生物化学教学大纲五年制医学类修订.docx

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生物化学教学大纲五年制医学类修订

生物化学教学大纲-五年制医学类-2014-修订

《生物化学》教学大纲

课程编号：

280205X1

课程名称：

生物化学C

学分：

3.5

学时：

54学时

先修课程要求：

无机化学、有机化学、细胞生物学

适应专业：

临床医学五年制、精神医学、麻醉学、预防医学、药学、生物信息、护理

参考教材：

1.查锡良、药立波等．生物化学与分子生物学．第八版．北京：

人民卫生出版社．2013

2．DeniseR.Ferrier,RichardA.Harvey,Lippincott'sIllustratedReviews:

Biochemistry,SixthEdition.WoltersKluwer/LippcottWilliams&Wilkins,北京大学医学出版社,2013

3．贾弘褆主编，生物化学与分子生物学，第2版，人民卫生出版社，2010

4．屈伸主编，图表生物化学，人民卫生出版社，第1版，2010

一、课程在培养方案中的地位、目的和任务

生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。

它运用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其发展规律。

生物化学是现代生物科学的理论和技术基础，是医学专业的重要基础课程，是联系基础医学和临床医学的桥梁，是医学主干学科。

通过本课程的学习，要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构、性质及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律，深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的联系，学会综合运用所学的基本知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打下坚实的基础。

