《生物化学》课程教学大纲.docx

上传人:b****5 文档编号:6924225 上传时间:2023-01-12 格式:DOCX 页数:20 大小:22.10KB
下载 相关 举报
《生物化学》课程教学大纲.docx_第1页
第1页 / 共20页
《生物化学》课程教学大纲.docx_第2页
第2页 / 共20页
《生物化学》课程教学大纲.docx_第3页
第3页 / 共20页
《生物化学》课程教学大纲.docx_第4页
第4页 / 共20页
《生物化学》课程教学大纲.docx_第5页
第5页 / 共20页
点击查看更多>>
下载资源
资源描述

《生物化学》课程教学大纲.docx

《《生物化学》课程教学大纲.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《《生物化学》课程教学大纲.docx(20页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。

《生物化学》课程教学大纲.docx

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲

()

课程编号:

学 分:

5

学 时:

98(其中:

讲课学时:

68 实验学时:

30上机学时:

0)

先修课程:

无机化学、有机化学。

后续课程:

微生物学、细胞生物学、分子生物学、遗传学、

适用专业:

生物技术

开课部门:

生物与食品工程学院

一、课程的性质与目标

生物化学是生命的化学,是介于生物学与化学之间的一门边缘科学。

生物化学是用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生物体的物质组成和结构,物质在生物体内发生的化学变化,以及这些物质结构的变化与生理机能之间的关系的科学。

学习和研究生物化学的目的在于阐明生命活动的化学、物质基础,并与其他学科配合,来揭示生命活动的本质和规律。

生物化学课程为其它生物学课程提供必要的理论基础,是生物学专业的必修课。

生物化学课程的任务是使学生掌握蛋白质、酶、核酸等生物大分子的结构、性质及功能;生物膜的结构及特性;生物能量的产生及生物大分子前体的生物合成;遗传信息的储存、传递及表达等基本理论知识。

为学生进一步学习专业课打下坚实的基础。

    进入80年代以来,新兴起的生物技术已成为技术革命的优先发展领域,它包括:

基因工程、细胞工程、发酵工程和酶工程四大部分,其在二十一世纪的生命科学时代有着广阔的发展前景,但它们的发展都需要生物化学的理论作指导。

二、课程的主要内容及基本要求

第一章绪论(2学时)

[知识点]

第一节生物化学的研究内容

第二节生物化学的发展简史

第三节生物化学的知识框架和学习方法

[重 点]

生物化学的概念和内容。

[难点]

生物化学的概念和内容。

[基本要求]

本章要求学生了解生物化学课程的主要内容、研究方法;生物化学的发展简史和现状;生物化学与各学科的关系及其在国民经济中的意义。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

第二章 蛋白质(6学时)

第一节 蛋白质的分类

第二节蛋白质的组成单位氨基酸

一、氨基酸的结构通式

二、氨基酸的分类

三、氨基酸的理化性质

第三节肽

一、肽的结构

二、生物活性肽的功能

三、活性肽的来源

四、活性肽的应用

第四节蛋白质的结构

一、蛋白质的一级结构

二、蛋白质分子的空间结构

第五节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系

二、蛋白质构象与功能的关系

第六节蛋白质的性质与分离、分析技术

一、蛋白质的性质

二、蛋白质的分离、分析技术

三、蛋白质分子中氨基酸序列的确定

[重点]

蛋白质的结构和性质。

[难 点]

蛋白质的结构与功能的关系

[基本要求]

一、了解蛋白质是生命活动物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。

二、掌握蛋白质的化学组成:

元素组成特点;基本结构单位——氨基酸,组成蛋白质常见氨基酸的基本结构。

掌握蛋白质结构与功能的关系:

一级结构与功能的关系;空间结构与功能的关系。

三、熟悉蛋白质的重要理化性质;两性解离及等电点;高分子性质;变性、沉淀等概念。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业1、5题。

第三章核酸(6学时)

[知 识点]

第一节核酸的组成成分

一、戊糖

二、含氮碱

三、核苷

四、核苷酸

五、核苷酸

第二节 核酸的一级结构

第三节的二级结构

一、双螺旋结构模型的实验依据

二、双螺旋结构模型的要点

三、二级结构的其他类型

第四节 的高级结构

环状的超螺旋结构

一、真核生物染色体的结构

第五节 和基因组

一、基因和基因组的概念

二、病毒和细菌基因组的特点

三、真核生物基因组的特点

第六节的结构与功能

一、

二、

三、与

四、与

五、和

六、非编码的多样性

第七节核酸的性质

一、一般理化性质

二、核酸的紫外吸收性质

三、核酸结构的稳定性

四、核酸的变性

五、核酸的复性

六、分子杂交

第七节核酸的序列测定

一、链终止法测序技术

二、焦磷酸测序技术

[重 点]

