基础生物化学复习知识要点.docx
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基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点
（一）名词解释
1.蛋白质的三级结构：
指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：
指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：
指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：
指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：
在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：
在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：
蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：
指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：
组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：
在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：
当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：
当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：
指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
14.分子杂交：
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交。
15.氨基酸的等电点：
指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
16.蛋白质的一级结构：
指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
17.蛋白质的二级结构：
指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
18.结构域：
指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
19.增色效应（hyperchromiceffect）：
当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
20.减色效应（hypochromiceffect）：
DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。
21.发夹结构（hairpinstructure）：
RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
22.DNA的熔解温度（Tm值）：
引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
23.蛋白质的比活力：
每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
24.活力单位：
在一定条件下，将一定量的底物转化为产物所需酶量。
25.米氏常数（Km值）：
用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
26.酶原：
酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶
27.活性中心：
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
28.生物氧化：
生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。
29.呼吸链：
有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
30.氧化磷酸化：
在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。
31.磷氧比：
电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。
经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P／O）。
32.底物水平磷酸化：
在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化.
33.能荷：
能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。
34.糖异生：
非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
35.发酵：
厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。
如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
36.糖酵解途径：
糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
37.糖的有氧氧化：
糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
38.辅基：
酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
39.单体酶：
只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。
分子量为13,000——35,000。
40.全酶：
不小酶含有辅酶因子，由酶蛋白和辅酶因子构成的复合物称全酶。
41.寡聚酶：
有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的分子量从35000到几百万。
42.变构酶：
或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
43.同工酶：
是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
44.诱导酶：
是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
45.磷酸戊糖途径：
磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
46.脂肪酸的α-氧化：
α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。
47.脂肪酸的β-氧化：
脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。
48.乙醛酸循环：
一种被修改的柠檬酸循环，在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变，以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。
某些植物和微生物体内有此循环，他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成。
49.蛋白酶：
以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
50.肽酶：
只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
51.氨的同化：
由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
52.转氨基作用：
在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
53.半保留复制：
双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
54.不对称转录：
转录通常只在DNA的任一条链上进行，这称为不对称转录。
55.转录：
以DNA的一条链为模板在RNA聚合酶催化下，按照碱基配对原则，合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链的过程称为转录。
56.反转录：
反转录病毒以其RNA为模板合成DNA的过程。
57.冈崎片段：
在DNA复制时，合成方向与复制叉移动方向的相反，形成许多不连续的片段，最后再边成一条完整的DNA链，这些不连续的片段称为冈崎片段。
58.内含子：
真核生物的mRNA前体中，除了贮存遗传序列外，还存在非编码序列，称为内含子。
59.外显子：
真核生物的mRNA前体中，编码序列称为外显子。
60.质粒：
是一种在细菌染色体以外的遗传单元，一般由环形双链DNA构成，其大小从1—200Kb。
61.密码子（codon）：
存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。
62.同义密码子（synonymcodon）：
为同一种氨基酸编码的几个密码子之一，例如密码子UUU和UUC二者都为苯丙氨酸编码。
63.反密码子（anticodon）：
在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列，在蛋白质合成中通过互补的碱基配对，这部分结合到信使RNA的特殊密码上。
64.密码子的简并性：
多个密码子可以对应一个氨基酸的性质称为简并性。
65.翻译：
以mRNA为模板合成蛋白质的过程。
（二）填空题
1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（氨）基和另一氨基酸的（羧）基连接而形成的。
2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为（16）%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为（6.25）%。
3.α-螺旋结构是由同一肽链的C=O和N=H间的氢键维持的，螺距为（0.54nm）,每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（0.15nm）。
天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于（右）手螺旋。
4.球状蛋白质中有（极性）侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有（疏水性）侧链的氨基酸位于分子的内部。
5.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成（蓝紫色）色化合物。
6.维持蛋白质的一级结构的化学键有（肽键）和（二硫键）；维持二级结构靠（氢）键；维持三级结构和四级结构靠（次级）键，其中包括（离子键）、（疏水键）、（氢键）和（范德华力）.
7.稳定蛋白质胶体的因素是（表面的水化膜）和（同性电荷）。
8.蛋白质中的（苯丙氨酸）、（酪氨酸）和（色氨酸）3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大 吸收值。
9.精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的（负极）方向移动。
10.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是（α-螺旋结构）和（β-折叠结构）。
11.加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度（增加），这种现象称为（盐溶），而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度（减小）并（沉淀析出）,这种现象称为（盐析）,蛋白质的这种性质常用于（蛋白质分离）。
12.用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的（带电荷量）、（分子大小）和（分子形状）不同，因而在电场中移动的（方向）和（速率）不同，从而使蛋白质得到分离。
13.氨基酸处于等电状态时，主要是以（两性离子）形式存在，此时它的溶解度最小。
14.今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：
甲（不动），乙（向正极移动），丙（向负极移动）。
15.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（两性）离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以（负）离子形式存在。
16.天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内（氢）键的形成，因此构象相当稳定。
17.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（50）圈螺旋？
该α-螺旋片段的轴长为（27nm）.
