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1、生物化学复习提纲生物化学复习提纲第一章 蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：1催化功能-酶2调控功能-激素、基因调控因子3贮存功能-乳、蛋、谷蛋白4转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白5运动功能-鞭毛、肌肉蛋白6结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架7支架作用-接头蛋白8防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法； 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量 3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸

2、？ 酸性氨基酸： 、 碱性氨基酸：、，另外还有：羟赖氨酸（）、羟脯氨酸（）、胱氨酸芳香族氨基酸：、亚氨基酸：含硫氨基酸：、含羟基氨基酸：、4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（）、亮氨酸（）、赖氨酸（）、蛋氨酸（）、苯丙氨酸（）、苏氨酸（）、色氨酸（）和缬氨酸（）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；7. 氨基酸的等电点；当溶液为某一值时，主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一值即为的等电点（）。在时，在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于

3、两性离子状态。8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序蛋白质的一级结构9、肽键中键的性质及肽平面；肽键中键有部分双键性质不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。只涉及主链构象不涉及残基侧链维系级结构的化学键是氢键-螺旋、 -折叠、 -转、规卷曲 -螺旋的特点：-折叠的特点： C 总是处于折叠的上 的R基团处于折叠的棱上并与之垂直 两个之间的轴距为0.35 氢键主要在链间/同肽链不同部分间形成 乎所有肽键都参与链内氢键的交联 氢键与链的轴接近垂直-转的特点：由4个连续的

4、残基组成 第个残基 第四个残基 这类结构主要存在于球状蛋分中。规卷曲的特点：11、角蛋白主要是什么二级结构，化学烫发是否有二硫键的断开和生成？角蛋白主要是什么二级结构？角蛋白是纤维状蛋质化学烫发是有二硫键的断开，无生成12.什么是蛋白质的三级结构，稳定三级结构的作用力有哪些？在级结构基础上 包括主链和侧链构象在内的三维结构（主要指球状蛋）稳定蛋质三级结构的作 氢键 范德华 疏作 离键 配位键 硫键13.四级结构及亚基蛋白质四级结构：指由多条各具有、三级结构的肽链通过共价键连接起来的结构形式。亚基：种类、数、空间排列式 亚基间的相互作关系14.什么叫分子病；举一个分子病的例子。分病：由于基因突变

5、，导致蛋质中氨基酸种类发变化，并引起功能降低或丧失。例：镰型贫症15.蛋白质的等电点； 通常在 6.0 左右等电点：在某值的溶液中,蛋质分上所带的正、负电荷数量相等， 净电荷为零，在电场中既不移向正极也不移向负极，此时溶液值就是该蛋质的等电点。在等电点时，蛋质的溶解度最低。16.蛋白质胶体溶液的稳定因素？同种蛋带同种电荷，相互排斥弹性化膜17.蛋白质变性的定义，变性蛋白质的特征？蛋质变性：某些理化因素破坏天然结构状态，引起理化性质改变、物学功能改变或丧失的现象 。变性蛋质的特点：A.物活性丧失B.疏基外露、溶解度降低、粘度增C.侧链基团暴露:易与化学试剂反应、光学性质变化D.化性质改变：结构伸

6、展易被酶解18. 葡聚糖凝胶色谱时，蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱？中，蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快？蛋白质大分子先洗脱小分子游的快 第二章 核酸化学1. 证明核酸是遗传物质的经典实验是。；1928年 （英国）的肺炎双球菌转化实验证实核酸作为遗传物质2. 组成和组成的核苷酸有什么差异？：A、G、C 、U：A、G、C、T3. 嘌呤核苷和嘧啶核苷的糖苷键中C和N的编号分别是多少？4. 二级结构中和阐明的二级结构有什么特征？1其他组合易相互排斥。因此，的双股系藉着和G : C的配对关系互相结 合 。2，双螺旋，正反向，互补链。3碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。4A对T，连，配对时，靠

7、氢键， 2，3，十碱基，转一圈，螺距34点中间。5. 的主要种类有哪些？哪种含量最多，哪种稀有碱基含量最高？ 的主要种类是、 ，其中所占比例最高达到80 6. 的二级结构和三级结构分别是什么形状？的三叶草型二级结构7. 什么是核酸的变性和复性，什么是增色效应和减色效应？核酸的变性：双螺旋二级结构的破坏增色效应：由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象核酸的复性：变性在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双链减色效应（低色效应）：性时紫外吸收减少8.变性因素有哪些高温（一般75）、强氧化剂、强酸、碱、尿素等；变性机理是什么？机理：双链间氢键断开，成为两条单链；8.什么是值？ 引起变性的温度称为

