护理专科生物化学大纲.docx

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护理专科生物化学大纲

生物化学教学大纲

一、课程名称：

生物化学（Biochemistry）。

二、教学对象：

本大纲适用于医学护理专业三年制专科学生。

三、学分与学时：

2.0学分。

总学时为44学时，其中理论32学时，实验12学时。

四、课程模块类别及课程属性：

本课程为医学护理专科的专业基础课程模块必选课。

五、课程性质、任务和要求：

生物化学是护理学教育中重要的一门专业基础课。

本课程的主要任务是介绍生物体（人体）内的物质组成、化学变化（代谢）及其调节，以及它们与机能的关系，从分子水平阐明生命现象的化学本质，在分子水平上认识病因，加深对其治疗原理的理解。

通过本课程的教学，要求学生熟悉和掌握基本的生化知识，了解生命过程中的化学变化规律及其生理功能的基本知识和基本理论，为认识健康及维持健康提供基本知识，并为了解疾病及有效治疗疾病提供理论基础。

六、教学重点：

生物化学是研究生物体内物质的化学组成、结构及其代谢变化，研究生物大分子的结构、功能及其在遗传信息传递中的作用。

生物化学是基础医学与临床医学的桥梁，也是分子生物学与医学的桥梁学科。

教学内容以物质代谢和基因信息传递为主，以各物质结构、代谢（包括合成、分解代谢），基因信息传递、基因表达，代谢异常与临床疾病的关系为重点。

七、主要先修课程：

系统解剖学及组织学与胚胎学。

八、教学目的要求和主要内容：

第一章绪论

【目的要求】

1、掌握生物化学的概念。

2、熟悉生物化学学习的主要内容；为什么学习生物化学以及怎样学习生物化学。

3、了解生物化学与医学的关系。

【主要内容】

●讲授内容

1、生物化学的含义

2、生物化学学习的主要内容

3、为什么学习生物化学

4、怎样学习生物化学

第二章蛋白质的化学

【目的要求】

1、掌握蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点、分类及连接方式。

2、掌握蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力。

3、掌握蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性。

4、熟悉蛋白质的胶体性质和其他性质。

5、了解氨基酸的分类。

【主要内容】

●讲授内容

1、概述:

蛋白质的概念及生理功能。

2、蛋白质的化学组成：

蛋白质的元素组成特点及其应用；蛋白质的基本组成单位——氨基酸

的结构特点、分类及连接方式。

3、蛋白质的分子结构：

蛋白质一级结构与空间结构（蛋白质二、三、四级结构）。

4、蛋白质的理化性质：

蛋白质两性解离和等电点、蛋白质的高分子性质、蛋白质的变性与凝固、蛋白质沉淀、蛋白质的呈色反应、蛋白质的紫外吸收光谱特性及蛋白质分子的免疫学特性。

5、蛋白质的分类：

按组成和按分子形状分类。

第三章核酸化学

【目的要求】

1、掌握核酸分类、组成特点（异同）及生物学功能。

2、掌握DNA一级结构的特点，碱基配对规律；DNA二级结构。

3、掌握tRNA的二级结构特点级三级结构。

4、掌握核酸的变性、Tm、复性和分子杂交。

5、熟悉核苷酸的组成成分的结构特点、符号、连接方式以及其他功能。

6、熟悉RNA一级结构概念。

7、熟悉核酸的一般理化性质（分子量大、两性电解质、酸性、紫外A260）及其应用。

8、熟悉（G+C）与Tm之间的关系。

9、熟悉分子杂交的概念及应用。

10、了解多核苷酸链的5'-末端和3'-末端及核苷酸链的书写规则和重要生理作用。

11、了解DNA三级结构——核小体的组成。

12、了解RNA和DNA的二级结构的区别。

13、了解DNA变性实质及变性后的改变。

【主要内容】

●讲授内容

1、核酸的化学组成：

核酸元素组成、基本组成单位及体内某些重要的核苷酸衍生物。

2、核酸的分子结构：

DNA和RNA的分子结构。

3、核酸的性质：

一般性质；核酸的变性、复性和分子杂交。

第四章酶

【目的要求】

1、掌握酶的概念；酶催化作用的特点。

2、掌握辅助因子的分类、各自的作用及与酶蛋白的关系。

3、掌握必需基团、酶活性中心概念。

4、影响酶促反应的多种因素（[E]、[S]、pH、T、激动剂、抑制剂）。

5、掌握同工酶重点阐明同工酶的概念及意义并讲述同工酶的重要实例（LDH）。

6、掌握酶原及酶原激活的概念及其机理、实例及意义。

7、熟悉单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶与辅基、全酶的概念；维生素与辅酶（辅基）的关系。