二、课程基本要求

1、生物分子的结构基础

（1）掌握构件分子和生物大分子的概念及种类；

（2）掌握核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能；

（3）掌握糖类和脂类的性质、结构和功能；

（4）掌握酶的催化特性、作用机理以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用和酶的动力学特点。

2、生命分子的代谢基础

（1）掌握新陈代谢的概念；

（2）熟悉生物体内特别是糖类相互转化的化学机制；

（3）掌握糖类分解代谢的主要途径及其特点；

（4）掌握生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；

（5）掌握蛋白质、核酸和脂类的合成与分解过程；

（6）熟悉体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节机制；

（7）熟悉细胞间信息的传递，基因表达的调控；

（8）掌握复制、转录、翻译的过程及特点；

（8）熟悉肝脏生化、血液生化；

（9）熟悉基因重组与基因工程、癌基因、抑癌基因与生长因子，了解基因诊断与基因治疗的原理及其应用；

（10）了解分子生物学常用技术的原理及其应用。

三、课程基本内容

绪论

【目的要求】

明确学习生物化学的目的和学习方法以指导全课程的学习。

1、了解生物化学的发展简史。

2、熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

3、掌握生物化学的概念。

【讲课时数】1学时

【教学内容】

1、生物化学发展简史。

（1）叙述生物化学阶段

（2）动态生物化学阶段

（3）分子生物学时期

（4）我国科学家对生物化学发展的贡献

2、当代生物化学研究的主要内容。

（1）生物分子的结构与功能

（2）物质代谢及其调节

（3）基因信息传递及其调控

3、生物化学与医学。

（1）生物化学与其他医学基础及临床医学的联系

（2）生物化学与疾病

【教学方法】（建议）：

启发式教学法

【教学手段】多媒体双语教学

第一章蛋白质的结构与功能

【目的要求】

1、了解胰岛素分子的一级结构。

2、了解分子伴侣对蛋白质分子空间结构形成的影响。

3、了解蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病。

4、了解多肽链中氨基酸序列分析的原理。

5、了解蛋白质空间结构预测的原理和意义。

6、熟悉肽链的概念，多肽链的写法。

生物活性肽的概念，重要的生物活性肽GSH；

7、熟悉肽单元的特点。

8、熟悉模体、结构域、分子伴侣的概念；

9、熟悉蛋白质的分类。

10、掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式，氨基酸的分类、三字英文缩写符号；

11、掌握肽、肽键与肽单元的概念；

12、掌握蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；

13、掌握蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：

α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲；

14、掌握蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：

疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；

15、掌握蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；

16、掌握蛋白质的结构与功能的关系：

一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。

变构效应的概念；

17、掌握蛋白质的理化性质：

两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。

【讲课时数】4学时

【教学内容】

1、概述

2、蛋白质的分子组成

（1）蛋白质的元素组成

（2）蛋白质的构件分子（氨基酸）

①氨基酸的结构；②氨基酸的分类；③氨基酸重要的理化性质；④肽与肽键

3、蛋白质的分子结构

（1）一级结构

（2）二级结构

（3）三级结构

（4）四级结构

（5）蛋白质分类

4、蛋白质结构与功能的关系

（1）蛋白质一级结构与功能的关系

（2）蛋白质空间结构与功能的关系

5、蛋白质的理化性质

（1）蛋白质的两性电离

（2）蛋白质的胶体性质

（3）蛋白质变性、沉淀和凝固

（4）蛋白质的紫外吸收

（5）蛋白质显色反应

【教学方法】（建议）

（1）启发式教学法

（2）讨论式教学法

（3）PBL教学法

【教学手段】多媒体双语教学

【自学内容】

蛋白质分离纯化；

蛋白质结构分析。

第二章核酸的结构与功能

【目的要求】

1、了解核酸酶及其他小分子RNA的种类与功能。

2、熟悉核酸的概念、基本组成单位，DNA、RNA组成的异同。

3、熟悉核酸分子杂交、核酶的定义，用途。

4、掌握核酸（DNA、RNA）一级结构和空间结构的要点，连接键；

5、掌握Chargaff规则，tRNA、mRNA的结构特点；

