护理专科生物化学大纲.docx

1、护理专科生物化学大纲生物化学教学大纲一、课程名称：生物化学（Biochemistry）。二、教学对象：本大纲适用于医学护理专业三年制专科学生。三、学分与学时：2.0学分。总学时为44学时，其中理论32学时，实验12学时。四、课程模块类别及课程属性：本课程为医学护理专科的专业基础课程模块必选课。五、课程性质、任务和要求：生物化学是护理学教育中重要的一门专业基础课。本课程的主要任务是介绍生物体（人体）内的物质组成、化学变化(代谢)及其调节，以及它们与机能的关系，从分子水平阐明生命现象的化学本质，在分子水平上认识病因，加深对其治疗原理的理解。通过本课程的教学，要求学生熟悉和掌握基本的生化知识，了解生

2、命过程中的化学变化规律及其生理功能的基本知识和基本理论，为认识健康及维持健康提供基本知识，并为了解疾病及有效治疗疾病提供理论基础。六、教学重点：生物化学是研究生物体内物质的化学组成、结构及其代谢变化，研究生物大分子的结构、功能及其在遗传信息传递中的作用。生物化学是基础医学与临床医学的桥梁，也是分子生物学与医学的桥梁学科。教学内容以物质代谢和基因信息传递为主，以各物质结构、代谢（包括合成、分解代谢），基因信息传递、基因表达，代谢异常与临床疾病的关系为重点。七、主要先修课程：系统解剖学及组织学与胚胎学。八、教学目的要求和主要内容： 第一章 绪 论【目的要求】1、掌握生物化学的概念。2、熟悉生物化学

3、学习的主要内容；为什么学习生物化学以及怎样学习生物化学。3、了解生物化学与医学的关系。【主要内容】 讲授内容1、生物化学的含义2、生物化学学习的主要内容3、为什么学习生物化学4、怎样学习生物化学第二章 蛋白质的化学【目的要求】1、掌握蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点、分类及连接方式。2、掌握蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力。3、掌握蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性。4、熟悉蛋白质的胶体性质和其他性质。5、了解氨基酸的分类。【主要内容】 讲授内容1、概述:蛋白质的概念及生理功能。2、蛋白质的化学组成：蛋白质的元素组成特点及其应用；蛋白质的基本组成单位氨基酸的结构特点、分类及连

4、接方式。3、蛋白质的分子结构：蛋白质一级结构与空间结构（蛋白质二、三、四级结构）。4、蛋白质的理化性质：蛋白质两性解离和等电点、蛋白质的高分子性质、蛋白质的变性与凝固、蛋白质沉淀、蛋白质的呈色反应、蛋白质的紫外吸收光谱特性及蛋白质分子的免疫学特性。5、蛋白质的分类：按组成和按分子形状分类。第三章 核酸化学【目的要求】1、掌握核酸分类、组成特点（异同）及生物学功能。2、掌握DNA一级结构的特点，碱基配对规律；DNA二级结构。3、掌握tRNA的二级结构特点级三级结构。4、掌握核酸的变性、Tm、复性和分子杂交。5、熟悉核苷酸的组成成分的结构特点、符号、连接方式以及其他功能。6、熟悉RNA一级结构概念

5、。7、熟悉核酸的一般理化性质（分子量大、两性电解质、酸性、紫外A260）及其应用。8、熟悉（G+C）与Tm之间的关系。9、熟悉分子杂交的概念及应用。10、了解多核苷酸链的5-末端和3-末端及核苷酸链的书写规则和重要生理作用。11、了解DNA三级结构核小体的组成。12、了解RNA和DNA的二级结构的区别。13、了解DNA变性实质及变性后的改变。【主要内容】 讲授内容1、核酸的化学组成：核酸元素组成、基本组成单位及体内某些重要的核苷酸衍生物。2、核酸的分子结构：DNA和RNA的分子结构。3、核酸的性质：一般性质；核酸的变性、复性和分子杂交。第四章 酶【目的要求】1、掌握酶的概念；酶催化作用的特点。

6、2、掌握辅助因子的分类、各自的作用及与酶蛋白的关系。3、掌握必需基团、酶活性中心概念。4、影响酶促反应的多种因素（E、S、pH、T、激动剂、抑制剂）。5、掌握同工酶重点阐明同工酶的概念及意义并讲述同工酶的重要实例（LDH）。6、掌握酶原及酶原激活的概念及其机理、实例及意义。7、熟悉单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶与辅基、全酶的概念；维生素与辅酶（辅基）的关系。8、掌握米氏常数Km概念及意义；T对V的双重影响、最适温度概念。高、低温临床应用。9、熟悉S对V影响的饱和曲线；E对V的影响；激活剂（必需激活剂、非必需激活剂）对V的影响；pH对V影响的机理、最适pH的概念。10、了解酶习惯命名法及