核酸的结构和性质。

[难点]

和基因组

[基本要求]

一、熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。

二、核酸的分子组成:

熟悉核酸的元素组成、平均磷含量及其与核酸含量之间的换算。

核苷酸、核苷和碱基的基本概念及其结构。

熟记常见核苷酸的缩写符号。

掌握两类核酸(与)分子组成的异同。

熟悉体内重要的环化核苷酸——和

三、核酸的分子结构:

掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键,并通过这种连接方式理解多核苷酸链的方向性。

熟悉的一级结构;掌握二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;了解的三级结构——核小体。

熟悉、和三类核糖核酸的结构特点及功能。

熟悉二级结构特点——三叶草形结构。

四、核酸的理化性质:

熟悉核酸的紫外吸收性质,核酸特别是变性、复性及杂交等概念。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业2、4、7、8题。

第四章糖类(2学时)

[知 识点]

第一节 单糖

一、单糖的构型

二、单糖的结构

三、单糖的构象

第二节 重要单糖及其衍生物

第三节寡糖

第四节多糖

第五节多糖代表物的简要介绍

第六节糖复合物

[重点]

多糖的功能。

[难   点]

多糖的结构。

[基本要求]

一、了解糖类化合物在生命活动中的重要性。

二、掌握几种重要多糖代表物的结构和性质。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业4题。

第五章脂类和生物膜(2学时)

第一节  三酰甘油

一、三酰甘油的结构

二、三酰甘油的理化性质

第二节 脂肪酸

一、脂肪酸的种类

二、天然脂肪酸的结构特点

三、必需脂肪酸

第三节磷脂

一、甘油磷脂

二、几种重要的甘油磷脂

第四节鞘脂类

一、鞘磷脂类

二、脑苷脂类

三、神经节苷脂

第五节 类固醇

一、胆固醇

第六节  生物膜

一、细胞中的膜系统

二、生物膜的化学组成

三、生物膜的结构 

[重点]

生物膜的结构和功能

[难 点]

脂类的结构。

[基本要求]

一、了解脂类化合物的结构和在生命活动中的重要性。

二、掌握生物膜的结构和功能。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业4、6题。

第五章酶(6学时)

[知 识点]

第一节酶的概念与特点

一、酶的概念

二、酶的特点

第二节 酶的化学本质与组成

一、酶的化学本质

二、酶的化学组成

三、酶的类型

第三节酶的命名与分类

一、酶的命名

二、酶的分类

第四节酶的专一性

一、酶专一性的类型

二、酶专一性的假说

第五节酶的作用机制

一、酶的活性部位

二、酶与底物复合物的形成

三、酶具有高催化效率的分子机制

四、酶作用机制的实例

第六节酶促反应动力学

一、酶促反应速率的概念

二、底物浓度对酶促反应的影响

三、酶促反应的动力学方程式

第七节影响酶促反应速度的因素

一、抑制剂的影响作用

二、温度的影响作用

三、的影响作用

四、激活剂的影响作用

第八节 酶活性的调节

一、酶活性的调节方式

二、酶的别构调节

三、可逆的共价修饰调节

四、酶原的激活

第九节核酶、抗体酶与同工酶

一、核酶

二、抗体酶

三、同工酶

第十节 酶的研究方法与酶工程

一、酶活力的测定方法

二、酶的分离纯化

三、酶工程

[重点]

酶的催化机理;酶促反应动力学。

[难  点]

使酶具有高催化效率的因素;酶的可逆抑制。

[基本要求]

一、掌握酶的化学本质;酶的特异性(专一性)。

二、掌握酶的化学组成。

结合蛋白酶〔全酶〕的酶蛋白与辅助因子〔辅酶与辅基〕之间的关系;酶的活性中心和必需基团。

酶原的激活;同工酶和变构酶。

三、了解酶促反应的机理、活化能、中间产物学说的概念。

四、掌握酶促反应动力学的基本内容:

温度、pH、酶浓度、底物浓度、竞争性抑制、非竞性抑制物及激活剂对酶促反应速度的影响;米氏方程、米氏常数意义;三种抑制作用对最大反应速度和的影响。

五、掌握酶活性测定的基本原则,酶活性单位的概念。

六、了解酶在医学中的应用和酶的命名及分类。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业1、4、7、9题。

