9A文四川农业大学生物化学考研要点.docx
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9A文四川农业大学生物化学考研要点
第一章核酸的结构与功能
DNA的变性：
在理化因素作用下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开成为单链，从而导致DNA的理化性质即生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。
这是一个跃变过程，伴有增色效应，DNA功能丧失。
DNA的复性：
在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对，恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应），DNA功能恢复。
（将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。
）
增色效应和减色效应：
当将DNA的稀盐溶液加热到80-100°C时，双螺旋结构发生解体，两条链分开，形成无规则线团，一系列理化性质也随之改变：
变性后，260nm紫外吸收值升高，此效应称之为增色效应。
核酸的光吸收值常比其各核苷酸成分的光吸收值之和少30%-40%。
这是在有规律的双螺旋结构中碱基紧密地堆积在一起造成的。
这种现象叫做DNA的减色效应。
增色效应：
当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫增色效应。
减色效应：
DNA在260nm出的光密度比在DNA分子中各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%-40%），这种现象称为减色效应。
分子杂交：
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称为核酸分子杂交。
核酸探针：
是以研究和诊断为目的，用来检测特定序列核酸（DNA或RNA）的DNA片段或RNA片段，称为核酸探针。
回文结构：
脱氧核苷酸的排列在DNA两条链中的顺读与倒读意义是一样的，脱氧核苷酸以一个假想的轴称为180°对称，这种结构称为回问结构。
回文序列：
DNA分子中以某一中心区域为对称轴，中心区域一侧的碱基序列旋转180°后与另一侧的碱基序列对称重复。
Tm值：
DNA变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的溶解温度或熔点，用Tm表示。
Chargaff定律：
腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即A=T；鸟嘌呤和胞腺嘧啶的摩尔数也相等，即G=C；
含氨基的碱基总数等于含酮基碱基总数，即A+C=G+T。
嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A+G=C+T。
碱基互补规律：
在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G-C（或C-G）和A-T（或T-A）之间进行，这种碱基配对的规律，称为碱基配对规律（互补规律）。
超螺旋DNA：
双螺旋DNA进一步扭曲所形成的麻花状构象。
超螺旋DNA比双螺旋DNA分子更紧密。
双螺旋的DNA分子通过自身的多次转动扭曲形成螺旋的螺旋结构，称为超螺旋结构；大多数天然DNA分子为负超螺旋。
拓扑异构酶：
是一类剪接DNA分子、改变DNA拓扑状态的酶。
拓扑异构酶在DNA复制、转录和重组中起重要作用。
顺反子：
基因功能的单位，一段染色体，它是一种多肽链的密码，一种结构基因。
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？
DNA
RNA
化学组成
DNA中的戊糖是β-D-2'-脱氧核糖
DNA中的碱基是A、G、C、T
脱氧核糖核苷
核苷酸：
dAMP、dGMP、dCMP、dTMP
RNA中的戊糖是β-D-核糖
RNA中的碱基是A、G、C、U
核糖核苷
核苷酸：
AMP、GMP、CMP、UMP
分子结构
一级结构
二级结构：
双螺旋结构、三链
三级结构：
超螺旋
大多数天然RNA分子是一条单链，其可以发生分子自身回折，而使互补碱基区形成局部类似DNA的双螺旋区。
不能配对的碱基区域则形成突环，不同的RNA分子因碱基序列不同而具有不同比例的双螺旋区。
tRNA二级结构：
单链、三叶草形、四臂四环
tRNA三级结构：
在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L型
细胞内分布
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核
线粒体和叶绿体中均有各自的DNA
原核细胞，DNA存在于类核
细胞质，少量存在于细胞核
生理功能
DNA是遗传物质，是遗传信息的载体、负责遗传信息的储存和发不，并通过复制将遗传信息传递给子代
RNA负责遗传信息的表达，它转录DNA的遗传信息，直接参与蛋白质的生物合成，将遗传信息翻译成各种蛋白质，使生物体进行一系列的代谢活动，从而能够生长、发育、繁殖和遗传
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？
这些特点能解释哪些最重要的生命现象？
两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成
嘌呤碱和嘧啶碱层叠于螺旋内侧，碱基平面与纵轴垂直，碱基之间的堆集距离为0.34nm。
链间碱基按A-T、G-C配对。
磷酸与脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，彼此通过磷酸二酯键连接。
螺旋直径为2nm，顺轴方向每隔0.34nm有一个核苷酸，两个核苷酸之间的夹角为36°。
螺旋结构每隔10隔碱基对重复一次，间隔3.4nm。
一条多核苷酸链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基以氢键项链，匹配成对。
4、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。
tRNA：
在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
由70-90个核苷酸组成，沉降系数在4S左右；一般由四个臂四个环组成；三叶草形；单链
tRNA三级结构为倒L型
rRNA：
构成核糖体的骨架。
单链，螺旋化程度较tRNA低；与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
mRNA：
蛋白质合成的模板
帽子结构
5、从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的相对百分组成。
两种细菌中哪一种是从温泉（64℃）中分离出来的？
为什么？
6、计算
（1）分子量为3´105的双股DNA分子的长度；
（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）
7、用稀酸或高盐溶液处理染色质，可以使组蛋白与DNA解离，请解释。
染色质中的DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同,通过离心的方法可以分离DNA和蛋白质.
