生物化学复习提纲.docx

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生物化学复习提纲

生物化学复习提纲

第一章蛋白质化学

1.简述蛋白质的功能：

1　催化功能-酶

2　调控功能-激素、基因调控因子

3　贮存功能-乳、蛋、谷蛋白

4　转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白

5　运动功能-鞭毛、肌肉蛋白

6　结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架

7　支架作用-接头蛋白

8　防御功能-免疫球蛋白

2.蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；

蛋白质含量=每克样品中含氮的克数×6.25

凯氏定氮法

蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。

然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量

3.酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？

酸性氨基酸：

、

碱性氨基酸：

、、，另外还有：

羟赖氨酸（）、羟脯氨酸（）、胱氨酸

芳香族氨基酸：

、、

亚氨基酸：

含硫氨基酸：

、

含羟基氨基酸：

、

4.必需氨基酸，非必需氨基酸；

必需氨基酸：

异亮氨酸（）、亮氨酸（）、赖氨酸（）、蛋氨酸（）、苯丙氨酸（）、苏氨酸（）、色氨酸（）和缬氨酸（）

非必需氨基酸：

5.手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？

；

的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。

6.具有近紫外光吸收的氨基酸；

7.氨基酸的等电点；

①当溶液为某一值时，主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。

这一值即为的等电点（）。

②在时，在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。

8；蛋白质的一级结构；

蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构

9、肽键中键的性质及肽平面；

肽键中键有部分双键性质——不能⾃由旋转

组成肽键原⼦处于同⼀平⾯（肽平⾯）

10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？

；

⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⼏何⾛向、旋转及折叠。

②只涉及主链构象⽽不涉及残基侧链

③维系⼆级结构的化学键是氢键

⑵〈-螺旋、®-折叠、®-转⻆、⽆规卷曲

⑶〈-螺旋的特点：

®-折叠的特点：

■Cα总是处于折叠的⻆上

■的R基团处于折叠的棱⻆上并与之垂直

■两个之间的轴⼼距为0.35

■氢键主要在链间/同⼀肽链不同部分间形成

■⼏乎所有肽键都参与链内氢键的交联

■氢键与链的⻓轴接近垂直

®-转⻆的特点：

■由4个连续的残基组成

■第⼀个残基

■第四个残基

■这类结构主要存在于球状蛋⽩分⼦中。

⽆规卷曲的特点：

11、角蛋白主要是什么二级结构，化学烫发是否有二硫键的断开和生成？

角蛋白主要是什么二级结构？

⑴角蛋白是纤维状蛋⽩质

⑵化学烫发是有二硫键的断开，无生成

12.什么是蛋白质的三级结构，稳定三级结构的作用力有哪些？

⑴■在⼆级结构基础上

■包括主链和侧链构象在内的三维结构（主

要指球状蛋⽩）

⑵稳定蛋⽩质三级结构的作⽤⼒

■氢键

■范德华⼒

■疏⽔作⽤

■离⼦键

■配位键

■⼆硫键

13.四级结构及亚基

蛋白质四级结构：

指由多条各⾃具有⼀、⼆、三级结构的肽链通过⾮共价键连接起来的结构形式。

亚基：

①种类、数⽬、空间排列⽅式

②亚基间的相互作⽤关系

14.什么叫分子病；举一个分子病的例子。

分⼦病：

由于基因突变，导致蛋⽩质中氨基酸种类发⽣变化，并引起功能降低或丧失。

例：

镰⼑型贫⾎症

15.蛋白质的等电点；

通常在6.0左右

等电点：

在某⼀值的溶液中,蛋⽩质分⼦上所带的正、负电荷数量相等，净电荷为零，在电场中既不移向正极也不移向负极，此时溶液值就是该蛋⽩质的等电点。

在等电点时，蛋⽩质的溶解度最低。

16.蛋白质胶体溶液的稳定因素？

①同种蛋⽩带同种电荷，相互排斥

②弹性⽔化膜

17.蛋白质变性的定义，变性蛋白质的特征？

⑴蛋⽩质变性：

某些理化因素破坏天然结构状态，引起理化性质改变、⽣物学功能改变或丧失的现象。

⑵变性蛋⽩质的特点：

A.⽣物活性丧失

B.疏⽔基外露、溶解度降低、粘度增⼤

C.侧链基团暴露:

