生化习题名解间答题答案.docx
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生化习题名解间答题答案
第1章绪论习题答案
三、名词解释
1.生物化学:
即生命的化学，它是分子水平上研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
2.分子生物学:
它是生物化学的重要组成部分，它主要是研究生物大分子的结构与功能，代谢及其调控的一门学科。
3.生物大分子：
是由基本结构单位按一定顺序和方式连接而成的，相对分子质量在104以上具有特定构象与特异功能的生物分子（多聚体）。
四、简答题
1简述近代生物化学的发展简史
答：
近代生物化学的发展经历了三个发展阶段（时期）。
即
（1）初期（生化萌芽时期）：
从18世纪中叶至20世纪初。
这一时期主要是研究生物体的化学组成，客观描述组成生物体的物质含量、分布、结构、性质与功能，故又称为叙述生化。
（2）蓬勃发展期：
从20世纪次至20世纪的50年代的几十年间，生物化学发展迅猛。
这一时期，除了在营养、内分泌及酶学等方面有许多重大发现与进展外，更主要的进展是物质的代谢与调节，许多代谢途径基本弄清楚，故此阶段又称为动态生化阶段。
（3）分子生物学时期：
20世纪50年代以来，生物化学的发展进入一个新的高潮。
这一时期生化领域的重大事件层出不穷。
2.简述当代生物化学研究的主要内容
答：
（1）生物分子的结构与功能生物体是由一些生物分子所组成，生物分子复杂多样，有无机物和有机物，有机物中又有小分子的有机物和生物大分子。
（2）物质代谢及其调节生物体内的物质代谢非常活跃，错综复杂，但又有条不紊。
（3）基因（遗传）信息传递及其调控。
3.简述生物化学与医学的关系
答：
生物化学称为医学学科的基础，是一门重要的医学必修课程所有医学（基础医学、临床医学、预防医学、药学、口腔医学、护理学）都必须修该门课程。
因为生物化学与分子生物学的理论与技术已渗入到所有医学（当代医学、大医学）的各个领域，促进了现代医学突飞猛进的发展，反过来，现代医学各学科又不断地向生物化学与分子生物学提出问题和挑战，从而推动生物化学与分子生物学不断深入研究与发展。
总之，生物化学与医学其他学科总是互相为用，互相渗透的。
第二章蛋白质的结构与功能答案
三、名词解释
1.蛋白质二级结构secondarystructure：
蛋白质分子中某一段肽链骨架原子的空间结构，主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
2.蛋白质一级结构primarystructure：
蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
3.生物活性肽biologicalactivepeptides：
在人体内存在的具有生物活性的低分子量的肽，在代谢调节、神经传导等方面起着重要的作用。
4.肽单元peptideunit（肽键平面peptideplane）：
参与肽键的6个原子Cα1，C，O，N，H，Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的六个原子构成了所谓的肽单元。
5.等电点isoelectricpoint：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
6.蛋白质变性denaturation：
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键断裂，使其空间构象破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
7.三级结构tertiarystructure：
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
8.结构域domain：
分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和整个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
9.蛋白质四级结构quaternarystructure：
许多蛋白质分子含有两条或多条具有完整的三级结构的亚基，各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
10.结合蛋白质conjugatedprotein ：
是由单纯蛋白质和辅基结合而成的高分子化合物。
11.亚基subunit：
含有二条或多条多肽链的蛋白质分子，其中每一条具有完整的三级结构多肽链称为蛋白质的亚基。
12.超二级结构supersecondarystructure：
指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。
13.谷胱甘肽glutathione：
由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
分子中半胱氨酸的巯基是谷胱甘肽的主要功能基团。
14.协同效应cooperativeeffect：
蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响其中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
