生物化学期末复习重点.docx

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生物化学期末复习重点

生物化学期末复习重点

一.名词解释

1.脱氧核苷酸:

是脱氧核糖核酸（DNA）的基本单位。

2.增色效应:

当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。

3.DNA一级结构:

是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。

4.DNA复性：

在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为复性。

5.B-DNA:

DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。

6.核酸分子杂交:

按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

7.结构域:

指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

8.蛋白质等电点:

存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。

9.蛋白质三级结构:

指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

10.变构效应:

是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。

11.蛋白质变性:

在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。

12.酶:

是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。

13.酶活性中心:

酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。

14.酶原激活:

使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。

15.酶活力单位:

是指在特定条件（25c其它为最适条件）下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

16.别构酶:

具有别构效应的酶称为别构酶。

17.同工酶:

是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

18.固定化酶:

是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。

19.EMP:

指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。

20.TCA：

指循环三羧酸循环,由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始,经4次脱氢,2次脱羧,生成4分子还原当量,2分子CO2,重新生成草酰乙酸的过程。

21.糖异生:

非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。

22.HMP:

指磷酸戊糖途径,机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成中间代谢产物的过程。

23.脂肪酸:

指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氨链有机物。

24脂肪酸的活化:

脂肪酸在脂酰COA合成酶催化下,转变为脂酰CoA的过程,称脂肪酸活化。

24.乙醛酸循环:

存在于植物及微生物体内的一种利用乙酸（乙酰COA）净合成琥珀酸的循环称乙醛酸循环。

26.生糖氨基酸:

在分解过程中能转变成丙酮酸、a-酮戊二酸乙.琥珀酰辅酶A.延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。

27转氨基作用:

在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到a-酮酸上,形成另一种氨基酸

28.翻译:

在蛋白质合成期间,将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程.

29.DNA半保留复制:

双链DNA的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合或的链组成。

30.冈崎片段:

一组短的DNA片段,是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段

31.前导链，滞后链:

DNA的双股链反向平行,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的，这股链称为先导链，另一股链复制方向与解链方向相反,必须等模板链解开至足够长度,故不能连续复制,这股链称作滞后链。

32.正义链:

DNA上携带有编码蛋白质氨基酸信息的核苷酸序列的链称为正义链又称编码链。

反义链:

基因的DNA双链中，转录时作为mRNA合成模板的那条单链叫做模板链或反义链。

33.内含子:

真核生物的mRNA前体中,除了贮存遗传序列外还存在非编码序列,称为内含子。

外显子:

真核生物的mRNA前体中,编码序列称为外显子。

34.限制性内切酶:

能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶。

35.核酸外切酶:

是具有从分子链的未端顺次水解磷酸二酯键而生成单核苷酸作用的酶.

36密码子简并性:

一种氨基酸有多种同义密码的现象称为密码的简并性。

37.TΨC环:

tRNA的三叶草形结构具有4个臂4个环,TΨC环为其中一个环。

38.核糖体的P位:

肽基部位或供位,主要在小亚基上,是释放tRNA的部位。

39.反馈调节:

在一个系统中,系统本身的工作效果,反过来又作为信息调节该系统的工作,这种调节方式叫做反馈调节，

40.操纵子:

在转录水平上控制基因表达的协调单位,包括启动子（P）操纵基因（0）和在功能上相关的几个结构基因。

二、简答题

1.细胞内有哪几类主要的RNA?

其主要功能是什么?

1、核蛋白RNA（rRNA）,核蛋白体组成成分.2、信使RNA（mRNA）,蛋白质合成模板.3、转运RNA（tRNA）,转运氨基酸。

4、小核RNA（snRNA）.参与hnRNA的剪接、转运。

5、小核仁RNA（SnoRNA）,参与rRNA的加工核修饰。

2.简述RNA与DNA的主要不同点。

1、组成单位不同:

DNA的组成单位是脱氧核苷酸,RNA的组成单位是核糖核苷酸。

2、组成碱基不同:

DNA的组成碱基是ATGC,RNA的组成碱基是AUGC.

