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第一章核酸的结构与功能

核酸分为两大类，即：

核糖核酸和脱氧核糖核酸

DNA分布;核酸化学组成

质粒：

染色体外的能进行自主复制的遗传单位。

核酸中的碱基有两类：

嘌呤碱（腺嘌呤A、鸟嘌呤G）和嘧啶碱（胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U）。

它们是含氮的杂环化合物，所以称为碱基，也称含氮碱。

DNA：

A、G、C、TRNA：

A、G、C、U

稀有碱基（修饰碱基）：

在核酸中的含量稀少，分布不均一。

大多是在各常见嘌呤或嘧啶碱的不同部位被甲基化、氢化或硫化等。

次黄嘌呤为稀有嘌呤碱

戊糖均以β-呋喃型环状结构存在。

DNA：

D-2，-脱氧核糖RNA：

D-核糖。

核苷：

由戊糖和碱基缩合而成，并以糖苷键连接

C1’-N1（嘧啶碱）;C1’-N9（嘌呤碱）;β-糖苷键;碱基与糖环平面互相垂直。

稀有核苷：

核酸中含有多种稀有碱基，它们可与戊糖形成相应的稀有核苷。

例如次黄嘌呤核苷、5-甲基胞苷等。

此外，还有些稀有核苷是由正常碱基与2’-O-甲基核糖结合而形成的，或由正常碱基以特殊方式与核糖连接所形成的。

如假尿嘧啶核苷，它的核糖与尿嘧啶的C5相连，为C-C糖苷键。

核苷酸;核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。

核糖核苷酸\脱氧核糖核苷酸

生物体内存在的游离核苷酸多是5’-核苷酸

核酸的生物学功能:

1.DNA是主要的遗传物质（肺炎双球菌转化实验和T2噬菌体侵染实验）

2.RNA主要参与蛋白质的生物合成。

tRNA：

转运氨基酸；rRNA：

核糖体的骨架；mRNA：

合成蛋白质的模板

3.RNA的功能多样性。

参与基因表达的调控；催化作用；遗传信息的加工；病毒RNA是遗传信息的载体

各种生物的DNA的碱基组成规律：

1．★所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，即[A]=[T]；鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔含量相等，即[G]=[C]。

因此，嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等，即[A]+[G]=[C]+[T]。

2．DNA的碱基组成具有种的特异性，即不同生物种的DNA具有自己独特的碱基组成。

3.同一种生物DNA的碱基组成没有组织和器官的特异性。

4.生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

DNA的一级结构：

构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序，通过3’,5’-磷酸二酯键相连形成的直线形或环形多核苷酸链。

DNA双螺旋结构模型特点：

（1）DNA分子由两条反向平行的多核苷酸相互盘绕形成双螺旋结构。

两条链围绕同一个”中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm

（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm，并有一个36度的夹角，糖环平面则与中心轴平行

（3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。

根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。

即A与T相配对，G与C相配对，A-T间有2个氢键，G-C间有3个氢键

（4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟，和一条小沟。

这两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有咋爱沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序

DNA双螺旋结构模型建立的意义：

确立了DNA作为信息分子的结构基础；揭示了碱基配对是DNA复制、遗传信息传递的基本方式；为认识核酸与蛋白质的关系及其在生命中的作用奠定了基础。

同时为遗传学进入分子水平奠定了基础，开创了现代生命科学的新纪元。

双螺旋结构的稳定因素;

