石油大学生物化学重点填空题.docx
《石油大学生物化学重点填空题.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《石油大学生物化学重点填空题.docx（13页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
石油大学生物化学重点填空题
1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称为蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中的含氮量×6.25这是凯氏定氮法的基础
等电点
旋光性：
除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。
紫外吸收光谱：
参与蛋白质组成的20种氨基酸中、和的R基团中含有苯环共轭双键系统，因此在波长处有特征性吸收峰。
，因此可作蛋白质定量测定。
肽键（peptidebond）：
按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。
蛋白质的一级结构（primarystructure）指它的。
首N端（“H”）,末C端（“OH”）,其中的氨基酸称氨基酸残基（—NH—CO—）R
维持蛋白质一级结构的作用力是?
键。
、
蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
稳定因素：
影响二级结构形成的因素
影响α-螺旋形成的因素：
氨基酸侧链、及。
β-折叠形成条件：
要求氨基酸侧链较小。
蛋白质的三级结构整条肽链中。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
（只有球状的蛋白质有）
稳定因素：
、、和力等。
蛋白质的四级结构：
蛋白质分子中及，称为蛋白质的四级结构。
每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基（subunit）。
亚基之间的结合力主要是。
血红蛋白（Hb）的四级结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
多肽链＝通过可旋转的α-碳原子连接的酰胺平面链
肽单元它是蛋白质构象的基本结构单位
分子病的概念：
？
镰刀形红细胞贫血
N-Val·His·Leu·Thr·Pro··Glu·····C（146）
N-Val·His·Leu·Thr·Pro··Glu·····C（146）
蛋白质的等电点:
蛋白质胶体稳定的因素:
1,2
蛋白质的变性（denaturation）:
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
变性的本质：
破坏和，不改变蛋白质的一级结构
蛋白质变性后的性质改变：
溶解度、粘度、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
复性（renaturation）若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
酸性氨基酸：
天冬氨酸，谷氨酸。
碱性氨基酸：
赖氨酸，精氨酸，组氨酸；
非极性疏水氨基酸：
甘丙苯缬异亮脯；7种
芳香族氨基酸：
含羟基氨基酸：
含硫氨基酸：
杂环族氨基酸：
杂环族亚氨基酸：
支链氨基酸：
：
吲哚基；
：
巯基；
：
咪唑基；它的脱羧反应和过敏反应有关
：
无手性碳原子。
：
为环状亚氨基酸。
：
可形成二硫键。
必需氨基酸：
一氨基二羧基AA：
天谷
二氨基二羧基：
半精组
N端的测定：
氨基酸与的反应（反应）色
氨基酸与（）的反应（反应）
氨基酸与茚三酮反应：
氨酸生成色，其余的生成物质。
茚三酮反应（ninhydrinreaction）
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
产生紫色反应
双缩脲反应（biuretreaction）
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
肽单元：
参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫或。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
蛋白质二级结构的主要形式
&-螺旋（a-helix）
bB-折叠（b-pleatedsheet）
bB-转角（b-turn）
无规卷曲（randomcoil）
a&-螺旋
①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。
②每圈螺旋含个氨基酸，螺距为。
③每个肽键的和第四个肽键的形成的氢键保持螺旋稳定。
氢键与螺旋长轴基本平行。
右手螺旋侧外侧，3.6个054，亚氨氢4羰基氧，氢键螺旋长平侧。
B-折叠（b-pleatedsheet）
①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。
②两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行。
③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。
