生物化学复习要点临床影像护理药学考研必读.docx

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生物化学复习要点临床影像护理药学考研必读

第一章蛋白质结构与功能

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，这就可以按下式推算出样品中的蛋白质大致含量：

每克样品中含氮克数×6.25×100＝每100克样品中的蛋白质含量（g%）

氨基酸的分类：

酸性氨基酸

中性氨基酸

碱性氨基酸

天冬氨酸

Asp（D）

谷氨酸Glu（E）

丙氨酸Ala（A）缬氨酸Val（V）亮氨酸Leu（L）

异亮氨酸Ile（I）苯丙氨酸Phe（F）色氨酸Trp（W）

甲硫氨酸Met（M）脯氨酸Pro（P）丝氨酸Ser（S）

苏氨酸Thr（T）酪氨酸Tyr（Y）谷氨酰胺Gln（Q）

天冬酰胺Asn（N）半胱氨酸Cys（C）甘氨酸Gly（G）

精氨酸Arg（R）

赖氨酸Lys（K）

组氨酸His（H）

蓝色的为芳香族氨基酸绿色的为亚氨基氨基酸紫色的为必需氨基酸（加苯丙氨酸，色氨酸）

在某一pH条件下，氨基酸可能不解离，也可能解离成阳离子及阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，它在电场中既不移向阴极，也不移向阳极。

此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。

等电点pI的计算：

pI=1/2（pK1+pK2）pK1为α-COOH的解离常数，pK2为α-NH2的解离常数。

由一条肽链形成的蛋白质只有一、二和三级结构，由两条以上肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。

蛋白质多肽链上的氨基酸从N端至C端的排列顺序称为一级结构。

一级结构是空间构像形成的基础。

蛋白质分子的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，主要形式包括α螺旋、β折叠和β转角。

α螺旋的结构特点如下：

●多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上移动0.15nm，故螺距为0.54nm。

●第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键。

氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

●组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，形成右手螺旋，φ=-57°ψ=-47°。

侧链R基团伸向螺旋外侧。

根据多肽链主链旋转方向不同，α螺旋也可有左手螺旋，其φ=+57°ψ=+47°，如嗜热菌蛋白酶中就有左手α螺旋。

β折叠的结构特点如下：

●Ⅰ多肽链充分伸展，各肽键平面之间折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构的上、下方。

●Ⅱ两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，它们之间靠肽键羰基氧和亚氨基氢形成链间氢键维系，使构想稳定。

氢键氢键的方向与β折叠的长轴垂直。

●Ⅲ若两条肽链走向相同，均从N端指向C端，称顺平行折叠，两残基间距为0.65nm。

反之，两条肽链走向相反，一条从N端走向C端，另一条从C端走向N端，称反平行折叠，两残基间距为0.70nm。

由一条肽链折返形成的β折叠为反平行方式，反平行折叠较顺平行折叠更加稳定。

三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、离子键（盐键）、二硫键、氢键和vanderWaals力。

蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。

由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。

寡聚蛋白中亚基的立体排布、亚基间的相互关系称为蛋白质的四级结构。

可以利用蛋白质在其等电点pH附近溶解度最小、容易沉淀析出的特性以及各种蛋白质等电点的差异，从混合蛋白质溶液中分离出不同的蛋白质。

带点颗粒在电场中泳动的现象称为电泳。

离子交换层析是利用蛋白质两性解离和等电点的特性分离蛋白质的一种技术。

将一种溶质放在可使其溶解的溶剂中，溶质分子便会向溶剂的各个方向移动，最终达到在溶剂中均匀分布，这种现象称为分子扩散。

每分钟转速达到80000以上者称为超速离心。

在蛋白质容液中若加大量中性盐，蛋白质胶粒的水化层即被破坏，其所带电荷也被中和，蛋白质胶粒因失去这两种稳定因素而沉淀。

此种沉淀过程称为盐析。

某些物理或化学因素使蛋白质的空间构想破坏（但不包括肽链断裂等一级结构变化），导致蛋白质若干理化性质、生物学性质改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质被强酸或强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中。

若将此强酸或强碱溶液的pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶物，这种现象称为变性蛋白质的絮凝作用。

第二章核酸的结构与功能

核糖中的戊糖有核糖和脱氧核糖两种，均为β呋喃型。

⑵DNA的一级结构是指DNA分子中核苷酸的序列和连接方式；二级结构是指两条DNA单链形成的双螺旋结构、三股螺旋结构以及四股螺旋结构；三级结构是指DNA在二级结构的基础上扭曲盘旋形成更加复杂的超螺旋结构。