7、系统命名法、IEC制定的酶分类法。11、了解活性中心的组成及常见的必需基团；酶的作用机理。12、了解酶与疾病发生的关系、酶活性测定及酶在临床治疗中的应用。【主要内容】 讲授内容1、概述：酶的概念、催化作用的特点及其命名和分类。2、酶的分子组成：单纯酶和结合酶。3、酶的结构及催化作用原理：酶的结构特点及催化作用的原理。4、影响酶催化作用的因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH激活剂及抑制剂。5、体内酶的特殊存在形式：同工酶、酶原、变构酶及修饰酶。6、酶与临床医学：酶与疾病的发生、酶与疾病的诊断及酶在临床治疗上的应用。第五章 维生素（自学）第六章 糖代谢【目的要求】1、掌握糖酵解概念、糖酵解的细胞定位

8、及三个关键酶；糖酵解反应特点及重要生理意义。2、掌握糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应的三个阶段、及生理意义。3、掌握糖原合成与分解的关键酶。4、掌握糖异生的概念及进行部位、原料和基本过程。5、掌握血糖的概念、参考正常值、血糖的来源和去路。6、熟悉体内糖的生理功能。7、熟悉三羧酸循环（TAC）的概念、TAC的特点及生理意义。8、熟悉磷酸戊糖途径的概念、反应阶段。9、熟悉糖原合成与分解的概念及其反应过程。10、熟悉肌糖原分解与肝糖原分解的不同原因。11、熟悉两类激素对血糖浓度的调节作用；肝脏对血糖的调节。12、了解组成糖的化学元素、糖的分类。13、了解高血糖、糖尿、糖尿病、低血糖的概念及发生的原因

9、。【主要内容】 讲授内容1、概述：糖的化学及糖的生理功能。2、糖的分解代谢：糖的无氧氧化、有氧氧化和磷酸戊糖途径。3、糖的贮存与动员：糖原合成、糖原分解、糖异生及糖贮存与动员的生理意义。4、血糖及其调节：血糖、血糖的调节及糖代谢异常。第七章 脂类代谢【目的要求】1、掌握脂类的概念及分类；脂肪动员、激素敏感脂肪酶；脂蛋白的概念、分类。2、掌握脂肪酸一氧化部位、四步反应过程及-氧化产物(乙酰CoA)的代谢去向；酮体的概念、生成部位、原料、关键酶、酮体利用的意义。3、掌握三酯酰甘油合成的原料、来源、部位、关键酶。4、掌握人体合成脂肪的部位；胆固醇合成部位、原料及限速酶以及胆固醇的转化。5、熟悉营养必

10、需脂肪酸的概念及种类。6、熟悉TG、胆固醇的化学组成、分布特点及生理功能。7、熟悉脂肪-氧化分解产生ATP数的计算。9、熟悉四种脂蛋白的化学组成特点、来源（合成部位）及主要生理功用。10、了解脂肪酸氧化的三个阶段、脂酰基进入线粒体。11、了解甘油与糖代谢途径的联系；甘油代谢的生理意义；胆固醇的合成过程及调节。12、了解酮血症、脂肪肝形成的原因；高脂蛋白血症和动脉粥样硬化。【主要内容】 讲授内容1、脂类的化学、分布及生理功能：脂肪酸、三酯酰甘油及胆固醇。2、三酯酰甘油的分解代谢：三酯酰甘油的水解、脂肪酸的氧化分解、酮体的生成及利用、甘油的代谢及三酯酰甘油氧化分解的生理意义。3、三酯酰甘油的合成代

11、谢：合成的原料及其来源；三酯酰甘油的合成。4、胆固醇代谢：胆固醇的消化吸收、合成代谢、去路及血浆中胆固醇的酯化。5、血脂与血浆脂蛋白：血脂和血浆脂蛋白。6、常见的脂类代谢紊乱：酮血症、脂肪肝、动脉粥样硬化和高脂血症与高脂蛋白血症。第八章 蛋白质的营养作用与氨基酸的代谢【目的要求】1、掌握蛋白质的营养作用，氨基酸脱氨基作用，氨的来源与去路，尿素合成的部位、反应过程及意义。2、掌握体内重要的两种转氨酶的名称、催化的反映及在临床诊断上的应用。3、掌握一碳单位的概念、种类、载体（FH4）和生理功用。4、熟悉氨基酸代谢概况，氨基酸联合脱氨基作用方式，-酮酸的代谢去路。5、熟悉-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5

