动物生物化学教案张厚锋.docx
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动物生物化学教案张厚锋
附件2：
教案模板（电子版）
教案
2010～2011学年第1学期
课程名称
动物生物化学
系（院、部）
动物科学系
教研室（实验室）
基础教研室
授课班级
09.1班、09.2班、10.3班
主讲教师
张厚锋
职称
副教授
使用教材
《动物生物化学》主编：
邹思湘
菏泽学院教务处制
二○一零年九月
教案（首页）
课程
名称
动物生物化学
总计：
80学时
课程
类别
专业基础课
学分
2
讲课：
60学时
实验：
20学时
上机：
学时
任课
教师
张厚锋
职称
副教授
授课
对象
专业班级：
09级1班、09级1班、10级3班共3个班
基要本参教考材资和料主
教材：
《动物生物化学》主编：
邹思湘．出版社：
北京：
中国农业出版社，出版或修订时间：
第四版
2005《动物生物化学实验指导》周顺伍主编
2008年6月第二版《动物生物化学》夏未铭主编中国农业出版社
王镜岩主编．《生物化学》．第三版．北京：
高等教育出版社，2002
陈雅蕙等主编．《生物化学实验原理与方法》．第二版．北京：
北京大学出版社，2005
教和学要目求的
教学目的：
通过本课程的学习，使学生掌握动物体内生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控以及它们在生命活动中的作用。
从分子水平阐明生命现象的化学本质，为后续专业课程打好基础。
要求：
（1）描述动物体内的主要物质的组成、理化性质和生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。
（2）解释动物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。
（3）学会初步运用动物生物化学知识论述或解释与动物营养、健康、疾病等相关的实践问题。
教及学难重点点
蛋白质的生物学功能，多肽链的基本组成单位—L-α-氨基酸，20种氨基酸缩写符号及结构式。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构，结合实例论述蛋白质结构与功能的关系，掌握蛋白质的变构效应及蛋白质的变性。
蛋白质重要的理化性质，结合蛋白质的性质列举蛋白质分离纯化及测定方法。
蛋白质的二面角、a-螺旋、ß-折叠、结构域、超二级结构、结构域功能关系。
糖的生理功能，糖酵解和有氧氧化的过程概念、部位、关键酶和生理意义，糖酵解和有氧氧化产物的计算（ATP、H2O、CO2、乳酸）。
掌握三羧酸循环的涵义及其在物质代谢中的枢纽作用。
掌握糖原合成与分解、糖原代谢调节及其生理意义。
掌握糖异生的过程、部位、关键酶和意义。
糖代谢各途径的共同中间产物及其联系。
饲料蛋白质的生理功能，氮平衡、必需氨基酸、蛋白质的互补作用、蛋白质的生理价值，氨基酸库、一碳单位等基本概念。
掌握联合脱氨基作用的概念、过程和意义，动物体内尿素合成的部位和全过程。
α-酮酸的三条代谢途径和非必需氨基酸生物合成的途径。
糖、脂、氨基酸、核甘酸代谢的相互联系.。
三种RNA在蛋白质合成中的协同作用及蛋白质合成过程，遗传密码、密码子特点、摇摆学说及生物学意义。
蛋白质信号肽转运。
掌握生物界遗传信息传递的方向及相互关系。
掌握原核生物乳糖操纵子调控机制和反义RNA的调节机制。
动物生物化学课程教案
授课时间
2010.8.31
课次
1
授课方式
理论课□讨论课□实验课□习题课□其他□
课时
安排
2
授课题目（教学章、节或主题）：
第1章绪论
教学目的、要求（分掌握、熟悉、了解三个层次）：
掌握生物化学的概念和生物化学研究的内容熟悉生物化学的发展历史与现状
了解与动物生产和动物健康的关系。
教学重点及难点：
动物生物化学的概念、研究对象和目的，以及在国民经济发展中的地位和作用。
教学基本内容及方法手段
第一节、生物化学概述
一、生物化学的定义：
生物化学（biochemistry）：
是从分子水平上阐明生命有机体
化学本质的一门学科。
二、生物化学的分类：
①基础生物化学：
动物生物化学、植物生物化学、
微生物生物化学等。
②应用生物化学：
医学生化、农业生化、工业生化、环境生化
和营养生化等。
三、生物化学是非常有趣的科学
•从低等生物到高等生物生成乳酸的过程完全相同。
•从低等生物到高等生物生成蛋白质所用的密码基本相同。
•从低等生物到高等生物构成蛋白质的氨基酸20种
•人和大猩猩的基因相差2%，和小鼠相差1%
四、生物化学是非常重要的科学
•各种动物和人的所有疾病均与生化有关。
•有关生命三大奥秘的探索需有生物化学来完成。
•生命的起源。
•生命的老化。
•思维、学习、记忆。
有关生命的起源有三个主要学说
•认为生命来自超自然的力量，当然是神，上帝。
•认为地球上的化学物质进化的结果。