第七章维生素与辅酶(2学时)

[知识点]

第一节 脂溶性维生素

一、维生素A

二、维生素D

三、维生素E

四、维生素K

第二节水溶性维生素

一、维生素B1和硫胺素焦磷酸

二、维生素B2和黄素辅酶

三、泛酸和辅酶A

四、维生素与辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ

五、维生素B6和B6辅酶

六、生物素和羧化酶辅酶

七、叶酸和叶酸辅酶

八、维生素B12和B12辅酶

九、硫辛酸

十、维生素C

[重   点]

维生素的辅酶形式和缺乏症。

[难点]

辅酶的生理功能。

[基本要求]

掌握维生素的辅酶形式、生理功能和缺乏症。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业1、2题。

第八章 新陈代谢总论与生物氧化(4学时)

[知识 点]

第一节新陈代谢总论

一、新陈代谢的研究方法

二、生物体内能量代谢的基本规律

三、高能化合物与的作用

四、肌酸磷酸是高能磷酸键

五、辅酶A的递能作用

第二节生物氧化

一、生物氧化的特点

二、呼吸链的组成及电子传递顺序

三、氧化磷酸化作用

四、胞液中的跨膜运转

[重  点]

呼吸链的组成和作用;线粒体外的穿梭作用。

[难 点]

氧化磷酸化作用机理。

[基本要求]

一、了解生物氧化的概念及有关酶类。

二、熟悉呼吸链的主要组成成份以及电子传递顺序。

了解线粒体外转运进入线粒体的机制。

三、掌握氧化磷酸化作用的概念、偶联部位及影响因素。

了解氧化磷酸化的机制。

四、熟悉的生理功用。

五、熟悉线粒体外生物氧化体系的主要场所,酶体系的作用和意义。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业2、3题。

第九章 糖代谢(8学时)

[知 识 点]

第一节多糖和低聚糖的酶促降解

第二节糖的分解代谢

一、糖酵解

二、糖的有氧分解

三、乙醛酸循环——三羧酸循环支路

四、磷酸戊糖途径

五、葡糖醛酸代谢途径

第三节 糖原的合成代谢

一、糖原的合成

二、蔗糖的合成

三、淀粉的合成

四、糖异生作用

[重  点]

糖的无氧酵解和有氧氧化;糖原异生作用;磷酸戊糖途经。

[难点]

三羧酸循环;糖代谢计算。

[基本要求]

一、了解糖的重要生理功能及在人体内的消化与吸收。

二、掌握维持人体血糖浓度相对恒定的各种途径(来源与去路)、组织器官(肝脏、肌肉)和激素对血糖的调节作用。

三、掌握糖酵解的基本反应过程、限速酶、的生成、生理意义及调节。

四、掌握糖有氧氧化的基本反应过程、限速酶、的生成、生理意义及调节。

五、熟悉糖原合成与分解的基本反应过程,掌握其生理意义及调节。

六、熟悉糖异生的概念与基本反应过程,掌握糖异生途径的限速酶、生理意义与调节。

七、了解磷酸戊糖途径的基本过程及其生理意义。

八、了解高血糖与低血糖,掌握糖尿病时糖代谢的障碍。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业1、5、6、8题。

第十章脂类代谢 (6学时)

[知识点]

第一节脂质的酶促水解

一、三酰甘油的酶促水解

二、磷脂的酶促水解

三、胆固醇酯的酶促水解

第二节 三酰甘油的分解代谢

一、甘油的氧化

二、脂肪酸的β-氧化

三、脂肪酸氧化的其它途经

四、酮体的生成与利用

第三节 三酰甘油的合成代谢

一、甘油-α-磷酸的生物合成

二、脂肪酸的生物合成

三、三酰甘油的合成

第四节磷脂的代谢

第五节胆固醇的代谢

[重 点]

脂肪酸的β-氧化;脂肪酸的生物合成。

[难 点]

酮体的生成和利用。

[基本要求]