6、掌握核酸的变性、复性，融解温度（Tm）、增色效应的概念。

【讲课时数】2学时

【教学内容】

第一节核酸的化学组成及一级结构

一、核苷酸的结构

二、核酸的一级结构

第二节DNA的空间结构与功能

一、DNA的二级结构——双螺旋结构模型

二、DNA的高级结构是超螺旋结构

三、DNA是遗传信息的物质基础

第三节RNA的结构与功能

一、mRNA是蛋白质合成的模板

二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体

三、rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所

四、snmRNA参与基因表达的调控

五、核酸在真核和原核细胞中表现不同的时空特征

第四节核酸的理化性质及其应用

一、核酸分子具有强烈的紫外吸收

二、DNA的变性是双链解为单链的过程

三、核酸的复性与分子杂交

第五节核酸酶

核酸酶的分类，Dnase、Rnase，限制性核酸内切酶的概念及其应用。

【教学方法】（建议）：

（1）讲授法

（2）讨论式教学法

【教学手段】多媒体双语教学

【自学内容】

核酸酶及其他小分子RNA的种类与功能。

第六章酶

【目的要求】

1.掌握酶的分子组成；酶的辅助因子与水溶性维生素的关系

2.掌握酶的活性中心的概念，必需基团的分类及其作用。

3.掌握酶促反应的特点。

4.掌握底物浓度和抑制剂对酶促反应速率的影响。

5.掌握酶原与酶原激活的过程与生理意义。

6.掌握变构调节、共价修饰调节和同工酶的概念。

7.熟悉酶促反应的机理。

8.熟悉酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响。

9..了解酶含量的调节。

【讲课时数】4学时

【教学内容】

第一节酶的分子结构与功能

一、酶的分子组成中常含有辅助因子。

二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位。

三、同工酶催化相同的化学反应。

第二节酶的工作原理

一、酶促反应的特点。

二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率。

第三节酶促反应动力学

一、底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线。

二、底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系。

三、温度对反应速率的影响具有双重性。

四、pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率。

五、抑制剂可降低酶促反应的速率。

六、激活剂可提高酶促反应速率。

第四节酶的调节

一、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节。

二、酶含量的调节是对酶促反应速率的迟缓调节。

【教学方法】（建议）

1.启发式教学，课堂提问

2.强调重点，详解难点

3.课后练习

【教学手段】多媒体

【自学内容】

1.酶的分类与命名的原则。

2.酶与医学的关系。

第四章维生素与无机盐

【目的要求】

1、了解各种微量元素的作用。

2、了解钙和磷在体内的分布、作用。

3、熟悉微量元素的定义与种类，钙和磷的代谢及其调节因素。

4、熟悉B族维生素与物质代谢的关系。

5、掌握维生素的概念、分类、种类及缺乏病；

6、掌握水脂溶性维生素的作用和脂溶性维生素的作用及其毒性。

【讲课时数】2学时

【教学内容】

第一节脂溶性维生素

维生素的概念与分类。

一、维生素A

二、维生素D

三、维生素E

四、维生素K

第二节水溶性维生素

一、维生素B1

二、维生素B2

三、维生素PP

四、泛酸

五、生物素

六、维生素B6

七、叶酸

八、维生素B12

九、维生素C

十、硫辛酸

第三节微量元素

微量元素的概念、种类。

一、铁

二、锌

三、銅

四、锰

五、硒

六、碘

七、钴

八、氟

九、铬

第四节钙、磷及其代谢

一、钙、磷在体内的分布及其功能。

二、钙和磷的代谢。

三、钙和磷代谢的调节。

【教学方法】（建议）：

（1）讲授法

（2）讨论式教学法

【教学手段】多媒体双语教学

【自学内容】

各种微量元素的作用。

钙、磷在体内的分布及其功能。

第二篇物质代谢及其调节

第五章糖代谢

【目的要求】

1.掌握糖的无氧氧化反应的过程、特点和生理意义。

2.掌握柠檬酸循环的反应过程、特点和生理意义。

3.掌握糖有氧氧化生理意义和产能的计算。

4.掌握巴士德效应的概念。

5.掌握磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义。

6.掌握糖原合成与分解的特点。

7.掌握糖异生概念、反应过程、关键酶、生理意义。

8.掌握乳酸循环概念及生理意义。

9.掌握2，3-BPG支路。

10.熟悉糖无氧氧化3个关键酶的调节。

11.熟悉熟悉糖原合成与分解的调控。

12.熟悉糖异生中底物循环的概念及其调节。

13.熟悉血糖的概念及其来源和去路。

14.熟悉胰岛素和胰高血糖素对血糖水平的调节。

15.了解糖的消化吸收。

16.了解葡萄糖的转运。

17.了解三羧酸循环的关键酶的调节。

18.了解磷酸戊糖途径反应的调节。

【讲课时数】7学时

【教学内容】

