动物生化知识小节.docx

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动物生化知识小节

第二章酶

一知识小结

酶是由生物活细胞所产生的具有催化功能的生物催化剂。

酶的催化特点是：

具有高度的专一性，催化效率极高，反应条件温和，易变性失活，催化活性可调控。

酶对底物和反应类型的严格的选择性，称为酶的专一性。

酶的专一性可分为三种类型：

绝对专一性；相对专一性（包括键专一性和基团专一性）；立体化学专一性（包括旋光异构专一性和几何异构专一性）。

根据酶的化学组成成分的不同，可将酶分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶。

单纯蛋白酶只由蛋白质构成，不含非蛋白质成分；结合蛋白酶由蛋白质部分和非蛋白质部分构成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。

酶蛋白和辅助因子形成的有催化活性的复合体称为全酶。

酶蛋白决定酶对底物的专一性；辅助因子决定酶催化底物反应的类型。

辅助因子为小分子有机化合物或金属离子。

与酶蛋白部分结合比较牢固的，用透析法不易除去的小分子有机化合物，称为辅基；与酶蛋白部分结合不牢固的，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。

但二者没有严格的界限，可以统称为辅酶。

酶分子中直接与底物结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性中心或活性部位。

酶的活性中心上的基团，可以分为两类：

直接与底物分子结合的基团，称为结合基团，它决定酶的底物专一性；直接参与催化底物反应的基团，称为催化基团，它决定酶的反应专一性。

酶的必需基团：

是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。

由细胞初合成或分泌的无催化活性的酶的前体，称为酶原。

在一定条件下，无活性的酶原转变为有活性的酶的过程，称为酶原的激活。

酶促反应动力学主要是研究各种因素对反应速度的影响。

影响酶促反应速度的主要因素有以下几个方面：

温度、PH、酶浓度、底物浓度、激活剂、抑制剂。

米氏常数（Km）的涵义是酶促反应达最大反应一半时的底物浓度。

米氏常数是酶的特征性物理常数，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。

不同的酶Km值不同；如果一个酶有几种底物，则对每种底物，各有一个特定的Km值，其中Km值最小的底物称为酶的最适底物。

某些物质并不引起酶蛋白变性，但能够与酶分子上的某些必需基团相结合，改变其性质，从而使酶活性降低，甚至于完全丧失，这种作用称为抑制作用；这种物质称为抑制剂。

酶的抑制作用可分为可逆与不可逆两类。

抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键相结合，用透析等物理方法可以除去抑制剂，使酶活性得到恢复。

这种抑制作用，称为可逆抑制作用；这种抑制剂，称为可逆抑制剂。

可逆性抑制作用又可根据抑制剂与底物的关系分为竞争性和非竞争性抑制作用。

竞争性抑制作用：

有些抑制剂的分子结构与底物分子结构十分相似，因而也能够与酶分子的底物结合基团相结合，从而使酶活性受到抑制。

抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争、相互排斥的，这种抑制作用，称为竞争性抑制作用；这种抑制剂，称为竞争性抑制剂。

