生物化学电子教案.docx

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生物化学电子教案

授课题目

绪论

授课日期

年月日

授课班级

授课时数

授课方式

理论课

授

课

重

点

、

难

点

1.生物化学的定义

2.生物化学的内容

3.研究生化的目的及其与医学、农学与工学的关系

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

生物化学的定义：

生物化学的定义，生物化学和分子生物学研究的对象和方法。

生物化学的内容:

一、化学组成—生物大分子：

元素组成、构件分子（生物分子）、生物大分子、生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体。

二、物质代谢、能量代谢及代谢调节：

新陈代谢的概述、物质代谢（合成代谢和分解代谢）、物质代谢与能量代谢的关系、代谢调节。

三、基因的复制、表达及调控。

四、机能生化：

组织器官的化学组成、代谢特点与其生理功能之间的关系。

五、本书为3部分：

第一部分：

讨论生物大分子的结构与功能。

第二部分：

主要内容为物质代谢或动态生化。

第三部分：

主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控。

研究生化的目的及其与其他学科的关系：

生化与各基础学科的关系、生化与临床医学的关系及研究进展。

生物化学是一门比较难学的课程，在学习过程中要注意以下几方面：

1.认真听讲

2.课后认真复习

3.注意内容的前后衔接

小结

复习

思考题参考书

1.何谓生物化学？

2.简述医学生化的主要内容。

3.生物化学和医学有什么关系？

为什么说生物化学是一门重要的医学基础课程？

参考书：

1.周爱儒、查锡良：

生物化学，第五版，人民卫生出版社，2001.1

2.RobertK.Murrayetal.Haper’sBiochemistry,25thEdition

授课题目

蛋白质化学

授课日期

年月日

授课班级

授课时数

10学时

授课方式

理论课

授

课

重

点

、

难

点

重点：

1.蛋白质的氨基酸组成

2.肽和肽键

3.蛋白质的一、二、三、四级结构

4.维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键

5.蛋白质分子结构与功能的关系

6.蛋白质的变性与变构

难点：

1.蛋白质的空间结构

2.蛋白质的变构

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

第一节蛋白质在生命活动中的重要功能

十二大功能介绍及举例

第二节蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成及特点

2.蛋白质的氨基酸组成（三字符）

①氨基酸的分类：

按侧链基团结构分类

按侧链基团酸碱性分类

按医学营养学分类

②氨基酸的理化性质：

两性电离与等电点（概念）

紫外吸收（色氨酸、酪氨酸、280纳米）

脱水成肽反应（化学反应式）

第三节蛋白质的分子结构

1.肽和肽键

①肽键：

概念、性质、原子组成、肽键平面

②肽：

概念，寡肽，多肽，肽链的书写方式，氨基端与羧基端，多肽与蛋白质的

区别

③体内重要的多肽：

谷胱甘肽（全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能）

第四节蛋白质分子结构及其规律

1.蛋白质的一级结构

概念、连接的化学键、人胰岛素的一级结构及一级结构的重要性

2.蛋白质的二级结构

概念、维持的化学键、分类

α螺旋：

右手螺旋，3.613螺旋，角蛋白中含量多

β片层：

锯齿状结构，伸展性好

β转角：

U形结构，球蛋白中含量多

π螺旋：

左手螺旋，4.418螺旋,胶原蛋白中含量多

随意卷曲：

超二级结构：

定义、重要性和意义

结构域：

定义、重要性和意义

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

3、蛋白质的三级结构

定义：

氨基酸残基，包括主链和侧链形成的全部空间结构

一级结构决定空间结构和生理功能

举例：

肌红蛋白—球状