——易与化学试剂反应、光学性质变化

D.⽣化性质改变：

结构伸展易被酶解

18.葡聚糖凝胶色谱时，蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱？

中，蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快？

⑴蛋白质大分子先洗脱

⑵小分子游的快

第二章核酸化学

1.证明核酸是遗传物质的经典实验是。

。

。

；

1928年（英国）的肺炎双球菌转化实验——证实核酸作为遗传物质

2.组成和组成的核苷酸有什么差异？

：

A、G、C、U

：

A、G、C、T

3.嘌呤核苷和嘧啶核苷的糖苷键中C和N的编号分别是多少？

4.二级结构中和阐明的二级结构有什么特征？

1　其他组合易相互排斥。

因此，的双股系藉着和G:

C的配对关系互相结合。

2　，双螺旋，正反向，互补链。

3　碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。

4　A对T，连，配对时，靠氢键，2，3，十碱基，转一圈，螺距34点中间。

5.的主要种类有哪些？

哪种含量最多，哪种稀有碱基含量最高？

的主要种类是、、，其中所占比例最高达到80％

6.的二级结构和三级结构分别是什么形状？

的三叶草型二级结构

7.什么是核酸的变性和复性，什么是增色效应和减色效应？

核酸的变性：

双螺旋二级结构的破坏

增色效应：

由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象

核酸的复性：

变性在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双链

减色效应（低色效应）：

性时紫外吸收减少

8.变性因素有哪些

高温（一般＞75℃）、强氧化剂、强酸、碱、尿素等；

变性机理是什么？

机理：

双链间氢键断开，成为两条单链；

8.什么是值？

引起变性的温度称为熔点——

9.核酸含量的测定的方法有哪些？

紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳

10.核酸的紫外吸收主要是因为核酸中的那种成分？

碱基含有共轭双键，最大吸收波长260

第三章酶

1.什么是单纯酶，结合酶，辅助因子分为哪两类，如何区分？

什么是核酶？

单纯酶：

只有蛋白质

结合酶：

酶蛋白+辅助因子

辅助因子：

①辅基——与酶结合紧

②辅酶——与酶结合松

2.与一般催化剂相比，酶的催化有什么特点？

①只能催化热力学上允许的反应。

提高反应速度，不改变平衡点;

②只起催化作用，本身不消耗；

③降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差

②具有高度的专一性

1.绝对专一性；2.基团专一性；3.键专一性；4.立体异构专一性

3.国际酶学委员会将酶分为6大类，依次是：

。

。

。

？

①氧化还原酶类

②转移酶类

③水解酶类

④裂解酶类

⑤异构酶类

⑥合成酶类

4.影响酶作用的因素有哪些？

1　底物浓度

2　温度

3　

4　酶浓度

5　激活剂

6　抑制剂

5.写出米氏方程，并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。

【S】【S】

【S】：

底物浓度

V：

不同【S】时的反应速度

：

最大反应速度

：

米氏常数

6.米氏常数的物理含义是什么？

是酶的特征常数吗？

最大还是最小是最适底物？

⑴的物理含义：

当反应速度为最大反应速度一半时，2【S】【S】

⑵是酶的特性常数:

与、温度、离子强度、酶及底物种类有关，

与酶浓度无关，可以鉴定酶。

⑶越小，亲和力越强。

[S]很小时，反应速度就能达到很大。

性能优，代谢中这类酶更为重要

7.酶的可逆抑制作用有哪几类，它们的动力学有什么特点？

⑴酶的抑制作用分为：

①失活作用：

使酶变性而引起酶活力丧失

②抑制作用：

使酶活力下降但不引起变性

③抑制剂：

能引起抑制作用的物质

⑵动力学特点：

—作用于酶的必需基团/活性中心基团

—使其化学性质改变

—酶活力降低或丧失

8.酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒，举几个例子。

重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素，毒鼠强等。

9.什么是酶的活性部位（活性中心）可分为哪两个部位？

①结合中心：

与S结合；决定酶促反应的专一性

②催化中心：

促进S发生化学变化；决定酶促反应的性质

10.什么是酶的必需基团，必需基团是否必需在活性中心？

酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团。

必需基团：

①位在活性中心

②活性中心以外，稳定分子构象

11.决定酶作用高效率的机制有哪些？

1　邻近效应与定向效应

2　电子张力与变形

3　酸碱催化

4　共价催化

5　微环境效应

12.什么是别构调控，别构酶有什么特点？

12.最常见的共价修饰是哪种？

变构（别构）调控：

蛋白质在实现生物功能时，构象发生变化、活力改变的现象。

变构酶的特点：

①多亚基寡聚酶

②有活性中心、变构调节中心

③多数有多个活性中心，有同促效应；有的不止一个别构中心。

④不遵循米氏方程

共价修饰，主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。

13.酶原存在的生物学意义？

●保护自身组织不被水解

●机体调控的一种形式

14.什么是维生素，根据溶解性分成哪两类？

维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。

根据溶解性分为脂溶性与水溶性。

15.了解哪种维生素是哪种辅酶的成分，了解缺乏维生素可能出现的疾病。

维生素A：

夜盲症、干眼病、皮肤燥

维生素D：

佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松

维生素B1：

辅酶是。

脚气病、消化功能障碍

维生素B2：

辅酶是。

唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎

3：

以辅酶A存在，

：

辅酶是和。

癞皮症

6：

辅酶是磷酸吡哆醛。

小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。

12：

辅酶是脱氧腺苷钴胺素。

儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常，导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少，损害神经系统

7（生物素）：

皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等

：

坏血症

维生素K：

出血症

维生素E：

生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型

第四章生物氧化

1.生物氧化中，2主要是怎么产生的？

H2O是怎么产生的？

2如何生成？

——脱羧反应

H2O如何生成?

——电子传递链

能量如何生成?

——的生成

2.什么是呼吸链？

代谢物脱下的氢（电子）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链

3.线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。

⏹氧化呼吸链

——细胞内主要的呼吸链

⏹2氧化呼吸链

由琥珀酸脱氢酶复合体、和组成

4.什么是氧化磷酸化？

氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联磷酸化，生成，又称为偶联磷酸化。

主要在线粒体内膜进行。

5.化学渗透学说的主要内容？

a.线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵

b.电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的迁移到膜外侧（内膜对是不通透的），在膜内外侧产生了跨膜质子梯度和电位梯度