15变构效应allostericeffect：
配体与亚基结合后引起亚基构象变化的效应称为变构效应。
16.盐析saltprecipitation：
在蛋白质溶液中加入高浓度中性盐使蛋白质沉淀析出的方法。
17.电泳electrophoresis：
带电粒子在电场中向所带电荷的相反电极移动的现象成为电泳。
18.次级键：
蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
四、问答题
1.答：
酒精具有很大的渗透能力，它能穿过细菌表面的膜，渗入细菌体内，使构成细菌生命基础的蛋白质凝固（蛋白质变性），将细菌杀死。
然而酒精浓度过高，其使蛋白质凝固的本领固然更大，但是它却使细菌表面的蛋白质一下子就凝固起来，形成了一层硬膜。
这层硬膜阻止酒精分子进一步渗入细菌内部，反而保护了细菌，不能将细菌内部的细胞彻底杀死。
待到适当时机，薄膜内的细胞可能将薄膜冲破而重新复活。
因此，不用无水乙醇消毒杀菌。
如果使用70％—75％的酒精，既能使组成细菌的蛋白质凝固，又不能形成薄膜，能使酒精继续向内部渗透，而使其彻底消毒杀菌。
2.答：
各种蛋白质的所含氮量比较接近，一般平均为16％，N是蛋白质的特征元素。
将定氮法测出的样品中含氮量乘以6.25即可求出样品蛋白质含量。
3.答：
胰蛋白酶水解赖氨酸或精氨酸的羧基所形成的肽键，水解的片段为Gly-Trp-Pro-Leu-Lys，Cys-Gly-Phe-Ala-His-Met-Val-Glu-Lys，Pro-Asp-Ala-Tyr-Gln-Met-Arg，Ser-Thr-Ala-phe-Gly-Gly，
胰凝乳蛋白酶水解芳香氨酸的羧基所形成的肽键，水解的片段为Gly-Trp-Pro-Leu-Lys-Cys-Gly-Phe，Ala-His-Met-Val-Glu-Lys-Pro-Asp-Ala-Tyr，Gln-Met-Arg-Ser-Thr-Ala-Phe，Gly-Gly
溴化氰水解蛋氨酸的羧基所形成的肽键，水解的片段为Gly-Trp-Pro-Leu-Lys-Cys-Gly-Phe-Ala-His-Met，Val-Glu-Lys-Pro-Asp-Ala-Tyr-Gln-Met，Arg-Ser-Thr-Ala-Phe-Gly-Gly
4.答：
蛋白质的多种生理功能有：
（1）催化调节作用，如酶类催化作用、激素调节作用。
（2）转运储存作用，如血红蛋白有运氧功能、清蛋白转运胆红素、脂肪酸等。
（3）运动和支持作用，如肌动球蛋白是肌肉收缩的物质基础，胶原是构成皮肤、骨骼的主要物质。
（4）免疫保护作用，如免疫球蛋白等、（5）生长繁殖作用如核蛋白等。
（6）受体和载体都是传递信息和转运物质的蛋白质：
（7）凝血作用，参与凝血的凝血因子中，绝大部分的化学本质是蛋白质。
5.答：
二级结构指蛋白质分子中某一段肽链骨架原子的空间结构，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式。
α-螺旋：
①—般为右手螺旋；②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，螺旋上升1圈的距离（螺距）为0.54nm，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm；③螺旋圈之间通过氢键维持螺旋结构的稳定，氢键方向与螺旋长轴基本平行；④螺旋外侧的氨基酸侧链的大小、形状及所带电荷等性质会影响α-螺旋形成。
β-折叠：
由伸展的多肽链组成的呈锯齿状；折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的，氢键几乎都垂直伸展的肽链；这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角：
多肽链中出现一种180°的转折；通常由4个氨基酸残基构成，由第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键维持转折结构的稳定；转角中的第二个残基大都是脯氨酸，第三个残基往往是甘氨酸。
6.答：
蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
蛋白质沉淀是指蛋白质分子聚集，从溶液中析出的现象。
变性的蛋白质不一定沉淀。
如煮沸的牛奶，其中的酪蛋白已经变性，但并不沉淀。
变性的蛋白质一般容易沉淀。
沉淀的蛋白质不一定变性。
如盐析、低温下有机溶剂沉淀的蛋白质。
凝固的蛋白质既沉淀又变性。
酸牛奶的pH已接近有关蛋白质的pI，一旦煮沸蛋白质便开始变性，蛋白质即结絮沉降下来。
7答：
.①谷胱甘肽在体内是还原剂、抗氧化剂，参与生物转化作用等。
②胆汁酸：
促进脂类的消化和吸收、抑制胆汁中胆固醇的析出等。
③促黑激素：
促进黑色素沉淀，使机体免受紫外线伤害等
④血红素血红素为Hb、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶等的辅基。
8.答：
蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
利用此性质可用酒精、加热、紫外照射等方法进行消毒和灭菌，利用钨酸、三氯醋酸等方法使血清蛋白质变性、沉淀从而去除血清中的蛋白质，用于生化实验检测。
制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等适当条件下保存。