（1）氢键：

太弱

（2）碱基堆积力：

是稳定DNA最重要的因素；

双螺旋结构的非稳定性的因素：

（1）静电斥力--带负电荷的磷酸基团。

生理条件下，双螺旋表面存在着能中和磷酸基团的碱性蛋白质和带正电荷的Na+。

（2）碱基分子内能

超螺旋是DNA三级结构的主要形式

核糖核酸RNA结构特点与分类：

（一）碱基组成

●A、G、C、U（A＝U/G≡C）

●稀有碱基较多

●碱基组成不像DNA那样具有严格的A=U，G=C的规律

●tRNA中，A≈U，G≈C

●肿瘤病毒的RNA为双链结构，碱基组成有严格的A=U，G=C的关系。

（二）结构特点

●核苷酸间以3’,5’-磷酸二酯键连接。

●分子较小

●单链线形分子，只有局部区域为双螺旋结构。

（三）分类

tRNArRNAmRNA其他

tRNA：

tRNA占全部RNA的16％。

tRNA的生物功能是在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。

细胞内tRNA的种类很多，约50多种。

每一种氨基酸都有与其相对应的一种或几种tRNA。

tRNA的二级结构三叶草型，一般由四环四臂组成。

tRNA的三级结构——倒L型

mRNA：

（一）特点：

◆mRNA的碱基组成与DNA十分相当，所以有时称为D-RNA。

◆在代谢上很不稳定，是合成蛋白质的模板

◆种类很多，数量极少

（二）mRNA的结构

3'-末端有一段长约200个核苷酸的polyA。

在转录后经polyA聚合酶的作用而添加上去的。

polyA聚合酶对mRNA专一，不作用于rRNA和tRNA。

polyA的功能：

与mRNA从细胞核到细胞质的转移有关；与mRNA的半寿期有关。

原核生物的mRNA一般无3'-polyA，但某些病毒mRNA也有3'-polyA。

5`-末端“帽子”：

5’-m7GpppN。

作用：

⊙抗5‘-核酸外切酶的降解，更稳定；

⊙为mRNA与核糖体结合的信号；

⊙可能与蛋白质合成的正确起始作用有关。

原核mRNA一般没有5‘-帽子结构。

rRNA：

１.特点

①rRNA占细胞内总RNA的75~85%，含量最高；

②rRNA转录后需加工成为成熟rRNA；

③成熟rRNA为单链局部双螺旋；

④用沉降系数（S）表示大小；

⑤是核糖体的组成成分，与蛋白质共同组成核糖体。

2.种类

核酸的理化性质及其应用：

核酸的一般性质

1.为两性电解质，通常表现为酸性。

2.DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，不溶于有机溶剂。

3.DNA溶液的粘度极高，而RNA溶液要小得多。

4.RNA在室温条件下可被稀碱水解，DNA对碱稳定。

（RNA的碱解反应）

5.可利用电泳进行分离和特性研究。

核酸的变性、复性和分子杂交

（一）变性

定义：

核酸的变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂

增色效应：

DNA变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，对260nm紫外吸收值升高，此现象称为增色效应

影响因素：

加热、极端的pH、有机溶剂、酰胺、尿素

Tm：

DNA热变性时，其紫外吸收值到达总增加值一半（双螺旋结构失去一半）时的温度，称为DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。

影响DNA的Tm值的因素：

G-C含量：

↑，↑；介质离子强度：

↑，↑

DNA制品应保存在较高浓度的缓冲液或溶液中

（二）复性

定义：

变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程

减色效应：

DNA复性后，其溶液的A260值减小，最多可减小至变性前的A260值，这现象称减色效应

（三）分子杂交

定义：

不同种类的核酸形成双链，称为分子杂交

杂交可以发生于DNA与DNA之间，也可以发生于RNA与RNA之间和DNA与RNA之间

第二章酶

多酶复合体：

由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。

酶的分类（顺序不能乱）

（1）氧化-还原酶

主要包括脱氢酶和氧化酶。

（2）转移酶Transferase

转移酶催化分子间基团转移反应。

（3）水解酶hydrolase

水解酶催化底物的加水分解反应。

主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶等。

（4）裂合酶Lyase

催化C-C,C-O,C-N断裂，形成双键的反应。

主要包括醛缩酶、水化酶、脱氨酶、脱羧酶。

（5）异构酶Isomerase

异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。

（6）合成酶LigaseorSynthetase

又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。

这类反应必须与ATP分解反应相互偶联

酶的活性中心

概念：

酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。

酶活性中心功能部位包括：

结合部位（决定酶的专一性）

催化部位（决定酶促反应的类型）

酶活性中心的必需基团：

丝氨酸的羟基；半胱氨酸的巯基；组氨酸的咪唑基；天门冬氨酸和谷氨酸的羧基；赖氨酸的氨基；酪氨酸的酚羟基

锁钥学说

●较好地解释酶的立体专一性。

●不能解释酶的活性中心既适合于可逆反应的底物，又适合于可逆反应的产物。

诱导契合学说

●酶的活性中心具有一定的柔性。

底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使酶和底物契合而结合成中间络合物。

●诱导是双向的，既有底物对酶的诱导，又有酶对底物的诱导。

●底物对酶的诱导是主要的。

影响酶催化效率的因素;

1、邻近效应与定向效应

邻近效应：

指两个反应的分子，它们反应的基团需要互相靠近，才能反应

定向效应:

指酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定向

“使分子间的反应近似于分子内的反应”