18. 核酸的基本结构单位是（核苷酸）。
19.两类核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于（细胞核）中，RNA主要位于（细胞质）中。
20.核酸分子中的糖苷键均为（β）型糖苷键。
糖环与碱基之间的连键为（糖苷）键。
核苷与核苷之间通过（磷酸二酯键连接成多聚体。
21.DNA双螺旋的两股链的顺序是（反向平行/互补）关系。
22.在DNA分子中，一般来说G-C含量高时，比重（大），Tm（熔解温度）则（高），分子比较稳定。
23.在（退火）条件下，互补的单股核苷酸序列将缔结成双链分子。
24.（mRNA）分子指导蛋白质合成，（tRNA）分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。
25.DNA变性后，紫外吸收（增加），粘度（下降）、浮力密度（升高），生物活性将（丧失）。
26.酶具有（高效性）和（专一性）等催化特点。
27.影响酶促反应速度的因素有（温度）、（底物浓度）、（ＰＨ）、（抑制剂）和（激活剂）。
28.全酶由（酶蛋白）和（辅因子）组成。
29.辅因子包括（辅酶）、（辅基）和（金属离子）等。
其中（辅基）与酶蛋白结合紧密，（辅酶）与酶蛋白结合疏松。
30.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类（氧化还原酶类）、（转移酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）、（合成酶类）。
31.生物氧化有3种方式：
（脱氢）、（脱电子）和（与氧结合）。
32.原核生物的呼吸链位于（细胞质膜上）。
33.△G0＇为负值是（放能），可以（自发进行反应）进行。
34.举出三种氧化磷酸化解偶联剂（2,4-二硝基苯酚）、（缬氨霉素）、（解偶联蛋白）。
35.真核细胞生物氧化的主要场所是（线粒体），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（线粒体内膜上）。
36.在呼吸链中，氢或电子从（低氧化还原电势）的载体依次向（高氧化还原电势）的载体传递。
37.H2S使人中毒机理是（与氧化态的细胞色素aa3结合，阻断呼吸链）。
38.每对电子从FADH2转移到CoQ必然释放出
（2）个H+进入线粒体基质中。
39.体内CO2的生成不是碳与氧的直接结合，而是（有机酸脱羧生成的）。
40.动物体内高能磷酸化合物的生成方式有（氧化磷酸化）和（底物水平磷酸化）两种。
41.（脂肪）是动物和许多植物主要的能源贮存形式，是由（甘油）与3分子（脂肪酸）酯化而成的。
42.在线粒体外膜脂酰CoA合成酶催化下，游离脂肪酸与ATP-Mg2+和CoA-SH反应，生成脂肪酸的活化形式（脂酰S-CoA）。
43.α－淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（α-1，4糖苷）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。
44.1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成
（2）分子ATP
45.糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是（己糖激酶）、（果糖磷酸激酶）和（丙酮酸激酶）。
46.调节三羧酸循环最主要的酶是（柠檬酸合酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（α－酮戊二酸脱氢酶）。
47.磷酸戊糖途径可分为两阶段，分别称为（葡萄糖的氧化脱羧阶段）和（非氧化的分子重组合阶段）。
48.糖酵解在细胞的（细胞质）中进行，该途径是将（葡萄糖）转变为（丙酮酸），同时生成（ATP）和（NADH）的一系列酶促反应。
49.乙醛酸循环中不同于TCA循环的两个关键酶是（异柠檬酸裂解酶）和（苹果酸合成酶）。
50.糖异生的主要原料为（乳酸）、（甘油）和（氨基酸）。
51.植物中淀粉彻底水解为葡萄糖需要多种酶协同作用，它们是R酶、（α-淀粉酶）、（β–淀粉酶）、（麦芽糖酶）。
52.将淀粉磷酸解为G-1-P，需（淀粉磷酸化酶）、（转移酶）、（脱支酶）三种酶协同作用。
53.糖类除了作为能源之外，它还与生物大分子间（识别）有关，也是合成（蛋白质），（核酸），（脂肪）等的碳骨架的共体。
54.生物体内的蛋白质可被（蛋白酶）和（肽酶）共同作用降解成氨基酸。
55.氨基酸的降解反应包括（脱氨）、（脱羧）和（羟化）作用。
56.谷氨酸经脱氨后产生（α-酮戊二酸）和氨，前者进入（三羧酸循环）进一步代谢。
57.生物固氮作用是将空气中的（N2）转化为的（HN3）过程。
58.硝酸还原酶和亚硝酸还原酶通常以（NAD）或（铁氧还蛋白）为还原剂。
59.氨基酸脱下氨的主要去路有（生成尿素）、（合成谷氨酰胺）和再（合成氨基酸）。
60.对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶称为（限制性核酸内切酶）。
61.DNA复制是定点双向进行的，前导链股的合成是（连续）的，并且合成方向和复制叉移动方向相同；随从链股的合成是（不连续）的，合成方向与复制叉移动的方向相反。
每个冈崎片段是借助于连在它的（5′）末端上的一小段（RNA）而合成的；所有冈崎片段链的增长都是按（5′→3′）方向进行。
62.DNA连接酶催化的连接反应需要能量，大肠杆菌由（NAD+）供能，动物细胞由（ATP）供能。
63.基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称（有意义）链。
64.以RNA为模板合成DNA称（反转录），由（反转录）酶催化。
65.基因突变形式分为：
（转换）、（颠换）、（插入）和（缺失）四类。
66.所有冈崎片段的延伸都是按（5′→3′）方向进行的。