免疫球蛋白—T型

4、蛋白质的四级结构

定义：

亚基集结，最高层次的空间结构

举例：

血红蛋白—亚基组成（血红素辅基）、亚基间维系力量（盐键和氢键）、

排布方式、生理功能（运氧）

5、蛋白质空间结构的维系力量：

种类：

①氢键—主要维系二级结构

②盐键—主要维系四级结构

③疏水键—主要维系三级结构

④范德华力

⑤二硫键：

性质：

共价键

形成：

巯基脱氢氧化

功能：

加固空间结构

举例：

胰岛素和核糖核酸酶

第五节蛋白质结构和功能的关系

1、蛋白质一级结构和功能的关系

关系：

关键部位氨基酸残基改变或整条多肽链缺失导致生理功能改变。

举例：

分子病

2、蛋白质空间结构和功能的关系

二、三级结构层次：

角蛋白—a螺旋—保护功能

胶原蛋白—三股超螺旋—抗张力

丝蛋白—β片层—延展性

四级结构层次：

变构作用—定义

举例：

血红蛋白（变构剂、调节亚基、催化亚基、氧离曲线）

第六节蛋白质的理化性质

1、胶体性质

分子直径大，不能透过半透膜

临床应用及实验室应用

2、两性电离和等电点

定义、分子结构特征

临床应用及实验室应用

3、紫外吸收

紫外吸收的分子基础：

色氨酸、酪氨酸

紫外吸收的波长：

280nm

紫外吸收的应用：

蛋白质定量分析

小

结

复

习

思

考

题

参

考

书

4、蛋白质的变性和复性

变性：

理化因素（加热、强酸碱、有机溶剂等）

一级结构保持，空间结构破坏

活性丧失

复性：

变性程度轻

恢复空间结构

恢复活性

5、蛋白质的别构作用：

别构与变构的异同

第七节蛋白质的分类（自学10分钟）

根据化学组成不同：

单纯蛋白（仅氨基酸），溶解度不同

结合蛋白（氨基酸和辅基），辅基不同

根据分子形状不同：

纤维状长短轴之比＞10，例如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白

球状长短轴之比＜10，例如酶、激素等

根据功能不同：

保护蛋白、酶蛋白……

思考：

1、试述蛋白质的生理功能。

2、蛋白质的二级结构有哪些？

3、结构域与超二级结构的概念。

4、等电点的概念。

5、蛋白质变性与变构的比较。

6、多肽和蛋白质的区别。

7、维系蛋白质一级和空间结构的力量有哪些？

8、胰岛素是不是属于具有四级结构的蛋白质？

9、什么是蛋白质的别构作用？

参考书：

生物化学第四版黄诒森主编

医学细胞与分子生物学陈诗书汤雪明主编

授课题目

核酸化学

授课日期

年月日

授课班级

授课时数

授课方式

理论课

授

课

重

点

、

难

点

1.核酸的构成分子：

核苷酸组成及其重要的生理功能

2.核酸的一级结构的定义、DNA一级结构的定义

3.DNA二级结构：

DNA双螺旋结构特征及双螺旋结构稳定的化学键

4.mRNA的结构特点和功能，原核和真核生物mRNA的结构异同

5.真核生物mRNA的内含子、外显子、5’端“帽子”结构、3’端多聚腺苷酸“尾”等的概念和特点

6.基因的概念、基因组的概念

7.tRNA的结构特点和功能

8.比较三种RNA的功能

9.核酸的变性、复性和杂交的概念

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

第一节核苷酸

一、1.核苷酸是核酸的构成分子，由碱基、戊糖和磷酸三部分组成

2.嘌呤和嘧啶碱的基本结构、紫外吸收特征

3.DNA、RNA中的碱基种类，稀有碱基

4.核苷是碱基通过N-糖苷键相连而成

5.核苷酸由核苷与磷酸通过磷酸脂键相连而成

二、核苷酸的命名和简称

游离存在的重要核苷酸类化合物及基生理功能，如ATP、cAMP等的结构和功能

第二节核酸的分子结构

一、核酸的一级结构的定义

1．组成DNA和RNA的主要核苷酸种类、连接键：

3’,5'磷酸二脂键

核酸链的结构：

5'末端3'末端

2．DNA一级结构的定义

3．RNA一级结构的定义

二、DNA的空间结构

（一）DNA的二级结构

1.Chargaff规则

2.B型双螺旋结构特征及双螺旋结构稳定的化学键

3.三股螺旋DNA

（二）DNA的三级结构——超螺旋结构

（三）DNA的四级结构

三、基因和基因组

（一）基因的概念和结构

（二）基因组的概念

1.原核生物和病毒基因组DNA的特点：

大小

2.病毒基因组DNA的特点：

大小、核酸种类、重叠基因