第一节糖的消化吸收与转运

一、糖消化后以单体形式吸收。

二、细胞摄取葡萄糖需要转运蛋白。

第二节糖的无氧氧化

一、糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两个阶段。

二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节。

三、糖无氧氧化的生理意义是机体不利用氧快速供能。

第三节糖的有氧氧化

一、糖的有氧氧化分成三个阶段。

二、柠檬酸循环。

三、糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。

四、糖有氧氧化的调节。

五、糖有氧氧化可抑制糖无氧氧化。

第四节磷酸戊糖途径

一、磷酸戊糖途径分为两个反应阶段。

5、主要过程

二、磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值的调节。

三、磷酸戊糖途径生理意义是生成NADPH和磷酸戊糖。

第五节糖原合成与分解

一、糖原的合成是由葡萄糖连接成多聚体。

二、糖原的分解从非还原末端进行磷酸解。

三、糖原的合成与分解受严格调控。

第六节糖异生

一、糖异生不完全是糖酵解的逆反应。

二、糖异生的调控主要是对2个底物循环的调节。

三、糖异生的主要生理意义是维持血糖恒定。

四、骨骼肌中的乳酸在肝中糖异生形成乳酸循环。

第七节葡萄糖的其他代谢产物

一、2，3-二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧供能。

第八节血糖及其调节

一、血糖的来源和去路相对平衡。

二、血糖水平的平衡主要受激素调节。

【教学方法】（建议）

1.启发式教学，课堂提问

2.强调重点，详解难点

3.课后练习

【教学手段】多媒体

【自学内容】

1、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物。

2、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致。

3、糖醛酸途径。

4、多元醇途径。

5、糖代谢障碍导致血糖水平异常。

第六章脂类代谢

【目的要求】

1.掌握甘油的利用途径，脂肪动员的概念、关键酶、及脂肪酸氧化的全过程（活化、脂酰基转运、β-氧化）

2.掌握酮体的概念生成部位、原料、关键酶、过程及其代谢的生理意义

3.掌握胆固醇合成的部位、原料、关键酶、转化及血浆脂蛋白的组成、分类、结构、合成部位及各类的功能

4.熟悉甘油三酯的合成部位、原料及甘油二酯途径

5.熟悉酮体代谢、脂酸合成、胆固醇合成的调节

6.熟悉血脂的概念和正常值，apoAⅠ和apoCⅡ的功能和各种血浆脂蛋白的代谢变化

7.了解脂肪在小肠的吸收及合成CM的过程过程

8.了解脂肪酸氧化的其他方式，脂酸碳链的加长、不饱和脂酸的合成，多不饱和脂酸的重要衍生物

9.了解软脂酸合成的全过程、甘油磷脂的合成、分解过程及胆固醇合成的过程

【讲课时数】4学时

【教学内容】

1、脂类概述

2、不饱和脂酸的命名及分类

（1）不饱和脂酸命名

（2）不饱和脂酸分类

3、脂类的消化与吸收

（1）脂类的消化：

条件、部位、消化过程及相应酶

（2）脂类的吸收

4、甘油三酯的代谢

（1）甘油三酯的生理功能

（2）甘油三酯的分解代谢

（3）脂酸的合成代谢

（4）甘油三酯的合成代谢

5、磷脂的代谢

（1）甘油磷脂的代谢

（2）鞘磷脂的代谢（自学）

6、胆固醇代谢

（1）胆固醇的合成

（2）胆固醇的转化

7、血浆脂蛋白代谢

（1）血脂：

定义、来源、组成和含量

（2）血浆脂蛋白的分类、组成及结构

（3）载脂蛋白

（4）血浆脂蛋白代谢

【教学方法】

1.启发式教学，课堂提问

2.强调重点，详解难点

3.课后练习

【教学手段】多媒体

第七章生物氧化

【目的要求】

1.掌握呼吸链概念、部位、组成成分、排列顺序及其功能

2.掌握氧化磷酸化的偶联部位、P/O比值的概念及胞浆中NADH氧化的两个穿梭系统

3.掌握化学渗透假说基本要点及常见的高能磷酸键类型

4.熟悉生物氧化的概念，特点，解偶联剂的作用机制，磷酸肌酸生成和功能

5.了解ATP合酶的作用机制，线粒体内膜转运蛋白转运功能

6.了解需氧脱氢酶和氧化酶的特点。

加单氧酶的作用特点及过氧化物酶体中的酶类

【讲课时数】3学时

【教学内容】

1、生成ATP的氧化体系

（1）呼吸链

（2）氧化磷酸化

（3）影响氧化磷酸化的因素

（4）ATP

（5）通过线粒体内膜的物质转运

2、其他不生成ATP的氧化体系

（1）抗氧化酶体系

（2）过氧化物酶体中的酶类

（3）超氧物岐化酶

（4）微粒体中的酶类

【教学方法】

1.启发式教学，课堂提问

2.强调重点，详解难点

3.课后练习。

【教学手段】多媒体

第八章氨基酸代谢

【目的要求】

1.掌握氮平衡的含义，必需氨基酸的概念、种类；生酮氨基酸和的生糖兼生酮氨基酸的种类；掌握转氨、脱氨作用及氨的转运，尿素循环及合成的调节；

2.掌握一碳单位与四氢叶酸、氨基酸、核苷酸代谢的关系，掌握甲硫氨酸的代谢；

3.熟悉蛋白质的重要作用；蛋白质氧化供能与转变成糖、脂肪的概况；

4.熟悉γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用，高氨血症和氨中毒的发生，一碳单位的生理功能及半胱氨酸与胱氨酸代谢。