12、-HT及多胺的生成概况及主要生理作用，含硫氨基酸代谢重要产物（SAM、肌酸、PAPS）的名称及主要生理功用，甲硫氨酸循环的生理意义。6、了解高血氨症的概念、氨中毒与肝昏迷的关系。7、了解芳香族氨基酸代谢。【主要内容】 讲授内容1、蛋白质的营养作用：蛋白质的供给、蛋白质的营养价值及氨基酸静脉营养与临床应用。2、氨基酸的一般代谢：氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢及酮酸代谢。3、氨基酸的特殊代谢：氨基酸的脱羧基作用、一碳单位的代谢、含硫氨基酸代谢及芳香族氨基酸代谢。第九章 氧的代谢【主要内容】 讲授内容1、概述：氧代谢途径的类型、参与氧代谢的酶类及氧的生理功能。2、线粒体氧代谢：呼吸链的组成、呼吸链的类

13、型及呼吸链的作用。【目的要求】1、掌握呼吸链的概念、线粒体内两条重要呼吸链的组成及排列顺序。2、掌握氧化磷酸化的概念、偶联部位，能量的生成、贮存和利用情况。3、熟悉生物氧化的方式，影响氧化磷酸化的因素，胞液中NADH的氧化磷酸化。4、了解其他氧化磷酸化。第十章 核苷酸代谢及遗传信息的传递与表达【目的要求】1、掌握基因概念及遗传信息传递的中心法则。2、掌握DNA的复制的规律即半保留复制、双向复制和半不连续复制；领头链、随从链、岗崎片段的概念；参与DNA复制的原料及条件。3、掌握转录、不对称转录、模板链、编码链的概念。4、掌握翻译的概念、蛋白质生物合成的原料及合成条件；核糖体循环（即肽链延长）包括

14、的三个步骤（注册、成肽、转位）。5、熟悉核苷酸从头合成概念、原料、部位及合成特点和补救合成途径的概念、部位、生理意义；核苷酸的分解代谢终产物及特点。6、熟悉DNA聚合酶的种类和功能及DNA聚合酶催化反应的两种活性；复制的方向。7、熟悉转录的原料及条件；原核生物RNA聚合酶的组成及各亚基的功能。8、熟悉遗传密码（密码子）的概念及其四大特点。9、熟悉肽链生成的三个阶段（起始、延长、终止）。10、了解DNA的损伤与修复；转录后加工和修饰。【主要内容】 讲授内容1、核苷酸代谢：核苷酸的合成及分解代谢。2、遗传信息传递的中心法规:基因的概念及中心法则的含意。3、DNA的生物合成：DNA的复制。4、DNA

15、的转录合成：转录的概念、转录的原料、转录的条件、转录的过程、转录后的加工、转录的特点及转录的意义。5、蛋白质的生物合成翻译：翻译的概念、蛋白质生物合成的原料、蛋白质生物合成的条件及蛋白质合成过程。第十一章 物质代谢的联系及其调节（自学）第十二章 血液生化（自学）第十三章 肝的生化（自学）九、实习（见习）教学：详见生物化学实验教学大纲。十、学时分配表：学时分配表理论教学内容学时第一章 绪论0.5第二章 蛋白质的化学3.5第三章 核酸的化学3第四章 酶4第五章 维生素0第六章 糖代谢4第七章 脂类代谢4第八章 氨基酸代谢4第九章 氧的代谢2第十章 核苷酸代谢及遗传信息的贮存与表达7第十一章 物质代

16、谢的联系及其调节0第十二章 血液生化0第十三章 肝的生化0学时合计32十一、成绩考核：本课程为考试科目。期评成绩由平时作业（10%）、实验（20%）及期末考试（70%）组成。理论考试为闭卷考试。十二、教材及参考书目：（一）教材：生物化学第一版，孙树秦主编，人民卫生出版社，2005年8月。（二）参考书目：1、生物化学第一版，程牛亮主编，高教出版社，2005年7月。2、生物化学第一版，韩昌洪主编，人民卫生出版社，2005年6月。3、生物化学第一版，刘粤梅主编，人民卫生出版社，2004年6月。4、生物化学第一版，万福生等主编，高等教育出版社，2003年9月。5、生物化学第四版，黄诒森等主编，人民卫生

17、出版社，2001年8月。6、生物化学试题精集第一版，陈瑞等主编，人民军医出版社，2002年3月。7、生物化学学习指导与题解第一版，刘曼西等主编，华中科技大学出版社.2003年10月。编写教研室：生物化学教研室 2007年2月26日生物化学实验教学大纲 一、课程名称：生物化学（Biochemistry）。二、教学对象：本大纲适用于医学护理专业三年制专科学生。三、学时：12学时。四、课程性质、任务和要求：生物化学是一门实验性很强的学科，仅有生物化学的知识与理论是远远不够的，由于生化理论是在科学研究实验基础上高度总结的结论性观点，所以，生化实验课一方面使学生在实验中验证理论的来源与正确性、加深对理论