8、熔点9. 核酸含量的测定的方法有哪些？紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳10. 核酸的紫外吸收主要是因为核酸中的那种成分？碱基含有共轭双键，最大吸收波长260第三章 酶1. 什么是单纯酶，结合酶，辅助因子分为哪两类，如何区分？什么是核酶？单纯酶 ：只有蛋白质结合酶： 酶蛋白+ 辅助因子辅助因子：辅基与酶结合紧 辅酶与酶结合松2. 与一般催化剂相比，酶的催化有什么特点？ 只能催化热力学上允许的反应。提高反应速度，不改变平衡点; 只起催化作用，本身不消耗； 降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差具有高度的专一性1.绝对专一性；2.基团专一性；3.键专一性；4.立体异构专一性3. 国际

9、酶学委员会将酶分为6大类，依次是：。？氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂解酶类异构酶类合成酶类4. 影响酶作用的因素有哪些？1底物浓度2温度34酶浓度5激活剂6抑制剂5. 写出米氏方程，并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。【S】【S】【S】：底物浓度V：不同【S】时的反应速度：最大反应速度：米氏常数6. 米氏常数的物理含义是什么？是酶的特征常数吗？最大还是最小是最适底物？的物理含义：当反应速度为最大反应速度一半时，2【S】【S】是酶的特性常数:与 、温度、离子强度、酶及底物种类有关， 与酶浓度无关，可以鉴定酶。越小，亲和力越强。S很小时，反应速度就能达到很大。性能优，代谢中这类酶更为重要7

10、. 酶的可逆抑制作用有哪几类，它们的动力学有什么特点？酶的抑制作用分为：失活作用：使酶变性而引起酶活力丧失 抑制作用：使酶活力下降但不引起变性 抑制剂：能引起抑制作用的物质动力学特点：作用于酶的必需基团/活性中心基团 使其化学性质改变 酶活力降低或丧失8. 酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒，举几个例子。重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素，毒鼠强等。 9. 什么是酶的活性部位（活性中心）可分为哪两个部位？结合中心：与S结合；决定酶促反应的专一性催化中心：促进S发生化学变化；决定酶促反应的性质10. 什么是酶的必需基团，必需基团是否必需在活性中心？酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学

11、基团。必需基团：位在活性中心 活性中心以外，稳定分子构象11. 决定酶作用高效率的机制有哪些？1邻近效应与定向效应2电子张力与变形3酸碱催化4共价催化5微环境效应12. 什么是别构调控，别构酶有什么特点？12. 最常见的共价修饰是哪种？变构（别构）调控：蛋白质在实现生物功能时，构象发生变化、活力改变的现象。变构酶的特点：多亚基寡聚酶 有活性中心、变构调节中心 多数有多个活性中心，有同促效应；有的不止一个别构中心。 不遵循米氏方程共价修饰，主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。 13. 酶原存在的生物学意义？ 保护自身组织不被水解 机体调控的一种形式14. 什么是维生素，根据溶

12、解性分成哪两类？维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。根据溶解性分为脂溶性与水溶性。15. 了解哪种维生素是哪种辅酶的成分，了解缺乏维生素可能出现的疾病。维生素A：夜盲症、干眼病、皮肤燥维生素D：佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松维生素B1：辅酶是。脚气病、消化功能障碍维生素B2：辅酶是 。唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎3：以辅酶A存在，：辅酶是和。癞皮症6：辅酶是磷酸吡哆醛。小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。12：辅酶是脱氧腺苷钴胺素。 儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常，导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少，损害神经

13、系统7（生物素）：皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等：坏血症维生素K：出血症维生素E：生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型第四章 生物氧化1. 生物氧化中，2主要是怎么产生的？H2O是怎么产生的？2如何生成？脱羧反应H2O如何生成?电子传递链能量如何生成?的生成2. 什么是呼吸链？代谢物脱下的氢（电子）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链3. 线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。 氧化呼吸链 细胞内主要的呼吸链 2氧化呼吸链由琥珀酸脱氢酶复合体、和组成4. 什么是氧化磷酸化？氧化磷酸化 是指在呼吸链电子传递过程中偶