⑶双螺旋结构特点：

●两条多核苷酸单链以相反的方向互相缠绕形成右手螺旋结构；

●在这条双螺旋DNA链中，脱氧核糖和磷酸是亲水的，位于螺旋的外侧，而碱基是疏水的，位于螺旋内侧；

●螺旋链的直径为2.37nm，每个螺旋含十个碱基对，其高度约为3.4nm；

●由疏水作用造成的碱基堆积力和两条链间由于碱基配对形成的氢键是保持螺旋结构稳定性的主要作用力，A与T配对形成2个氢键，G与C配对形成3个氢键，配对的碱基位于同一平面上，与螺旋轴垂直；

●碱基可以在多核苷酸链中以任何排列顺序存在。

⑷超螺旋可能有两方面的生物学意义：

●超螺旋DNA比松弛型DNA更紧密，使DNA分子体积变得跟小，对其在细胞的包装过程更为有利；

●超螺旋能影响双螺旋的解链程序，因而影响DNA分子与其他分子（如酶、蛋白质）之间的相互作用。

⑸真核生物mRNA的结构特点：

●5′末端有帽子结构。

帽子结构的功能是保护mRNA免受核酸酶从5′端开始对它降解，并且在翻译中其重要作用。

●3′端绝大多数均带有多聚腺苷酸尾，PolyA尾可以增加mRNA的稳定性、维持mRNA作为翻译模板的活性。

●分子中可能有修饰碱基，主要是甲基化，如m6A。

●分子中有编码区与非编码区。

⑹大部分tRNA都具有以下共同特征：

●tRNA是单练小分子，由73~93个核苷酸组成（约25kD）；

●tRNA含有很多稀有碱基；

●tRNA的5′末端总是磷酸化，5′末端核苷酸往往是pG。

●tRNA的3′端是CpCpAOH序列，激活的氨基酸连接于此3′末端羟基上。

●tRNA分子中约半数的碱基通过链内碱基配对互相结合，形成双螺旋，从而构成tRNA的二级结构，形状类似于三叶草，含4个环和4个臂。

其中反密码子环有7个碱基组成，中间3个碱基构成反密码子。

●tRNA的三级结构是倒L型。

⑺不均一RNA（hnRNA）实际上是真核细胞mRNA的前体。

⑻miRNA与siRNA的比较：

特点

miRNA

siRNA

前体

内源性发卡环结构的转录产物

内源或外源双链RNA诱导产生

结构

22nt左右单链分子

22nt左右双链分子

加工酶

Dicer或类似Dicer的酶复合体

Dicer

功能

抑制翻译

降解mRNA

作用位点

mRNA的3′-UTR

mRNA的任何部位

靶mRNA结合

不需完全互补

需完全互补

生物学效应

调控分化发育过程

抑制转座子活性和病毒感染

⑼核酸在260nm的光吸收值即OD260值最大。

主要是由于核酸所含的嘌呤和嘧啶分子中都有共轭双键。

⑽因为某些因素破坏了碱基堆积力和氢键的相互作用，使DNA两条链完全解离，就称为变性。

⑾在双螺旋结构中，平行碱基堆积时，相邻碱基之间的相互作用会导致双螺旋DNA在波长260nm的光吸收比相同组成的游离核苷酸混合物的光吸收值低40%，这种现象称为减色效应。

DNA变性后与未发生变性的相同浓度DNA溶液相比，变性DNA在波长260nm的光吸收增强，这一现象称为增色效应。

DNA的变性发生在一定的温度范围内，这个温度范围的中点称为解链温度（Tm）。

DNA分子的GC含量越高，Tm值也越大；DNA分子越长，Tm值越大；溶液离子浓度增高也可以使Tm值增大。

第三章酶

⑴酶是由活细胞产生、具有催化作用的蛋白质。

⑵单纯酶完全由α-氨基酸按一定的顺序排列组成。

结合酶中除由氨基酸构成的蛋白质部分外，还含有非蛋白部分。

其中蛋白部分称为脱辅酶，非蛋白部分称为辅因子。

脱辅酶与辅因子结合所形成的复合物称为全酶。

⑶在空间结构上多肽链彼此靠近，组成特定空间结构的区域，能与底物结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

辅基与辅酶也参与活性中心的形成。

⑷多数酶一旦合成即具活性，但有少部分酶在细胞内刚合称时并无活性，这类无活性的酶的前体，称为酶原。

⑸酶原激活的生理意义：

一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；另一方面保证合成的酶在特定的部位和环境中发挥其生理作用。

