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生物化学作业及答案

生物化学作业及答案

【篇一:

生物化学练习题与答案】

txt>一.单项选择题

1.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g,此样品约含蛋白质多少克?

a.0.50b.0.75c.1.00d.2.00

2.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?

a.丙氨酸b.亮氨酸

c.赖氨酸d.色氨酸

3.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?

a.异亮氨酸b.谷氨酸

c.甲硫氨酸d.组氨酸

4.组成蛋白质的基本单位是:

5.维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是:

a.二硫键b.盐键

c.氢键d.肽键

6.关于肽键特点的描述,错误的是:

a.肽键的长度比相邻的n-c单键短

b.肽键具有部分双键性质

c.与肽键中c-n相连的四个原子处在同一平面上

d.肽键可以自由旋转

7.维持蛋白质二级结构的主要化学

键是:

a.疏水键b.盐键

c.氢键d.肽键

白质:

a.一级结构b.二级结构

c.三级结构d.四级结构

9.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:

a.球状蛋白质均具有这种结构

b.亲水基团多位于三级结构的表面

c.蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持

d.具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性

10.具有四级结构的蛋白质的特征是:

a.分子中必定含有辅基

b.每条多肽链都具有完整的生物学活性

c.由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成

d.四级结构的稳定性由肽键维持

11.决定蛋白质高级结构的主要因素是:

a.分子中氢键

b.分子中肽键

c.分子中盐键

d.分子中氨基酸的组成及排列顺序

12.蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀?

a.溶液ph=pib.在水溶液中

c.溶液ph=7.0d.溶液ph≠pi

13.血清蛋白在ph8.3的电解质缓冲液中电泳时,其泳动方向是:

a.向正极移动

b.向负极移动

c.停留在原点

d.有的向正极移动,有的向负极移动

14.pi=4.7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷?

a.ph=4.7b.ph=6.0

c.ph=7.0d.ph=4.0

15.蛋白质的pi是指:

a.蛋白质溶液的ph=7时,蛋白质分子正负电荷相等的ph值

b.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的ph值

c.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的ph值

d.蛋白质分子的净电荷为零时溶液的ph值

16.维持蛋白质溶液的稳定因素是:

a.蛋白质溶液是大分子溶液

b.蛋白质溶液具有扩散现象

c.蛋白质分子带有电荷

d.蛋白质分子的表面电荷及水化膜17.蛋白质变性是由于:

a.氨基酸的组成改变

b.氨基酸的排列顺序改变

c.肽键的断裂

d.蛋白质空间结构被破坏

18.蛋白质一级结构是指:

a.蛋白质分子中各种化学键

b.蛋白质分子的形态和大小

c.蛋白质分子中氨基酸种类和数量

d.蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序

19.下列哪种因素不易使蛋白质变性?

a.加热震荡b.有机溶剂

c.重金属盐d.盐析

20.蛋白质变性不涉及:

a.氢键断裂b.肽键断裂

c.疏水键断裂d.二硫键断裂

21.不属于结合蛋白质的是:

a.核蛋白b.糖蛋白

c.脂蛋白d.白蛋白

22.盐析法沉淀蛋白质的原理是:

a.调节蛋白质溶液的ph

b.降低蛋白质溶液的介电常数

c.与蛋白质结合形成不溶性盐

d.中和表面电荷、破坏水化膜

23.组成人体蛋白质分子的氨基酸不

含:

a.甘氨酸b.蛋氨酸

c.瓜氨酸d.精氨酸

24.蛋白质分子中亚基的空间排布属于蛋白质的:

a.二级结构b.模序结构

c.三级结构d.四级结构

25.锌指结构属于蛋白质的:

a.一级结构b.模序结构

c.结构域d.四级结构

26.有关分子伴侣的叙述正确的是

a.可以促进肽链的正确折叠

b.可以维持蛋白质的空间构象

c.在二硫键的正确配对中不起作用

d.在亚基聚合时发挥重要作用。

二.填空题

1.组成蛋白质的主要元素有________、____、___和___五种。

其中___元素含量相对恒定,约占蛋白质含量的___。

2.组成人体蛋白质分子的氨基酸共

有?

?