14、联磷酸化，生成，又称为偶联磷酸化。主要在线粒体内膜进行。5. 化学渗透学说的主要内容？a. 线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵b. 电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的迁移到膜外侧（内膜对是不通透的），在膜内外侧产生了跨膜质子梯度 和电位梯度6. 氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些？二硝基苯酚；解偶联蛋白。寡霉素7. 什么是值（磷氧值），和2的磷氧值分别是多少？呼吸过程中无机磷酸（）消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。实测得呼吸链： 2.5实测得2呼吸链： 1.58. 穿梭进入线粒体的有哪两种途径？有什么特点不能穿过线粒体内膜1、甘油-3-磷酸穿梭途径(动物

15、骨骼肌、脑及昆虫的飞翔肌等组织细胞中）2、苹果酸-天冬氨酸穿梭途径 （心脏、肝脏细胞）第五章 糖代谢1. 什么是糖酵解？无氧参与的条件下，1葡萄糖分解产生2丙酮酸，并伴随生成的过程。2. 糖酵解的反应历程。 + 2 + 2 + 22 + 2 + 2H2O + 2 + 2 3. 1分子葡萄糖经过糖酵解产生的数量。1G 2222丙酮酸 =2+22.5=7 4.糖酵解的关键酶有哪几个？己糖激酶、葡萄糖激酶（只存在肝脏）、磷酸葡萄糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶4. 厌氧运动产生乳酸，另外，厌氧生物发酵可将丙酮酸生成乳酸或乙醇。5. 糖酵解的生理意义？1为机体提供2作为细胞内其它物质合成

16、的原料6.三羧酸循环的反应历程；7.三羧酸循环的生理学意义；1 是好氧生物体内最主要的产能途径！ 2 是脂类、蛋白质彻底分解的共同途径！3 某些中间产物可作为别构效应物4 提供合成其他化合物的碳骨架 9. 三羧酸循环的特征；有两个C原子进入循环，也有两个C原子离开循环，但离开的两个并不直接是进入的两个。有四对氢原子离开循环，进入呼吸链进一步氧化成水生成有一步底物水平磷酸化直接产生有两个水分子被消耗氧气并不直接参与循环，但氧气的存在是循环进行所必需的10. 三羧酸循环的关键酶；柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶11. 体内的五碳糖和七碳糖是由哪个途径产生12. 什么是糖异生？糖异生是糖

17、酵解的简单逆过程吗？糖异生的生理意义是？糖异生作用非糖（乳酸、甘油、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸） 物质合成葡萄糖。糖异生的生理意义：饥饿状态下维持血糖浓度恒定 回收乳酸能量，补充肝糖原 调节酸碱平衡第六章 脂代谢1. 甘油的代谢与糖酵解之间的联系；2. 脂肪酸的活化需要消耗几个高能磷酸键？10碳以上的脂酰是通过什么转运进入线粒体？脂肪酸的活化需要消耗1个的2个高能磷酸键10碳以上的脂酰只能透过线粒体外膜，但不能透过线粒体内膜3. 什么是脂肪酸的氧化，饱和脂肪酸每轮氧化有几个什么类型的反应？不饱和脂肪酸是否能进行氧化？氧化的生理意义是什么？脂肪酸 -氧化的生理意义：为机体提供比糖氧化更多的能量

18、 乙酰还可作为脂肪酸和某些的合成原料 产生大量的水可供陆生动物对水的需要4.如何计算不同碳原子长度的饱和脂肪酸彻底氧化产生多少？计算的依据？5. 什么是酮体？酮体的生成和利用有什么特点？乙酰可在肝细胞形成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮，这三种物质统称为酮体。特点：酮体是脂肪酸在肝脏内的正常中间代谢产物 但肝脏没有乙酰乙酸-琥珀酰转移酶 酮体易溶于水，透出细胞进入血液循环 在肝外组织进行氧化 肝内生成和肝外利用 是肝脏输出能源的形式，主要供应肌肉和脑。 但是酮体主要为酸性物质，大量累积产生酸中毒，破坏机体水盐代谢平衡6. 脂肪酸合成的原料有哪些？合成的部位是哪里？每轮有几个什么类型的反应？原料：乙酰和