•外星球起源学说。
第二节、生物化学研究内容
一、生物体的物质组成及其结构和功能
蛋白质、核酸和多糖——生物大分子、生物信息分子物质的组成、结构与化学性质等——静态生物化学
生物大分子是由小分子单体聚合而成的多聚体。
如氨基酸—蛋白质、核苷酸—核酸、葡萄糖—淀粉等。
生物大分子执行着各种各样的生物学功能，如生物催化、物质运输、代谢调节、贮存、传递与表达遗传信息等。
它们复杂的空间结构是其功能的化学基础。
二、物质代谢及其代谢调节
动态生物化学——物质在体内的代谢变化规律、能量代谢及其代谢调节是生物化学的中心内容
•合成代谢（anabolism）：
将小分子的前体（precursor）经过特定的代谢途径构建成较大的分子，并且消耗能量。
•分解代谢（catabolism）：
将较大的分子经过特定的代谢途径，分解成小的分子并且释放出能量。
•物质代谢与能量代谢相伴随。
在这个过程中，ATP（三磷酸腺苷）是能量转换和传递的中间体。
三、组织和器官机能的生物化学
•物质代谢变化与生理机能的关系——机能生物化学。
•生命有机体是一个统一协调的整体。
任何组织器官的形态结构、代谢方式都是以其化学组成和分子结构为基础的。
在分子水平、细胞和组织水平以及整体水平上全面、系统地认识动物组织器官的生理机能，认识它们之间的联系、认识它们与环境互作的机制，也是动物生物化学的研究目的之一。
第三节、生物化学的发展历史和现状
一、历史回顾
•初期：
18世纪中叶→20世纪初。
主要研究生物体的化学组成。
•成长：
20世纪初→50年代，主要研究生物体内物质的转变→新陈代谢。
•发展：
1955→至今分子生物学时代，生物活动的本质。
我国生物化学的发展：
•公元前22世纪的夏朝（杜康——可能是夏代的第六世君王少康）就知道造酒。
•公元前12世纪已会发酵制酱。
•公元前4世纪用海藻酒治疗瘿病（甲状腺肿大）
1828年，德国化学家维勒（F.Wohlen，1800—1882）用人工合成的方法用无机物（氰酸铵）合成了哺乳动物的代谢产物—尿素，说明了生命的产物和无机化合物一样，都可以离开“生命力”在体外合成。
这是对生命力学说的有力冲击。
1904年克努普（F.Knoop）德国生物化学家提出了脂肪酸体内氧化的“β—氧化学说”。
英国化学家桑格尔（F.Sanger）用1945年至1955年的十年时间，完成了牛胰岛素的氨基酸组成结构的分析，这是第一个蛋白质组成结构的分析。
H.A.克雷布斯H.Krebs（1900~1981）德裔英国生物化学家，1930年发现了哺乳动物体内尿素合成的途径（鸟氨酸循环）。
1937年又提出了三羧酸循环理论，并解释了机体内所需能量的产生过程和糖、脂肪、蛋白质的相互联系及相互转变机理。
于1953年获诺贝尔奖。
1953年沃森（J.D.Watson美国）和克里克（F.H.C.Crick英国）提出了DNA双螺旋三维结构模型。
这一模型的建立，揭开了生物遗传信息传递的秘密，从遗传物质结构变化的角度解释了遗传性状突变的原因，并标志着遗传学完成了由“经典”向“分子”时代的过渡
1965年9月17日，在中国首次人工合成胰岛素。
这也是世界上第一个蛋白质的全合成。
这是我国科技人员在奋力攀登世界科学高峰，为祖国在基础研究方面争得的一项世界冠军。
这一成果促进了生命科学的发展，开辟了人工合成蛋白质的时代。
1997年英国I.Wilmut维尔穆特等运用羊的体细胞（乳腺细胞）繁育出了第一只克隆羊——多莉
二、生物化学的前景和现状
“人类基因组计划”（humangenomeproject，HGP）历经10个年头，在进入本世纪后不久宣布完成，人类基因组的解读为疾病的诊断、防治和新药的研究开发提供了有力的武器。
科学家已绘制出40余种生物的基因组图谱，基因组的研究将进入功能基因组（functionalgenomics）阶段，即确定基因结构与功能的应用阶段。
到70年代，重组DNA技术（RecombinantDNAtechnology）诞生，人类可以按照自己的意愿改造遗传基因和操纵遗传过程。
这个技术的规模化和工业化，就是基因工程，也称遗传工程（Geneticengineering）。
以基因工程技术为核心，与现代发酵工程、细胞工程、胚胎工程、酶工程、蛋白质工程等集合而成的生物工程学（Biotechnology），已经和正在展现出其推动生产力发展的巨大潜力。
第四节、与动物生产和健康的关系
生物化学是生物科学，如农学、医学、畜牧、兽医、水产等的基础学科之一。
现代生物化学的理论和实验方法已经作为通用的“语言”与有力的“工具”被广泛用于生命科学的表述和研究之中。
它与动物生理学、动物营养学、动物遗传学、动物繁殖学、药理学、动物病理学、微生物学、免疫学、动物疾病诊断学等学科有着不可分割的联系，因此学习和掌握生物化学的知识对于从事动物生产和动物健康事业十分重要。
作业、讨论题、思考题：
什么是生物化学的核心课题？
生命物质的结构层次有哪些？
课后小结：
填表说明：