种,除脯氨酸外在其结构上的

和______两种基团。

根据氨基酸侧链的结构和性质不同可将其分为____________,___________,___________和___________四类。

3.蛋白质的一级结构是指多肽链中_______________________________。

5.蛋白质的二级结构主要包括____________,__________,____________和____________四种形式。

6.稳定蛋白质亲水胶体的两个因素是____________和____________。

7.常用沉淀蛋白质的方法有____________,____________,____________和____________等。

8.蛋白质分子的长轴和短轴之比小于10的称为____________,大于10的

为____________________。

按蛋白质的分子组成分类,分子仅由氨基酸组成的称____________,分子由蛋白质和非蛋白质两部分组成的称____________;

其中非蛋白质部分的称____________。

9.蛋白质彻底水解的产物是各种____________的混合物。

10.不同蛋白质在电场中的泳动速度

决定于其分子的_________和__________等。

11.蛋白质对_______nm波长有最大吸收,其原因是______________。

三.名词解释

1.肽键

2.motif(模序)

3.蛋白质的两性解离和等电点

4.盐析

5.分子伴侣

6.肽单元

7.电泳

8.糖蛋白和蛋白聚糖

四.问答题

1.蛋白质中哪一种元素含量比较恒定?

测量其含量有何用途?

2.何谓蛋白质的变性作用?

在实际工作中有何应用(举例说明)?

3.何谓蛋白质的一、二、三、四级结构?

维持各级结构的化学键主要是什么?

4.说明蛋白质结构与功能的关系。

参考答案

一.单项选择题

1.c2.c3.b4.b5.d6.d7.c8.b9.d10.c11.d12.d13.a14.d15.d16.d17.d18.d19.d20.b21.d22.d

23.c24.d25.b26.a

二.填空题

1.c、h、o、n、s;n,16%

2.20,氨基,羧基,非极性疏水氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。

3.氨基酸的排列顺序

4.羧基、氨基,肽键,疏水键、盐

键、氢键

6.表面电荷、水化膜

7.盐析、有机溶剂、某些有机酸、金属盐

8.球状蛋白、纤维状蛋白,单纯蛋白、结合蛋白、辅助因子

9.氨基酸

10.大小、带电状态

11.280、蛋白质分子中有含共轭双键的

氨基酸

三.名词解释

2.在蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个

特殊的空间构象并具有相应的功能,称为模序。

4.向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐,破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素,从而析出蛋白质的方法,叫盐析。

5.在蛋白质合成时,其空间构象的正确形成,除一级结构为决定因素外,还需要一类特殊的蛋白质参与,它可以促进蛋白质分子折叠成正确的空间结构,这种蛋白质叫分子伴侣。

7.指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。

8.糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成,但二者的糖链结构不同。

糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多,故蛋白质的性质占优势。

蛋白聚糖中多糖占重量的50%以上,可高达95%,而主要表现为糖的性质。

四.问答题

1.组成蛋白质的主要元素有c、h、o、n、s,其中n元素的含量相对恒定,约占蛋白质总量的16%。

在实际工作中常常采用测定样品中氮的含量来推算蛋白质的含量。

2.蛋白质在某些理化因素的作用下,空间结构被破坏,从而导致其理化性质的改变及生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用。

实际工作中常常应用高温高压乙醇等有机溶剂来消毒及灭菌,其原理是使细菌蛋白质变性;此外,低温保存疫苗也是保存蛋白质制剂的必要条件(低温可防蛋白质变性)。

3.蛋白质的一级结构:

指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要由肽键维持。

蛋白质的二级结构:

指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。

主要由氢键维持。

蛋白质三级结构:

指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条多肽链所有原子在三维空间的排布。

主要由次级键维持。

蛋白质四级结构:

指由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键彼此缔合而成。

主要由次级键维持。

4.