⑹具有相同功能，但脱辅酶的分子结构、理化性质和免疫学特性各不相同的一组酶称同工酶。

⑺酶在发挥催化作用前，必须先与底物密切结合，这种结合是酶与底物的结构相互诱导、相互形变、相互适应的过程，这就是诱导契合学说。

⑻米氏常数（Km）表示在特定酶浓度条件下，反应速度达到最大反应速度一半（Vmax/2）时的底物浓度[S]。

Km是酶的特征性常数，只与酶的结构和性质有关，而与酶的浓度无关。

Km值反映了酶与底物亲和力的大小。

⑼在酶促反应体系中，若所用的酶制品中不含抑制剂，底物浓度有足够大，使酶达到饱和，则反应速度与酶浓度成正比。

Vmax=k2·[E]，代入米氏方程可得：

k2表示酶与底物的复合物转化为酶加产物的反应速度常数；[E]表示酶的浓度；[S]表示底物的浓度。

式中k2、Km及[S]均为常数，故V与[E]成正比，即V∝[E]。

⑽凡能与酶结合使酶的催化活性降低或丧失而不引起脱辅酶变性的物质统称为酶的抑制剂。

⑾不可逆性抑制的抑制剂通常与酶活性中心的必须基团以共价键牢固结合，不能用透析、超滤等方法除去以恢复酶的活性。

可逆性抑制的抑制剂通过非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合。

可采用透析、超滤等方法除去抑制剂以恢复酶的活性。

●竞争性抑制：

抑制剂和底物结构相似，共同竞争酶的活性中心，从而影响酶与底物的正常结合，底物与抑制剂为竞争关系，故称为竞争性抑制剂。

●非竞争性抑制：

它既可与酶-底物复合物结合，也可与游离酶结合，不影响Km值的变化，但由于它与酶的结合抑制了酶的活性，等于减少了活性酶分子，使Vmax降低。

●反竞争性抑制：

此类抑制剂与竞争性抑制剂不同，它只能与ES结合，而不能与游离的酶相结合。

结合后，酶活性被抑制，相当于有效地活性酶减少了，Vmax必然降低。

⑿由于别构调节物在酶上结合的位点有别于底物在酶上结合的位点，且当别构调节物与酶结合时，酶的构像变化，故称为别构酶。

它由多亚基组成，有的亚基为催化亚基，有的亚基为调节亚基。

第四章糖代谢

⑴α-淀粉酶α-糊精酶胰α-淀粉酶糖淀粉酶主动吸收

淀粉口腔胃小肠葡萄糖血液

麦芽糖酶易化扩散

⑵葡糖糖或糖原在无氧或低氧情况下分解生成乳酸和ATP的过程与酵母中糖的生成发酵过程相似，故称为糖酵解，亦称为糖的无氧氧化。

⑶糖酵解的限速步骤：

磷酸果糖激酶-1

果糖-6-磷酸（G-6-P）果糖-1,6-二磷酸

ATPMg2+ADP

⑷丙酮酸被还原为乳酸：

乳酸脱氢酶（LDH）

丙酮酸+NADH+H+乳酸+NAD+

⑸糖的无氧氧化可小结为：

糖的无氧氧化的起始物是葡萄糖或糖原，终产物是乳酸和2molATP（如从糖原开始，净生成3molATP）；反应在胞液中进行；糖酵解途径中除了己糖激酶（肝中为葡糖激酶）、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶这三种酶催化的反应不可逆外，其他反应均可逆。

这三种酶是糖无氧氧化中的关键酶，果糖磷酸激酶-1催化的反应速度最慢，是糖无氧氧化的限速酶。

●糖酵解的生理意义：

①迅速提供一部分急需的能量②某些组织生理情况下的供能途径③糖酵解逆行相似途径（逆向反应）

⑺有氧氧化的反应过程：

第一阶段第二阶段第三阶段

葡萄糖丙酮酸乙酰CoACO2+H2O+ATP

胞液线粒体线粒体

⑻三羧酸循环的限速步骤：

异柠檬酸脱氢酶（限速酶）

异柠檬酸+NAD+α-酮戊二酸+NADH+H++CO2

Mg2+

⑼对于三羧酸循环可以总结如下：

循环一周净结果是仅氧化了1分子的乙酰CoA。

通过脱氢，经呼吸链传递，与氧生成水，并放出能量，通过脱羧，生成2分子CO2。

由于限速酶异柠檬酸脱氢酶、关键酶柠檬酸合酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体催化的反应不可逆，故整个三羧酸循环不可逆。