1.每项页面大小可自行添减，一节或一次课写一份上述格式教案。
2.课次为授课次序，填1、2、3……等。
3.方法及手段如：
举例讲解、多媒体讲解、模型讲解、实物讲解、挂图讲解、音像讲解等。
动物生物化学课程教案
授课时间
2010.9.2
课次
2
授课方式
理论课□讨论课□实验课□习题课□其他□
课时
安排
2
授课题目（教学章、节或主题）：
第三章、蛋白质
第一节、蛋白质的主要生理功能
第二节、蛋白质的分类
第三节、蛋白质的化学组成
教学目的、要求（分掌握、熟悉、了解三个层次）：
掌握蛋白质的化学组成、基本结构单位。
教学重点及难点：
蛋白质的分子组成
教学基本内容及方法手段
第一节、蛋白质的主要生理功能
蛋白质（protein）是生命活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。
蛋白质是各组织的主要有机成分，一般组织含有17-20%。
蛋白质是由氨基酸为单位，以酰胺键（肽键）连接起来的一类含氮的生物大分子。
蛋白质是生命最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的体现者。
蛋白质的生理功能
催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能
第二节、蛋白质的分类
1.根据形状可分为：
球蛋白——球形、溶解性能良好。
纤维蛋白——纤维状或细棒状，多不溶于水，血液中的纤维蛋白例外。
角蛋白、胶原蛋白等。
2.根据化学组成可分为单纯蛋白质（分子中只含氨基酸残基）及结合蛋白质（分子中除氨基酸外还有非氨基酸物质，后者称辅基）。
第三节、蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成
蛋白质主要元素组成：
C、H、O、N、S及P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se等微量元素。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25。
二、蛋白质的基本结构单位──氨基酸
组成蛋白质氨基酸的特点：
蛋白质经酸、碱、酶彻底水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
组成蛋白质的基本氨基酸（标准氨基酸）有20种。
大部分属于L-α氨基酸，其中脯氨酸属于L-α亚氨基酸，甘氨酸属于α-氨基酸。
1.氨基酸的基本结构
（1）α-氨基酸
所有氨基酸的氨基（-NH2）都在α碳原子上（用Cα表示）。
故称为α-氨基酸。
脯氨酸为α-亚氨基酸
（2）旋光性
除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子（手性碳原子），因此所有天然氨基酸都具有旋光性。
（1）不对称碳原子——碳原子连接的四个基团都不相同。
（2）光→滤光片→偏振光（单色光）→氨基酸的溶液→偏振光向左（逆时针）或向右旋转（顺时针）。
右旋体（＋）左旋体（－）
•L型、D型氨基酸：
是氨基酸立体异构体的表示方法。
将羧基写在上方，邻近羧基的α-氨基写在右边为D-氨基酸，写在左边的为L-氨基酸，天然蛋白质中为L-型氨基酸（左旋体）。
2.二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团极性分类
非极性R基团AA（８种）——不溶于水，具有疏水性。
不带电荷（７种）——侧链中含有-OH、-SH、CONH2等极性集团，在中性水溶液中不电离，具有亲水性。
带电荷
带正电荷（３种）
（碱性AA）组、赖、精。
带负电荷（２种）
（酸性AA）、天冬、谷。
极性R基团AA
中性溶液中电离
据R基团化学结构分类
脂肪族ＡA——R为脂肪烃基
芳香族ＡA（Phe、Tyr、Trp）——R为芳香烃基
杂环ＡＡ（His、Pro、Trp）R为杂环烃基。
据营养学分类
必需ＡＡ
非必需ＡＡ
据氨基、羧基数分类
一氨基一羧基ＡＡ
一氨基二羧基ＡＡ（Glu、Asp）
二氨基一羧基ＡＡ（Lys、His、Arg）
三、修饰氨基酸和非蛋白质氨基酸的概念
1.蛋白质氨基酸（标准氨基酸）：
蛋白质中常见的20种氨基酸
2.修饰氨基酸——蛋白质合成后通过加工修饰生成的氨基酸，没有相应的编码如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、胱氨酸等。
3.非蛋白质氨基酸（非生蛋白氨基酸）——蛋白质中不存在的氨基酸。
如：
瓜氨酸、鸟氨酸。
同型半胱氨酸在代谢途经中产生的。
四、氨基酸的主要理化性质
1.氨基酸的主要物理性质：
溶解性——在水中的溶解性差别较大，能溶于稀酸、稀碱，不溶于有机溶剂。
熔点——氨基酸熔点较高，一般在200°C以上。
味感——不同氨基酸有不同的味道，有的无味，有的甜味（甘氨酸），有的苦味，有的鲜味（谷氨酸）。