(1)蛋白质的结构是功能的基础,结构变化功能也变化;结构破坏而功能丧失。

(2)一级结构决定空间结构,空间结构决定蛋白质的生物学功能。

一.单项选择题

1.在核酸含量测定中,可用于计算核酸含量的元素是:

a.碳b.氢c.氧d.磷

2.下列哪种碱基只存在于rna而不存在于dna?

a.腺嘌呤b.鸟嘌呤

c.尿嘧啶d.胞嘧啶

3.dna与rna完全水解后,其产物的特点是:

a.核糖相同,碱基部分相同

b.核糖不同,碱基相同

c.核糖相同,碱基不同

d.核糖不同,部分碱基不同

4.核酸中核苷酸之间的连接方式是:

【篇二:

生物化学作业及答案】

一、填空题

3.氨基酸序列自动分析仪是根据反应。

4.英国化学家用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素的一级结构,并于1958年获

诺贝尔化学奖。

5.通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质的含量,这是因为蛋白质分子中的

6.蛋白质在等电点时溶解度最运动。

7.维持蛋白质的一级结构的化学键有肽键和二硫键;维持二级结构靠氢键;维系蛋

白质三四级结构的主要作用力是次级键,其中以疏水作用力最重要。

8.球状蛋白分子中,一般疏水(非极)性氨基酸侧链位于分子内部,亲水(极)性氨基酸

侧链位于分子表面。

9.蛋白质几乎参与所有的生命活动过程,如胶原蛋白就是皮肤中的结构蛋白,血红蛋白负责在血液

中__运输_氧气和co2,免疫反应产生的抗体对脊椎动物具有重要的__保护_作用。

10.一个igg分子由条轻链和

可变区和恒定区。

11、肌红蛋白具有级结构,血红蛋白具有条多肽链,其最高

级结构为四级结构。

13、现有分子量分别为12000(a),21000(b),30000(c)三种蛋白质,将它们的混合物进行凝胶过滤

柱层析,最先流出柱子的是c蛋白,若进行sds-page,则最靠近胶底端的条带是a蛋白。

二、选择题

1.下列氨基酸中除a外,都是极性氨基酸。

a.leub.cysc.aspd.ser

a.碱性氨基酸相近排列b.酸性氨基酸相近排列c.脯氨酸的存在d.丙氨酸的存在

3.依据肽键存在,用于蛋白质定量测定的方法是b。

a.凯式定氮法b.双缩脲法c.酚试剂法d.茚三酮法

4.与氨基酸相似的蛋白质的理化性质是c。

a.能发生双缩脲反应b.胶体性质c.两性性质d.变性性质

5.蛋白质的变性是由于a。

a.氢键等次级键破坏b.肽键断裂c.亚基解聚d.破坏水化层及中和电荷

6.盐析法沉淀蛋白质的原理是b。

a.降低蛋白质溶液的介电常数b.中和电荷,破坏水化膜

c.与蛋白质结合成不溶性蛋白质盐d.调节蛋白质溶液ph值到等电点

7.每个蛋白质分子必定有的结构是c。

8.在ph值8时进行电泳,哪种蛋白质移向负级

9.不连续sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质的b。

a.在一指定条件下所带净电荷的不同b.分子大小不同

c.分子级性不同d.溶解度不同

10.蛋白质一级结构与功能的关系的特点是b。

a.相同氨基酸组成的蛋白质,功能一定相同

b.一级结构相近的蛋白质,其功能类似性越大

c.一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性即消失

d.不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构相同

12.下列变化中,不是蛋白质变性引起的是d。

a.氢键断裂b.亚基解离c.生物活性丧失d.分子量变小

a.天然蛋白质多为右手螺旋b.肽链平面充分伸展

c.每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。

d.每个氨基酸残基上升高度为0.15nm

14.下列哪一项不是蛋白质的性质之一?

c

a.处于等电点状态时溶解度最小b.加入少量中性盐溶解度增加

c.变性蛋白质的溶解度增加d.有紫外吸收特性

8.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的r基团。

(√)

9.血红蛋白是一个典型的变构蛋白,在与氧结合过程中呈现变构效应。

(√)

【篇三:

生物化学试题及答案】

绪论

一.名词解释

1.生物化学2.生物大分子

蛋白质

一、名词解释

1、等电点2、等离子点3、肽平面4、蛋白质一级结构

5、蛋白质二级结构6、超二级结构7、结构域8、蛋白质三级结构

9、蛋白质四级结构10、亚基11、寡聚蛋白12、蛋白质变性

13、蛋白质沉淀14、蛋白质盐析15、蛋白质盐溶16、简单蛋白质

17、结合蛋白质18、必需氨基酸19、同源蛋白质

二、填空题

1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g,那么此样品中约含蛋白g。

2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。

3、蛋白质的基本化学单位是,其构象的基本单位是。

4、芳香族氨基酸包括、和。

5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。

6、氨基酸处在ph大于其pi的溶液时,分子带净电,在电场中向极游动。

7、蛋白质的最大吸收峰波长为。

9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。

10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。

11、常用于测定蛋白质n末端的反应有、和。

13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。

14、坂口反应可用于检测,指示现象为出现。

15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。

16、还原型谷胱甘肽的缩写是。

17、蛋白质的一级结构主要靠和维系;空间结构则主要依靠维系。

18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。

19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。

21、常见的超二级结构形式有、、和等。

22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。

23、蛋白质按分子轴比可分为和。

25、溶液ph等于等电点时,蛋白质的溶解度最。

三、简答题+

4、简述引起蛋白质沉淀的因素。

5、列举出5种可引发蛋白质变性的物理因素。

6、列举出5种可引发蛋白质变性的化学因素。

7、简述按溶解性不同简单蛋白可分为哪些种类?

8、简述按辅基成份不同可将结合蛋白分为哪些种类?

9、简述蛋白质的分离提纯可依据哪些差异。

10、简述蛋白质结构与功能的关系。

【参考答案】

一、名词解释

1、等电点:

当氨基酸或蛋白质溶液处在某一ph值时,氨基酸或蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相

等,即形成兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的ph值称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

2、等离子点:

指氨基酸或蛋白质在纯水中的等电点。

位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。

4、蛋白质一级结构:

又称初级结构,指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的定位。

5、蛋白质二级结构:

指蛋白质主链的某些肽段借助氢键在空间盘绕、折叠所形成的有周期性规律的立体

结构。

6、超二级结构:

指蛋白质多肽链中几个相邻的二级结构单元组合在一起,形成的有规则的、可在空间上

能辨认的二级结构组合体。

7、结构域:

指在蛋白质二级结构基础上多肽链进一步卷曲折叠形成几个相对独立,近似球形的组装体。

8、蛋白质三级结构:

指在二级结构、超二级结构和结构域的基础上,一条多肽链包括侧链在内,整条肽

链进一步盘绕,折叠形成的特定立体构象。

9、蛋白质四级结构:

具有特定三级结构的肽链通过非共价键所形成的大分子组合体系。

10、亚基:

组成蛋白质四级结构中的各个肽链称为亚基。

11、寡聚蛋白:

由两条或更多条具备三级结构的多肽链以非共价键相互缔合而成的聚集体,即具有四级结

构的蛋白质。

12、蛋白质变性:

在理化因素的影响下,天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化,其理化性质和生

物学功能也随之改变或丧失,但并未涉及蛋白质一级结构的改变,这种现象称为蛋白质变性。

13、蛋白质沉淀:

蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中析出的现象。

14、蛋白质盐析:

向蛋白质溶液中加入大量的中性盐可破坏蛋白质表面的水化层,使蛋白质的溶解度降低

而从溶液中析出,这种作用叫做盐析。

15、蛋白质盐溶:

向蛋白质溶液中加入少量的中性盐可稳定蛋白质分子的双电层,从而使蛋白质溶解度增

加,这种作用叫做盐溶。

16、简单蛋白质:

仅由氨基酸组成,不含其它化学成分的蛋白质。

17、结合蛋白质:

此类蛋白除氨基酸组分之外,还含有非氨基酸物质,即辅基,辅基通过共价或非共价方

式与氨基酸组分结合。

18、必需氨基酸:

在生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育,必须依赖食物供给的氨基酸。

19、同源蛋白质:

不同物种中行使相同或相似功能的蛋白质。

二、填空题

1、2.5;

2、酸;

3、氨基酸,肽平面或酰胺平面;

4、苯丙氨酸(phe或f)、色氨酸(trp或w)、酪氨酸(tyr或y);

5、非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸;

6、负或-,阳或正或+;

7、280nm;