3.真核生物基因组DNA的特点：

分隔开的基因内含子、外显子、中度重复

序列、高度重复序列

四、各类RNA的分子结构

RNA的分子结构特征：

（一）tRNA的结构特点和功能

tRNA的一级结构特点、tRNA的二级结构特点、tRNA的三级结构特点

（二）mRNA的结构特点和功能

原核和真核生物mRNA的结构异同、hnRNA

真核生物成熟mRNA的结构：

5’端帽子结构和3’端尾巴的结构及功能

（三）rRNA的结构和功能

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

（四）其它RNA分子

1．胞核内小分子RNA（snRNA）

2．核仁小分子RNA（snoRNA）

3．胞质小分子RNA（scRNA）

4.反义RNA

5.核酶

五、RNA组

小

结

复

习

思

考

题

参

考

书

1.简述核苷酸重要的生理功能。

2.核酸的一级结构的概念。

3.DNA一级结构的概念。

4.DNA二级结构即DNA双螺旋结构的特征、Z-DNA的结构特点。

5.tRNA的结构特点和功能。

6.mRNA的结构特点和功能，比较原核和真核生物mRNA的结构异同点。

什么是hnRNA？

7.从组成、结构和功能方面比较DNA和的异同点？

8.三种RNA的功能。

9.变性、复性和杂交的概念。

10.基因的概念、基因组的概念。

参考书：

1.生物化学第五版人民卫生出版社周爱儒主编（2001）

2.生物化学第二版北京医科大学出版社张乃蘅主编（2000）

授课题目

糖化学

授课日期

年月日

授课班级

授课时数

授课方式

理论课

授

课

重

点

、

难

点

1、糖的概念

2、单糖

3、二糖

4、多糖

5、糖类的重要性

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

1．1糖的概念

1．1．1分布

1．1．2概念

1．1．3分类

1．2单糖

1．2．1单糖的结构

1．3二糖

1．3．1蔗糖

1．3．2麦芽糖

1．3．3乳糖

1．4三糖

1．5多糖

1．6糖类的重要性

小

结

复

习

思

考

题

参

考

书

1、糖的D-、L-、α-、β-型是如何区别如何决定的？

2、糖结构与功能之间的关系。

参考书：

1.周爱儒、查锡良：

生物化学，第五版，人民卫生出版社，2001.1

2.RobertK.Murrayetal.Haper’sBiochemistry,25thEdition

授课题目

脂类

授课日期

年月日

授课班级

授课时数

授课方式

理论课

授

课

重

点

、

难

点

1、概念

2、单脂

3、复脂

4、固醇

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

2．1脂类的概念

2．1．1存在

2．2．2化学概念

2．2．3分类

2．2单脂

2．2．1脂肪

2．2．2蜡

2．3复脂

2．3．1磷脂

2．3．2糖脂

2．4固醇

小

结

复

习

思

考

题

参

考

书

1、怎样理解脂肪的化学性质？

2、单脂与复脂结构上有什么区别？

授课题目

酶化学

授课日期

年月日

授课班级

授课时数

授课方式

理论课

授

课

重

点

、

难

点

1.酶的概念

2.酶的分子结构与催化活性

重点：

酶的活性中心、同工酶等的概念

3．分类与命名（自学）

4．酶促反应的特点和作用机制

难点：

酶促反应的作用机制

5．酶促反应动力学

酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响

重点：

底物浓度对反应速度的影响以及竞争性、非竞争性抑制的特点

难点：

米-曼氏方程式、三种抑制作用的动力学特征

6.酶在医学上的应用。

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

酶

第一节酶的概念

一、酶

二、酶与一般催化剂的异同

第二节酶分子结构与催化活性

一、酶的化学组成

二、酶的分子结构与催化活性

1.酶的活性中心

2.酶原与酶原激活

3.多功能酶

4.同工酶

5变构酶

6修饰酶

7.多酶复合体

第三节酶的分类与命名（自学）

第四节酶促反应的特点和作用机制

