生物化学复习重点.docx
《生物化学复习重点.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学复习重点.docx（32页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
生物化学复习重点
第二章蛋白质
1、凯氏定氮法：
蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25
例如：
100%的蛋白质中含N量为16%，则含N量8%的蛋白质含量为50%
100%/xg=16%/1gx=6.25g
2、根据R基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。
按照R基的极性，可分为非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、极性带负电荷的R基氨基酸、极性带正电荷的氨基酸。
类别
氨基酸名称
缩写符号
简写符号
非极性
丙氨酸
Ala
A
缬氨酸
Val
V
亮氨酸
Leu
L
异亮氨酸
Ile
I
苯丙氨酸
Phe
F
甲硫氨酸（蛋氨酸）
Met
M
脯氨酸
Pro
P
色氨酸
Trp
W
极性不带电荷
甘氨酸
Gly
G
丝氨酸
Ser
S
苏氨酸
Thr
T
天冬酰胺
Asn
N
谷氨酰胺
Gln
Q
酪氨酸
Tyr
Y
半胱氨酸
Cys
C
极性带负电荷（酸性氨基酸）
天冬氨酸
Asp
D
谷氨酸
Glu
E
极性带正电荷（碱性氨基酸）
组氨酸
His
H
赖氨酸
Lys
K
精氨酸
Arg
R
3、氨基酸的重要理化性质
（1）一般物理性质
无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。
氨基酸是两性电解质。
氨基酸等电点的确定：
酸碱确定，根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算：
等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
（2）化学性质
①与水合茚三酮的反应：
Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。
在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
②与甲醛的反应：
氨基酸的甲醛滴定法
③与2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应：
形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸，又称Sanger法。
或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。
④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：
多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。
4、肽的结构
线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。
命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。
若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly组成，但氨基酸序列不清楚。
由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。
5、、蛋白质的结构
（一）蛋白质的一级结构（化学结构）
一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。
（二）蛋白质的二级结构
（1）α-螺旋（如毛发）
结构要点：
螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。
（2）β-折叠结构（如蚕丝）
（3）β-转角
（4）β-凸起
（5）无规卷曲
（三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白）
（四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白）
6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定
