BpH=pI，氨基酸所带总电荷为零，在电泳时不移动；
CpH>pI,氨基酸带负电荷，在电泳时向正极运动。
2、修饰氨基酸（稀有氨基酸）：
蛋白质合成后，氨基酸残基某些基团被修饰后形成氨基酸。
没有相应密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。
3、肽键（peptidebond）：
合成肽链时，前一种氨基酸α－羧基与下一种氨基酸α－氨基通过脱水作用形成酰胺键，具备某些双键性质。
4、肽键平面（酰胺平面）：
参加肽键六个原子位于同一平面，该平面称为肽键平面。
肽键平面不能自由转动。
5、蛋白质构造：
A一级构造：
是指多肽链从N端到C端氨基残基种类、
数量和顺序。
重要化学键：
肽键,二硫键。
B二级构造：
是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间构造，
即蛋白质主链原子局部空间排布（不涉及侧链原子位置）。
分α-螺旋（α-helix）：
较重要，为右手螺旋，每圈螺旋含3.6个
氨基酸残基（13个原子），螺距为0.54nm、β-片层（β-折叠，
β-pleatedsheet）、β-转角（β-turn）、无规则卷曲（random
coil）、π-螺旋（π-helix）。
维持二级构造化学键：
氢键。
模体：
蛋白质分子中，二级构造单元有规则地汇集在一起形成
混合或均有空间构象，又称超二级构造。
C构造域：
蛋白质三级构造中，折叠紧凑、可被分割成独立球状或纤维状，具备特定功能区域，称为构造域。
为构成三级构造基本单元。
D三级构造：
是指整条多肽链中所有氨基酸残基相对空间位置（肽链上所有原子相对空间位置）.化学健：
疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间构造相对稳定。
E四级构造：
蛋白质分子中几条各具独立三级构造多肽链间互相结集和互相作用，排列形成更高层次空间构象。
作用力：
亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。
此外，范德华力、二硫键（如抗体）。
6、分子伴侣：
一类在序列上没有有关性但有共同功能，在细胞中可以协助其她多肽链（或核酸）折叠或解折叠、组装或分解蛋白称为分子伴侣。
如热休克蛋白。
7、一级构造是形成高档构造分子基本，蛋白质一级构造变化，也许引起其功能异常或丧失（“分子病”）；同功能蛋白质序列具备种属差别与保守性。
蛋白质分子空间构造是其发挥生物学活性基本，蛋白质分子构象变化影响生物学功能或导致疾病发生，蛋白质一级构造不变，但由于折叠错误，导致蛋白质构象变化而引起疾病，称为蛋白质构象病（折叠病）。
8、蛋白质变性：
在某些理化因素作用下，特定空间构造被破坏而导致其理化性质变化及生物活性丧失过程。
为非共价键和二硫键断裂，物理（高温、高压、紫外线），化学（强酸碱、有机溶剂、重金属盐）等因素导致。
9、20种AA名称及缩写：
A非极性疏水性AA：
甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）、蛋氨酸（Met）
B极性中性AA：
色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）
C酸性AA：
天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）
D碱性AA：
赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）
E芳香族AA：
苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）
10、蛋白质理化性质：