3、但组成五碳糖不同：

DNA的组成五碳糖是脱氧核糖,RNA的组成五碳糖是核糖。

4、空间结构不同:

DNA是双螺旋结构RNA一般是单链。

5、分布不同：

DNA主要分布在细胞核,RNA主要分布在细胞质。

3.简述核酸分离纯化过程。

1、细胞裂解:

核酸必须从细胞或其他生物物质中释放出来。

细胞裂解可通过机械作用,化学作用,酶作用等方法实现。

2、酶处理:

在核酸提取过程中,可通过加入适当的蛋白酶使不需要的物质降解,以利于核酸的分离与纯化。

3、分离与纯化:

核酸的高电荷磷酸骨架使其比蛋白质、多糖、脂肪等其他生物大分子物质更具亲水性,根据它们理化性质的差异,用选择性沉淀、层析、密度梯度离心等方法可将核酸分离、纯化。

4.蛋白质的基本组成单位是什么?

其结构特征是什么?

蛋白质的基本组成单位是氨基酸,氨基酸的结构特征是每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基,都有一个氨基和一个羧基链接在同一个碳原子上,各种氨基酸之间的区别在于r基的不同。

5.蛋白质有哪几种二级结构?

各有何结构特征?

（1）α-螺旋:

其结构特征为:

1、主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋.2、螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm.3、相邻螺旋圈之间形成许多氢键.4、侧链基团位于螺旋的外侧。

（2）β-折叠：

其结构特征为:

1、若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片2、所有肽键的C=0和N一H形成链间氢键3、侧链基团分别交替位于片层的上、下方.

（3）β-转角:

多肽链180回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系。

（4）无规卷曲:

主链骨架无规律盘绕的部分。

6.简述常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?

介绍其中两种原理?

根据蛋白质带电性质不同；1电泳法2离子交换层析法

根据蛋白质分子大小不同：

1离心沉降法2透析法3凝胶过滤层析

根据蛋白质溶解度的差异：

1盐析法2等电点沉淀法3有机溶剂分级分离法

根据蛋白质的配体专一性：

亲和层析

7.酶与一般催化剂相比有何异同?

相同点:

1、反应前后无质和量的改变2、只催化热力学允许的反应3、不改变反应的平衡点4、作用的机制都是降低反应的活化能。

不同点:

1、酶的催化效率高2、对底物有高度特异3、酶在体内处于不断的更新中4、酶的催化作用受多种因素的调节5、酶是蛋白质对热不稳定,对反应的条件要求严格。

8.举例说明酶的三种特异性，

（1）绝对特异性:

有的酶只能作用于特定结构的底物进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物.这种特异性称为绝对特异性.如脲酶只水解尿素。

（2）相对特异性:

有些酶的特异性相对较差这种酶作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的选择性称为相对特异性.如脂肪酶水解指防和简单的脂。

（3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种,酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性.如乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸,而不催化D-乳酸。

9.简述“诱导契合假说”。

酶在发挥作用之前必须先与底物紧密结合。

这种结合不是简单的锁与钥匙的关系,而是当底物与酶接近时,结构上相互诱导适应,酶与底物的结构均有形变。

酶在底物的诱导下活性中心的某些氨基酸残基或基因获得正确的空间定位,其活性中心进一步形成,结构上发生有利于反应物的变化,最终导致二者在构象上的互补关系而发生反应。

10.简述Km和Vmax的意义。

（1）Km的意义:

1、Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度.2、在一定情况下,km值近似于ES的解离常数Ks.Km值可用来表示酶对底物的亲和力.此时,km值愈大,酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小,酶与底物的亲和力愈大.KS值和Km值的含义不同,不能相互代替使用.3、Km值是酶的特性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境有关.与酶的浓度无关.

（2）最大速度Vmax的意义:

Vmax值是酶完全被底物饱和时的反应速度.如果酶的总浓度已知,便可以根据Vmax计算酶的转换数.其定义是:

当酶被底物充分饱和时,单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数.对于生理性底物,大多数酶的转换数在1~104/s之间。

11.简述糖酵解的生理意义。

1、在集体缺氧的情况下迅速提供能量2、成熟的红细胞没有线粒体,在氧供充足的倩况下也完全依赖糖酵解功能3、在某些组织细胞中,如神经,白细臨,骨髓等,即使不缺氧也有糖酵解提供部分能量。

12.试述三羧酸循环限速步骤及生理意义。

限速步骤:

A.异柠檬酸脱氢酶催化的反应.B丙酮酸脱氢酶催化的反应.C己糖激酶催化的反应.D糖原合成酶催化的反应.E葡萄糖-6-磷酸酶催化的反应。

生理意义:

（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路

（2）TAC是三大营养素代谢联系的枢纽（3）TAC为其他合成代谢提供小分子前体（4）TAC为氧化磷酸化提供还原当量.

