质网和质膜之间，因此高尔基体在进行着膜转化的功能，在内质网上合成的新膜转移至高尔基体后，经过修饰和加工，形成运输泡与质膜融合，使新形成的膜整合到质膜上。

4、将蛋白水解为活性物质

如将蛋白质N端或C端切除，成为有活性的物质（胰岛素C端）或将含有多个相同氨基序列的前体水解为有活性的多肽，如神经肽。

5、参与形成溶酶体。

6、参与植物细胞壁的形成。

7、合成植物细胞壁中的纤维素和果胶质。

第四节溶酶体与过氧化物酶体

一、溶酶体的结构

1955年deDuve与Novikoff首次发现溶酶体（lysosome）。

它是单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊泡状细胞器，其主要功能是进行细胞内消化。

具有异质性，形态大小及内含的水解酶种类都可能有很大的不同，标志酶为酸性磷酸酶。

根据完成其生理功能的不同阶段可分为初级溶酶体（primarylysosome），次级溶酶体（secondarylysosome）和残体（residualbody）。

1、初级溶酶体

直径约0.2~0.5um膜厚7.5nm，内含物均一，无明显颗粒，是高尔基体分泌形成的（图6-8）。

含有多种水解酶，但没有活性，只有当溶酶体破裂，或其它物质进入，才有酶活性。

其水解酶包括蛋白酶，核酸酶、脂酶、磷酸酶、硫酸酯酶、磷脂酶类，已知60余种，这些酶均属于酸性水解酶，反应的最适PH值为5左右，溶酶体膜虽然与质膜厚度相近，但成分不同，主要区别是：

①膜有质子泵，将H+泵入溶酶体，使其PH值降低。

②膜蛋白高度糖基化，可能有利于防止自身膜蛋白降解。

图6-8初级溶酶体引自http:

//www.uni-mainz.de

2、次级溶酶体

这些都是消化泡（图6-9），正在进行或完成消化作用的溶酶体，内含水解酶和相应的底物，可分为自噬溶酶体（autophagolysosome）和异噬溶酶体（phagolysosome），前者消化的物质来自外源，后者消化的物质来自细胞本身的各种组分。

图6-9次级溶酶体引自http:

//www.uni-mainz.de

3、残体

又称后溶酶体（post-lysosome）已失去酶活性，仅留未消化的残渣故名，残体可通过外排作用排出细胞，也可能留在细胞内逐年增多，如肝细胞中的脂褐质（图6-10）。

图6-10肝细胞中的脂褐质引自《细胞生物学超微结构图谱》1989

二、溶酶体的功能

溶酶体的主要作用消化作用，是细胞内的消化器官，细胞自溶，防御以及对某些物质的利用均与溶酶体的消化作用有关。

细胞内消化：

对高等动物而言细胞的营养物质主要来源于血液中的水分子物质，而一些大分子物质通过内吞作用进入细胞，如内吞低密脂蛋白获得胆固醇，对一些单细胞真核生物，溶酶体的消化作用就更为重要了。

细胞凋亡：

个体发生过程中往往涉及组织或器官的改造或重建，如昆虫和蛙类的变态发育等等。

这一过程是在基因控制下实现的，称为程序性细胞死亡，注定要消除的细胞以出芽的形式形成凋亡小体，被巨噬细胞吞噬并消化。

自体吞噬：

清除细胞中无用的生物大分子，衰老的细胞器等，如许多生物大分子的半衰期只有几小时至几天，肝细胞中线粒体的平均寿命约10天左右。

防御作用：

如巨噬细胞可吞入病原体，在溶酶体中将病原体杀死和降解。

参与分泌过程的调节，如将甲状腺球蛋白降解成有活性的甲状腺素。

形成精子的顶体：

顶体相当于一个化学钻，可溶穿卵子的皮层，使精子进入卵子。

三、溶酶体的发生

初级溶酶体是在高尔基体的trans面以出芽的形式形成的，其形成过程如下。

内质网上核糖体合成溶酶体蛋白→进入内质网腔进行N-连接的糖基化修饰→进入高尔基体Cis面膜囊→N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶识别溶酶体水解酶的信号斑→将N-乙酰葡糖胺磷酸转移在1~2个甘露糖残基上→在中间膜囊切去N-乙酰葡糖胺形成M6P配体→与trans膜囊上的受体结合→选择性地包装成初级溶酶体。

四、溶酶体与疾病

1．矽肺

二氧化硅尘粒（矽尘）吸入肺泡后被巨噬细内吞噬，含有矽尘的吞噬小体与溶酶体合并成为次级溶酶体。

二氧化硅的羟基与溶酶体膜的磷脂或蛋白形成氢键，导致吞噬细胞溶酶体崩解，细胞本身也被破坏，矽尘释出，后又被其他巨噬细内吞噬，如此反复进行。

受损或已破坏的巨噬细胞释放“致纤维化因子”，并激活成纤维细胞，导致胶原纤维沉积，肺组织纤维化。

2．肺结核

结核杆菌不产生内、外毒素，也无荚膜和侵袭性酶。

但是菌体成分硫酸脑苷脂能抵抗胞内的溶菌杀伤作用，使结核杆菌在肺泡内大量生长繁殖，导致巨噬细胞裂解，释放出的结核杆菌再被吞噬而重复上述过程，最终引起肺组织钙化和纤维化。