两性电离及等电点（多接近5.0，少数为碱性）、亲水胶体性质（具备水化层、双电层，保持其胶体稳定）、紫外吸取峰在280nm波长、显色反映（茚三酮反映、双缩脲反映）。
11、蛋白质分离纯化：
运用不同蛋白质分子溶解性（solubility）、分子大小（size）、带电状况（charge）、亲和能力等不同将其提纯。
粗提：
透析、盐析、沉淀法等；
精提：
层析法（凝胶过虑层析、离子互换层析、亲和层析）、电泳法（蛋白质分子在高于或低于其pI溶液中为带电颗粒，在电场中能向正极或负极移动，如薄膜电泳、SDS-PAGE电泳、凝胶电泳）、离心法（不同颗粒之间存在沉降系数差时，在一定离心力作用下，颗粒各自以一定速度沉降，在密度梯度不同区域上形成区带办法）。
第二章酶
1、酶：
一类由活细胞合成、对其特异底物具备高效催化能力蛋白质或核酸。
2、酶活性中心：
酶分子中与底物结合并与催化活性直接关于化学基团所构成特殊空间区域，具底物结合位点和催化位点。
3、诱导契合学说：
当底物与酶接近时，能诱导酶构象发生有助于底物与之结合变化，使酶与底物特异结合，催化反映进行。
4、酶分类：
氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。
5、辅助因子：
分辅酶和辅基、辅酶与酶蛋白结合不紧密，辅基与酶蛋白结合牢固。
6、酶促反映动力学：
研究底物浓度、酶E浓度、pH值、温度、激活剂和抑制剂等因素对酶促反映速度影响。
7、米-曼式方程：
。
Km（米氏常数）等于酶促反映速度为最大速度一半时底物浓度,单位为mol/L.Vmax是酶完全被底物饱和时反映速度，与酶浓度成正比。
8、酶转换数：
当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物分子数。
用于比较每单位酶催化能力。
9、酶抑制剂：
能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性物质。
分可逆性抑制和不可逆性抑制，
可逆性抑制：
抑制剂与酶通过不太稳定非共价键结合，分竞争性抑制（均能与酶底物中心结合，抑制作用强弱取决于I与S浓度比,增大底物浓度可解除抑制作用，如丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶）、非竞争性抑制（抑制剂与底物结合中心以外位点结合，不可转化为产物，增长底物浓度不能解除非竞争性抑制剂抑制作用，磺胺类药物抑菌作用）、反竞争性抑制（I只能与ES复合物结合生成ESI后酶失去催化活性）。
不可逆性抑制：
抑制剂与酶必须基团以共价键（或非常稳定非共价键）结合，如有机磷中毒及重金属盐中毒。
Km
Vmax
竞争性抑制
增大
不变
非竞争性抑制
不变
减小
反竞争性抑制
减小
减小
Vmax是酶完全被底物饱和时反映速度，与酶浓度成正比。
Km等于酶促反映速度为最大速度一半时底物浓度,单位为mol/L.
12、酶构造调节：
通过对既有酶分子构造影响来变化酶催化活性调节方式，为迅速调节。
形式：
酶原激活、变构、共价修饰调控。
酶原激活:
无活性酶原去掉一种或几种特定肽键后转变为有活性酶过程。
构象发生变化，活性中心暴露或形成。
酶变构调节：
调节物通过非共价键与酶分子上调节位点结合，使酶构象发生变化而调节酶活性。
核心酶（限速酶）：
可以通过变化其催化活性而使整个代谢途径速度或方向发生变化酶。
共价修饰调控：
酶分子上某些基团在另一种酶催化下发生可逆共价修饰，从而引起酶活性变化。
有（去）磷酸化，（去）尿苷酸化等形式。
13、同功酶：
分子构造、底物亲和力、抑制剂等不相似但催化相似化学反映一组酶。
14、酶活力:
酶催化一定化学反映能力。
15、LDH:
乳酸脱氢酶，体内具五种形式，同功酶类。
第三章维生素