8、掌握米氏常数Km概念及意义；T对V的双重影响、最适温度概念。

高、低温临床应用。

9、熟悉[S]对V影响的饱和曲线；[E]对V的影响；激活剂（必需激活剂、非必需激活剂）对V的影响；pH对V影响的机理、最适pH的概念。

10、了解酶习惯命名法及系统命名法、IEC制定的酶分类法。

11、了解活性中心的组成及常见的必需基团；酶的作用机理。

12、了解酶与疾病发生的关系、酶活性测定及酶在临床治疗中的应用。

【主要内容】

●讲授内容

1、概述：

酶的概念、催化作用的特点及其命名和分类。

2、酶的分子组成：

单纯酶和结合酶。

3、酶的结构及催化作用原理：

酶的结构特点及催化作用的原理。

4、影响酶催化作用的因素：

底物浓度、酶浓度、温度、pH激活剂及抑制剂。

5、体内酶的特殊存在形式：

同工酶、酶原、变构酶及修饰酶。

6、酶与临床医学：

酶与疾病的发生、酶与疾病的诊断及酶在临床治疗上的应用。

第五章维生素（自学）

第六章糖代谢

【目的要求】

1、掌握糖酵解概念、糖酵解的细胞定位及三个关键酶；糖酵解反应特点及重要生理意义。

2、掌握糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应的三个阶段、及生理意义。

3、掌握糖原合成与分解的关键酶。

4、掌握糖异生的概念及进行部位、原料和基本过程。

5、掌握血糖的概念、参考正常值、血糖的来源和去路。

6、熟悉体内糖的生理功能。

7、熟悉三羧酸循环（TAC）的概念、TAC的特点及生理意义。

8、熟悉磷酸戊糖途径的概念、反应阶段。

9、熟悉糖原合成与分解的概念及其反应过程。

10、熟悉肌糖原分解与肝糖原分解的不同原因。

11、熟悉两类激素对血糖浓度的调节作用；肝脏对血糖的调节。

12、了解组成糖的化学元素、糖的分类。

13、了解高血糖、糖尿、糖尿病、低血糖的概念及发生的原因。

【主要内容】

●讲授内容

1、概述：

糖的化学及糖的生理功能。

2、糖的分解代谢：

糖的无氧氧化、有氧氧化和磷酸戊糖途径。

3、糖的贮存与动员：

糖原合成、糖原分解、糖异生及糖贮存与动员的生理意义。

4、血糖及其调节：

血糖、血糖的调节及糖代谢异常。

第七章脂类代谢

【目的要求】

1、掌握脂类的概念及分类；脂肪动员、激素敏感脂肪酶；脂蛋白的概念、分类。

2、掌握脂肪酸β一氧化部位、四步反应过程及β-氧化产物（乙酰CoA）的代谢去向；酮体的概念、生成部位、原料、关键酶、酮体利用的意义。

3、掌握三酯酰甘油合成的原料、来源、部位、关键酶。

4、掌握人体合成脂肪的部位；胆固醇合成部位、原料及限速酶以及胆固醇的转化。

5、熟悉营养必需脂肪酸的概念及种类。

6、熟悉TG、胆固醇的化学组成、分布特点及生理功能。

7、熟悉脂肪β-氧化分解产生ATP数的计算。

9、熟悉四种脂蛋白的化学组成特点、来源（合成部位）及主要生理功用。

10、了解脂肪酸氧化的三个阶段、脂酰基进入线粒体。

11、了解甘油与糖代谢途径的联系；甘油代谢的生理意义；胆固醇的合成过程及调节。

12、了解酮血症、脂肪肝形成的原因；高脂蛋白血症和动脉粥样硬化。

【主要内容】

●讲授内容

1、脂类的化学、分布及生理功能：

脂肪酸、三酯酰甘油及胆固醇。

2、三酯酰甘油的分解代谢：

三酯酰甘油的水解、脂肪酸的氧化分解、酮体的生成及利用、甘油的代谢及三酯酰甘油氧化分解的生理意义。

3、三酯酰甘油的合成代谢：

合成的原料及其来源；三酯酰甘油的合成。

4、胆固醇代谢：

胆固醇的消化吸收、合成代谢、去路及血浆中胆固醇的酯化。

5、血脂与血浆脂蛋白：

血脂和血浆脂蛋白。

6、常见的脂类代谢紊乱：

酮血症、脂肪肝、动脉粥样硬化和高脂血症与高脂蛋白血症。

第八章蛋白质的营养作用与氨基酸的代谢

【目的要求】

1、掌握蛋白质的营养作用，氨基酸脱氨基作用，氨的来源与去路，尿素合成的部位、反应过程及意义。

2、掌握体内重要的两种转氨酶的名称、催化的反映及在临床诊断上的应用。

3、掌握一碳单位的概念、种类、载体（FH4））和生理功用。

4、熟悉氨基酸代谢概况，氨基酸联合脱氨基作用方式，α-酮酸的代谢去路。

5、熟悉γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-HT及多胺的生成概况及主要生理作用，含硫氨基酸代谢重要产物（SAM、肌酸、PAPS）的名称及主要生理功用，甲硫氨酸循环的生理意义。

6、了解高血氨症的概念、氨中毒与肝昏迷的关系。

7、了解芳香族氨基酸代谢。

【主要内容】

●讲授内容

1、蛋白质的营养作用：

蛋白质的供给、蛋白质的营养价值及氨基酸静脉营养与临床应用。

2、氨基酸的一般代谢：

氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢及α－酮酸代谢。

3、氨基酸的特殊代谢：

氨基酸的脱羧基作用、一碳单位的代谢、含硫氨基酸代谢及芳香族氨基酸代谢。

第九章氧的代谢

【主要内容】

●讲授内容

1、概述：

氧代谢途径的类型、参与氧代谢的酶类及氧的生理功能。

2、线粒体氧代谢：

呼吸链的组成、呼吸链的类型及呼吸链的作用。

【目的要求】

1、掌握呼吸链的概念、线粒体内两条重要呼吸链的组成及排列顺序。

2、掌握氧化磷酸化的概念、偶联部位，能量的生成、贮存和利用情况。

3、熟悉生物氧化的方式，影响氧化磷酸化的因素，胞液中NADH的氧化磷酸化。

4、了解其他氧化磷酸化。

第十章核苷酸代谢及遗传信息的传递与表达

【目的要求】

1、掌握基因概念及遗传信息传递的中心法则。

2、掌握DNA的复制的规律即半保留复制、双向复制和半不连续复制；领头链、随从链、岗崎片段的概念；参与DNA复制的原料及条件。

3、掌握转录、不对称转录、模板链、编码链的概念。

4、掌握翻译的概念、蛋白质生物合成的原料及合成条件；核糖体循环（即肽链延长）包括的三个步骤（注册、成肽、转位）。

5、熟悉核苷酸从头合成概念、原料、部位及合成特点和补救合成途径的概念、部位、生理意义；核苷酸的分解代谢终产物及特点。

6、熟悉DNA聚合酶的种类和功能及DNA聚合酶催化反应的两种活性；复制的方向。

7、熟悉转录的原料及条件；原核生物RNA聚合酶的组成及各亚基的功能。

8、熟悉遗传密码（密码子）的概念及其四大特点。

9、熟悉肽链生成的三个阶段（起始、延长、终止）。

10、了解DNA的损伤与修复；转录后加工和修饰。

【主要内容】

●讲授内容

1、核苷酸代谢：

核苷酸的合成及分解代谢。

2、遗传信息传递的中心法规:

基因的概念及中心法则的含意。

3、DNA的生物合成：

DNA的复制。

4、DNA的转录合成：

转录的概念、转录的原料、转录的条件、转录的过程、转录后的加工、转录的特点及转录的意义。

5、蛋白质的生物合成——翻译：

翻译的概念、蛋白质生物合成的原料、蛋白质生物合成的条件及蛋白质合成过程。

第十一章物质代谢的联系及其调节（自学）

第十二章血液生化（自学）

第十三章肝的生化（自学）

九、实习（见习）教学：

详见《生物化学实验教学大纲》。

十、学时分配表：

学时分配表

理论教学内容

学时

第一章绪论

0.5

第二章蛋白质的化学

3.5

第三章核酸的化学

3

第四章酶

4

第五章维生素

0

第六章糖代谢

4

第七章脂类代谢

4

第八章氨基酸代谢

4

第九章氧的代谢

2

第十章核苷酸代谢及遗传信息的贮存与表达

7

第十一章物质代谢的联系及其调节

0

第十二章血液生化

0

第十三章肝的生化

0

学时合计

32

十一、成绩考核：

本课程为考试科目。

期评成绩由平时作业（10%）、实验（20%）及期末考试（70%）组成。

理论考试为闭卷考试。

十二、教材及参考书目：

（一）教材：

《生物化学》第一版，孙树秦主编，人民卫生出版社，2005年8月。

（二）参考书目：

1、《生物化学》第一版，程牛亮主编，高教出版社，2005年7月。

2、《生物化学》第一版，韩昌洪主编，人民卫生出版社，2005年6月。

3、《生物化学》第一版，刘粤梅主编，人民卫生出版社，2004年6月。

4、《生物化学》第一版，万福生等主编，高等教育出版社，2003年9月。

5、《生物化学》第四版，黄诒森等主编，人民卫生出版社，2001年8月。

6、《生物化学试题精集》第一版，陈瑞等主编，人民军医出版社，2002年3月。

7、《生物化学学习指导与题解》第一版，刘曼西等主编，华中科技大学出版社.2003年10月。

编写教研室：

生物化学教研室

2007年2月26日

生物化学实验教学大纲

一、课程名称：

生物化学（Biochemistry）。

二、教学对象：

本大纲适用于医学护理专业三年制专科学生。

三、学时：

12学时。

四、课程性质、任务和要求：

生物化学是一门实验性很强的学科，仅有生物化学的知识与理论是远远不够的，由于生化理论是在科学研究实验基础上高度总结的结论性观点，所以，生化实验课一方面使学生在实验中验证理论的来源与正确性、加深对理论的理解；另一方面，生物化学实验手段又是生命科学发展的必用手段，同时它是高等院校对学生进行科学实验基本训练的必修基础课，它是培养学生科研能力和素质的必要性和重要性。

本课程实验课教学内容主要介绍生化的一些基本技术（分光光度技术和电泳技术），通过实验教学要求达到以下目的：

1.培养学生严谨的科学态度，开拓创新的思维能力，实验设计的思维方法，以及规范的书写实验报告、论文等知识，提高分析问题和解决问题的能力。

2.掌握基本的生物化学实验方法和技术，通过本课程的严格训练，为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术打下扎实的基础。