竞争性抑制的特征是：

增大底物浓度可使这类抑制作用减甚至解除；动力学特征是：

Vm不变，Km增大。

非竞争性抑制作用：

有些抑制剂和底物可同时结合在酶分子的不同部位上，形成ESI三元复合物。

换句话说，就是抑制剂与酶分子结合后，不妨碍该酶分子再与底物分子结合，但是，在酶—底物—抑制剂三元复合物（ESI）中，酶分子不能催化底物反应，既酶活性丧失。

这种抑制作用，称为非竞争性抑制作用；这种抑制剂，称为非竞争性抑制剂。

增大底物浓度，不能使这类抑制作用减弱。

动力学特征是：

Vm降低，Km不变。

不可逆抑制作用：

有些抑制剂，能以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。

这种抑制作用，称为不可逆抑制作用；这种抑制剂，称为不可逆抑制剂。

凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。

使酶促反应速度达到最大值的温度，称为酶的最适温度。

使酶促反应速度达到最大值的PH，称为酶的最适PH。

酶的最适温度、最适PH不是恒定的常数，它们与底物的种类和浓度、介质PH、离子强度、反应时间、缓冲液的性质与浓度等因素有关。

酶活性也称为酶活力，是指酶催化一定化学反应的能力。

酶活性单位的定义是指在一定条件下和单位时间内酶促消耗底物的量或生成产物的量。

比活力是指每毫克酶蛋白所具有的酶活力。

比活力愈高，表明酶含量及纯度愈高。

同工酶是指：

能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。

降低活化能，提高酶促反应速度的机制可能有下列几种：

底物和酶的邻近与定向效应，底物形变，共价催化，酸碱催化，酶活性中心的疏水空穴效应。

维生素和辅酶的关系

缩写符号

化学名称

辅酶名称

辅酶缩写符号

生化功用

VB1

硫胺素

焦磷酸硫胺素

TPP

构成α-酮酸脱羧酶的辅酶

VB2

核黄素

黄素单核苷酸

黄素腺嘌呤二核苷酸

FMN

FAD

构成某些脱氢酶的辅酶

VB3

泛酸

辅酶A

CoA-SH

构成转酰酶和酰化酶的辅酶

VB5

烟酸

烟酰胺

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

NAD

NADP

构成大多数脱氢酶的辅酶

VB6

吡哆醇

吡哆醛

吡哆胺

磷酸吡哆醛

磷酸吡哆胺

构成转氨酶和氨基酸脱羧酶辅酶

VB7

生物素

生物素胞素

构成羧化酶的辅酶

VB9

叶酸

四氢叶酸

FH4

构成一C基团转移酶系的辅酶

VB12

钴胺素

5，-脱氧腺苷钴胺素

CoAB12

构成甲基变位酶的辅酶，

参与一C基团代谢。

硫辛酸

6，8-二硫辛酸

LSS

构成α-酮酸脱氢酶系的辅酶

二、思考题

1.解释下列名词概念：

全酶酶的活性中心酶原同工酶酶原激活竞争性抑制非竞争性抑制酶的专一性Km变构酶比活力酶活力酶蛋白辅基辅酶单体酶寡聚酶必需基团

2.酶的化学本质是什么？

它作为生物催化剂有何特点？

3.辅酶与辅基有何不同？

它们与激活剂有何区别？

4.简述Km的涵义、三个特征及应用。

5.何谓酶的必需基团和活性中心？

试从蛋白质结构与功能的关系说明活性中心在酶促反应中所起的作用。

6.何谓竞争性和非竞争性抑制作用？

举例说明不可逆抑制作用和可逆抑制作用。

7.影响酶促反应速度的因素有哪些？

用曲线表示并说明它们各有什么影响？

为什么说最适温度、最适PH不是酶的固定常数？

8.试阐明酶的作用机制。

即实现酶反应高效率的因素有哪些？

它们是怎样提高酶反应速度的（5种可能机制）？

9.何谓酶的专一性？

酶的专一性有哪几类？

如何解释酶作用的专一性？

10.什么是酶的活性中心与必需基团？

二者有什么关系？

11.写出各B族维生素的辅酶名称，缩写符号，生化功用与作用机理（用表格式完成）。

第三章糖类代谢

一、知识小结

糖是维持动物体生命活动的重要的能源和碳源物质。

动物体内糖的来源有：

由消化道吸收，由非糖物质转化而来。

血糖是指血液中所含的葡萄糖。

分布于红细胞和血浆中。

糖原是动物体内糖的贮存形式。

动物体内的糖原主要贮存在肝和肌肉中，称为肝糖原和肌糖原。

糖原是由许许多多葡萄糖分子构成的带分枝的大分子多糖。

糖原分子间葡萄糖通过α-1,4糖苷键相连，分枝间通过α-1,6糖苷键相连。

当机体需要时，肝糖原可分解为葡萄糖并直接调节血糖浓度；因肌肉组织中缺乏6-磷酸-葡萄糖酯酶，故肌糖原不能分解为葡萄糖也不能直接调节血糖浓度。

糖分解代谢的主要途径有：

在无氧条件下进行酵解，在有氧条件下进行有氧分解，通过磷酸戊糖途径进行代谢。

在无氧或缺氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放能量的过程，称为糖的无氧分解或酵解。

该反应过程在细胞的胞液中进行。

糖酵解的生理意义是应激、补充能量和迅速提供能量。

在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2和H2O并释放大量能量的过程，称为糖的有氧分解或有氧氧化。

该反应过程在细胞的胞液和线粒体中进行。

糖的有氧氧化是动物体获取能量的主要途径。

糖的有氧氧化其实是糖酵解的继续，在无氧条件下，丙酮酸还原为乳酸；在有氧条件下，丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，然后进入三羧循环彻底氧化分解。