三羧酸循环中有4次脱氢反应，其中3次以NAD+为受氢体，每分子NADH+H+经呼吸链氧化产生2.5分子ATP，1次以FAD为受氢体，一分子FADH2经氧化可生成1.5分子ATP，加上底物水平磷酸化生成的一个高能磷酸键（GTP），故1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化生成10分子ATP。

1分子葡萄糖经有氧氧化，有6次脱氢，其中5次以NAD+为受氢体，1次以FAD为受氢体，1份子6碳的葡萄糖可裂解为2分子磷酸丙糖，再加上第一阶段同酵解一样，通过底物水平磷酸化净生成的2分子ATP，故有氧氧化净生成32或30分子ATP。

⑽磷酸戊糖途径反应的限速步骤：

葡糖-6-磷酸脱氢酶（G6PD）

葡糖-6-磷酸葡糖酸-6-磷酸内酯

NADP+NADPH+H+

⑾磷酸戊糖途径的生理意义：

●为核酸的生物合成提供核糖；

●提供NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应

⑿糖原合成的限速步骤：

糖原合酶（限速酶）

尿苷二磷酸葡糖+糖原“引物”二磷酸尿苷+糖原

作用于α-1,4-核苷键

⒀糖原分解的限速酶：

糖原磷酸化酶。

⒁非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

⒂糖酵解与糖异生之间相对应的酶：

糖酵解的酶

糖异生的酶

己糖激酶

葡糖-6-磷酸酶

磷酸果糖激酶-1

果糖-1,6-二磷酸酶

丙酮酸激酶

丙酮酸羧化酶

磷酸烯醇丙酮酸羧激酶

⒃糖异生的4个关键酶：

丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡糖-6-磷酸酶。

⒄糖异生的生理意义：

①饥饿情况下维持血糖浓度恒定；②回收乳酸能量，补充肝糖原；③调节酸碱平衡。

⒅血糖浓度的调节：

①神经系统水平的调节；②激素水平的调节；③器官水平的调节；④底物水平的调节。

第五章脂类代谢

⑴三酰甘油

脂肪

甘油三酯

脂类磷脂

糖脂

类脂胆固醇

胆固醇脂

⑵脂类的生理功能：

●脂肪是重要的供能和储能物质；

●类脂是生物膜必不可少的结构成分；

●脂肪组织是内分泌器官；

●脂类是机体众多信号分子的前体；

●个别脂类有其个别功能。

⑶脂类主要在胃及小肠上段被吸收入血。

⑷血脂主要包括三酰甘油、磷脂、游离脂肪酸、胆固醇及胆固醇酯。

⑸血浆脂蛋白是指由血浆中的脂类和载脂蛋白组成的可溶性生物大分子。

⑹载脂蛋白是脂蛋白结构、功能和代谢的核心组分，它们的功能是多方面的，至少包括：

●载脂蛋白是脂蛋白必不可少的结构成分；

●载脂蛋白是脂质代谢酶的调节因子；

●载脂蛋白是其所在脂蛋白被相应受体识别和结合的信号和标志。

⑺

乳糜微粒（CM）

极低密度脂蛋白（VLDL）

低密度脂蛋白（LDL）

高密度脂蛋白（HDL）

密度（g/ml）

＜0.95

0.95—1.006

1.006—1.036

1.036—1.210

合成部位

小肠

肝

在血中由VLDL转化

肝、肠

主要生理功能

转运外源性三酰甘油

转运内源性三酰甘油

转运胆固醇到全身，引起动脉粥样硬化

逆向转运胆固醇回肝，抗动脉粥样硬化，作为ApoE和ApoC的储存库

⑻CM的代谢：

一方面，它从HDL获得转运来的ApoE和ApoC，特别是ApoC-Ⅱ，转变为成熟的乳糜微粒；另一方面，血液循环中的成熟乳糜微粒在毛细血管壁LPL的作用下，其中的三酰甘油逐步地被水解为甘油和脂肪酸。

⑼VLDL的代谢：

一方面，新生的VLDL接受来自HDL得ApoE和ApoC，特别是ApoC-Ⅱ，转变为成熟的VLDL；另一方面，其反复受毛细血管壁LPL的作用，其中的三酰甘油被水解为甘油和脂肪酸，并为组织摄取和利用。