19、丙二酸单酰（源于乙酰）场所：细胞溶胶7. 什么是必需脂肪酸？为什么哺乳动物不能合成必需脂肪酸？必需脂肪酸是指人体必需，自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸。包括亚油酸（C18：2）和-亚麻酸（C18：3）因为动物体内没有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶第七章 氨基酸代谢1. 体内蛋白质降解的两个途径是什么？溶酶体途径、蛋白酶途径2. 氨基酸脱氨基反应有哪三种形式？氧化脱氨基主要酶是哪个？氧化脱氨基的主要酶是谷丙转氨酶，谷草转氨酶氨基酸脱氨基反应方式3. 氨的来源有哪些？不同生物是如何排泄氨？氨的来源：血氨的来源 脱氨基() 肠道细菌的腐败作用与尿素()的分解 肾小管上皮分泌的分解 血氨的去路 在肝

20、脏合成 尿素 合成谷氨酰胺 合成非必需氨基酸氨的排泄：合成非必需氨基酸，并参与嘌呤、嘧啶等含氮化合物的合成 形成无毒的谷氨酰胺（） 转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）4. 尿素循环的特点？其中哪些氨基酸不是合成蛋白质的氨基酸？限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶耗能过程：3中4个高能键三个氨基酸：鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸N与C来源：氨基酸脱氨和2生成1分子尿素，消除2分子氨和1分子25. 生糖氨基酸，生酮氨基酸，生糖兼生酮氨基酸分别有哪些？生酮氨基酸亮氨酸生糖氨基酸所有非必需氨基酸+精氨酸和组氨酸生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸 、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸 、酪氨酸6. 氨基酸合成有几种类型？第八章 核酸代

21、谢1嘌呤分解的最终产物是什么？尿酸的代谢异常会产生什么病？临床上用什么药物治疗？嘌呤的分解代谢终产物：人、猿以及鸟类、爬虫类和大多数昆虫尿酸 其他哺乳动物、双翅目昆虫尿囊素 硬骨鱼类尿囊酸 大多数鱼类、两栖类尿素2.嘧啶的分解主要生成物质是什么？氨基酸3. 嘧啶和嘌呤从头合成的碳骨架的原子的来源是什么？24. 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同？在嘌呤核苷酸中,嘌呤碱以第9位的N与戊糖第1位的C以核苷键相连接；戊糖第5位的C再与磷酸以脂键相结合.而嘧啶核苷酸中,则是嘧啶碱以第1位的N与戊糖第1位的C以核苷键相连接,其它不变。第九章 的生物合成1. 复制的特点是什么？其中什么是半保留复制，什么

22、是半不连续复制？复制的特点：复制是半保留复制 复制具有固定的起点 复制多为双向复制，少数为单向复制 复制的方向始终是5-3 复制需要引物 半不连续复制 复制具有高度的忠实性半保留复制:在复制过程中，首先亲代双链解开，然后每条链作为模板，按照碱基配对原则合成互补的子代链。每个子代分子中有一条链完全来自亲代，另一条是新合成的。半不连续复制是指复制时，前导链上的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。2. 什么是冈崎片段？冈崎片段合成是不连续的，先合成一些小片段，其大小h含1000-2000个核苷酸残基，然后再通过连接酶将它连接起来。 3. 参与复制的酶和蛋白因子主要有哪些？ 大肠杆菌

23、的聚合酶有几种？哪种主要负责合成基因组？参与复制的酶和蛋白因子：聚合酶、连接酶、拓扑异构酶、解链酶、单链结合蛋白、引发酶大肠杆菌的聚合酶：聚合酶I、聚合酶、聚合酶4. 受紫外线照射容易产生什么二聚体？损伤修复的种类有哪些？当受到大剂量紫外线（波长260附近）照射时，可引起链上相邻的两个嘧啶碱基共价聚合，形成二聚体，例如二聚体。损伤修复的种类：直接复活a.光复活修复 b.暗修复 切除修复 错配修复 重组修复 修复第十章 的生物合成1. 什么是转录？什么是模板链，反义链，什么是编码链，有义链？转录：以单链为模板，为原料，在依赖的聚合酶催化下合成链的过程。反意义链：以该链中的碱基顺序指导的合成即被转