9.答：
常用沉淀蛋白质的化学方法有盐析、有机溶剂、重金属离子、生物碱试剂（或大分子酸）。
盐析是利用高浓度中性盐夺取蛋白质的水化膜和中和电荷而使蛋白质沉淀；有机溶剂在蛋白质等电点时加入破坏水化膜而沉淀；重金属离子如PB2+,Ag+是在蛋白质带负电时（在碱性溶液中）加入结合生成沉淀；生物碱试剂如苦味酸、鞣酸（或大分子酸）在蛋白质带正电时（在酸性溶液中）加入使蛋白质析出沉淀。
以上诸法均是中和电荷、破坏水化膜，但有的可引起变性现象。
第3章 核酸的结构与功能习题答案
三、名词解释
1．核酸：
许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物，称为核酸。
2．核苷：
戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物称为核苷。
3．核苷酸：
核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酯键相连而成的化合物称为核苷酸。
4．稀有碱基：
核酸分子中除常见的A、G、C、U和T等碱基外，还含有微量的不常见的其它碱基，这些碱基称为稀有碱基。
5．碱基对：
核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞密啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此称为碱基对，也称为碱基互补。
6．DNA的一级结构：
组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。
也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。
7．核酸的变性：
在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性称为核酸变性。
8．Tm值：
DNA在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的变性温度或解链温度，用Tm表示。
9．DNA复性：
热变性的DNA溶液经缓慢冷却，使原来两条彼此分离的DNA链重新缔合，形成双螺旋结构，这个过程称为DNA的复性。
10．核酸的杂交：
不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。
四、简答题
1.简述DNA双螺旋结构模式的要点。
①DNA分子是由两条方向相反但互相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成的双螺旋。
②在两条链中，磷酸和脱氧核糖链位于螺旋的外侧。
脱氧核糖平面与碱基平面垂直，碱基位于螺旋的内侧，螺旋表面形成大沟与小沟。
③双螺旋的直径为2nm，每10对碱基旋转一周，旋距为3.4nm。
④维持双螺旋稳定的作用力是氢键（A-T之间2个，G-C之间3个）和碱基堆砌力。
2．比较DNA与RNA在化学组成、结构与生物学功能上的异同。
化学组成
嘌呤碱
嘧啶碱
戊糖
磷酸
DNA
A、G
T、C
脱氧核糖
磷酸
RNA
A、G
U、C
核糖
磷酸
在分子结构中，二者均以单核苷酸为基本组成单位，靠3′、5′-磷酸二酯键彼此连接成为多核苷酸链。
所不同的是构成DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸（dNMP），而构成RNA的基本单位是核糖核苷酸（NMP）。
DNA：
是双链（两条多核苷酸链），二级结构为双螺旋结构，是遗传的物质基础。
RNA：
是单链（一条多核苷酸链），二级结构可有局部双螺旋结构，RNA包括mRNA、tRNNA和rRNA，它们参与蛋白质的生物合成。
3．答：
tRNA典型的二级结构为三叶草型结构，是由一条核糖核苷酸链折叠、盘绕而成，在分子单链的某些区域回折时，因存在彼此配对的碱基，构成局部双螺旋区，不能配对的碱基则形成突环而排斥在双螺旋之外，形成了tRNA的三叶草型结构，可将tRNA的结构分为五个部分：
即氨基酸臂、T-ψ-C环、额外环、反密码环及DHU环。
RNA根据其在蛋白质生物合成过程中所发挥的功能不同，主要有mRNA（信使RNA）、tRNA（转运RNA）、rRNA（核糖体RNA）三种。
mRNA是DNA转录的产物，含有DNA的遗传信息，所以它是合成蛋白质的模板。
tRNA携带、运输活化了的氨基酸，为蛋白质的生物合成提供原料。
rRNA不单独存在，与多种蛋白质构成核糖体（核蛋白体），核糖体是蛋白质合成的场所。
4．答：
所谓解链温度是指核酸在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度，也称为Tm值。
Tm值的大小与DNA分子中碱基的组成、比例关系和DNA分子的长度有关。
在DNA分子中，如果G-C含量较多，Tm值则较大，A-T含量较多，Tm值则较小，因G-C之间有三个氢键，A-T只间只有两个氢键，G-C配对较A-T配对稳定。
DNA分子越长，在解链时所需的能量也越高，所以Tm值也越大。
五、综合论述题
1．答：
DNA是遗传信息的携带者，是遗传的物质基础，蛋白质是生命活动的物质基础，DNA的遗传信息是靠蛋白质的生物学功能而表达的。
在物质组成及分子结构上有着显著的差异。
在物质组成上，DNA是由磷酸、戊糖和碱基组成，其基本单位是单核苷酸，靠磷酸二酯键相互连接而形成多核苷酸链。