氨基酸组成的分析：
•酸水解：
破坏Trp,使Gln变成Glu,Asn变成Asp
•碱水解：
Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。
N-末端残基的鉴定：
鉴定N-末端的氨基酸残基常用2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应或丹磺酰氯反应。
异硫氰酸苯酯（PITC）反应也可用于鉴定N-末端的氨基酸残基，但主要是用于测定肽段的氨基酸序列。
C-末端残基的鉴定：
•肼解法：
蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中只有C端氨基酸以游离形式存在。
•还原法：
肽链C端氨基酸可用硼化锂还原成相应的α-氨基醇，可用层析法加以鉴别。
•羧肽酶法：
羧肽酶从羧基端（C端）一个一个切。
多肽链的裂解：
酶切位点或作用特点：
•胰蛋白酶：
Lys,Arg的C侧
•糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：
Phe,Tyr,Trp的C侧
•梭菌蛋白酶：
Arg的C侧
•葡萄球菌蛋白酶：
Asp或Glu的C侧
•嗜热菌蛋白酶：
Leu,Ile,Val的N侧
•氨肽酶：
从氨基端（N端）一个一个切
•溴化氰（CNBr）:
Met的C端
•羟胺：
Asp的C侧，Gly的N侧
7、蛋白质的沉淀反应：
加高浓度盐类；加有机溶剂；加重金属盐类；加某些酸类；加热。
8、氨基酸的颜色反应
第三章核酸
1、核苷酸由含氮碱基（嘌呤或嘧啶），戊糖（核糖或脱氧核糖）和磷酸组成。
核酸是核苷酸的多聚物，其连接键是3’，5’-磷酸二酯键。
2、生物体内的AMP（腺苷酸）可与一分子磷酸结合，生成ADP（腺苷二磷酸），ADP再与一分子磷酸结合，生成腺苷三磷酸（ATP）。
各种核苷三磷酸（ATP、GTP、CTP和UTP）是体内RNA合成的直接原料，各种脱氧核苷三磷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）是DNA合成的直接原料。
在体内能量代谢中的作用：
ATP—能量“货币”
UTP—参加糖的互相转化与合成
CTP—参加磷脂的合成
GTP—参加蛋白质和嘌呤的合成
第二信使—cAMP（3’,5’-环状腺苷酸）
3、核苷酸的性质：
（一）一般理化性质：
①为两性电解质，通常表现为酸性；②DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，不溶于有机溶剂；③DNA溶液的粘度极高，而RNA溶液要小得多；④RNA能在室温条件下被稀碱水解而DNA对碱稳定；⑤利用核糖和脱氧核糖不同的显色反应鉴定DNA与RNA。
（二）核酸的紫外吸收性质：
核酸的碱基具有共轭双键，因而有紫外吸收性质，吸收峰在260nm（蛋白质的紫外吸收峰在280nm）。
增色效应；减色效应。
核酸结构的稳定性：
碱基对间的氢键；碱基堆积力；环境中的正离子。
核酸的变性：
将紫外吸收的增加量达到最大增量一半时的温度称熔解温度（Ｔｍ）。
核酸的复性：
Ｔｍ－２５。
Ｃ
4、双螺旋结构模型要点
（1）两条多核苷酸链反向平行。
（2）碱基内侧，A与T、G与C配对，分别形成3和2个氢键。
（3）双螺旋每转一周有10个（bp）碱基对，每转的高度（螺距）为3.4nm，直径为2nm。
5、双螺旋结构的稳定因素
（1）氢键（太弱）；
（2）碱基堆积力是稳定DNA最重要的因素；（3）离子键（减少双链间的静电斥力）。
6、DNA的三级结构
线形分子、双链环状（dcDNA）→超螺旋
7、tRNA主要作用是转运氨基酸用于合成蛋白质。
RNAi（RNA干扰）用双链RNA抑制特定基因表达的技术称RNA干扰。
snRNA（核小RNA）主要存于细胞核中，占细胞RNA总量的0.1~1%，与蛋白质以RNP（核糖核酸蛋白）的形式存在，在hnRNA和rRNA的加工、细胞分裂和分化、协助细胞内物质运输、构成染色质等方面有重要作用。
第四章糖类
1、还原糖是指具有还原性的糖类。
在糖类中，分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游离醛基的而糖都具有还原性。
还原性糖包括葡萄糖、果糖、半乳糖、乳糖、麦芽糖等。
2、在多羟基醛或多羟基酮中，有些羟基上的氢原子可以和酮基（羰基）发生加成反应，这样会生成一个羟基，这就是半缩醛羟基。
3、如果没有半缩醛羟基就没有还原性。
4、单糖分船式构象和椅式构象。