67.前导链的合成是（连续）的，其合成方向与复制叉移动方向（相同）；后随链的合成是（不连续）的，其合成方向与复制叉移动方向（相反）。
68.引物酶与转录中的RNA聚合酶之间的差别在于它对（利福平）不敏感，并可以（dNTP）作为底物。
69.DNA聚合酶I的催化功能有（5′→3′聚合）、（3′→5′外切）、（5′→3外切）作用。
70.细菌的环状DNA通常在一个（复制位点）开始复制，而真核生物染色体中的线形DNA可以在（多位点）起始复制。
71.大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的（3′→5′核酸外切酶）活性使之具有（校对）功能，极大地提高了DNA复制的保真度。
72.DNA切除修复需要的酶有（专一的核酸内切酶）、（解链酶）、（DNA聚合酶Ⅰ）和（DNA连接酶）。
73.在DNA复制中，（SSB（单链结合蛋白））可防止单链模板重新缔合和核酸酶的攻击。
74.真核细胞中编码蛋白质的基因多为隔裂基因。
编码的序列还保留在成熟mRNA中的是（外显子），编码的序列在前体分子转录后加工中被切除的是（内含子）。
在基因中（外显子）被内含子分隔，而在成熟的mRNA序列被拼接起来。
75.蛋白质的生物合成是以（mRNA）作为模板，（tRNA）作为运输氨基酸的工具，（核糖体）作为合成的场所。
76.细胞内多肽链合成的方向是从（N端到C端），而阅读mRNA的方向是从（5ˊ端→3ˊ端）。
77.SD序列是指原核细胞mRNA的5ˊ端富含（嘌呤）碱基的序列，它可以和16SrRNA的3ˊ端的（嘧啶）
78.序列互补配对，而帮助起始密码子的识别。
79.分子伴侣通常具酶的活性（ATPase）。
80.蛋白质内含子通常具有（核酸内切酶）酶的活性。
81.某一tRNA的反密码子是GGC，它可识别的密码子（GCU）为和（GCC）。
82.环状RNA不能有效地作为真核生物翻译系统的模板是因为（缺乏帽子结构，无法识别起始密码子）。
83.生物界总共有（64）个密码子。
其中（61）个为氨基酸编码；起始密码子为（AUG）；终止密码子为（UAA）、（UAG）和（UGA）。
84.氨酰-tRNA合成酶对（氨基酸）和（tRNA）均有专一性，它至少有两个识别位点。
85.许多生物核糖体连接于一个mRNA形成的复合物称为（多核糖体）。
86.基因表达包括（转录）和（翻译）。
87.遗传密码的特点有方向性、（简并性）、连续性和（通用性）。
88.原核生物肽链合成启始复合体由（70S核蛋白体）mRNA和fMet-tRNAfMet组成。
89.真核生物肽链合成启始复合体由（80S核蛋白体）mRNA和Met-tRNAiMet组成。
90.肽链延伸包括进位、（转肽）和（移位）三个步骤周而复始的进行。
（三）简答题
1.真核生物mRNA与原核生物mRNA结构有什么不同？
①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。
真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。
②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。
③原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。
真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。
④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。
原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区，称前导顺序，3′端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。
真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区（编码区）、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。
真核生物mRNA通常都有相应的前体。
从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体（或mRNA前体）。
一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。
2.蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
答：
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
3.蛋白质的β—折叠结构有何特点？
答：
β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
4.什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
答：
蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：
溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
5.简述蛋白质变性作用的机制。
答：
维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。
当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
6.蛋白质有哪些重要功能
答：
蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的
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