蛋白质的基本单位是氨基酸，是靠肽链相互连接而形成多肽链。
DNA的一级结构是指多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸的排列顺序，蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
DNA二级结构是由两条反向平行的DNA链，按照严格的碱基配对关系形成双螺旋结构，每10个bp为一圈，螺距为3.4nm，其结构的维持靠碱基对间形成氢键和碱基对的堆积力维系。
蛋白质的二级结构是指一条多肽链进行折叠盘绕，多肽链主链形成的局部构象。
其结构形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲，其中α-螺旋也是右手螺旋，它是由3.6个氨基酸残基为一圈，螺距为0.54nm，蛋白质二级结构维持靠肽键平面上的C=O与N-H之间形成的氢键。
DNA的三级结构是在二级结构基础上有组蛋白参与形成的超螺旋结构。
蛋白质的三级结构是在二级结构基础上进一步折叠盘绕形成整体的空间构象，部分蛋白质在三级结构的基础上借次级键缔合而构成蛋白质的四级结构。
2．答：
核酸分子的杂交技术是以核酸具有变性与复性的性质为基础的。
不同来源的核酸变性后合并在一起，在适当条件下，通过缓慢降温，可以进行复性。
只要这些核酸分子中含有可形成碱基互补配对的片段，则彼此可形成杂化双链。
所以，可利用被标记的已知碱基序列的核酸分子作为探针，在一定条件下与待测样品DNA单链进行杂交。
可检测待测DNA分子中是否含有与探针同源的碱基序列，应用此原理可用于细菌、病毒、肿瘤和分子病的诊断即“基因诊断”。
第4章 酶习题答案
三、名词解释
1.核酶：
具有特异催化作用的小分子核酸（RNA）
2.酶：
由活细胞产生的具有高效、特异催化作用的一类蛋白质。
3.单体酶：
只有一条肽链组成的酶。
4.寡聚酶：
由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
5.单纯酶：
仅由氨基酸残基构成的酶。
6.辅酶：
与酶蛋白结合松驰，易被透析或超滤等方法去除的辅助因子。
7.酶的活性中心：
酶分子上由一些直接参与将底物转变成产物所必需的功能基团在空间上相互靠近所形成的特定区域。
8.同工酶：
催化相同的化学反应而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性有所不同的一组酶。
9.Km值：
酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
10.化学（共价）修饰调节：
酶蛋白分子上的一些基团在酶的催化下与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变的酶活性的一种调节方式。
11.固定化酶是将水溶性酶经物理或化学的方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的；一种酶的衍生物。
固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特异性和催化高效率。
12.酶偶联测定法是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂。
酶的辅助因子等进行定量分析的一种方法。
其原理是利用一些酶（称指示酶）的底物或产物可以直接简便地监测，将该酶作为试剂加人到待测的酶促反应体系中，将本来不易直接测定的反应转化为可以直接监测的系列反应。
13.别构调节体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。
此结合部位称为别构部位或调节部位。
对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。
受别构调节的酶称做别构酶。
导致别构效应的代谢物称做别构效应剂。
有时底物本身就是别构效应剂。
在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。
当后续代谢产物（常为终产物）堆积时，它们便作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匿乏而激活。
14.反竞争性抑制作用抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物。
15.酶的可逆性抑制抑制剂与酶以非共价键方式结合，使酶活性降低或消失。
这种抑制作用可采用简单的透析或超滤的方法解除，是一种可逆性结合，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。
16.竞争性抑制作用有些抑制剂与某种酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间复合物。
故在反应体系中如有竞争性抑制剂存在时，抑制剂与底物竞争与酶结合，从而影响底物与酶的结合，使反应速度下降。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
17.非竞争性抑制作用有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。
抑制剂与酶的结合不影响底物与酶的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物。