⑽LDL是在血液中有VLDL经IDL转化而来的。

⑾新生的HDL呈盘状，主要由含ApoA和游离胆固醇的磷脂双层构成。

⑿血脂测定项目：

总胆固醇、三酰甘油、低密度脂蛋白胆固醇、高密度脂蛋白胆固醇。

⒀脂肪酸的代谢：

●脂肪酸的活化，脂酰辅酶A合成酶，内质网和线粒体外膜

●脂酰辅酶A转移进入线粒体

●脂肪酸的β-氧化：

脱氢、加水、再脱氢、硫解；不饱和脂肪酸的氧化分解有两个特性：

一是它需要两个附加酶——异构酶和NADPH依赖性还原酶，二是它比同样链长的饱和脂肪酸氧化分解产生的ATP要少。

●ATP生成，棕榈酸彻底氧化生成106分子ATP。

⒁脂肪酸的合成主要在液泡中进行，肝、肾、脑、乳腺和脂肪组织均可合成脂肪酸。

⒂脂肪酸合成所需的乙酰CoA来源于柠檬酸-丙酮酸循环，NADPH来源于葡萄糖的磷酸戊糖途径和柠檬酸-丙酮酸循环。

⒃酮体专指乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种有机化合物。

脂肪酸β-氧化产生的乙酰CoA是合成酮体的主要原料。

在肝合成。

在肝外组织，特别是心、肾、脑和骨骼肌能够利用酮体。

⒄酮体生成的生理意义：

●保留了脂肪酸携带的大部分能量；

●脂肪酸转变为酮体后，分子量减少，水溶性增强，并可顺利通过血脑屏障和毛细血管壁，既有利于运输又扩大了利用范围。

●脑组织不能直接氧化脂肪酸，但能很好的利用酮体。

⒅磷脂可分为以甘油为骨架的甘油磷脂和以鞘氨醇为骨架的神经鞘磷脂两大类。

甘油磷脂最多。

全身都可以合成磷脂，但在肝中最活跃。

由体内的磷脂酶催化水解。

⒆胆固醇可分为两种存在形式：

游离胆固醇（代谢形式）、酯化胆固醇（储存形式）。

胆固醇的生理功能：

●自生功能，是动物生物膜必不可少的结构成分；

●是一些重要化合物的前体，这些重要化合物是机体维系健康和生命必不可少的。

⒇胆固醇前期在液泡中进行，合成HMGCoA后进入微粒体直接合成胆固醇，其所有碳原子均来自乙酰CoA。

第六章生物氧化

⑴

复合体编号

名称

含蛋白质（辅基或辅酶）

催化反应

复合体Ⅰ

NADH-泛醌还原酶

黄素蛋白（FMN）

铁硫蛋白（Fe-S）

NADH+H++UQNAD+UQH2

复合体Ⅱ

琥珀酸-泛醌还原酶

黄素蛋白（FMN）

铁硫蛋白（Fe-S）

琥珀酸+UQ

延胡索酸+UQH2

复合体Ⅲ

泛醌-细胞色素C还原酶

铁硫蛋白（Fe-S）

细胞色素b、c1（血红素）

QH2+2Cytc（Fe3+）

Q+2H++2Cytc（Fe3+）

复合体Ⅳ

细胞色素氧化酶

细胞色素aa3

（CuA、CuB、血红素）

2Cytc（Fe3+）+½O2+2H+

2Cytc（Fe3+）+H2O

⑵铁硫簇（Fe-S）是铁硫蛋白的辅基，Fe-S与蛋白质结合为铁硫蛋白。

⑶泛醌（UQ）是一类脂溶性的醌类化合物，又称为辅酶Q（CoQ）。

⑷体内重要的呼吸链：

●NADH氧化呼吸链，从NADH开始到水的生成。

每2个H氧化生成水，可释放2.5个ATP。

●FADH2氧化呼吸链，从FADH2开始到水的生成。

没2个H氧化生成水，可释放1.5个ATP。

⑸代谢物在氧化分解过程中，有少数反应因脱氢或脱水而引起分子内部能量重新分布而形成高能键，直接将代谢物分子中的转移给ADP（或GDP）生成ATP（或GTP）的反应称为底物水平磷酸化。

⑹在生物氧化过程中，底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时，所释放出的能量用于ADP磷酸化生成ATP，这种氧化与磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。