旋光性——除甘氨酸外，其余氨基酸都具有旋光
紫外吸收——参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区（220-300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（max）分别为279、278、和259nm。
由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量
2.氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
CH
R
COOH
NH3+
CH
R
COO
NH2
CH
R
COO
NH3+
+H+
+OH+
+H+
+OH+
当氨基酸溶液在某一定pH值时，氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
●当溶液的PH值=PI时，氨基酸以两性离子形式存在。
●当溶液的PH值●当溶液的PH值>PI时，氨基酸以负离子形式存在。
3.氨基酸的重要化学反应
与茚三酮的反应:
用于氨基酸定量定性测定.
与2,4一二硝基氟苯（DNFB）的反应（sanger反应）:
用于蛋白质N-端测定.
与苯异硫氰酯（ＰＩＴＣ）的反应（Edman反应），用于蛋白质N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
作业、讨论题、思考题：
1.简述蛋白质具有哪些重要功能？
2.什么是两性电解质？
课后小结：
填表说明：
1.每项页面大小可自行添减，一节或一次课写一份上述格式教案。
2.课次为授课次序，填1、2、3……等。
3.方法及手段如：
举例讲解、多媒体讲解、模型讲解、实物讲解、挂图讲解、音像讲解等。
课程教案
授课时间
2010-9-6
课次
3
授课方式
理论课□讨论课□实验课□习题课□其他□
课时
安排
授课题目（教学章、节或主题）：
第三章、蛋白质
第四节、蛋白质的化学结构
第五节、蛋白质的高级结构
教学目的、要求（分掌握、熟悉、了解三个层次）：
1.掌握蛋白质的结构层次。
2.掌握蛋白质的结构特点。
3了解生物体内重要活性肽的结构与功能的关系。
教学重点及难点：
1.肽键、肽平面和肽链，
2.蛋白质的结构层次和相互关系。
（1）蛋白质的一级结构：
多肽链的基本结构。
（2）蛋白质的空间结构
教学基本内容及方法手段
第四节
蛋白质的化学结构
一、蛋白质分子中氨基酸的连接方式
●在蛋白质分子中，氨基酸之间是以肽键（peptidebond）相连的。
●肽键形成——肽键就是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键。
如下图：
二.肽与多肽链
●肽——氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽。
●二肽——两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基酸形成的肽叫三肽……，十个氨基酸形成的肽叫十肽。
●寡肽——一般将十肽以下称为寡肽。
●多肽链——十肽以上者称多肽或称多肽链。
五十肽以上成为蛋白质。
●N末端、C末端——在多肽链中，肽链的一端保留着一个α－氨基，另一端保留一个α－羧基，带α－氨基的末端称氨基末端（N端）；带α－羧基的末端称羧基末端（C端）。
氨基酸残基——组成多肽链的氨基酸在相互结合时，失去了一分子水，因此把多肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基。
三.肽链书写
●一般自N末端向C末端书写，书写多肽链时可用略号，N端写于左侧，用H表示，C端于右侧用OH表示。
肽详细命名时为某某酰某某酰……某某酸。
苏氨酸
甘氨酸
酪氨酸
丙氨酸
亮氨酸
●如上图中的多肽链中文名称为：
苏氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸；中文名称缩写为：
苏—甘—酪—丙—亮；英文三字母表示为：
Thy·Gly·Tyr·Ala·Leu；英文单字母表示为：
T·G·Y·A·L。
四.动物体内重要的活性肽
1.谷胱甘肽——谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三个氨基酸所组成的三肽，全名是γ－谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，简称谷胱甘肽（glutachione,简写GSH）。
其中N末端的谷氨酸是通过γ－羧基与半胱氨酸的氨基相连。
谷胱甘肽的主要功能
1.谷胱甘肽作为还原剂保护蛋白质或酶的巯基免遭氧化。
2.作为还原剂，清除体内H2O2
3.保护蛋白质、核酸免遭毒物损害
H2O2
2H2O
2GSH
G-S-S-G
NADP