这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
18.反竞争性抑制作用抑制剂不与酶结合，仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
19.酶的诱导契合学说酶在发挥其作用之前，需与底物密切结合。
在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形、相互适应，进而相互结合的过程。
这就是酶-底物结合的诱导契合假说。
20.酶原与酶原激活大多数酶合成后即具有活性，但有些酶在细胞内合成或初分泌时以酶的无活性前体形式存在。
在一定的条件下，这些酶的无活性前体被激活表现出酶的活性。
这种无活性的酶的前体称为酶原。
由无活性的酶原变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
21.辅助因子：
构成全酶的一个组分，包括金属离子及小分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输转移电子、原子或某些功能基团。
22.酶的激活剂：
凡能使酶由无活性变得有活性或能使酶的活性增加的物质称为酶的激活剂。
23.多酶体系：
在细胞内存在着许多由几种功能不同的酶彼此聚合在一起形成的多酶复合物，能催化一系列反应。
24.酶的专一性：
即酶的特异性，酶对所催化的底物具有严格的选择性。
一种酶只能催化一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
25.酶的抑制剂：
凡能使酶的活性降低乃至丧失但并不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
四、问答题
1．酶与一般催化剂相比，有何异同？
答：
不同点：
（1）酶的催化效率高；
（2）酶对底物有高度的选择性；（3）酶的催化活性受多种因素的调节；（4）酶的反应条件温和。
相同点：
（1）反应前后无质和量的变化；
（2）催化热力学允许的反应；（3）都可加快反应速度，不改变反应平衡点；（4）作用的机理都是降低反应的活化能。
2．何谓酶的特异性？
有哪几种类型？
各举二例说明。
答：
（1）绝对专一性：
进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。
如脲酶只作用于尿素；琥珀酸脱氢酶只作用于琥珀酸脱氢生成延胡索酸。
（2）相对专一性：
酶作用于一类化合物或一种化学键。
如脂肪酶可以水解脂肪和简单的酯；磷酸酶对一般的磷酸酯都有水解作用。
（3）立体异构专一性：
酶只作用于同一化合物立体异构体的一种。
如乳酸脱氢酶只作用于L－乳酸，而不作用于D－乳酸；L－氨基酸氧化酶只作用于L－氨基酸，对D－氨基酸则无作用。
3．简述Km和Vmax的意义。
答：
Km的意义：
（1）Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
（2）Km值可用于表示酶和底物的亲和力，Km值愈大，酶和底物的亲和力愈小。
（3）Km值是酶的特征性之一，与酶的结构、底物和外界环境有关与酶的浓度无关。
Vmax的意义：
Vmax值是酶完全被底物饱和时的反应速度。
与酶的浓度成正比。
4．酶的变构调节与共价调节有何异同？
答：
相同点：
（1）通过改变酶的活性对酶促反应进行调节；
（2）酶的快速调节；（3）受调节的酶一般都是代谢途经中的关键酶
不同点：
（1）变构调节的酶既有活性中心又有变构部位，共价调节的酶只有活性中心没有变构部位。
（2）酶的共价调节受其他酶的催化，酶的变构调节不需其他酶的催化。
（3）酶的共价调节有级联放大作用，酶的变构调节没有。
（4）酶的共价调节中有共价键的改变，酶的变构调节没有共价键的改变。
（5）酶的共价调节是一种更快速、有效的调节。
（6）酶的变构调节中通过小分子的代谢物，即变构效应剂与酶的变构中心结合，改变酶的构象，进于改变酶的活性，酶的共价调节中不需要小分子的代谢物。
5．举例说明竞争性抑制的应用意义。
答：
例如磺胺类药物的抑菌作用。
细菌生长繁殖需要合成核苷酸、核酸。
核苷酸的合成需要FH4转运一碳单位，FH4是细菌利用对氨基苯甲酸（PABA）等原料在二氢叶酸合成酶等催化合成，磺胺类药物的结构与PABA结构相似而竞争抑制二氢叶酸合成酶活性，使FH2以至FH4合成障碍，一碳单位不能转运，核苷酸不能合成，进而影响核酸的合成，最终抑制细菌生长繁殖。
6．简述酶原激活的实质与意义。
答：
实质是涉及到酶分子一处或几处肽键断裂至使酶的活性中心形成或暴露。
其意义是：
（1）保护组织细胞免遭有活必酶的自身消化；
（2）保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。
7.区别酶蛋白与蛋白酶。
答：
酶蛋白与蛋白酶是两个完全不同的概念。
酶蛋白是全酶的一部分，结合酶中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，全酶等于酶蛋白＋辅助因子。
只有全酶才具有催化作用，将酶蛋白与辅助因子分开后，均无催化作用。
如琥珀酸脱氢酶是由酶蛋白部分和辅助因子FAD结合构成的，只有琥珀酸脱氢酶这一全酶才具有催化活性。
而蛋白酶是水解蛋白质的
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