氢键与螺旋长轴垂直。
B-转角（b-turn）
①肽链内形成180º回折。
②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
③第二个氨基酸残基常为。
肽链的序列测定》》》》》》》》》》
核酸（nucleicacid）是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
碱基和核糖（或脱氧核糖）通过￥连接形成核苷（nucleoside）（或脱氧核苷）。
核苷（脱氧核苷）和磷酸以￥连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
核苷酸之间以连接形成多核苷酸链，即核酸。
真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是（nucleosome）。
真核生物与原核生物基因组的比较：
核酸的一般理化性质
1.核酸为多元酸，具有较强的酸性；
2.DNA是线性高分子，粘度极大；
3.在260nm波长有最大吸收峰，是由碱基的共轭双键决定的。
这一特性常用作核酸的定性、定量分析。
而蛋白质在280nm有最大吸收峰
OD（吸光值）260的应用
1.DNA或RNA的定量
OD260=1.0相当于
50g/ml双链DNA
40g/ml单链DNA（或RNA）
20g/ml寡核苷酸说明吸光性依次增强
记住！
！
！
2.判断核酸样品的纯度
DNA纯品:
OD260/OD280=
RNA纯品:
OD260/OD280=
DNA的变性（denaturation）：
。
变性因素：
过量酸，碱，加热等
变性后理化性质的主要改变：
OD260粘度
DNA变性的本质是双链间的断裂
增色效应：
DNA变性时其溶液OD260增高的现象
称为DNA的解链温度，又称
其大小与G+C含量成正比
记住（G+C）%=
核酸分子杂交
DNA双螺旋结构模型要点
）。
螺旋直径，表面有大沟和小沟。
）
）
）维持双螺旋稳定的因素：
。
意义1.遗传信息的传递，2传递的稳定性，
mRNA结构特点
1.大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个，同时第一个核苷酸的C´2也是化，形成帽子结构：
。
2.大多数真核mRNA的3´末端有一个（polyA）结构，称为多聚A尾。
*tRNA的一级结构特点
含稀有碱基较多，通过修饰获得
3´末端为—，结合氨基酸
5´末端大多数为
由70~90个核苷酸组成
tRNA的二级结构——
tRNA的二级结构为三叶草结构。
其结构特征为：
（1）tRNA的二级结构由臂、环组成。
已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环
（2）叶柄是。
其上含有，此结构是接受氨基酸的位置。
（3）氨基酸臂对面是反密码子环。
在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与相互识别。
（4）左环是（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。
（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与有关。
（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。
tRNA的三级结构——形
糖类脂类重点结构，定义，结构简单的。
。
。
糖类：
多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
俗称碳水化合物，Cn（H2O）m（不够全面）
脂化合物；包括某些不溶于水的大分子脂肪酸与大分子的醇类；
甘油（丙三醇）
脂肪酸分子为一条长的烃链（尾）非极性，不溶于水，和一个末端羟基（头）组成的羧酸，极性
存在形式，功能，缺乏病，结构特点。
一维生素B1
维生素B1由一含S的和一含NH2的组成，又称硫胺（素）（Thiamine）。
存在形式：
功能——辅酶
缺乏症：
二维生素B2和黄素辅酶
维生素B2的生理功能是作为辅酶，参与生物氧化作用，传递H。
存在形式
核黄素单核苷酸。
核黄素腺嘌呤二核苷酸。
缺乏病——唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等症状
三泛酸（维生素B3）和辅酶A
泛酸的生物功能是以形式参加代谢，是的载体
四维生素PP和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ
抗赖皮病维生素或维生素B5，
功能.:
以或形式作为的辅酶而起到递氢体的作用。
五维生素B6和磷酸吡哆醛
维生素B6又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。
作为辅酶参加多种代谢反应，作用
转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。
磷酸吡哆醛是VB6的衍生物。
反应中起传递氨基的作用。
六生物素
功能：
生物素是多种的辅酶，在CO2固定反应中起重要作用。
七叶酸和叶酸辅酶‘即维生素B11
功能：
系的辅酶
八维生素B12和B12辅酶
缺乏：
恶性贫血
九维生素C
维生素C能防治坏血病，又称抗坏血酸
维生素缺乏：
夜盲症
维生素具有抗佝偻病作用，又称抗佝偻病维生素。