1、TPP（硫胺素焦磷酸）、FMN（黄素单核苷酸）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）、辅酶A（CoA－SH）、四氢叶酸（FH4）、磷酸吡哆醛（PLP）
2、各种维生素简介：
化学名称
活性形式
生理功能
典型缺少症
来源
维生素A
A1、A2、视黄醛、视黄酸
视觉细胞中感光成分、保护上皮细胞构造和功能完整性、抗氧化
夜盲症、干眼症、皮肤干燥角质化
肝脏、胡萝卜、玉米
维生素D
1，25-（OH）2-D3（D2）
增进肠道对钙吸取、增进骨对钙吸取和沉积
佝偻病、软骨病
肝、奶、蛋黄
维生素E
（生育酚）
原型
重要抗氧化剂、与动物生育关于、增进血红素合成
小脑萎缩、贫血、不育
小麦胚芽、葵花籽油、各种油料种子
维生素K
K1，K2（天然）K3和K4（合成）
γ-羧化酶（催化凝血因子Glu残基羧化）辅酶
凝血障碍
（双香豆素为Vk拮抗剂）
K1----绿叶菜
K2----肠菌合成
维生素B1
TPP
α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶等辅酶
脚气病
肝脏、瘦肉、种子外皮、酵母
维生素B2
FMN、FAD
黄素脱氢酶辅酶，充当氢和电子传递体。
口角炎、舌炎、口腔（喉）溃疡、眼睛充血等。
肝、肾、蛋、奶、酵母、蔬菜、青草
维生素B3（pp）
NAD+、NADP+
大多数脱氢酶辅酶，参加氢传递
糙皮病（癞皮病,皮炎）、痴呆、腹泻、色素沉积等
肝脏、心脏、肾脏、肉类、花生、谷物种皮、苜蓿草、色氨酸转化
维生素B5
CoA－SH
辅酶A是酰化酶辅酶，是酰基载体
生长受阻，繁殖障碍
肉类、谷类、蔬菜、酵母
维生素B6
PLP、磷酸吡哆胺
转氨酶等氨基酸代谢酶类辅酶，传递氨基、参加血红素合成、参加血红蛋白功能
脂溢性皮炎、口角炎、神经系统机能障碍
肉类、全谷食品、蔬菜、肠菌合成
维生素B7（生物素）
生物素原型
脂肪酸合成、糖异生等代谢过程中羧化酶辅基
脱屑性皮炎、秃头症、结膜炎、嗜睡及厌食等神经症状
肝脏、蛋黄、叶菜、花菜、酵母
维生素B9（叶酸）
FH4
一碳单位载体，是一碳基团转移酶辅酶
巨幼红细胞性贫血
内脏、蔬菜、酵母
维生素B12
甲基钴胺素、5’-脱氧腺苷钴胺素
转甲基酶辅酶、参加分子内重排
巨幼红细胞性贫血
动物内脏、牛奶、蛋黄、微生物制品（微生物能合成，动植物不能）
维生素C
——
强还原剂，参加氧化还原反映、羟化酶辅酶、有助于肠道中铁吸取
坏血病、贫血
第四章生物氧化
1、氧化磷酸化：
呼吸链中电子传递过程偶联ADP磷酸
化，生成ATP过程。
①底物磷酸化（次要方式）：
高能键断裂偶联ADP磷酸化为ATP（或GDP/GTP）过程。
②偶联部位：
NADH与CoQ之间（复合体Ⅰ）、CoQ与Cytc之间（复合体Ⅲ）、Cytc与O2之间（复合体Ⅳ）。
③化学渗入学说：
电子沿呼吸链传递时，泵出H+形成跨膜电化学梯度，H+顺电化学梯度回流，释放能量会偶联ATP生成。
H+由ATP合成酶F0亚单位回流时才会偶联ATP生成。
④影响磷酸化因素：
Ⅰ抑制剂：
a、呼吸链抑制剂：
鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥（复合体Ⅰ）；抗霉素A（Ⅲ）；CO、CN¯、H2S（Ⅳ）。
b、解偶联剂：
使H+不经ATP合酶F0回流，2,4-二硝基苯酚。
c、氧化磷酸化抑制剂：
寡霉素。
ⅡAD调节作用；Ⅲ甲状腺激素：
诱导细胞膜上Na+，K+–ATP酶生成，解偶联蛋白基因表达增长。
2、呼吸链：
代谢物脱下氢原子通过各种酶所催化连锁反映逐渐
传递，最后与氧结合生成水传递链,也叫电子传递链。
A、递氢体：
传递氢酶或辅酶，亦可以作为电子传递体。
B、电子传递体：
传递电子酶或辅基/辅酶。
C、呼吸链构成：