原理是利用了DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同.
8、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?
真核mRNA特征：
单顺反子，5'端存在帽子结构，3′端polRA尾巴。
原核mRNA特征：
先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列；半衰期短，以多顺反子的形式存在；3'端没有或只有较短的多聚A结构。
原核生物中，mRNA的转录和翻译发生在同一个细胞空间，这两个过程几乎是同步进行。
真核细胞中，mRNA的合成和功能表达在不同的空间和时间范畴。
第二章蛋白质化学
氨基酸等电点：
当氨基酸溶液在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子所带正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值即为氨基酸的等电点。
蛋白质的等电点：
蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
当蛋白质在某一PH溶液中，酸性基团带的负电荷恰好等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极引动，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（pI）。
肽键：
一分子氨基酸的α-羧基与另一个分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-），属共价键。
肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易被破坏。
肽链：
多个氨基酸以肽键连接的反应产物称为肽或肽链。
双缩脲反应：
含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与Cu2+生成紫红色到蓝紫色的络合物，称为双缩脲反应，可用以测定多肽和蛋白质含量。
蛋白质的一级结构：
指多肽中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键，包括二硫键的位置，称为蛋白质的一级结构，这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。
肽平面：
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转，组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面，为刚性平面，称为肽平面或酰胺平面。
二面角：
肽平面之间的Cα分别以两个单键（Cα-N1）和（Cα-C2）与两个肽平面相连。
绕Cα-N1键旋转的角度称为φ角，绕Cα-C2键旋转的角度称为ψ角，这个旋转角度叫二面角，可表示出相邻的两个肽平面的相对位置。
蛋白质的二级结构：
肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元，主要有α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构：
指的是多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键（氢键、疏水键、范德华力、离子键等）维系使α-螺旋、β-折叠片、β-转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。
蛋白质的四级结构：
由相同或不同亚基按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持司机结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范德华力。
亚基是指参与构成蛋白质司机结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
超二级结构：
指丢失多肽链上若干相邻的构象单元（如α-螺旋、β-折叠、β-转角等）彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体，如α螺旋-β转角-α螺旋。
结构域：
是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体，每个由二级结构组合而成，充当三级结构的构件，其间由单肽链连接。
蛋白质变性与复性：
当天然蛋白质受到某些理化因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫变性作用，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程。
高级结构松散了的变性蛋白质通常在去除变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。
分子病：
由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病，称为分子病。
盐析：
在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
别构效应：
通过空间构象的转变来完成生物学功能。
1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？
蛋白质元素组成有何特点？
P29
答：
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动的体现者：
酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂，代谢反应几乎都是在酶的催化下进行的。
结构蛋白参与细胞和组织的建成，如微管蛋白、伸展蛋白、胶原蛋白等。
某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、生长素、促卵泡激素、促甲状腺激素等，在代谢调节中具有十分重要的意义。
运动蛋白如肌肉中的肌动蛋白、肌球蛋白以及鞭毛和纤毛蛋白与肌肉收缩和细胞运动有关。
高等动物的抗体、补体、干扰素等蛋白质具有防御功能。
某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白和肌红蛋白运输氧；脂蛋白运输脂类。
激素和神经递质的受体蛋白有接受和传递信息的功能。
细胞表面抗原参与免疫反应和细胞识别。
染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等参与基因表达的调控；细胞周期蛋白等具有调控细胞分裂、增殖、生长、分化的功能。
种子贮藏蛋白、卵白蛋白、血浆白蛋白等具有贮存氨基酸和蛋白质的功能。
蛋白质主要元素组成：
C、H、O、N、S及P、Fe、Cu、Zn、I、Se等微量元素。
蛋白质平均含N量为16%，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的理论依据。
蛋白质含量=蛋白质含氮量R6.25
2、试比较较GlR、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？