6.氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些？

二硝基苯酚；解偶联蛋白。

寡霉素

7.什么是值（磷氧值），和2的磷氧值分别是多少？

呼吸过程中无机磷酸（）消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。

实测得呼吸链：

2.5　　

实测得2呼吸链：

1.5

8.穿梭进入线粒体的有哪两种途径？

有什么特点

不能穿过线粒体内膜

1、甘油-3-磷酸穿梭途径

（动物骨骼肌、脑及昆虫的飞翔肌等组织细胞中）

2、苹果酸-天冬氨酸穿梭途径

（心脏、肝脏细胞）

第五章糖代谢

1.什么是糖酵解？

无氧参与的条件下，1葡萄糖分解产生2丙酮酸，并伴随生成的过程。

2.糖酵解的反应历程。

+2+2+22+2+2H2O+2+2

3.1分子葡萄糖经过糖酵解产生的数量。

1G→2222丙酮酸=2+2×2.5=7

4.糖酵解的关键酶有哪几个？

己糖激酶、葡萄糖激酶（只存在肝脏）、磷酸葡萄糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶

4.厌氧运动产生乳酸，另外，厌氧生物发酵可将丙酮酸生成乳酸或乙醇。

5.糖酵解的生理意义？

1　为机体提供

2　作为细胞内其它物质合成的原料

6.三羧酸循环的反应历程；

7.三羧酸循环的生理学意义；

1　是好氧生物体内最主要的产能途径！

2　是脂类、蛋白质彻底分解的共同途径！

3　某些中间产物可作为别构效应物

4　提供合成其他化合物的碳骨架

9.三羧酸循环的特征；

①有两个C原子进入循环，也有两个C原子离开循环，但离开的两个并不直接是进入的两个。

②有四对氢原子离开循环，进入呼吸链进一步氧化成水生成

③有一步底物水平磷酸化直接产生

④有两个水分子被消耗

⑤氧气并不直接参与循环，但氧气的存在是循环进行所必需的

10.三羧酸循环的关键酶；

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶

11.体内的五碳糖和七碳糖是由哪个途径产生

12.什么是糖异生？

糖异生是糖酵解的简单逆过程吗？

糖异生的生理意义是？

糖异生作用——非糖（乳酸、甘油、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸）物质合成葡萄糖。

糖异生的生理意义：

①饥饿状态下维持血糖浓度恒定

②回收乳酸能量，补充肝糖原

③调节酸碱平衡

第六章脂代谢

1.甘油的代谢与糖酵解之间的联系；

2.脂肪酸的活化需要消耗几个高能磷酸键？

10碳以上的脂酰是通过什么转运进入线粒体？

脂肪酸的活化需要消耗1个的2个高能磷酸键

10碳以上的脂酰只能透过线粒体外膜，但不能透过线粒体内膜

3.什么是脂肪酸的氧化，饱和脂肪酸每轮氧化有几个什么类型的反应？

不饱和脂肪酸是否能进行氧化？

氧化的生理意义是什么？

脂肪酸-氧化的生理意义：

①为机体提供比糖氧化更多的能量

②乙酰还可作为脂肪酸和某些的合成原料

③产生大量的水可供陆生动物对水的需要

4.如何计算不同碳原子长度的饱和脂肪酸彻底氧化产生多少？

计算的依据？

5.什么是酮体？

酮体的生成和利用有什么特点？

乙酰可在肝细胞形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，这三种物质统称为酮体。

特点：

①酮体是脂肪酸在肝脏内的正常中间代谢产物

②但肝脏没有乙酰乙酸-琥珀酰转移酶

③酮体易溶于水，透出细胞进入血液循环

④在肝外组织进行氧化

——肝内生成和肝外利用

⑤是肝脏输出能源的形式，主要供应肌肉和脑。

⑥但是酮体主要为酸性物质，大量累积产生酸中毒，破坏机体水盐代谢平衡

6.脂肪酸合成的原料有哪些？

合成的部位是哪里？

每轮有几个什么类型的反应？

原料：

乙酰和丙二酸单酰（源于乙酰）

场所：

细胞溶胶

7.什么是必需脂肪酸？

为什么哺乳动物不能合成必需脂肪酸？

必需脂肪酸是指人体必需，自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸。

包括亚油酸（C18：

2）和α-亚麻酸（C18：

3）

因为动物体内没有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶

第七章氨基酸代谢

1.体内蛋白质降解的两个途径是什么？