4种复合体、CoQ、Cytc构成两条重要呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链））
D、复合体构成：
复合体Ⅰ（NADH-CoQ还原酶）：
是NADH+H＋电子进入呼吸链入口，FMN为其辅基,传递途径为[NADH—FMN，Fe-S—CoQH2]；复合体Ⅱ（琥珀酸-辅酶Q还原酶），FAD为其辅基，传递途径为[琥珀酸--FAD，Fe-S簇—CoQH2]；复合体Ⅲ（CoQ-CytC还原酶）接受CoQ传递来电子，并泵出4个H+/2e－,传递途径为CoQH2--Cytb，Fe-S，Cytc1—Cytc，血红素为其辅基；复合体Ⅳ（Cytc氧化酶）将电子从Cytc传递给分子氧，催化分子氧还原为H2O，泵出2个H＋/2e－，Fe－Cu中心等为其辅基，传递途径为[Cytc--CuA--Cytaa3--CuB--O2]。
每传递一对电子，复合体I、Ⅲ、Ⅳ分别泵出4、4、2个H+
E、呼吸链组份排序拟定：
依照原则氧化还原电位高低；检
测电子传递体氧化顺序；体外将呼吸链各复合体进行拆分和重组；运用阻断剂研究分析。
3、P/O比值：
物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗无机磷酸
mol数。
4、胞液中NADH＋H+穿梭形式：
α－磷酸甘油穿梭（NADH＋H+--FADH2
生成1.5molATP）、苹果酸-天冬氨酸穿梭（NADH＋H+--NADH＋H+生成
2.5molATP）。
第五章糖代谢
1、糖酵解：
通过一系列酶促反映将葡萄糖降解为丙酮酸过程。
（各组织器官细胞液中均进行）
①能量：
第一阶段为1—5步，共消耗2molATP（1和3步）形成两分子磷酸丙糖；第二阶段为6—10步，共生成4molATP，均为底物水平磷酸化，由磷酸丙糖氧化为丙酮酸，6步发生一次氧化还原反映生成2分子NADH+H+。
②酶调节：
a、第一步：
己糖激酶（HK）[肝脏中为葡萄糖激酶（GK）]：
变构抑制剂为G-6-P，GK则为F-6-P；
b、第三步：
磷酸果糖激酶-I（PFK-I）：
变构抑制剂为ATP、柠檬酸、H+，变构激活剂为F-2,6-BP、AMP、ADP；
c、第十步：
丙酮酸激酶：
变构调节：
抑制剂为ATP、乙酰辅酶A、长FFA、Ala（肝脏），激活剂为F-1，6-BP；共价修饰：
磷酸化修饰活性减少。
③反映式：
葡萄糖＋2ADP＋2NAD＋＋2Pi→2丙酮酸＋2ATP＋2NADH＋2H＋＋2H2O
④生理意义：
糖有氧氧化第一阶段；缺氧时迅速提供能量；红细胞仅以此途径获能；某些中间产物是氨基酸（如丙酮酸）、脂类（如磷酸二羟丙酮）等合成前体
2、丙酮酸还原为乳酸意义：
使NADH+H+重新氧化为NAD+，保证无氧条件下，糖酵解可以继续进行。
3、糖有氧氧化：
G→丙酮酸（胞浆）、丙酮酸→乙酰辅酶A（线粒体）、TCA循环（线粒体）、氧化磷酸化（线粒体）。
①丙酮酸→乙酰辅酶A：
线粒体基质中进行，丙酮酸脱氢酶系催化（辅基及辅酶有TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA、Mg2＋），总反映为：
②三羧酸循环（TCA）:
生物体内糖类、脂肪和氨基酸等氧化产物乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸再通过一系列氧化环节产生CO2、NADH+H+及FADH2，并重新生成草酰乙酸，从而降解乙酰基并产生能量代谢过程，在线粒体基质里完毕。
Ⅰ能量：
乙酰CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O→CoA-SH+3（NADH+H+）+FADH2+2CO2+GTP
一分子乙酰CoA彻底氧化所生成能量为10ATP,一分子G彻底氧化产生总ATP为30~32，
Ⅱ酶调节：
a、丙酮酸脱氢酶系：