常见单糖衍生物有糖醇、糖醛酸、氨基糖及糖苷等。
5、多糖没有还原性和变旋现象。
多糖的结构包括单糖的组成、糖苷键的类型、单糖的排列顺序3个基本结构因素。
代表物有：
●淀粉：
淀粉与碘的呈色反应与淀粉糖苷链的长度有关：
链长小于6个葡萄糖基，不能呈色。
链长为20个葡萄糖基，呈红色。
链长大于60个葡萄糖基，呈蓝色。
●糖原：
糖原又称动物淀粉，与支链淀粉相似，与碘反应呈红紫色。
●纤维素；
●半纤维素；
●琼脂；
●壳多糖（几丁质）；
第五章脂质和生物膜
1、必需脂肪酸包括：
亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
2、
3、生物膜的组成：
膜蛋白质（膜周边蛋白和膜内在蛋白）、膜质（磷脂、固醇及糖脂）和膜糖类。
4、流动镶嵌模型：
生物膜是一种流动的、嵌有各种蛋白质的脂质双分子层结构。
5、膜的流动镶嵌模型结构要点：
①膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。
②脂质双分子层具有流动性。
③膜的内在蛋白“溶解”于脂质双分子层的中心疏水部分。
④外周蛋白与脂质双分子层的极性头部连接。
⑤双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。
⑥膜蛋白可作横向运动。
6、生物膜的功能：
①物质传递作用。
②保护作用。
③信息传递作用。
④细胞识别作用。
⑤能量转换作用（线粒体内膜和叶绿体类囊体膜）。
⑥蛋白质合成与运输（糙面内质网膜）。
⑦内部运输（高尔基体膜）。
⑧核质分开（核膜）。
第六章酶的概念与特点
1、酶的催化特点：
高效性、专一性、敏感性和可调性。
2、酶的化学本质：
除核酶外，大多数酶的化学本质是蛋白质。
3、酶的化学组成：
根据化学组成，酶可分为单纯蛋白质的酶和缀合蛋白质的酶（又称全酶）。
全酶中的蛋白质部分为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。
两者单独存在时均无催化活性。
脱辅酶通常具有结合底物的作用，决定了酶作用的专一性，辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
4、酶的类型：
根据酶蛋白分子结构不同，酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体三类。
5、根据酶促反应的类型，把酶分为六大类：
（1）氧化还原酶类①氧化酶②脱氢酶
（2）转移酶类（3）水解酶类（4）裂合酶类
（5）异构酶类（6）合成酶类
v=Vmax/2，则：
km=[S]
当km大，说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力小。
（4）从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。
在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。
（5）km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km最小的酶。
9、米氏常数可根据实验数据作图法直接求得：
先测定不同底物浓度的反应初速度，从v与[S]的关系曲线求得V，然后再从1/2V求得相应的[S]即为km（近似值）。
通常用Lineweaver-Burk作图法（双倒数作图法）
10、
11、在最适的反应条件（25℃）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即：
1IU=1μmol/min
酶分离纯化的三个基本步骤：
抽提，纯化，结晶或制剂。
方法：
1.根据溶解度不同（盐析法、有机溶剂沉淀法、等电点沉淀法、选择性沉淀法）；2.根据酶与杂蛋白分子大小的差别（凝胶过滤法、超离心法）；3.根据酶和杂蛋白与吸附剂之间吸附与解吸附性质的不同（吸附分离法）；4.根据带电性质（离子交换层析法、电泳分离法、等电聚焦层析法）；5.根据酶与杂蛋白的稳定性差别（选择性变性法）；6.根据酶与底物、辅因子或抑制剂之间的专一性亲和作用（亲和层析法）。
第七章维生素和辅酶
各种维生素的主要活性形式及其功能
类型
人体内的主要活性形式
主要功能
缺乏导致病症
维生素A
11—顺视黄醛
暗视觉形成
夜盲症、干眼病
维生素D
1,25—二羟维生素D3
调节钙与磷的代谢
佝偻病、软骨病
维生素E
（生育酚）
α—生育酚
抗氧化作用、维持动物正常生殖功能
生殖器官受损不育，心肌受损，贫血