3．各类贮积症

贮积症（storagedisease）是由于遗传缺陷引起的，由于溶酶体的酶发生变异，功能丧失，导致底物在溶酶体中大量贮积，进而影响细胞功能，常见的贮积症主要有以下几类。

台-萨氏综合征（Tay-Sachsdiesease）：

要叫黑蒙性家族痴呆症，溶酶体缺少氨基已糖酯酶A（β-N-hexosaminidase），导致神经节甘脂GM2积累（图6-11），影响细胞功能，造成精神痴呆，2~6岁死亡。

患者表现为渐进性失明、病呆和瘫痪，该病主要出现在犹太人群中。

图6-11台-萨氏综合征神经元中同心圆状的溶酶体引自《细胞生物学超微结构图谱》1989

II型糖原累积病（Pompe病）：

溶酶体缺乏α-1,4-葡萄糖苷酶，糖原在溶酶体中积累，导致心、肝、舌肿大和骨骼肌无力。

属常染色体缺陷性遗传病，患者多为小孩，常在两周岁以前死亡。

Gaucher病：

又称脑苷脂沉积病,是巨噬细胞和脑神经细胞的溶酶体缺乏β-葡萄糖苷酶造成的。

大量的葡萄糖脑苷脂沉积在这些细胞溶酶体内,巨噬细胞变成Gaucher细胞，患者的肝、脾、淋巴结等肿大，中枢神经系统发生退行性变化，常在1岁内死亡。

细胞内含物病（inclusion-celldisease，I-celldisease）：

一种更严重的贮积症，是N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶单基因突变引起的。

由于基因突变，高尔基体中加工的溶酶体前酶上不能形成M6P分选信号，酶被运出细胞（defaultpathway）。

这类病人成纤维细胞的溶酶体中没有水解酶，导致底物在溶酶体中大量贮积，形成所谓的“包涵体（inclusion）”。

另外这类病人肝细胞中有正常的溶酶体，说明溶酶体形成还具有M6P之外的途径。

4．类风湿性关节炎

溶酶体膜很易脆裂，其释放的酶导致关节组织损伤和发炎。

五、过氧化物酶体

过氧化物酶体（peroxisome）又称微体（microbody），由J.Rhodin（1954）首次在鼠肾小管上皮细胞中发现。

是一种具有异质性的细胞器，在不同生物及不同发育阶段有所不同。

直径约0.2~1.5um，通常为0.5um，呈圆形，椭圆形或哑呤形不等，由单层膜围绕而成（图6-12）。

共同特点是内含一至多种依赖黄素（flavin）的氧化酶和过氧化氢酶（标志酶），已发现40多种氧化酶，如L-氨基酸氧化酶，D-氨基酸氧化酶等等，其中尿酸氧化酶（urateoxidase）的含量极高，以至于在有些种类形成酶结晶构成的核心（图6-13）。

图6-12人肝细胞过氧化物酶体（Ps，没有尿酸氧化酶结晶）引自《细胞生物学超微结构图谱》1989

图6-13烟草叶肉细胞的过氧化物酶体（中央具有尿酸氧化酶形成的晶体状核心）

各类氧化酶的共性是将底物氧化后，生成过氧化氢。

RH2+O2→R+H2O2

过氧化氢酶又可以利用过氧化氢，将其它底物（如醛、醇、酚）氧化。

R′H2+H2O2→R′+2H2O

此外当细胞中的过剩时，过氧化氢酶亦可催化以下反应：

2H2O2→2H2O+O2

在动物中过氧化物酶体参与脂肪酸的β氧化（另一细胞器是线粒体），大鼠肝细胞过氧化物酶体在服用降脂灵后，酶浓度升高10倍。

此外过氧化物酶体还具有解毒作用，因为过氧化氢酶能利用H2O2将酚、甲醛、甲酸和醇等有害物质氧化，饮入的酒精1/4是在过氧化物酶体中氧化为乙醛。

在植物中过氧化物酶体主要有：

①参与光呼吸作用，将光合作用的副产物乙醇酸氧化为乙醛酸和过氧化氢，②在萌发的种子中，进行脂肪的β-氧化，产生乙酰辅酶A，经乙醛酸循环，由异柠檬酸裂解为乙醛酸和琥珀酸，加入三羧酸循环，因涉及乙醛酸循环，又称乙醛酸循环体（glyoxysome）。

从系统发生的角度来看，过氧化物酶体可能是一种古老的细胞器，在光合生物出现后，大气中的氧含量逐渐提高，而细胞内的氧对早期的生物具有毒害作用，过氧化物酶体的功能就是消除细胞内的氧，并产生细胞所需要的某些代谢物。

虽然在过氧化物酶体中黄素蛋白、氧化酶和过氧化氢酶之间可以形成一个简单的呼吸链，但不起能量转换的作用。

后来线粒体产生后就取代了过氧化物酶体的这种功能，并且其电子传递与ATP合成相偶联。

从个体发生的角度来看，过氧化物酶体来源于已存在过氧化物酶体的分裂。

过氧化物酶体中所有的酶都由核基因编码，在细胞质基质中合成，在信号肽的引导下，进入过氧化物酶体，引导蛋白质进入过氧化物酶体的信号序列