NADPH+H+
五、蛋白质的一级结构
多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构（primarystruc
主键：
肽键、二硫键。
一级结构是由DNA决定的。
一级结构蛋白质最基本的结构，它决定蛋白质高级结构和生物功能。
一级结构的走向规定为N-端C-端。
●蛋白质的一级结构要点
●1）一定来源的蛋白质分子中氨基酸种类、数目、排列顺序是一定的。
现有1000多种蛋白质的顺序已确定。
如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
●2）一级结构包括从N-端到C-端的氨基酸的排列顺序和二硫键在分子中的位置。
●3）一级结构是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
●4）蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。
第五节、蛋白质的高级结构
☼二级结构—多肽链主链骨架原子的局部空间结构；
☼超二级结构——是指二级结构的组合。
☼结构域——多肽链上致密的、相对独立的球状区域。
☼三级结构——多肽链上所有原子和基团的空间排布。
☼四级结构——几条肽链构成。
一级氨酸串成链，二级折叠有螺旋.
三级盘旋更复杂，四级多链抱成团.
蛋白质的二级、三级和四级结构见下图：
二.蛋白质空间结构有关的化学键
1）氢键：
肽键羰基上的氧与亚胺基上的氢之间。
（电负性较强的原子和H原子形成的化学结合力）。
键能较低，易被破坏。
2）二硫键：
分之中半胱氨酸的巯基之间脱氢而形成的化学键。
二硫键键能较强,蛋白质中二硫键越多蛋白质越稳定对外界的抵抗力越强。
3）盐键：
蛋白质在一定的情况下其氨基或羧基以正、负离子状态存在，即可形成盐
4）疏水键：
蛋白质分子中疏水性较强的侧链基团避水而互相凝集，对蛋白质稳定起重要作用。
5）范德华力：
分子之间的静电引力，表现在基团之间。
极性分子——极性分子→取向力
极性分子——非极性分子→诱导力
非极性分子——非极性分子→色散力
6）酯键：
羟基氨基酸与二羧基氨基酸形成酯键。
7）金属键：
主要参与三、四级结构形成。
键。
结合力强，易被酸碱破坏。
三、肽平面和二面角
1.肽键中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.146nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，固定在一个平面之内。
2.肽键平面（肽酰平面）——六个原子（-Cα—CO—NH—Cα-）处于一个平面上，这就是肽键平面。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出下图所示结构。
3.二面角
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。
φ和ψ称作二面角，亦称构象角
四、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondarystructure）指肽链主链原子不同区段形成的局部空间结构，不包括侧链R基团的构象。
主要有以下类型：
α－螺旋（α－helix）
β－折叠（β-pleatedsheet）
β－转角（β-turn）
无规则卷曲（nonregularcoil）
1.α－螺旋（α－helix）
Pauling等人对α－角蛋白（α－keratin）进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，后来把这种重复性结构称为α－螺旋结构（1951年提出）。
特征：
1、以肽键平面为单位，以α碳原子为转折盘旋的右手螺旋。
2、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;
3、主链原子构成螺旋主体，侧链在其外部。
4、第一个氨基酸残基的>N-H与第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键。
氢键的方向与中心轴大致平行，是维持α螺旋的主要力量。
多态性：
多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）
2.β－折叠（β-pleatedsheet）
●Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。
●两段或两段以上多肽链并列排列时，折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－折叠（β－pleatedsheet结构
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