维生素K
（凝血维生素）
维生素K1和K2
参与凝血因子的激活过程，促进凝血
凝血时间延长
维生素B1
（硫胺素）
硫胺素焦磷酸（TPP）
参与α—酮转移、α—酮酸的脱羧和α—羟酮的形成与裂解等反应
脚气病（多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、肌肉萎缩）
维生素B2
（硫胺素）
黄素单核苷酸（FMN）
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
参与氧化还原反应，传递氢和电子
空腔发炎、舌炎、角膜炎、皮炎
维生素PP
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
参与氧化还原反应，转移氢和电子
癞皮症（皮炎、腹泻及痴呆）
泛酸
（遍多酸）
辅酶A（CoA）
酰基转移作用
很少出现泛酸缺乏症
维生素B6
磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺
氨基酸转氨基，脱羧作用
未发现缺乏的典型病例
生物素
生物胞素
传递CO2
很少出现缺乏症，疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病
叶酸
四氢叶酸
传递一碳单位
很少出现缺乏症，缺乏时产生巨红细胞贫血
维生素B12
（氰钴胺素）
5’—脱氧腺苷钴胺素、甲胺钴胺素
氢原子重排作用，甲基化
很少出现缺乏症，缺乏时产生巨红细胞贫血
硫辛酸
硫辛酸赖氨酰
酰基转移，电子转移
/
维生素C
维生素C（抗坏血酸）
抗氧化作用，羟基化反应辅因子
坏血病
第八章新陈代谢总论与生物氧化
1、在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH呼吸链与FADH2呼吸链。
呼吸链由线粒体内膜上几个蛋白质复合物组成：
NADH脱氢酶复合物（也称NADH-CoQ氧化还原酶或复合物Ⅰ），细胞色素bc1复合物（也称为CoQ-Cytc氧化还原酶或复合物Ⅲ），和细胞色素氧化酶（也称为复合物Ⅳ）。
电子从NADH到氧是通过这三个复合物的联合作用。
而电子从FADH2到氧是通过琥珀酸-CoQ还原酶复合物（也称为复合物Ⅱ）、细胞色素bc1复合物和细胞色素氧化酶的联合作用。
2、呼吸链中传递体的顺序：
3、氧化磷酸化作用分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
4、呼吸链与ATP生成量的关系：
从NADH到分子氧的呼吸链中，有三处能使氧化还原过程释放的能量转化为ATP，从FADH2到分子氧的呼吸链中有两处生成ATP。
P/O比值：
在电子传递体系磷酸化中，在一定时间内所消耗的氧（以克原子计）与所产生的ATP数目的比值。
NADH的P/O=3FADH2的P/O=2
5、胞液中NADH的跨膜运转的两个穿梭系统：
甘油-α-磷酸穿梭系统（形成FADH2）和苹果酸穿梭系统（生成NADH）
第九章糖代谢
1、糖代谢指糖在生物体内的分解代谢与合成代谢。
2、生物体内葡萄糖（糖原）的分解主要有三条途径：
无O2情况下，葡萄糖（G）→丙酮酸（Pyr）→乳酸（Lac）
有O2情况下，G→CO2+H2O（经三羧酸循环）
有O2情况下，G→CO2+H2O（经磷酸戊糖途径）
糖酵解和生醇发酵都能使葡萄糖氧化分解成丙酮酸，唯糖酵解时，丙酮酸直接还原成乳酸，而生醇发酵时，丙酮酸先脱羧成乙醛，然后还原成乙醇．
4、糖酵解的三个阶段：
（1）己糖磷酸酯的生成
①葡萄糖在葡萄糖激酶或己糖激酶的催化下，生成葡糖—6—磷酸。
（不可逆反应，底物磷酸化）
②葡糖—5—磷酸在己糖磷酸异构酶的催化下，转化为果糖—6—磷酸。
③果糖—6—磷酸在果糖磷酸激酶的催化下，利用ATP提供的磷酸基团生成果糖—1,6—二磷酸。
（不可逆反应）
（2）丙糖磷酸的生成
④在醛缩酶的催化下，果糖—1，6—二磷酸分子在第3与第4碳原子之间断裂为两三个碳化合物，即二羟丙酮磷酸与甘油醛—3—磷酸。
（可逆反应）
⑤在丙糖磷酸异构酶的催化下，两个三碳糖之间有同分异构体的互变。
（3）甘油醛—3—磷酸生成丙酮酸
⑥甘油醛—3—磷酸氧化为甘油酸—1,3—二磷酸。
⑦甘油酸—1,3—二磷酸生成甘油酸—3—磷酸。
（这是糖酵解中第一个产生ATP的反应
底物水平磷酸化，产生1个ATP）
⑧甘油酸—3—磷酸转变成甘油酸—2—磷酸。
⑨甘油酸—2—磷酸在烯醇化酶的催化下生成烯醇丙酮酸磷酸。
⑩烯醇丙酮酸磷酸在丙酮酸激酶催化下生成丙酮酸。
（不可逆反应，这是糖酵解途径中的第二次底物水平磷酸化）