维生素又称生育酚或抗不育维生素
VK（凝血维生素）促进肝脏合成凝血酶原
只有具催化作用的蛋白质才称为酶。
★按照酶蛋白分子结构分为：
、、（多酶体系）
按酶促反应的性质，可把酶分成六大类★：
水裂合（异）易转氧
1.氧化还原酶类（oxido-reductases）：
酶和酶
2.转移酶类（transferases）：
酶也是一个代表
3.水解酶类（hydrolases）淀粉酶，脂肪酶等
4.裂合酶类（lyases）一个裂解未几个。
或几个缩合为一个
5.异构酶类（isomerases）同分异构体之间的转化。
6.合成酶类（ligases）又称酶
相对专一性:
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
键专一性”的酶，只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求
基团专一性”的酶，除要求作用于一定的键以外，对键一端的基团也有一定要求。
绝对专一性:
有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
立体异构专一性（超专一）:
当底物具有立体异构体时，酶只作用其中的一种，这种专一性称为立体异构专一性。
对其对映体则全无作用。
酶专一性的假说
酶专一性的假说
1.“锁钥学说”了解
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
2.“诱导契合学说”★
酶的活性部位：
（activesite）或酶的活性中心（activecenter）:
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
（活性中心=＋）
酶具有高催化效率的分子机制★
1.底物和酶的
2.促进底物
3、
4、
5、
酶活力的测定
酶活性测定的主要指标：
酶活力单位
酶活力：
酶催化化学反应的能力。
酶活力单位（U）：
酶纯度测定的主要指标：
比活力＝活力单位数/每毫克酶蛋白
比活力大小可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力
酶的比活力代表酶的纯度。
对同一种酶来说，比活力越大，表示酶的纯度越高。
抑制剂的影响作用★
多看，是重点！
！
！
！
！
酶活力测定实例
首先20℃、pH=7，底物浓度6g/l（过量），加入2mg固体脂肪酶
第二如每min催化1umol底物1U=1umol/min
第三作产物甘油随时间增加的曲线，量出反应初速度值，换算为脂肪的消耗速度如8umol/min
第四8umol/min/1umol/min=8U
第五8U/2mg酶蛋白=4U/mg酶蛋白
（二）新陈代谢的研究方法
1.
★8.1.3高能化合物
定义——
，2.其水解反应的的化合物（二者缺一不可）
生物氧化概念：
营养物质在生物体内经氧化分解，最终生成CO2和H2O，并释放能量的过程称生物氧化
1、呼吸链
呼吸链（respiratorychain）又称电子传递链（electrontransferchain）。
组成
和
复合体
还原性辅酶一，。
二，
三，
四，
烟酰胺核苷酸
NAD+：
（NicotinamideAdenineDinucleotide），又叫，主要作为呼吸链的一个组分，起递氢体作用；
NADP+：
（Nicotin-amideAdenineDinucleotidePhosphate），又叫，主要在还原性生物合成中作为供氢体。
黄素辅基
FMN：
黄素单核苷酸（FlavinMononucleotide）
FAD：
黄素腺嘌呤二核苷酸（FlavinAdenineDinucleotide）
FMN和FAD中环起递氢体作用。
必考点！
！
！
！
生物体内的两条呼吸链1.NADH氧化呼吸链
2.琥珀酸氧化呼吸链
体内ATP生成的方式：
氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）是指
底物水平磷酸化（substratelevelphos-phorylation）是
。
化学渗透假说（chemiosmotichypothesis）
电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从的基质侧泵到，产生储存能量。
当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP
糖酵解：
反应部位在中。
与有无氧气无关
糖酵解的生理意义：
1
2
3
糖酵解反应速度主要受以下三种酶的调控
糖的有氧分解：
三羧酸循环的调节代谢：
4种酶
三羧酸循环的生理意义★
1
2
磷酸戊糖途径
糖异生作用：
1
2
3
软脂酸的合成与分解的区别：
细胞中的部位：
酰基载体：
二碳单元;
电子供体或受体：
酶系：
能量：
β氧化下个定义？
β—脂肪酸的β碳原子
氧化—被氧化（形成羰基），该处的断开，分解出一个乙酰SCoA。
部位——原核生物、各种真核生物内
酮体：
123
脂肪酸合成的原料：
3种
氨基酸的5种代谢方式：
化验肝功时需要检测的两种酶：
氨的转运形式：
12
尿素循环的特点：
①尿素分子中的氮，一个来自，另一个来自；
②每合成1分子尿素需消耗；
③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他a&-氨基酸获得氨基而再生；
④（ASS）为尿素合成的限速酶。
升级会员 