8、甘氨酸或gly或g;

9、l-型;

10、苯丙氨酸(phe或f)、色氨酸(trp或w)、酪氨酸(tyr或y);

11、2,4-二硝基氟苯反应或sanger反应、苯异硫氰酸酯反应或edman反应、丹磺酰氯反应或dns-cl反应;

12、蓝紫;

13、黄色;

14、精氨酸或arg或r,砖红色沉淀;

15、反;

16、gsh;

17、肽键、二硫键,次级键;

18、氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键;

20、平行式、反平行式;

22、氨基酸或氨基酸残基;

23、球状蛋白、纤维状蛋白;

24、3.22;

25、小。

三、简答题

1、①主链绕一条固定轴形成右手螺旋;②每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm;③相邻螺旋间每

3、主链借助氢键以平行或反平行的方式排列;构象呈锯齿状(或扇面状)结构;氢键与中心轴接近垂直;

r基团交替位于片层上、下方,侧链向外形成疏水环境。

4、高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热。

5、加热、紫外线、x射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等(任5项)。

6、强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等(任5项)。

7、清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。

8、核蛋白或(脱氧核糖核蛋白/核糖体核蛋白)、糖蛋白或(糖蛋白/黏蛋白)、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、

9、可以根据蛋白质的溶解度差异、电荷差异、分子大小差异和与配体的特异性差异进行分离。

10、一级结构与功能的关系:

同种功能的蛋白质具有相似的一级结构,一级结构的改变会引起功能的变化;

高级结构与功能的关系:

相同功能的蛋白质高级结构也很相似,高级结构决定生物学功能,功能与结构之间相适应。

一、名词解释

1、酶2、活性中心3、诱导楔合学说4、酶活力

5、比活力6、转换数7、别构酶8、同工酶

9、诱导酶10、km11、天然底物12、q10

13、可逆抑制作用14、不可逆抑制作用

二、填空题

1、全酶由和组成,其中决定酶的专一性。

2、辅基与酶蛋白共价结合,不可以通过透析去除。

3、酶按其结构特点不同可以分为、和。

4、酶按其专一性不同可分为、和。

5、国际系统命名法将酶分为6大类,分别是、、、、和。

6、酶原激活过程可以看成是酶形成或暴露的过程。

7、活性中心必需基团包括和。

8、影响酶促反应速度的主要因素有、、、、和。

9、酶的可逆抑制作用可分为、和。

10、磺胺药物的结构与相似,它可以竞争性抑制细菌体内的活性。

11、有机磷农药是生物体内的抑制剂。

12、抑制剂对酶的作用有一定选择性,蛋白质变性剂对酶的作用选择性。

13、酶促反应速度达到最大反应速度80%时的km等于。

14、动物体内ldh1最为丰富的组织是。

15、动物体内ldh5最为丰富的组织是。

16、别构酶的动力学曲线不符合米氏方程,为或。

17、当km值近似es的解离常数ks时,km值可用来表示酶对底物的。

18、最适温度酶的特征性常数,它与反应时间有关,当反应时间延长时,最适温度可以。

三、简答题

1、简述酶的催化特性。

2、简述酶高效催化的一般原理。

3、简述km的意义。

4、简述vmax的意义。

5、简述竟争性抑制的特点。

6、简述非竟争性抑制的特点。

7、简述反竟争性抑制的特点。

【参考答案】

一、名词解释

1、酶:

指由活细胞产生的,具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子,包括蛋白质和核酸。

2、活性中心:

指酶分子中直接参与底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按一定空间结构所组成

的区域。

3、诱导楔合学说:

该学说认为酶和底物结合之前,酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合,

但当二者相互作用时,因酶活性中心具有柔性,底物与酶相互诱导发生构象变化,从而能楔合形成中间过渡态。

4、酶活力:

又称酶活性,指酶催化一定化学反应的能力。

在一定条件下,可用其催化的某一化学反应的

反应速度来表示。

5、比活力:

指每毫克酶蛋白中所含的活力单位数,代表酶制度剂的纯度。

6、转换数:

指酶被底物完全饱和时,每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数,用于描述酶的

催化效率。

7、别构酶:

酶分子非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后引发酶构

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