5、糖酵解的意义：
①糖酵解在生物体中普遍存在，是有氧呼吸和无氧呼吸的共同途径；②机体供能的应急方式，而且红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能；③糖酵解途径的中间产物可作为合成其他物质的原料，在体内物质转化中起着枢纽作用；④糖酵解途径中，除了己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶所催化的反应以外，其余反应均可逆转，为非糖物质合成糖提供了基本途径。
6、糖酵解途径中有三步反应不可逆,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶催化，这三种酶调节着糖酵解的速度,以适应细胞对ATP和合成原料的需要。
磷酸果糖激酶是糖酵解中最重要的调节酶,酵解速度主要决定于该酶活性,因此它是一个限速酶。
7、三羧酸循环：
①乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸
②柠檬酸脱水生成顺乌头酸，加水生成异柠檬酸
③异柠檬酸氧化脱羧生成－酮戊二酸
④－酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰CoA
⑤琥珀酰CoA生成琥珀酸，同时底物磷酸化
⑥琥珀酸被氧化成延胡羧酸（琥珀酸脱氢酶）
⑦延胡羧酸加水生成苹果酸
⑧苹果酸被氧化成草酰乙酸
2、TCA产能情况
8、三羧酸循环受4种酶活性的调控：
丙酮酸脱氢酶系；柠檬酸核酶（是该途径关键的限速酶）；异柠檬酸脱氢酶；α-酮戊二酸脱氢酶系（也是一种限速酶）
9、三羧酸循环的生理意义
1）TCA循环是体内糖、脂肪、蛋白质分解的最终代谢通路；
2）是生物体能量的主要来源。
3）是体内三大物质代谢联系的枢纽
4）可为其他合成代谢提供小分子前体。
10、磷酸戊糖途径的生理意义
1.HMP途径生成核糖，为体内许多重要有机物的合成提供原料。
2.生成的NADPH，为细胞的合成代谢提供还原力。
3.非氧化重排阶段的酶类及所形成的各种单糖与光合作用中的酶及中间产物相同，因而HMP途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。
4.证明了机体里的4C、5C、7C糖的存在，并在机体内可代谢利用。
5.作为TCA、EMP途径的辅助性通路。
11、糖原的合成：
①G-1-P在UDPG焦磷酸化酶催化下生成UDPG；②在糖原核酶催化下，UDPG将葡萄糖残基家加到糖原引物非还原端形成α-1,4糖苷键；③由分支酶催化，将α-1,4糖苷键转换为α-1,6糖苷键，形成有分支的糖原。
12、糖异生其中有三步与糖酵解途径不同。
丙酮酸转变为烯醇丙酮酸磷酸是沿丙酮酸羧化支路完成的。
因激酶的作用不可逆，果糖-1,6-二磷酸转变成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸转变成葡萄糖，是有相应的果糖-1,6-二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酶催化水解脱去磷酸来完成的。
第十章脂质代谢
1、脂类主要包括甘油三酯（脂肪）、磷脂和类固醇等。
2、甘油的氧化是先经甘油激酶及ATP的作用生成甘油—α—磷酸。
甘油—α—磷酸再经甘油磷酸脱氢酶催化脱氢，反应需要NAD+参加，生成二羟丙酮磷酸及NADH+H+。
二羟丙酮磷酸可以循糖酵解过程转变为丙酮酸，再进入三羧酸循环氧化。
二羟丙酮磷酸也可逆糖酵解（糖异生）途径生成糖。
一分子甘油完全氧化变为CO2和H2O,生成多少ATP?
?
共产生15+5+2=22个ATP
3、脂肪酸的氧化分解：
β-氧化：
普遍存在
α-氧化：
动物组织中的某些脑苷脂、神经节苷脂、植物的种子和叶子
ω-氧化：
肝脏、植物细菌
●脂肪酸的-氧化作用是指脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在羧基端β-碳原子，即脂肪酸碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子。
脂肪酸的-氧化是含偶数碳原子或奇数碳原子饱和脂肪酸的主要分解方式。
●脂肪酸的-氧化在线粒体中进行，
●
过程：
脂肪酸的活化进入线粒体β氧化TAC
（1）脂肪酸的活化
●脂肪酸进入细胞后，首先在线粒体外或胞浆中被活化，形成脂酰CoA，然后进入线粒体进行氧化。
●在脂酰CoA合成酶催化下，由ATP提供能量，将脂肪酸转变成脂酰CoA
问题:
此步消耗几个ATP?