13.糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?

为什么?

糖异生不是糖酵解的逆反应.糖酵解过程中有三步不可逆反应,在糖异生途径之中须由另外的反应和酶代替.这三步反应是:

1、丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸,有2个反应组成,分别由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶催化.2、1，6-双磷酸果糖转变成6-磷酸果糖由果糖双磷酸酶催化.3、6-磷酸葡萄糖水解为葡苟糖,由葡萄糖-6-磷酸酶催化。

14.简述乙醛酸循环及其意义。

乙醛酸循环:

脂肪酸经过β-氧化分解为乙酰COA在柠檬酸合成酶的作用下乙酰COA与草酰乙酸缩合为柠檬酸,再经乌头酸酶催化形成异柠檬酸.随后,异柠檬酸裂解酶将异柠檬酸分解为琥珀酸和乙醛酸.再在苹果酸合成酶催化下,乙醛酸与乙酰COA结合生成苹果酸.苹果酸脱氢重新形成草酰乙酸,可以再与乙酰COA缩合为柠檬酸。

意义:

1、乙醛酸循环实现了脂肪到糖的转变,对植物的生长发育起着重要的作用。

2、乙醛酸循环提高了生物体利用乙酰-COA的能力。

15.简述氨基酸分解后都有哪些去向。

（1）分解代谢（主要是脱氨基作用,其次为脱羧基作用）

（2）合成蛋白质,核酸,脂肪等

（3）转变成其他含氮化合物,如嘌呤、嘧啶等.多余的氨基酸也能用于分解供能。

16.嘌呤环和嘧啶环的合成各有什么特点。

1、嘌呤核苷酸的合成并不是先形成游离的嘌呤,然后生成核苷酸,而是直接形成次黄嘌呤核苷酸再转变为其他嘌呤核苷酸。

2、嘧啶核苷酸与嘌呤核苷酸合成有所不同.生物体先利用小分子化合物形成嘧啶环,然后再与核糖磷酸结合形成嘧啶核苷酸.首先形成的是尿昔酸,然后再转变为其他嘧啶核苷酸。

17.DNA的复制方式包括哪些方式（指DNA半保留复制和DNA半不连续复制原理）

1、半保留复制:

DNA在复制时,以亲代DNA的每一股作模板,合成完全相同的两个双链子代DNA.每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链,这和现象称为DNA的半保留复制。

2、双,单向复制:

DNA复制时,以复制起始点为中心,向两个方向进行复制.但在低等生物中,也可进行单向复制。

3、半不连续复制:

由于DNA聚合酶只能以5'-3'方向聚合子代DNA链因此两条亲代DNA链作为模板聚合子代DNA链时的方式是不同的。

以3'-5'方向的亲代DNA链作模板的子代链在聚合时基本上是连续进行的,这一条链被称为领头,而以5'-3'方向的亲代后随链为模板的子代链在聚合时则是不连续的。

18.阐述中心法则的主要内容

遗传信息从DNA传递给RNA再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录和翻译的过程.也可以从DNA传递给DNA即完成DNA的复制过程.在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充.

19.真核生物mRNA转录后经历哪些加工过程。

1、5’端加帽子:

在转录的早期或转录终止前已经形成.首先从5‘端脱去一个磷酸,再与GTP生成5',5'三磷酸相连的键,最后以S-腺苷甲硫氨酸进行甲基化,形成帽子结构.帽子结构有多种,起识别和稳定作用.

2、3’端加尾:

在核内完成.先由RNA酶Ш在3’端切断再由多聚腺苷酸聚合酶加尾.尾与通过核膜有关,还可防止核酸外切酶降解.