18、的理解；另一方面，生物化学实验手段又是生命科学发展的必用手段，同时它是高等院校对学生进行科学实验基本训练的必修基础课，它是培养学生科研能力和素质的必要性和重要性。本课程实验课教学内容主要介绍生化的一些基本技术（分光光度技术和电泳技术），通过实验教学要求达到以下目的：1.培养学生严谨的科学态度，开拓创新的思维能力，实验设计的思维方法，以及规范的书写实验报告、论文等知识，提高分析问题和解决问题的能力。2.掌握基本的生物化学实验方法和技术，通过本课程的严格训练，为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术打下扎实的基础。3.通过实验，进一步加深对生物化学理论知识的理解。通过实验后的思考题加深理解

19、理论知识与临床实践的联系。五、教学重点：注重学生基本技能的培养，要求学生掌握生化基本技术，了解实验的规范操作，试验结果的观察、记录、数据处理；实验报告的书写。六、教学目的要求和主要内容：实验一 基本技术训练分光光度法技术、未知硫酸铜浓度测定【目的要求】1. 掌握分光光度法的基本原理及722型分光光度计的使用。2. 熟悉未知物浓度测定的方法（标准曲线和标准对比法）。3. 掌握标准曲线的制作及使用，标准对比法的公式计算。【实验类型】综合性实验【实验内容】1. 分光光度法基本原理：Lambert-Beer定律。2. 722型分光光度计使用。3. 硫酸铜含量测定（标准曲线的制备、公式计算）。【实验方法

20、】1. 教师讲解：分光光度法的基本原理、722型分光光度计的使用，注意事项。2. 学生操作：未知硫酸铜含量测定（标准曲线法、公式计算法），结果分析。【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。实验二 血清蛋白质醋酸纤维素薄膜电泳（CAME）【目的要求】1. 熟悉电泳技术的原理，醋酸纤维素薄膜电泳的操作。2. 了解电泳的分类及影响电泳的因素。3. 通过实验掌握电泳技术和分光光度法技术。【实验类型】验证性实验【实验内容】1. 全血标本分离血清。2. 醋酸纤维素薄膜电泳的操作。3. 区带结果判断（定性或定量）。【实验方法】教师讲解：电泳技术的原理、注意事项，示范操作、结果分析。学生操作。【主要仪器设备】离心

21、机、电泳仪、分光光度计（定量用）。实验三 温度、pH、激动剂及抑制剂对酶促反应速度的影响【目的要求】1. 加深对酶的性质的认识。2. 熟悉影响酶促反应的因素（温度、pH、激活剂和抑制剂对酶活性影响）。【实验类型】验证性实验【实验内容】1. 温度对酶活性的影响。2. pH对酶活性的影响。3. 激动剂和抑制剂对酶活性的影响。【实验方法】1. 教师讲解：实验原理、方法，实验注意事项。2. 学生操作，结果分析。【主要仪器设备】恒温水浴、沸水浴、冰箱。实验四 血糖浓度测定【目的要求】1熟悉酶法测定血糖的实验原理及方法。 2加深了解血糖测定的临床意义。【实验类型】验证性实验【实验内容】1.血清血糖浓度测定

22、的实验操作。2.结果计算分析。【实验方法】1. 教师讲解：实验原理、方法，注意事项。2. 学生操作，结果分析。【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。 实验五 血脂（TG、TC）测定【目的要求】1. 了解酶法测定TG、TC含量的基本原理和实验方法。2. 熟悉血脂测定的临床意义。【实验类型】验证性实验【实验内容】1. 血清TG、TC的实验操作。2. 结果计算、分析。【实验方法】1. 教师讲解：实验原理、方法，注意事项。2. 学生操作，结果分析。【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。七、学时分配表：实验六 血清总蛋白测定【目的要求】1. 掌握双缩脲法测定蛋白质含量的原理和方法。2. 了解血清总蛋白测定的

23、临床意义。【实验类型】验证性实验【实验类型】选做【实验内容】1. 双缩脲法测定蛋白质含量（标准曲线或标准对比法）。2. 结果计算、分析。【实验方法】教师讲解原理、注意事项、临床意义。学生操作。【主要仪器设备】分光光度计、水浴箱。学时分配表实验教学内容实验类型学时实验一 基本技术训练综合性3实验二 醋酸纤维素薄膜电泳（CAME）分离血清蛋白质 血清总蛋白测定综合性验证性21实验三 温度、pH、激动剂及抑制剂对酶促反应速度的影响验证性3实验四 血糖浓度测定血脂（TG、TC）测定验证性1.51.5合计 12八、成绩考核：通过学生书写实验报告来进行实验考核。实验考核成绩占总成绩的20。九、教材及参考书目：1.自编教材生物化学实验，李韬主编，2006年。 2.生物实验学第一版，从峰松主编，交通大学出版社，2005年6月。3.实用生物化学与分子生物学实验技术，王淳本主编，科学出版社，2002年8月。编写教研室：生物化学教研室 2007年2月26日