一、了解人体内脂类的生理功能、消化与吸收。

二、熟悉血脂种类和含量、血浆脂类的分类方法与组成、载脂蛋白,各类脂蛋白的生理功能。

了解脂蛋白的代谢与高脂蛋白血症。

三、了解甘油三酯的水解。

掌握甘油三酯水解的关键酶,脂肪酸活化、转运和β氧化过程,酮体生成、氧化和生理意义及酮症。

了解脂肪酸合成的基本过程及合成的最终产物。

四、熟悉甘油代谢。

了解合成甘油三酯的基本途径和甘油三酯的代谢调节。

五、熟悉磷脂酰胆胺和磷脂酰胆碱合成。

了解其它甘油磷脂的合成。

六、胆固醇代谢。

熟悉合成部位。

原料、基本过程及其调节。

熟悉胆固醇的转化及排泄。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业1、2题。

第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢(6学时)

[知 识 点]

第一节 蛋白质的酶促降解

第二节氨基酸的分解代谢

一、脱氨基作用

二、脱酸基作用

三、氨的代谢去路

四、α酮酸的代谢去路

第三节氨基酸合成代谢概况

一、氨基酸合成途径的类型

二、氨基酸与一碳单位

三、氨基酸与某些重要生物活性物质的合成

[重 点]

氨基酸的联合脱氨基作用;尿素的合成。

[难  点]

3的转化

[基本要求]

一、了解氨基酸的主要生理功用;蛋白质的消化,吸收与腐败作用。

了解个别氨基酸代谢异常引起的遗传性疾病。

二、掌握体内氨基酸代谢概况;氨基酸的脱氨基作用——转氨基作用及转氨酶。

三、掌握氨代谢——体内氨的来源,转运和去路,尿素合成的主要部位,主要过程,限速酶,氨中毒,谷氨酰胺的生成与分解。

四、熟悉α-酮酸的代谢。

五、熟悉氨基酸的脱羧基作用;具有生理活性的胺和多胺。

六、个别氨基酸代谢:

熟悉一碳单位的概念,来源,转变,功能。

四氢叶酸与一碳单位代谢的关系。

蛋氨酸与转甲基作用。

活性硫酸根。

苯丙氨酸,酪氨酸代谢与儿茶酚胺,黑色素及甲状腺素的生成。

了解个别氨基酸代谢异常引起的遗传性疾病。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业2、3题。

第十二章 核苷酸代谢(2学时)

[知识点]

第一节核苷酸的分解

一、嘌呤核苷酸的分解代谢

二、嘧啶核苷酸的分解代谢

第二节核苷酸的生物合成

一、核苷酸生物合成的概况

二、嘌呤核苷酸的合成

三、嘧啶核苷酸的合成

四、核苷三磷酸的合成

五、脱氧核苷酸的合成

六、胸甘酸的合成

七、核苷酸的补救合成

第三节 核苷酸生物合成的调节

一、嘌呤核苷酸合成的调控

二、嘧啶核苷酸合成的调控

第四节核苷酸合成的抗代谢物

第五节辅酶核苷酸的生物合成

[重 点]

嘌呤的分解和合成。

[难 点]

嘌呤环各原子的来源。

[基本要求]

一、了解核苷酸的重要生理功能。

二、核酸的消化与吸收。

三、掌握嘌呤核苷酸的从头合成:

原料、基本途径、反馈调节。

了解嘌呤核苷酸的补救合成。

四、掌握嘧啶核苷酸的从头合成:

原料、基本途径、反馈调节。

脱氧核苷酸的生成。

五、熟悉核苷酸的抗代谢物:

嘌呤、嘧啶类似物、叶酸类似物、氨基酸类似物。

 

六、熟悉核苷酸的分解代谢:

嘌呤核苷酸分解与尿酸的生成,高尿酸血症。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业1题。

第十三章 的生物合成(4学时)

[知识 点]

第一节复制的概况

一、的半保留复制

二、复制的起始点和方向

第二节 原核细胞的复制

一、参与原核细胞复制的酶和蛋白质

二、大肠杆菌复制的起始

三、链的延伸

四、复制的终止

第三节 真核细胞的复制

一、参与真核细胞复制的酶和蛋白质

二、真核细胞复制的过程

三、真核细胞复制的特点

第四节 逆转录作用

第五节 的损伤与修复

一、损伤的产生

二、损伤的修复

第六节重组与克隆

一、损伤的重组

二、损伤的克隆

[重 点]

的生物合成及分子机制。

[难 点]

的半不连续复制;聚合酶的功能;损伤的修复。

[基本要求]

一、掌握遗传信息传递的中心法则及其补充。

二、掌握复制的方式——半保留复制,复制的原料、模板、参与复制的酶类和因子。

熟悉复制的基本过程。

三、了解逆转录过程。

四、了解的损伤与修复的概念。

五、掌握转录的原料、模板、酶。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业2、10题。

第十四章的生物合成(4学时)