答：
都含一个氨基羧基H与侧链基团，Pro侧链基团与α氨基酸形成环化结构，亚氨基酸，GlR不含手性碳原子。
由于Pro的亚氨基参与形成肽键之后，氮原子上已米有氢原子，无法充当氢键供体，致使α-螺旋在该处中断，并产生一个“结节”。
3、蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体？
答：
蛋白质的分子量很大，容易再水溶液中形成直径1-100nm的颗粒，因而具有胶体溶液的特征。
可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基，对水有很高的亲和性，通过水合作用在蛋白质颗粒外面形成一层水化层，同时这些颗粒带有电荷，因而蛋白质溶液是相当稳定的亲水胶体。
4、为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。
蛋白质的结构与功能之间有什么关系？
P51
答：
蛋白质的构象归根结底取决于它的氨基酸序列和周围环境的影响。
蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，也决定了蛋白质的生物学功能。
①蛋白质一级结构的种属差异与同源性，例如细胞色素C
②蛋白质一级结构的变异与分子并，例如血红蛋白质异常病变——镰刀型贫血病
③蛋白质前体的激活与一级结构，例如胰岛素原的激活
蛋白质高级结构决定其功能。
①蛋白质空间构象破坏，功能丧失。
如核糖核酸酶的变性与复性
②蛋白质在表现生物学功能时，构象发生一定变化。
如血红蛋白的变构效应和输血功能。
5、什么是蛋白质的变性？
变性的机制是什么？
举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
答：
当天然蛋白质受到某些理化因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫变性作用，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
引起蛋白质变性的因素很多，其中包括加热、紫外线等射线照射、超声波或高压处理等物理因素；强酸强碱、脲、重金属盐、生物碱试剂及有机溶剂等化学因素。
蛋白质的变性常伴有如下表现：
丧失生物活性；
理化性质的改变，包括：
溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增大；扩散系数变小；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸光谱等均有改变。
生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。
当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
应用：
蛋白质的分离纯化；核糖核酸酶S的变性-复性
6、聚赖氨酸（polRLRs）在pH7时呈无规则线团，在pH10时则呈α-螺旋；聚谷氨酸（polRGlu），在pH7时呈无规则线团，在pH4时则呈α-螺旋，为什么？
答：
赖氨酸（LRs）是碱性氨基酸；谷氨酸（Glu）是酸性氨基酸。
两性解离性质
7、多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于α-螺旋的形成，为什么？
P41
答：
疏水环境中。
8、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是a-螺旋，而另一些节段是b-折叠。
该蛋白质的分子量为240000，其分子长5.06´10-5cm,求分子中a-螺旋和b-折叠的百分率.（蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120,每个氨基酸残基在a-螺旋中的长度0.15nm，在b-折叠中的长度为0.35nm）。
答：
9、计算pH7.0时，下列十肽所带的净电荷。
Ala-Met-Phe-Glu-TRr-Val-Leu-TRp-GlR-Ile
第三章酶
酶的活性中心：
即活性部位，指酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。
该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程。
酶原：
有些酶在最初合成和分泌时，是没有活性的酶的前体形式，这种前体称为酶原。
有些酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后经特异性蛋白酶作用转变为有活性的酶。
这些不具催化活性的酶的前体称为酶原。
活力单位：
1个酶活力单位，是指在特定条件下，在1min能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活力：
指每单位质量样品中的酶活力，即每毫克蛋白质中所含的U数或每千克蛋白质中含的Kat数。
诱导契合学说：
酶的活性中心在是柔性的，当底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白活性中心的构象发生相应的变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物互补形成邮寄的结合而催化反应进行。
米氏常数：
米氏常数Km是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
协同效应：
竟争性抑制作用：
有些抑制剂和底物结构极为相似，可和底物竞争与酶的结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。
这种抑制作用叫竞争性抑制作用。
非竟争性抑制作用：
有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位，即抑制剂与酶结合后，不妨碍酶再与底物结合，但所形成的酶-底物-抑制剂三元复合物（ESI）不能发生反应，这种抑制作用叫做非竞争性抑制作用。
多酶体系：
同工酶：
存在于同一种属或不同种属，同一个题的不同组织或统一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶。
共价调节酶：
固定化酶：
指被结合到特定的支持物上并能发挥作用的一类酶，其通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或化学方法把酶做成仍具有酶催化活性的水不溶酶，装入适当容器中形成反应器。
别（变）构效应：
有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称为别构酶。
RibozRme：
即核糖酶。
维生素：
是维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物。
辅酶和辅基：
与酶蛋白结合比较松弛，与酶的催化活性有关，耐热，用透析法可以除去的小分子有机物称为辅酶。
与酶蛋白结合比较紧密，与酶的催化活性有关，耐热，有透析法不易除去的小分子有机物称为辅基。
酶工程：
利用化学工程技术或基因重组技术对酶分子进行修饰、改造或重新设计，旨在改善酶性质、提高酶应用效率或降低酶应用成本而开展的研究活动。