2、张力效应和底物形变（strainanddistortion）

3、酸碱催化（acid-basecatalysis）

4、共价催化

酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。

5、酶活性中心是低介电环境

使底物分子的敏感键和酶的催化基团之间形成很大的反应力，有助于加速反应的进行。

酶原激活

酶原：

有些酶在最初合成和分泌时，是没有活性的酶的前体形式，这种前体称为酶原。

酶原激活：

酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构过程称为“酶原激活”。

影响酶促反应速度的因素——酶促反应动力学

底物浓度对酶促反应速度的影响

（一）底物浓度与酶促反应速度的关系

“中间产物学说”

米氏常数的意义和测定

（1）物理意义：

Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度

（2）Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物亲和力愈大。

酶与底物亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便可容易地达到最大反应速度。

（3）Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH、有无抑制剂等）有关，与酶的浓度无关。

酶的种类不同，Km值不同，同一种酶与不同底物作用时，Km值也不同。

各种酶的Km值范围很广，大致在10-1～10-6M之间。

（4）判断酶的最佳底物：

如果一种酶可作用于多个底物,就有几个Km值，其中Km最小对应的底物就是酶的天然底物。

如蔗糖酶既可催化蔗糖水解（Km=28mmol/L）,也可催化棉子糖水解（Km=350mmol/L）,两者相比，蔗糖为该酶的天然底物。

（5）计算一定速度下的底物浓度：

如某一反应要求的反应速度达到最大反应速度的99%，则[S]=99Km

（6）km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。

当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km最小的酶

（二）抑制剂对酶促反应速度的影响

抑制剂：

是指能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性，甚至使酶催化活性完全丧失的物质。

I表示。

抑制作用：

凡使酶活力下降，但不引起酶蛋白变性的作用，称为酶的抑制作用

失活作用：

由酶蛋白变性而引起酶活力丧失的现象称为失活作用

根据抑制剂与酶的作用方式分类：

可将分为

不可逆：

共价键，不能用透析、超滤等法解除抑制剂

可逆：

竞争性抑制（磺胺类药物抑菌作用）、非竞争性抑制、反竞争性抑制

抑制类型及其特征总结：

抑制类型及其特征比较

类型

Vmax

Km

斜率

无抑制剂（正常）

Vmax

Km

Km/Vmax

竞争性抑制剂

不变

增加

增大

非竞争性抑制剂

减小

不变

增大

反竞争性抑制剂

减小

减小

不变

Lineweaver-Burk图

酶的活性调节

别构酶：

当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫别构效应，具有别构效应的酶称变构酶

●同促效应：

底物对别构酶的调节作用。

●异促效应：

效应剂结合于调节部位引起酶分子构象的改变而影响酶的催化活性

特点：

1.一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括催化部位和调节（别构）部位。

2.具有别构效应别构激活剂：

底物

别构抑制剂：

代谢反应序列的终产物

3.动力学特点：

S型曲线

不符合米氏方程，不是双曲线

4.别构酶常是系列反应酶系统的第一个酶，或处于代谢途径分

支上的酶。

5.别构酶与一般酶的性质不同。

别构酶生理意义：

在正协同效应的变构酶的S形曲线中段，底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通路又被打开，因此可以通过细胞内底物浓度的变化来灵敏地控制代谢速度

变构抑制剂常是代谢通路的终产物，变构酶常处于代谢通路的入口，通过反馈抑制，可以及早地调节整个代谢通路，减少不必要的底物消耗

同功酶：

指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子组成形式、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。

新陈代谢

新陈代谢是生物与周围环境进行物质交换和能量交换的过程。

第三章生物氧化与氧化磷酸化

一、生物氧化概述

1、概念：

生物细胞将糖、脂、蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成CO2和H2O释放出能量，并偶联ADP磷酸化生产ATP的过程。

（组织呼吸、细胞呼吸）——广义的生物氧化

2、特点：

•条件温和：

常温常压、近中性pH、有水的活细胞中。

•酶促反应：

是在一系列酶、辅酶和中间传递体作用下逐步进行。

•逐步释放能量：

释放的能力贮藏在ATP中。

•与磷酸化偶联。

3、生物氧化的场所

线粒体氧化体系:

与ATP的生成有关，产能的氧化作用，在线粒体内发生（原核生物在质膜上发生）。

微粒体氧化体系:

与ATP的生成无关，光滑内质网上发生，机体对非营养物质发生的生物转化，与机体排毒及排出异物有关。

4、生物氧化物质的氧化方式

生物氧化遵循氧化－还原的基本原理常见的有：

●脱电子（e）反应如Fe2+→Fe3+＋e

而电子不能单独存在于生物体内，有物质失去电子，就有物质得到电子：

●脱氢反应：

最主要的生物氧化方式

●加氧反应

ATP（是高能磷酸化合物中的典型代表）

ATP在生物体内充当“能量的流通货币”