溶酶体途径、蛋白酶途径

2.氨基酸脱氨基反应有哪三种形式？

氧化脱氨基主要酶是哪个？

氧化脱氨基的主要酶是谷丙转氨酶，谷草转氨酶

氨基酸脱氨基反应方式

3.氨的来源有哪些？

不同生物是如何排泄氨？

氨的来源：

①血氨的来源

脱氨基（）

肠道细菌的腐败作用与尿素（）的分解

肾小管上皮分泌—的分解

②血氨的去路

在肝脏合成尿素

合成谷氨酰胺

合成非必需氨基酸

氨的排泄：

①合成非必需氨基酸，并参与嘌呤、嘧啶等含氮化合物的合成

②形成无毒的谷氨酰胺（）

③转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）

4.尿素循环的特点？

其中哪些氨基酸不是合成蛋白质的氨基酸？

限速酶：

精氨酸代琥珀酸合成酶

耗能过程：

3中4个高能键

三个氨基酸：

鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸

N与C来源：

氨基酸脱氨和2

生成1分子尿素，消除2分子氨和1分子2

5.生糖氨基酸，生酮氨基酸，生糖兼生酮氨基酸分别有哪些？

生酮氨基酸——亮氨酸

生糖氨基酸——所有非必需氨基酸+精氨酸和组氨酸

生糖兼生酮氨基酸：

异亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸

6.氨基酸合成有几种类型？

第八章核酸代谢

1．嘌呤分解的最终产物是什么？

尿酸的代谢异常会产生什么病？

临床上用什么药物治疗？

嘌呤的分解代谢终产物：

人、猿以及鸟类、爬虫类和大多数昆虫——尿酸

其他哺乳动物、双翅目昆虫——尿囊素

硬骨鱼类——尿囊酸

大多数鱼类、两栖类——尿素

2.嘧啶的分解主要生成物质是什么？

β－氨基酸

3.嘧啶和嘌呤从头合成的碳骨架的原子的来源是什么？

2

4.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同？

在嘌呤核苷酸中,嘌呤碱以第9位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接；戊糖第5'位的C再与磷酸以脂键相结合.而嘧啶核苷酸中,则是嘧啶碱以第1位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接,其它不变。

第九章的生物合成

1.复制的特点是什么？

其中什么是半保留复制，什么是半不连续复制？

复制的特点：

①复制是半保留复制

②复制具有固定的起点

③复制多为双向复制，少数为单向复制

④复制的方向始终是5’-3’

⑤复制需要引物

⑥半不连续复制

⑦复制具有高度的忠实性

半保留复制:

在复制过程中，首先亲代双链解开，然后每条链作为模板，按照碱基配对原则合成互补的子代链。

每个子代分子中有一条链完全来自亲代，另一条是新合成的。

半不连续复制是指复制时，前导链上的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。

2.什么是冈崎片段？

冈崎片段——合成是不连续的，先合成一些小片段，其大小h含1000-2000个核苷酸残基，然后再通过连接酶将它连接起来。

3.参与复制的酶和蛋白因子主要有哪些？

大肠杆菌的聚合酶有几种？

哪种主要负责合成基因组？

参与复制的酶和蛋白因子：

聚合酶、连接酶、拓扑异构酶、解链酶、单链结合蛋白、引发酶

大肠杆菌的聚合酶：

聚合酶I、聚合酶Ⅱ、聚合酶

4.受紫外线照射容易产生什么二聚体？

损伤修复的种类有哪些？

当受到大剂量紫外线（波长260附近）照射时，可引起链上相邻的两个嘧啶碱基共价聚合，形成二聚体，例如二聚体。

损伤修复的种类：

①直接复活——a.光复活修复

b.暗修复

②切除修复

③错配修复

④重组修复

⑤修复

第十章的生物合成

1.什么是转录？

什么是模板链，反义链，什么是编码链，有义链？

转录：

以单链为模板，为原料，在依赖的聚合酶催化下合成链的过程。

反意义链：

以该链中的碱基顺序指导的合成即被转录的那条链。

有意义链：

不被转录的那条链，但其碱基顺序除T代替U外，其余与相同。

模板链：

可作为模板转录为的那条链，该链与转录的碱基互补（，）。

2.转录的基本特征是什么？

1　转录发生在分子的特定区域

2　以四种核糖核苷三磷酸为底物，需要2+

3　需要模板和的解链

4　第一个被转录的核苷酸通常是嘌呤核苷酸

5　转录方向也是5’-3’