1、简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及个性。
P67
答：
共性：
只能催化热力学上允许进行的反应；在反应中其本身不被消耗，因此有极少量就可大大加速化学反应的进行；对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的，可以缩短反应平衡点到达的时间而不改变反应的平衡点，即催化剂的使用不影响反应的平衡常数。
个性：
酶具有极高的催化效率；酶的催化作用具有高度专一性；酶易失活；酶的催化活性受到调节、控制；有些酶的催化活性与辅因子有关。
2、影响酶促反应的因素有哪些？
用曲线表示并说明它们各有什么影响？
V
答：
酶浓度、底物浓度、PH、温度、激活剂、抑制剂
（1）酶浓度对酶作用的影响：
在底物足够而其它条件固定的条件下，若反应
系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素[E]
时，酶促反应的速度和酶浓度成正比，即V=k[E]
（2）底物浓度对酶作用的影响：
[E]、pH、温度一定.对于一个酶促反应[Et]已知，即VmaR已知
v
[S]
（3）PH对酶作用的影响（4）温度对酶作用的影响
VV
温度
PH
（5）抑制剂对酶作用的影响
3、有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0.25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（淀粉酶活力单位规定为：
在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
4、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
答：
共同点：
均为可逆的抑制作用；结合方式都是非共价结合
不同点：
竞争性抑制作用可以使酶促反应过程发生改变，加入竞争性抑制剂，Km增大，而VmaR不变；加入非竞争性抑制剂，VmaR变小，Km不变。
竞争性抑制作用可以用增加底物浓度的方式解除；非竞争性抑制作用用解除抑制的物质来解除。
竞争性抑制作用：
抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物，结构与底物极为相似，与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同，抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；Km值增大，Vm值不变。
非竞争性抑制作用：
酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。
但形成的中间产物ESI不能分解成产物，因此酶活性降低。
抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响。
Km值不变，Vm值变小。
5、试述敌百虫等有机磷农药杀死害虫的生化机理。
答：
敌百虫等有机磷农药能专一地抑制乙酰胆碱酯酶的活力，因而使昆虫体内乙酰胆碱大量积累、影响神经传导，使昆虫功能失调，失去知觉而死亡。
6、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？
试求酶促反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）
VmaR[S]VmaR
V=Km+[S]或V=1+Km/[S]
Km的意义：
Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
Km是酶的特征物理常数。
一个酶在一定条件下，对一定底物的Km为一定值，故通过测定Km的数值，可鉴定酶。
1/Km可近似表示酶和底物的亲和力，Km愈小，酶对底物的亲和力愈大；Km愈大，酶对底物的亲和力愈小。
在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意底物浓度时的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。
7、什么是同工酶？
为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？
同工酶在科学研究和实践中有何应用？
同工酶是来源于不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或统一组织，同一细胞中分理处具有不同分子形式，但却催化相同反应的酶。
电泳的原理是在同一PH的缓冲溶液中，由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。
由于同工酶理化性质、免疫活性都不同，因此可以用电泳法分离。
应用：
作为遗传的标志；作为临床诊断指标；研究某些代谢调节机制
8、酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么？
P77
酶高效催化的根本原因是酶和底物通过形成中间产物，有效地降低了反应的活化能。
邻近效应和定向效应；张力和变形；酸碱催化；共价催化；酶活性中心是低介电区域
9、和非酶催化剂相比，酶在结构上和催化机理上有什么特点？
酶的催化作用具有高度专一性。
酶只能作用于某一化合物（或结构相似的一类化合物）发生一定的反应，即酶对底物和所催化的反应都有严格的选择性。
酶的结构专一性：
酶对所催化的分子（底物）化学结构的特殊要求和选择
酶的立体异构专一性：
酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有要求。
酶的专一性决定于酶的活性中心的构象和性质。
10、试述维生素与辅酶、辅基的关系，维生素缺乏症的机理是什么？
P109
很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节。
所有B族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的，如细胞色素氧化镁的辅基为铁卟啉，辅酶Q不是维生素等。
缺乏症的机理：
摄入不足；吸收障碍；需要量增加；长期服用抗菌素
11、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：
（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。
（2）每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。
第四章糖类分解代谢
发酵：
厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称为酒精发酵。
如果把氢交给丙酮酸生成乳酸则叫乳酸发酵。
糖酵解途径：
将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是一切生物有机体普遍存在的葡萄糖降解途径。
糖酵解在细胞质中进行，可分为三个阶段：
己糖的磷酸化、磷酸己糖的裂解、丙酮酸的生成。
糖的有氧氧化：
机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2
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