⑺P/O比值是指物质氧化时每消耗1/2molO2（1mol氧原子）所消耗的无机磷的摩尔数（或ADP摩尔数），即生成ATP的摩尔数。

第七章氨基酸代谢

⑴从肽链内部水解蛋白质的酶称为内肽酶，羧肽酶和氨肽酶分别自肽链的C端及N端开始作用每次水解掉一个氨基酸，它们从肽链之最外端开始，所以叫做外肽酶。

⑵未被吸收的氨基酸及未被消化的蛋白质，在大肠下部受大肠杆菌的作用。

这种作用便叫做腐败作用。

腐败产物有害物质：

胺类、酚类、吲哚及硫化氢。

⑶肠道中氨的来源有二：

一是未被吸收的氨基酸在大肠杆菌的作用下脱去氨基生成氨；二是血液中的尿素可渗入肠道，受大肠杆菌尿素酶的作用，水解成氨并被吸收入体内。

⑷蛋白质的降解由一系列的蛋白酶和肽酶完成。

真核细胞中蛋白质的降解有两种途径：

一是不依赖ATP的过程，在溶酶体内进行，主要降解细胞外来源的蛋白质、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白质；二是依赖ATP和泛素的过程（在不含溶酶体的红细胞中尤为重要），在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命的蛋白质。

⑸泛素化是降解蛋白质的主要途径，特别是降解错误折叠的蛋白质和短寿命的调节酶等。

⑹转氨基作用是在转氨酶的作用下，完全可逆地把氨基酸的氨基转移给α-酮酸。

⑺转氨酶催化反应时都必须有辅酶，即维生素B6的磷脂酸参加。

⑻转氨酶和谷氨酸脱氢酶协同作用，即转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行，就可达到把氨基酸转变成氨及相应的α-酮酸的目的，这一过程称为联合脱氨基作用。

主要在肝、肾等组织中进行。

嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成另一种形式的联合脱氨基作用。

⑼合成尿素的代谢途径是鸟氨酸循环。

精氨酸酶催化精氨酸水解形成精氨酸及鸟氨酸。

⑽鸟氨酸循环步骤：

氨基甲酰磷酸的合成→瓜氨酸的合成→精氨酸的合成（限速酶：

精氨酸代琥珀酸合酶）→精氨酸水解形成尿素

⑾氨除了主要以尿素形式排出外，还可与谷氨酸反应生成谷氨酰胺，在肾小管上皮细胞中通过关酰胺酶的作用水解成氨和谷氨酸。

前者有由尿排出，后者被肾小管上皮细胞重吸收二、而进一步利用。

⑿氨基酸的脱羧基作用（氨基酸脱羧酶）：

●γ-氨基丁酸谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸，催化此反应的酶是谷氨酸脱羧酶，在脑、肾中活性较高。

●牛磺酸体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来，半胱氨酸先氧化后脱羧。

牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。

●组胺组氨酸通过组氨酸脱羧酶催化，生成组胺。

●5-羟色胺色氨酸首先通过色氨酸羟化酶的作用生成5-羟色氨酸，再经脱羧酶作用生成5-羟色胺。

●多胺某些氨基酸的脱羧基作用可以产生多胺类物质。

⑿某些氨基酸在代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。

其主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸。

一碳单位是合成嘌呤及嘧啶的原料。

⒀四氢叶酸是一碳单位的运载体，可由叶酸经二氢叶酸还原酶催化，通过两步还原反应生成。

⒁含硫氨基酸主要有甲硫氨酸（必需氨基酸）、半胱氨酸和胱氨酸三种。

⒂甲硫氨酸的代谢：

甲硫氨酸在转甲基之前，首先必须与ATP作用，生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），此反应由甲硫氨酸腺苷转移酶催化。

S-腺苷甲硫氨酸再脱甲基生成S-腺苷高半胱氨酸，再脱腺苷生成高半胱氨酸。

⒃甲硫氨酸在体内最主要的分解代谢途径是通过上诉转甲基作用而提供甲基，与此同时产生的S-腺苷高半胱氨酸进一步转变成高半胱氨酸。

高半胱氨酸可以接受N5-甲基四氢叶酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成甲硫氨酸循环。

⒄色氨酸除生成5-羟色胺外，本身还可分解代谢。

在肝中色氨酸可生成一碳单位。

第八章核苷酸代谢

⑴最终嘌呤碱基氧化为尿酸由尿中排出，嘧啶碱生成β-丙氨酸、β-氨基异丁酸、CO2与NH3。

⑵体内嘌呤核苷酸的生物合成有两种途径：

●从头合成，利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位这类简单物质合成嘌呤核苷酸；

●补救合成，通过嘌呤