第一节生物合成的概况

第二节 原核生物的转录

一、原核生物的聚合酶

二、转录的起始

三、链的延伸

四、转录的终止

第三节真核生物的转录

一、真核生物的聚合酶

二、真核生物转录的起始

三、真核生物转录的终止

第四节原核生物和真核生物转录调控的特点

第五节转录的选择性抑制

第六节转录产物的加工

第七节 的复制

第八节无模板的合成

[重 点]

的生物合成及分子机制。

[难  点]

的加工。

[基本要求]

一、掌握转录的原料、模板、酶及转录的基本过程。

六、熟悉转录后加工的几种方式:

、及的加工。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业5题。

第十五章 蛋白质的生物合成(6学时)

[知识点]

第一节 蛋白质合成体系

一、

二、核糖体

三、

第二节 蛋白质的合成过程

一、氨基酸的活化

二、活化氨基酸的转运

三、肽链合成的起始

四、肽链合成的延长

五、肽链合成的终止

第三节蛋白质合成后的加工

第四节 蛋白质合成所需的能量

第五节蛋白质定向转运

第六节蛋白质合成的抑制剂

第七节寡肽的生物合成

[重 点]

核糖体与蛋白质合成有关的位点;遗传密码。

[难 点]

蛋白质合成的过程。

[基本要求]

一、掌握蛋白质生物合成的概况:

原料、三类在蛋白质生物合成中的作用、遗传密码的概念及其特点。

二、熟悉蛋白质合成的基本过程:

氨基酸的活化与转运;肽链的起始、延长及终止。

核蛋白体循环。

三、熟悉翻译后加工过程的方式。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业3题。

第十六章 物质代谢的调节控制 (2学时)

[知识点]

第一节物质代谢的相互联系

第二节 分子水平的调节

一、酶活性的调节

二、基因表达的调节

第三节细胞水平的调节

第四节多细胞整体水平的调节

一、激素对代谢的调节

二、神经系统对代谢的调节

[重  点]

酶活性的调节;代谢途经的亚细胞定位。

[难 点]

酶合成的诱导与阻遏;激素调节机理。

[基本要求]

一、掌握物质代谢的相互联系及特点。

二、了解物质代谢调节的意义及方式。

三、了解酶的隔离分布,熟悉重要物质代谢途径的亚细胞定位,限速酶的概念。

掌握变构酶的概念及其生理意义,酶蛋白化学修饰的概念及其生理意义。

了解酶含量的调节——酶合成的诱导与阻遏。

四、熟悉激素与受体作用的特点。

作用于细胞膜受体的激素调节机理——特点、的形成及第二信使理论。

[实践与练习]

复习本次课所讲内容。

完成课后作业3题。

三、学时分配

章目

讲课

实验

上机

合计

一、绪论

二、蛋白质

6

三、核酸

6

四、糖类 

2

五、脂类和生物膜

2

六、酶

6

七、维生素与辅酶

2

八、新陈代谢总论与生物氧化

九、糖代谢

8

十、脂质代谢

十一、蛋白质的降解和氨基酸代谢

6

十二、核苷酸代谢

2

十三、的生物合成

4

十四、的生物合成

十五、蛋白质的生物合成

6

十六、物质代谢的调节控制

总计

68

四、考核模式与成绩评定办法

采用百分制课程考核模式,考试成绩由平时、实验和期末考试组成。

平时:

10%;实验:

30%;期末考试:

卷面考试60%。

五、选用教材和主要参考书

(一)教材:

生物化学简明教程(第四版),张丽萍等;高等教育出版社,2010年1月

(二)主要参考书:

1.生物化学上、下册(第三版),王镜岩等;高等教育出版社,2002年

2.生物化学上、下册,杰弗里·佐贝;复旦大学出版社, 1989年

六、大纲说明

本大纲依据安阳工学院本科2010版人才培养方案制定,有对应的实验教学大纲,见《生物化学实验教学大纲》,授课过程可采用多媒体课件授课。

 

撰写人:

张丽霞       审定人:

张丽霞

批准人:

张进忠      执行时间:

2010年9月

展开阅读全文
相关资源
猜你喜欢
相关搜索

当前位置:首页 > 幼儿教育 > 育儿理论经验

copyright@ 2008-2022 冰豆网网站版权所有

经营许可证编号:鄂ICP备2022015515号-1