5.熟悉嘌呤核苷酸循环；熟悉γ-氨基丁酸、5-羟色胺和多胺的生成与作用；

6.了解蛋白质参与其它多种生理活动与氧化供能；.蛋白质的生理需要量及蛋白质的消化和吸收过程；

7、了解.蛋白质腐败的有害物质；牛磺酸与组胺的生成与作用；了解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸代谢与先天性代谢缺陷以及支链氨基酸的代谢过程。

【讲课时数】5学时

【教学内容】

第一节蛋白质的营养作用

一、蛋白质营养的重要性

二、蛋白质的需要量和营养价值

第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

一、蛋白质的消化

二、氨基酸的吸收

三、蛋白质的腐败作用

第三节氨基酸的一般代谢

一、体内蛋白质的转换与更新

二、氨基酸代谢库

三、氨基酸脱氨基作用氨基酸脱氨基的方式。

三、α-酮酸的代谢

第四节氨的代谢

一、氨的来源

二、氨的转运

三、氨的去路

第五节个别氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱羧基作用

二、一碳单位的代谢

三、含硫氨基酸的代谢

四、芳香族氨基酸的代谢

五、支链氨基酸代谢

【教学方法】

1.启发式教学，课堂提问；

2.强调重点，详解难点；

3.课后练习。

【教学手段】多媒体；

第九章核苷酸代谢

【目的要求】

1.了解嘌呤核苷酸的抗代谢物；嘧啶核苷酸的从头合成途径及其调节，了解嘧啶核苷酸的抗代谢物。

2.掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的补救合成途径。

3.熟悉嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径及互相转变状况。

4.熟悉嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢，及嘌呤嘧啶核苷酸合成代谢的调节。

【讲课时数】2学时

【教学内容】

概述

第一节嘌呤核苷酸代谢

一、嘌呤核苷酸的合成代谢

二、嘌呤核苷酸的分解代谢

第二节嘧啶核苷酸代谢

一、嘧啶核苷酸的合成代谢

二、嘧啶核苷酸的分解代谢

【教学方法】

1.启发式教学，课堂提问；

2.强调重点，详解难点；

3.课后练习。

【教学手段】多媒体；

第十章物质代谢的联系与调节

【目的要求】

1.掌握机体能量利用的共同形式；合成代谢所需的还原当量；掌握糖、脂、蛋白质和核酸代谢之间的相互联系；

2.掌握关键酶的变构调节、化学修饰调节；掌握饥饿状态下、应激状态下的整体调节；

3.熟悉物质代谢的整体性、普遍性；熟悉机体在能量代谢上的相互联系；

4.熟悉肝、脂肪、脑等重要组织、器官物质代谢的特色；熟悉重要组织、器官的代谢特点及联系；

5.熟悉酶量的调节；膜受体激素、胞内受体激素概念；

6.了解代谢池的概念。

【讲课时数】3学时

【教学内容】

第一节物质代谢的特点

一、整体性

二、代谢调节

三、各组织、器官物质代谢各具特色

四、各种代谢物均具有共同的代谢池

五、ATP是机体储能及耗能的共同形式

六、NADPH是合成代谢所需的还原当量

第二节物质代谢的相互联系

一、在能量代谢上的相互联系

二、糖、脂、蛋白质和核酸代谢之间的相互联系

第三节组织、器官的代谢特点及联系

一、肝

二、心

三、脑

四、肌

五、红细胞

六、脂肪组织、

七、肾

第四节代谢调节

一、细胞水平的代谢调节

二、激素水平的调节

三、整体调节

四、代谢组学

【教学方法】

1.启发式教学，课堂提问；

2.强调重点，详解难点；

3.课后练习。

【教学手段】多媒体；

第十一章非营养物质代谢

【目的要求】

掌握：

1.生物转化的概念；

2.生物转化反应的主要类型——氧化反应，还原反应、水解反应、结合反应；

3.血红素合成的基本原料、限速酶；