6　转录有高度的忠实性

7　转录受到严格调控

3.复制与转录的异同？

4.什么是不对称转录？

不对称转录：

双链上，仅一股链转录，另一股不转录。

5.大肠杆菌聚合酶的亚基主要功能？

真核细胞的聚合酶有哪些种类，它们有什么特点？

聚合酶的亚基主要功能：

①σ—识别链上合成的起始信号，开始合成链时，必须有σ因子，一旦合成开始以后，σ因子释放出来。

②β’—参与酶与底物的结合，以及与σ因子和核心酶的结合。

③β—参与σ因子和核心酶的结合，并参与合成的引发、

延伸。

④α—与模板的结合、酶的滑动以及碱基识别有关

6.真核生物加工的步骤？

①加帽

②加尾

③甲基化

④内含子剪接

第十一章蛋白质的生物合成

1.原核和真核生物核糖体及其大小亚基的沉降系数分别是多少？

真核细胞核糖体大亚基沉降系数为60S，小亚基沉降系数为40S

2.起始在原核和真核生物中有什么区别？

原核细胞：

起始甲酰甲硫氨酰—

真核细胞：

起始—

肽链延伸—

3.密码子的特征是什么？

只有一个密码的氨基酸有哪些？

起始密码子和终止密码子有哪些？

密码子的特征：

①密码子不重叠

②密码子的通用性

③密码的兼（简）并性

④密码子的连续性

⑤密码子的摆动性

只有一个密码子的氨基酸：

甲硫氨酸（）、色氨酸（）

起始密码子为（甲硫氨酸）（缬氨酸），

终止密码子为、、

4.什么是SD序列？

什么是多核糖体？

肽链合成的方向是什么？

SD序列：

位于起始位点上游4－13个核苷酸——

多核糖体：

把细胞放在极其温和的条件下处理，就能得到几个到几十个核糖体在一条上结合起来的形态。

肽链合成方向N→C

一、思考题

1.构成蛋白质的氨基酸主要属于下列哪种氨基酸?

（）

A.α-氨基酸B.β氨基酸

C.α-氨基酸D.β氨基酸

2.含有2个羧基的氨基酸是（）

A.谷氨酸B.苏氨酸

C.丙氨酸D.甘氨酸

3.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）

A.半胱氨酸B.瓜氨酸

C.蛋氨酸D.羟脯氨酸

4.280处有吸收峰的氨基酸（）

A.精氨酸B.色氨酸

C.丝氨酸D.谷氨酸

5.大多数蛋白质中的含氮量（）

A.6%B.16%

C.23%D.10%

选择题

1.在下列有关⾕胱⽢肽的叙述中,正确的是（）

A.⾕胱⽢肽中含有半胱氨酸

B.⾕胱⽢肽是体内重要的氧化剂

C.⾕胱⽢肽⾕氨酸的α-羧基是游离的

D.⾕胱⽢肽的端是主要的功能基团

2.在有关蛋⽩质三级结构的描述中,错误的是（）

A.具有三级结构的多肽链都有⽣物学活性

B.三级结构是单体蛋⽩质或亚基的空间结构

C.三级结构的稳定性由次级键维持

D.亲⽔基团多位于三级结构的表⾯

3.在有关蛋⽩质四级结构的描述中,正确的是（）

A.蛋⽩质四级结构的稳定性由⼆硫键维系

B.四级结构是蛋⽩质保持⽣物学活性的必要条件

C.蛋⽩质都有四级结构

D.蛋⽩质亚基间由⾮共价键聚合

4.每⼀种球状蛋⽩质分⼦必定具有（）

A.α–螺旋

B.β-折叠

C.三级结构

D.四级结构

5.盐析法沉淀蛋⽩质的原理

A.中和电荷，破坏⽔化膜

B.盐与蛋⽩质结合成不溶性蛋⽩盐

C.调节蛋⽩质溶液的等电点

D.降低蛋⽩质溶液的介电常数

6.右⼿α-螺旋是⼀种很稳定的构象，稳定的主

要原因（）

A螺旋内有芳⾹氨基酸残基

B螺旋内所有肽键的与都参与氢键形成

C侧链基团从螺旋中向外伸出，不彼此作⽤

D每⼀个碳碳连键的旋转度都相同

7.β-转⻆中肽链主链出现（）

A800B1800C600D1500

填空题

1.根据氨基酸的酸碱性质可分为＿＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿三类。

2.多肽链的氨基酸的＿＿＿称为⼀级结构，主要化学键为＿＿＿。

3.蛋⽩质为两性电解质，⼤多数在酸性条件下带＿＿＿电荷。

在碱性条件下＿＿＿电荷。

当蛋⽩质净电荷为＿＿＿，此时溶液的值称为＿＿＿。

4.蛋⽩质变性主要是其＿＿＿结构受到破坏，⽽其＿＿＿结构仍为

完好。

5.⾎红蛋⽩是含有＿＿＿辅基的蛋⽩质，其中的＿＿＿离