?
?
（2）脂肪酸的转运（线粒体的基质中进行，需要极性的肉碱分子结合，肉碱脂酰转移酶催化此反应。
）
（3）β—氧化作用：
脂酰CoA在线粒体的基质中进行氧化分解。
每进行一次-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA。
反应产物是比原来的脂酰CoA减少了2个碳的新的脂酰CoA。
如此反复进行，直至脂酰CoA全部变成乙酰CoA。
（4）脂肪酸β—氧化过程中的能量转变
问题：
一次-氧化可生成几个ATP?
?
?
C2n切n—1次-氧化，产生n个乙酰CoA，活化耗2个ATP，产生5*（n—1）（5:
1个NADH产生的ATP+1个FADH2产生的ATP）+12*n个ATP
●如软脂酸（C16）：
●7次β-氧化，生成8分子乙酰CoA、7分子FADH2及7分子NADH
即12×8+2×7+3×7=131分子ATP
●脂肪酸活化时消耗2个高能磷酸键
●净生成131-2=129分子ATP
●计算公式：
12×+5×（-1）–2
由于分子中双键的存在，不饱和脂肪酸彻底氧化时产生的ATP数要少于相同碳原子数的饱和脂肪酸。
奇数碳脂肪酸经β-氧化最后一个产物是丙酰辅酶A，它经酶促反应或生成琥珀酰辅酶A或生成乙酰辅酶A，再进入TCA循环。
脂肪酸β-氧化的生理意义
1）为机体提供大量能量；
2）产生不同长度的脂肪酸链，满足机体代谢需要；
3）生成的乙酰CoA是一种十分重要的中间化合物：
除能进入三羧酸循环氧化供能外，还为许多重要化合物的合成提供原料，如酮体、胆固醇和类固醇化合物。
丙酮的去路：
（1）随尿排出
（2）直接从肺部呼出（3）转变为丙酮酸或甲酰基及乙酰基
酮体生成的生理意义：
●它是肝为肝外组织提供的一种能源物质，是肌肉和大脑等组织的重要能源；
●正常情况下血中仅含少量酮体，但饥饿、高脂低糖或糖尿病时，酮体生成过多，可引起酮血症、酮尿症或酮症酸中毒
5、脂肪酸的生物合成
6、脂肪酸合成酶体系
在原核生物（如大肠杆菌中）脂肪酸合成酶体系是一个由7种不同功能的酶以无酶活的酰基载体蛋白（,ACP）为中心组成聚合成的复合体。
具活性的酶是二聚体
7、软脂酸的合成：
由1分子乙酰CoA与7分子丙二酰CoA经转移、缩合、加氢、脱水和再加氢的重复过程，每一次使碳链延长两个碳，共7次重复，最终生成十六碳的软脂酸。
8、软脂酸合成与分解的区别
区别点
合成
分解
亚细胞部位
胞液
线粒体
酰基载体
ACP
CoA
二碳片断
丙二酰CoA
乙酰CoA
还原当量
NADPH
FAD、NAD+
HCO3-和柠檬酸
需要
不需要
能量变化
消耗7ATP＋14NADPH
（49个ATP）
产生129ATP
22个ATP。
第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢
1、氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。
催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有L—氨基酸氧化酶、D—氨基酸氧化酶和L—谷氨酸脱氢酶等。
L—谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+或NADP+，能催化L—谷氨酸氧化脱氢，生成α—酮戊二酸及氨。
这种酶是一种别构酶，ATP、GTP、NADH是别构抑制剂，ADP、GDP是别构激活剂。
（二）转氨基作用
催化转氨反应的酶称为氨基转移酶或转氨酶，以磷酸吡哆醛（吡哆醛—5’—磷酸）作辅酶。
体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。
人体重要的转氨酶是谷草转氨酶（G
升级会员 