●磷酸酐键易水解

●ATP的合成可与放能反应相偶联

●ATP：

作为磷酸基团转移反应的中间载体

●ATP是以基团转移（即提供Pi,PPi或AMP来形成等价中间体）的形式提供能量，而不是简单水解。

●ATP：

是能量的携带者或传递者，不是化学能量的贮存库。

磷酸原：

以高能磷酸形式贮能的物质。

包括磷酸肌酸、磷酸精氨酸

二、电子传递链（呼吸链）的概念与种类

概念：

存在于线粒体内膜上的一系列电子载体，按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统。

链的种类：

根据呼吸底物上氢的初始受体的不同，线粒体内呼吸链可分为：

NADH呼吸链、FADH2呼吸链

电子传递链的组成：

1.黄素蛋白类（FP）：

与电子传递有关的黄素蛋白有两种，分别以FMN或FAD为辅基。

NADH+H++FMNNAD++FMNH2

琥珀酸+FAD延胡索酸+FADH2

作用：

传递电子和质子

2.铁硫蛋白（Fe-S）：

含铁硫络合物的蛋白质，又称非血红素铁蛋白。

作用：

通过铁的价态变化而传递电子

3.细胞色素类（Cyt）：

一类以铁卟啉为辅基的色素蛋白

作用：

通过辅基中铁的价态变化而传递电子

Cytb、Cytc1、CytcCyta、Cyta3

辅基血红素辅基血红素A，还含有两个铜离子

4.辅酶Q（又称泛醌，UQ）：

ETS上唯一的非蛋白组分，是脂溶性小分子化合物。

作用：

传递质子和电子。

功能基团是苯醌，通过醌/酚的互变传递电子

三、氧化磷酸化的概念与类型

概念：

利用生物氧化过程中释放的自由能使ADP形成ATP的过程。

（广义）

类型：

底物水平磷酸化、氧化磷酸化（狭义）

底物水平磷酸化：

在底物的氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成。

氧化磷酸化：

电子从NADH或FADH2经电子传递链传递到分子氧形成水，同时偶联ADP磷酸化生成ATP。

氧化磷酸化的作用机制：

化学渗透学说要点：

A．呼吸链中的电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布，递氢体和电子传递体是间隔交替排列的，催化反应是定向的。

B．在电子传递过程中，复合物I、III和IV中的递氢体质子泵的作用，将H+从线粒体内膜基质侧定向地泵至内膜外侧空间而将电子（2e）传给其下游的电子传递体。

C．质子不能透过线粒体内膜，泵到内膜外侧的H+不能自由返回，这样就嫩那个在电子传递过程中在内膜两侧建立起质子浓度梯度，形成膜电位。

这种跨膜的质子电化学梯度就是推动ATP合成的动力，称为质子推动力。

D．线粒体F1-F0-ATPase复合物能利用ATP水解能量将质子泵出内膜，但当存在足够高的跨膜质子电化学梯度时，强大的质子流通过F1-F0-ATPase进入线粒体基质时，释放的自由能推动ATP合成。

细胞液内生成NADH需要经过两种系统，两种穿梭系统的比较

能荷：

在总的腺苷酸系统中（即ATP，ADP和AMP浓度之和）所负荷的高能磷酸基数量。

用下式表示【ATP】+0.5【ADP】

能荷=------------------------------------------------

【ATP】+【ADP】+【AMP】

第四章糖类代谢

一、糖酵解的概念

糖酵解：

在无氧的条件下，葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应。

糖酵解途径，亦称为EMP途径:

反应场所：

细胞质

二、糖酵解过程（10个酶催化的11步反应）三个阶段：

第一阶段：

已糖的磷酸化（消耗2ＡＴＰ）

葡萄糖的磷酸化、6-磷酸果糖的生成、1,6-二磷酸果糖的生成

第二阶段：

磷酸已糖裂解/磷酸丙糖的生成

1,6-二磷酸果糖的裂解、磷酸丙糖的同分异构化

第三阶段：

3-磷酸甘油醛转变为丙酮酸并释放能量（氧化、转能）/ATP和丙酮酸的生成

3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸、3-磷酸甘油酸和ATP的生成、3-磷酸油酸异构为2-磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸的生成、丙酮酸和ATP的生成

葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖的意义：

1.葡萄糖磷酸化后容易参与反应

2.磷酸化后的葡萄糖带负电荷，不能透过细胞质膜，因此是细胞的一种保糖机制

三、糖酵解过程的小结

糖酵解意义：

1.在无氧条件下迅速提供能量,供机体需要。

如:

剧烈运动、人到高原

2.是某些细胞在不缺氧条件下的能量来源。

3.是糖的有氧氧化的前过程，亦是糖异生作用大部分逆过程。

4.糖酵解也是糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。

四、丙酮酸去路

1、形成乳酸2、形成乙醇

葡萄糖＋2Pi＋2ADP→2乳酸＋2ATP＋2H2O

有氧：

丙酮酸→乙酰辅酶A

五、三羧酸循环

糖的有氧氧化：

是指体内组织在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解生成CO2和H2O的过程。

1、丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA

丙酮酸+辅酶A+NAD+→乙酰CoA+CO2+NADH+H+

丙酮酸脱氢酶系（原核生物）

3种酶：

丙酮酸脱羧酶（TPP、Mg2+）\二氢硫辛酸乙酰基转移酶（硫辛酸、辅酶A）

二氢硫辛酸脱氢酶（FAD、NAD+）

6种辅助因子：

TPP、Mg2+、硫辛酸、辅酶A、FAD、NAD+（含B1、泛酸、B2、PP硫辛酸五种维生素）

真核生物的丙酮酸脱氢酶复合体：

更复杂、丙酮酸脱氢酶激酶、丙酮酸脱氢酶磷酸酶、通过可逆的磷酸化修饰进行调节

2、三羧酸循环的反应过程（８步反应９种酶）

（课本）三羧酸循环途径：

1。

乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸2。

柠檬酸异构化生成异柠檬酸3。

异柠檬酸氧化脱羧生成ɑ-酮戊二酸4。

ɑ-酮戊二酸氧化脱羧反应5。

琥珀酸的形成6。

延胡索酸的生成7。

苹果酸的生成8。

草酰乙酸的再生

3、三羧酸循环的能量计算

乙酰-CoA＋3NAD+＋FAD＋GDP＋Pi＋2H2O→

2CO2＋3NADH＋3H+＋FADH2＋GTP＋CoASH

一分子的乙酰CoA通过TCA循环可产生：

共12个ATP

3NADH→3X3ATP、FADH2→1X2ATP、GTP→ATP

4、三羧酸循环的特点与意义

三羧酸循环特点:

一次底物水平磷酸化、二次脱羧、二个不可逆反应、四次脱氢、1mol乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化净生成12molATP。

三羧酸循环的意义：

糖有氧氧化的基本生理功能是氧化供能。

糖有氧氧化是体内三大营养物质代谢的总枢纽。

5、草酰乙酸的回补反应

5.1．丙酮酸的羧化

丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi

5.2．磷酸烯醇式丙酮酸的羧化

反应在细胞液中进行

5.3．天冬氨酸和谷氨酸的转氨作用

调节的关键因素：

[NADH]/[NAD+]、[ATP]/[ADP]的比值和草酰乙酸、乙酰Coa等代谢物质的浓度

六、磷酸戊糖途径1、磷酸戊糖途径的生化历程

第一阶段（氧化脱羧）：

6分子的6－磷酸葡萄糖经脱氢、水合、氧化脱羧生成6分子5－磷酸核酮糖、6NADPH和6CO2

包括三部分反应：

脱氢反应、水解反应、脱氢脱羧反应

第二阶段（分子重排）：

6分子5－磷酸核酮糖经一系列基团转移反应异构成5分子6－磷酸葡萄糖回到下一个循环。

包括：

异构化反应、转酮醇反应、转醛醇反应、转酮醇反应、异构化反应

2、磷酸戊糖途径的反应式（计算）

3、磷酸戊糖途径特点

反应部位：

胞浆

反应底物：

6-磷酸葡萄糖

重要反应产物：

NADPH、5-磷酸核糖

限速酶：

6-磷酸葡萄糖脱氢酶（G-6-PD）

葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环；

脱氢酶的辅酶是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不传递给O2，无ATP的产生与消耗。

4、磷酸戊糖途径的意义

1．产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力。

2．磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料。

3．磷酸戊糖途径与光合作用有密切关系。

4．PPP与糖的有氧、无氧分解是相互联系的。

5．与植物的抗病性有关。

七、糖的生物合成

1、糖的异生作用

定义：

由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖（原）异生作用。

这一过程可通过糖酵解的逆过程完成，但糖异生途径又非糖酵解的简单逆转。

在糖酵解中，由己糖激酶、磷酸果糖激酶（PFK）和丙酮酸激酶催化的反应不可逆。

原料：