3、内部甲基化:

主要是6-甲基線嘌呤,在hnRNA中已经存在,可能对前体的加工起识别作用。

20.在蛋白质合成过程中，有哪几类RNA参与，各自发挥什么作用?

1、信使RNA（mRNA）,是经DNA转录而来，带着相应的遗传信息，为下一步翻译成蛋白质提供所需的信息

2、转移RNA（tRNA）,在转译时携带特定的氨基酸到正在加上氨基酸的多肽链,使多肽链延长

3、核糖体RNA（rRNA）,是一种具有催化能力的核糖酶,但其单独存在时不能发挥作用,仅在与多种核糖体蛋白质共同构成核糖体才能执行其功能.

21.简述蛋白质合成的延长过程。

1、氨酰tRNA的进入:

氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用.即,热不稳定的EF（EF-Tu）热稳定的EF（EF-Ts）以及依赖GTP的转位因子.EF-TU首先与GTP结合然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物,这样的三元复合物才能进入A位.此时GTP水解成GDP,EF-TU和GDP与结合在A位上的氨基酰tRMA分离。

2、钛键的形成：

当进位后,P位和A位上各结合了一个氨基酰Trma,两个氨基酸之间在核糖体转肽酶作用下,p位上的氨基酸提供a-COOH基,与A位上的氨基酸的a-NH2开成肽键,从而使P位上的氨基酸连接到A位氨基酸的氨基上.

3、移位：

转肽作用发生,氨基酸都位于A位,p位上无负荷氨基酸的tRNA就此脱落,核蛋白体沿着mRNA向3’端方向移动一组密码子,使得原来结合二肽酰tRNA的A位转变成了P位,而A位空出,可以接受下一个新的氨基酰tRNA进入移位过程需要EF-2.GTP和Mg2+的参加。

22.哪些中间产物构建起了糖类、蛋白质、核酸以及脂肪代谢的相互联系，简要说明。

1、酮戊二酸链接蛋白质与糖类.2、乙酰COA链接糖类、脂类和蛋白质.3、草酰乙酸链接脂类和糖类.

（1）糖代谢与脂代谢的相互联系:

1、摄入的糖量超过能量消耗时:

一方面葡萄糖合成糖原储存（肝、肌肉）,另一方面葡萄糖氧化成乙酰COA进而合成脂肪（脂肪组织）.2、脂肪的甘油部分能在体内转变为糖.3脂防的分解代谢受糖代谢的影响。

（2）糖与氨甚酸代谢的相互联系:

1、大部分氨基酸脱氨基后,生成相应的a-酮酸,可转变为糖.2、糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸.

（3）脂类与氨基酸代谢的相互联系:

1、蛋白质可以转变为脂肪.2、氨基酸可作为合成磷脂的原料.3、脂肪的甘油部分可转变为非必需姜基酸,但不能说脂类可转变为氨基酸.

（4）核酸与糖、蛋白质代谢的相互联系:

1、氨基酸是体内合成核酸的重要原料.2、磷酸核糖由磷酸戊糖途径提供.

23.简述乳糖操纵子的调控方式，

1、阻遏蛋白的负性调节:

没有乳糖存在时,I基因编码的阻遏蛋白结合于操纵序列0,乳糖操纵子处于阻遏状态,不能合成分解乳糖的三和酶;有乳糖存在时,乳糖作为诱导物诱导阻遏蛋白变构,不能结合于操纵序列,乳糖操纵子被诱导开放合成分解乳糖的三种酶.所以,乳糖操纵子的这种调控机制为可诱导的负调控.

2、CAP的正性调节:

在启动子上游有CAP结合位点,当大肠杆菌从以葡萄糖为碳源的环境转变为以乳糖为碳源的环境时,CAMP浓度升高,与CAP结合，使CAP发生变构，CAP结合于乳糖操纵子启动序列附近的CAP结合位点,激活RNA聚合酶活性,促进结构基因转录,调节蛋白结合于操纵子后促进结构基因的转录,对乳糖操纵子实行正调控,加速合成分解乳糖的三种酶.

3、协调调节:

乳糖操纵子中的I基因编码的阻遏蛋白的负调控与CAP的正调控两种机制,互相协调、互相制约.