催化丙酮酸氧化脱羧的酶系是一个多酶复合体，由三个酶六个辅助因子构成。

三个酶是：

丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶；六个辅助因子是：

TPP、Mg+、硫辛酸、CoASH、FAD、NAD+。

乙酰CoA经一系列氧化、脱羧最终生成CO2和H2O，并产生能量的过程是一个循环过程，该循环是从含三个羧基的柠檬酸开始的，所以称为三羧循环或柠檬酸循环。

此循环是1904年由Krebs提出来的，故也称为Krebs循环。

该循环是糖、脂肪、氨基酸等最终氧化分解产生能量的共同途径，也是这些物质相互转变、相互联系的枢纽。

糖的有氧氧化和糖酵解的特点与生理意义比较

糖的有氧氧化

糖酵解

1反应条件

有氧

无氧

2反应部位

胞液—线粒体

胞液

3终产物

CO2、H2O和大量能量（36或38分子ATP）

乳酸和少量能量（2分子ATP））

4产量方式

底物水平磷酸化和氧化磷酸化

底物水平磷酸化

5反应方向

单向（己糖激酶、果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合成酶系、α-酮戊二酸脱氢酶系催化的反应不可逆）

单向（己糖激酶、果糖激酶、

丙酮酸激酶催化的反应不可逆）

6生理意义

动物体主要供能途径

补充能量、应激

磷酸戊糖途径是糖在体内的另一条有氧分解途径，在许多组织中均可进行，整个反应过程发生在细胞质中。

磷酸戊糖途径的特点是：

6-磷酸葡萄糖直接脱氢和脱羧，经此途径亦可彻底氧化分解；脱氢酶的辅酶是NADP+而不是NAD+；有磷酸戊糖的生成。

磷酸戊糖途径的生理意义是：

生成的5-磷酸核糖可为核苷酸和某些辅酶的合成提供原料；生成的NADPHH+可为各种合成代谢提供氢；使戊糖和己糖发生互变。

由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程，称为糖的异生作用或葡糖异生作用。

糖的异生作用主要在肝脏中进行，肾脏也能发生，但产量较少。

糖异生作用的原料有甘油、丙酸、乳酸、生糖氨基酸。

葡萄糖酵解为乳酸，乳酸又异生为葡萄糖，乳酸和葡萄糖的这种相互转变组成一个循环，称为Corj循环。

糖有氧氧化对糖酵解的抑制作用，称为巴斯德效应。

细胞内能量水平是指细胞内ATP与ADP的比值关系。

ATP/ADP比值高，我们就说细胞内能量水平高；ATP/ADP比值低，我们就说细胞内能量水平低。

二、习题

1.名词解释

糖酵解糖有氧氧化糖异生作用巴斯德效应血糖细胞内能量水平Corj循环三羧酸循环

2.符号翻译：

UDPGGTPC~PAMPUTPATPADP

3.丙酮酸脱氢酶系由哪几个酶和哪些辅助因子构成，并简述其作用机理（见P82）。

4.简述糖代谢各途径之间的联系。

为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点？

（3个交汇点，见P100）。

5.简述磷酸戊糖通路的特点和生理意义。

6.简述糖异生作用的部位、原料及生理意义。

7.肌糖原和肝糖原的分解代谢有何区别？

为什么？

有何生理意义？

8.糖酵解和糖有氧氧化有何异同？

（比较两条途径的特点、生理意义及反应过程）

9.计算1摩尔丙酮酸、乳酸在体内彻底氧化分解可产生多少摩尔ATP，写出计算依据。

第四章生物氧化

一知识小结

糖、脂肪、蛋白质等化能物质在生物体内的氧化，称为生物氧化。

由于生物氧化是在组织细胞中进行的，所以又称为组织氧化或细胞氧化。

生物氧化的总结果是消耗氧，产生CO2，因此生物氧化也称为组织呼吸或细胞呼吸。

生物氧化是在酶的催化下，在比较温和的条件下进行的。

生物氧化的特点是能量是逐步释放的，产生的能量存储在高能化合物中，氧化的过程具有严格的细胞内定位。

真核生物细胞内，生物氧化是在线粒体内进行，在不含有线粒体的原核细胞内，生物氧化则在细胞膜上进行。

动物体内生物氧化作用主要是通过脱氢反应来实现