一、酶促反应的特点

二、酶促反应的作用机制

（一）E与S形成ES复合物

（二）E与S形成过渡态复合物

（三）酶降低反应的活化能

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

第五节酶促反应动力学

一、酶浓度对酶促反应速度的影响

二、底物浓度对酶促反应速度的影响

1.底物浓度曲线

2.米曼氏方程式Km概念和意义

三、温度对酶促反应速度的影响和酶作用的最适温度

四、pH对酶促反应速度影响和酶作用最适pH

五、激活剂对酶促反应速度的影响

六、抑制剂对酶促反应速度的影响

（一）不可逆性抑制

（二）可逆性抑制

1.竞争性抑制

2.非竞争性抑制

3.反竞争性抑制

第六节其他生物催化剂

第七节酶在医学上的应用

一、酶活力测定与酶单位

二、酶与疾病的诊断

三、酶与疾病的治疗

小

结

复

习

思

考

题

参

考

书

复习思考题

1.什么是酶？

酶的化学本质是什么？

2.什么是全酶？

在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用？

3.什么是酶的活性中心？

为什么加热、强碱、强酸等因素可使酶失活？

4.何谓酶原与酶原激活？

酶原与酶原激活的生理意义是什么？

5.试述酶促反应的特点。

6.何谓活化能，酶为什么能降低反应的活化能？

7.试述影响酶促反应速度的因素？

8.何谓米-曼氏方程式，其重要性是什么?

9.何谓米氏常数？

米氏常数的意义是什么？

10.何谓酶的最适温度?

酶的最适温度是不是酶的特征性常数？

11.何谓酶的最适pH?

酶的最适pH是不是酶的特征性常数？

12.什么是酶的可逆性抑制作用？

可逆性抑制作用可分哪几种？

请简述它们的特点。

13.什么是酶的竞争性抑制作用？

举例说明竞争性抑制作用的特点。

14.酶在的三种可逆性抑制剂作用下V、Km分别有什么变化?

15.什么是酶的变构调节，试述酶变构调节的特点。

16.什么是酶的共价修饰调节，试述酶共价修饰调节的特点。

17.试比较酶的变构调节与共价修饰调节的异同点。

18.举例说明什么是酶活力的快调节？

19.举例说明什么是酶活力的迟缓调节？

20.何谓同工酶？

举例说明同工酶的生理意义。

21.举例说明酶与疾病的发生、诊断的关系。

22.举例说明酶在疾病治疗中的应用。

参考书：

1.生物化学第五版人民卫生出版社周爱儒主编（2001）

2.生物化学第二版北京医科大学出版社张乃蘅主编（2000）

3.Harper’sBiochemistry25thMcGraw-HillR.KMurrayD.K.GrannerP.A.MayesV.W.Rodwell（1999）

授课题目

维生素与辅酶

授课日期

年月日

授课班级

授课时数

授课方式

理论课

授

课

重

点

、

难

点

1.维生素概念维生素可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类

2.脂溶性维生素结构特点体内活性形式、中毒症、缺乏症

3.水溶性维生素结构特点、体内作为酶的辅酶、辅基的形式、结构特点、所起

作用、水溶性维生素的缺乏症

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

。

第一节脂溶性维生素

一、维生素A

1.种类

2.化学结构、存在、转变

3.生理活性形式----A1、A2、视黄醛

尿中排泄形式----视黄酸

4.生理作用

①视觉细胞的感光成分---11-顺视黄醛

暗视觉---杆状细胞，视紫红质

日光、色觉---圆椎细胞、视红质

视蓝质、视青质

②上皮细胞正常生长

③抗肿瘤、抗氧化

5.缺乏症：

夜盲、干眼症

6.中毒症

二、维生素D

1.种类

2.化学结构、存在、转变

3.生理活性形式----1，25（OH）2-D3

4.生理作用：

与钙磷代谢有关

5.缺乏症：

佝偻病、软骨病

6.中毒症

三、维生素E

1.种类

2.化学结构、存在

3生理作用：

与生育、抗氧化有关

4.缺乏症：

贫血、脂褐质堆积

授

课

内

容

、

教

具

与

时

间

分

配

四、维生素K

1.种类

2.化学结构

3.生理作用：

凝血障碍

4.缺乏症：

贫血、脂褐质堆积

第二节水溶性维生素

一、维生素B1