4.胆红素在肝中的转变；

5.胆红素在肠道中变化及胆色素的肠肝循环。

熟悉：

1.胆汁酸的种类；

2.胆汁酸的代谢和生理功能；

3.胆红素的生成与转运；

4.血清胆红素与黄疸。

了解：

1.影响生物转化作用的因素；

2.血红素合成的主要调控因素；

3.胆汁成分。

【讲课时数】2学时

【教学内容】

第一节生物转化作用

一、体内非营养物质有内源与外源性两类

二、肝的生物转化作用不等于解毒作用

三、肝的生物转化包括两相反应

四、生物转化作用受许多因素的影响

第二节胆汁与胆汁酸的代谢

一、胆汁的主要固体成分是胆汁酸盐

二、胆汁酸有游离型、结合型及初级、次级之分

三、胆汁酸的主要生理功能

四、胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环

第三节血红素的生物合成

一、血红素的生物合成过程

二、血红素的生物合成的调节

第四节胆色素的代谢与黄疸

一、胆红素是铁卟啉类化合物的降解产物

二、血液中的胆红素主要与清蛋白结合而运输

三、胆红素在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管

四、胆红素在肠道内转化为胆素原和胆素

五、血液胆红素含量增高可出现黄疸

【教学方法】

1.启发式教学，课堂提问；

2.强调重点，详解难点；

3.课后练习。

【教学手段】多媒体；

第十二章DNA的生物合成

【目的要求】

掌握

1．遗传信息中心法则。

2．DNA生物合成的概念：

包括以DNA为模板指导的DNA合成（复制），以RNA为模板指导的DNA合成（反转录）。

3．半保留复制、半不连续复制、复制子、复制叉、领头链、随从链的概念。

4．大肠杆菌DNA复制的特点。

5．参与复制的酶和因子的种类和它们的功能。

6．反转录酶的功能。

熟悉

1.原核生物DNA复制过程。

2．真核生物DNA复制特点。

3．端粒、端粒酶的概念与功能。

了解

1.反转录过程及其生物学意义。

2.DNA滚环复制和D环复制过程。

讲课时数：

3学时

教学内容：

第一节DNA复制的基本规律

一、半保留复制是DNA复制的基本特征

二、DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制

三、DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续性复制

第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化

一、核苷酸和核苷酸之间生成磷酸二酯键是复制的基本化学反应

二、DNA聚合酶催化核苷酸之间聚合

三、核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能是复制保真性的酶学依据

四、复制中的解链伴有DNA分子拓扑学变化

五、DNA连接酶连接DNA双链中的单链缺口

第三节DNA生物合成过程

一、原核生物DNA合成

二、真核生物DNA合成及其与原核生物DNA合成的差异

第四节逆转录和其他复制方式

一、逆转录病毒的基因组是RNA，其复制方式是逆转录

二、逆转录的发现发展了中心法则

三、噬菌体DNA按滚环方式复制和线粒体DNA按D环方式复制

教学方法：

1.启发式、讨论式、参与式。

2.强调重点，详解难点。

3.课堂练习。

教学手段：

多媒体课件

第十三章RNA的生物合成

【目的要求】

掌握：

1.转录的概念及特点；

2.复制与转录的异同；

3.转录的摸板、不对称转录、模板链、编码链的概念；

4.原核生物RNA聚合酶组成及功能、真核生物RNA聚合酶的种类和功能；

5.mRNA转录后加工过程；

6.核酶（ribozyme）概念；

7.外显子、内含子的概念。

熟悉：

1.原核生物RNA转录过程；

2.原核生物转录终止的两类终止方式；

3.tRNA