3.通过实验，进一步加深对生物化学理论知识的理解。

通过实验后的思考题加深理解理论知识与临床实践的联系。

五、教学重点：

注重学生基本技能的培养，要求学生掌握生化基本技术，了解实验的规范操作，试验结果的观察、记录、数据处理；实验报告的书写。

六、教学目的要求和主要内容：

实验一基本技术训练

——分光光度法技术、未知硫酸铜浓度测定

【目的要求】

1.掌握分光光度法的基本原理及722型分光光度计的使用。

2.熟悉未知物浓度测定的方法（标准曲线和标准对比法）。

3.掌握标准曲线的制作及使用，标准对比法的公式计算。

【实验类型】综合性实验

【实验内容】

1.分光光度法基本原理：

Lambert-Beer定律。

2.722型分光光度计使用。

3.硫酸铜含量测定（标准曲线的制备、公式计算）。

【实验方法】

1.教师讲解：

分光光度法的基本原理、722型分光光度计的使用，注意事项。

2.学生操作：

未知硫酸铜含量测定（标准曲线法、公式计算法），结果分析。

【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。

实验二血清蛋白质醋酸纤维素薄膜电泳（CAME）

【目的要求】

1.熟悉电泳技术的原理，醋酸纤维素薄膜电泳的操作。

2.了解电泳的分类及影响电泳的因素。

3.通过实验掌握电泳技术和分光光度法技术。

【实验类型】验证性实验

【实验内容】

1.全血标本分离血清。

2.醋酸纤维素薄膜电泳的操作。

3.区带结果判断（定性或定量）。

【实验方法】

教师讲解：

电泳技术的原理、注意事项，示范操作、结果分析。

学生操作。

【主要仪器设备】离心机、电泳仪、分光光度计（定量用）。

实验三温度、pH、激动剂及抑制剂对酶促反应速度的影响

【目的要求】

1.加深对酶的性质的认识。

2.熟悉影响酶促反应的因素（温度、pH、激活剂和抑制剂对酶活性影响）。

【实验类型】验证性实验

【实验内容】

1.温度对酶活性的影响。

2.pH对酶活性的影响。

3.激动剂和抑制剂对酶活性的影响。

【实验方法】

1.教师讲解：

实验原理、方法，实验注意事项。

2.学生操作，结果分析。

【主要仪器设备】恒温水浴、沸水浴、冰箱。

实验四血糖浓度测定

【目的要求】

1．熟悉酶法测定血糖的实验原理及方法。

2．加深了解血糖测定的临床意义。

【实验类型】验证性实验

【实验内容】

1.血清血糖浓度测定的实验操作。

2.结果计算分析。

【实验方法】

1.教师讲解：

实验原理、方法，注意事项。

2.学生操作，结果分析。

【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。

实验五血脂（TG、TC）测定

【目的要求】

1.了解酶法测定TG、TC含量的基本原理和实验方法。

2.熟悉血脂测定的临床意义。

【实验类型】验证性实验

【实验内容】

1.血清TG、TC的实验操作。

2.结果计算、分析。

【实验方法】

1.教师讲解：

实验原理、方法，注意事项。

2.学生操作，结果分析。

【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。

七、学时分配表：

实验六血清总蛋白测定

【目的要求】

1.掌握双缩脲法测定蛋白质含量的原理和方法。

2.了解血清总蛋白测定的临床意义。

【实验类型】验证性实验

【实验类型】选做

【实验内容】

1.双缩脲法测定蛋白质含量（标准曲线或标准对比法）。

2.结果计算、分析。

【实验方法】

教师讲解原理、注意事项、临床意义。

学生操作。

【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。

学时分配表

实验教学内容

实验类型

学时

实验一基本技术训练

综合性

3

实验二醋酸纤维素薄膜电泳（CAME）分离血清蛋白质

血清总蛋白测定

综合性

验证性

2

1

实验三温度、pH、激动剂及抑制剂对酶促反应速度的影响

验证性

3

实验四血糖浓度测定

血脂（TG、TC）测定

验证性

1.5

1.5

合计12

八、成绩考核：

通过学生书写实验报告来进行实验考核。

实验考核成绩占总成绩的20％。

九、教材及参考书目：

1.自编教材《生物化学实验》，李韬主编，2006年。

2.《生物实验学》第一版，从峰松主编，交通大学出版社，2005年6月。

3.《实用生物化学与分子生物学实验技术》，王淳本主编，科学出版社，2002年8月。

编写教研室：

生物化学教研室

2007年2月26日