24、录的那条链。有意义链：不被转录的那条链，但其碱基顺序除T代替U外，其余与相同。模板链：可作为模板转录为的那条链，该链与转录的碱基互补（，）。2. 转录的基本特征是什么？1转录发生在分子的特定区域2以四种核糖核苷三磷酸为底物，需要 2+3需要模板和的解链4第一个被转录的核苷酸通常是嘌呤核苷酸5转录方向也是5-36转录有高度的忠实性7转录受到严格调控3. 复制与转录的异同？4. 什么是不对称转录？不对称转录：双链上，仅一股链转录，另一股不转录。5. 大肠杆菌聚合酶的亚基主要功能？真核细胞的聚合酶有哪些种类，它们有什么特点？聚合酶的亚基主要功能：识别链上合成的起始信号，开始合成链时，必须有因子，一旦

25、合成开始以 后， 因子释放出来。参与酶与底物的结合，以及与因子和核心 酶的结合。 参与因子和核心酶的结合，并参与合成的引发、 延伸。 与模板的结合、酶的滑动以及碱基识别有关6. 真核生物加工的步骤？加帽加尾甲基化内含子剪接第十一章 蛋白质的生物合成1.原核和真核生物核糖体及其大小亚基的沉降系数分别是多少？真核细胞核糖体大亚基沉降系数为60S，小亚基沉降系数为40S2. 起始在原核和真核生物中有什么区别？原核细胞：起始甲酰甲硫氨酰真核细胞：起始 肽链延伸 3. 密码子的特征是什么？只有一个密码的氨基酸有哪些？起始密码子和终止密码子有哪些？密码子的特征：密码子不重叠 密码子的通用性 密码的兼（简）

26、并性 密码子的连续性 密码子的摆动性只有一个密码子的氨基酸：甲硫氨酸（）、色氨酸（）起始密码子为(甲硫氨酸) （缬氨酸），终止密码子为、4. 什么是S D序列？什么是多核糖体？肽链合成的方向是什么？S D序列：位于起始位点上游413个核苷酸 多核糖体：把细胞放在极其温和的条件下处理，就能得到几个到几十个核糖体在一条上结合起来的形态。肽链合成方向N C 一、思考题1. 构成蛋白质的氨基酸主要属于下列哪种氨基酸?( ) A. -氨基酸 B. 氨基酸 C. -氨基酸 D. 氨基酸 2. 含有2个羧基的氨基酸是( ) A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸3.天然蛋白质中不存在的氨基酸是(

27、 ) A. 半胱氨酸 B. 瓜氨酸 C. 蛋氨酸 D. 羟脯氨酸4. 280处有吸收峰的氨基酸( ) A. 精氨酸 B. 色氨酸 C. 丝氨酸 D. 谷氨酸5. 大多数蛋白质中的含氮量( ) A. 6% B. 16% C. 23% D. 10% 选择题1. 在下列有关胱肽的叙述中,正确的是( )A. 胱肽中含有半胱氨酸B. 胱肽是体内重要的氧化剂C. 胱肽氨酸的-羧基是游离的D. 胱肽的端是主要的功能基团2. 在有关蛋质三级结构的描述中, 错误的是( )A. 具有三级结构的多肽链都有物学活性B. 三级结构是单体蛋质或亚基的空间结构C. 三级结构的稳定性由次级键维持D. 亲基团多位于三级结构的表

28、3. 在有关蛋质四级结构的描述中, 正确的是( )A. 蛋质四级结构的稳定性由硫键维系B. 四级结构是蛋质保持物学活性的必要条件C. 蛋质都有四级结构D. 蛋质亚基间由共价键聚合4. 每种球状蛋质分必定具有（ ）A. 螺旋B. -折叠C. 三级结构D. 四级结构5. 盐析法沉淀蛋质的原理A. 中和电荷，破坏化膜B. 盐与蛋质结合成不溶性蛋盐C. 调节蛋质溶液的等电点D. 降低蛋质溶液的介电常数6. 右-螺旋 是种很稳定的构象，稳定的主要原因（）A 螺旋内有芳氨基酸残基B 螺旋内所有肽键的与都参与氢键形成C 侧链基团从螺旋中向外伸出，不彼此作D 每个碳碳连键的旋转度都相同7. -转中肽链主链出现（）A 800 B 1800 C600 D1500 填空题1. 根据氨基酸的酸碱性质可分为、 、 三类。2. 多肽链的氨基酸的称为级结构，主要化学键为。3. 蛋质为两性电解质，多数在酸性条件下带电荷。在碱性条件下电荷。当蛋质净电荷为，此时溶液的值称为。4.蛋质变性主要是其结构受到破坏，其结构仍为完好。5.红蛋是含有辅基的蛋质，其中的离