变构调节抑制剂为ATP、乙酰辅酶A、NADH，激活剂为AMP；共价修饰磷酸化失活。
b、柠檬酸合成酶：
变构抑制剂为柠檬酸、NADH、琥珀酰CoA，抑制剂为ADP。
c、异柠檬酸脱氢酶：
变构抑制剂为ATP、NADH、琥珀酰CoA，激活剂为ADP、NAD+、Ca2＋。
d、α-酮戊二酸脱氢酶系：
变构抑制剂为ATP、NADH、琥珀酰CoA，激活剂为ADP、NAD+、Ca2＋。
Ⅲ生理意义：
氧化供能；糖、脂、蛋白质等彻底氧化分解共有途径；中间代谢物是许多生物合成前体物。
4、巴斯德（Pasteur）效应：
在有氧条件下，糖有氧氧化抑制无氧酵解现象。
反Pasteur效应：
在某些代谢旺盛正常组织或肿瘤细胞中，虽然在有氧条件下，依然以糖无氧酵解为产生ATP重要方式现象。
5、磷酸戊糖途径：
G-6-P经一系列反映生成NADPH+H+和5-磷酸核糖，并完毕三碳、四碳、五碳、六碳、七碳糖转换代谢途径，在胞浆进行。
分氧化阶段（G-6-P氧化为5-磷酸核酮糖，生成2NADPH＋H＋）和非氧化阶段（生成5-磷酸核糖，完毕5C/3C/7C/4C/6C糖互相转换，运用转醛醇酶和转酮醇酶）。
生理意义：
提供生物合成原料（戊糖和NADPH）；为细胞提供还原态环境：
NADPH是谷胱甘肽还原酶辅酶；为戊糖运用及3C（甘油醛-3-磷酸）、4C、5C、6C（F-6-P）、7C糖互相转换提供通路。
6、糖异生作用：
由非糖物质（生糖氨基酸、甘油、乳酸、丙酮酸、丙酸等）合成G或糖原过程称为糖异生，反映器官重要在肝脏、肾脏，反映场合为线粒体及胞浆（动物不能将乙酰辅酶A转化为丙酮酸）。
1反映途径：
糖异生并不是糖酵解逆转，但多数反映相似，
Ⅰ丙酮酸→草酰乙酸→PEP：
第一步以丙酮酸羧化酶（生物素）催化，消耗1ATP，在线粒体进行；第二步以PEP羧激酶催化，消耗1GTP，在线粒体及胞浆进行。
ⅡF-1，6-BP→F-6-P：
果糖-1，6-二磷酸酶，消耗1ATP。
ⅢG-6-P→G:
葡萄糖-6-磷酸酶,消耗1ATP。
2反映式：
2丙酮酸＋4ATP＋2GTP＋2NADH＋2H+＋4H2O→葡萄糖＋4ADP＋2GDP＋6Pi＋2NAD+，共消耗6ATP和2NADH+H+
3生理意义：
饥饿时维持血糖浓度相对恒定（重要）；乳酸再运用；减少原尿H+，缓和酸中毒（肾脏）；反刍动物血糖重要来源：
丙酸异生为葡萄糖。
7、糖原合成与分解：
①糖原合成：
由G合成糖原过程，糖原为带有分枝高分子葡萄糖聚合物，化学键形式有α－1，4－糖苷键、α－1，6－糖苷键。
重要在肝脏和肌肉胞浆中合成。
Ⅰ反映途径：
G→G-6-P→G-1-P+UTP→UDP-G（尿苷二磷酸葡萄糖）+糖原（n）→糖原（n＋1）＋UDP,最后一步以糖原合酶催化，UDP-G为G残基供体，每加一种G残基，消耗2ATP.
糖原合酶：
仅催化链延伸，形成α－1，4－糖苷键，不催化其从头合成。
糖原分支以糖原分支酶催化，分支处为α－1，6－糖苷键。
②糖原降解：
糖原（n）+Pi→糖原（n-1）+G-1-P，由糖原磷酸化酶催化，仅作用于α－1，4－糖苷键，尚有糖原脱支酶。
G-1-P→G-6-P→G（葡萄糖-6-磷酸酶催化，肌肉中无此酶，G-6-P直接进入糖酵解，肝肾中可形成G）
4酶调节：
Ⅰ糖原磷酸化酶：
原理：
磷酸化活性高，去磷酸化活性减少；共价修饰：
肾上腺激素和胰高血糖素升高，活性增强；变构调节：
肌肉中激活剂为AMP,抑制剂为ATP、G-6-P；肝脏中抑制剂为G.
Ⅱ糖原合成酶：
原理：
磷酸化活性低，去磷酸化活性增高；共价修饰：
肾上腺激素减少其活性；变构调节：
激活剂为G-6-P。
8、共有代谢产物:
重要为乙酰辅酶A,G-6-P,在糖循环中较为重要，乙酰辅酶A在脂肪代谢中也有运用，将脂肪代谢和糖代谢互相联系，此外a-酮戊二酸在核苷酸代谢中有重要作用，与糖代谢互相联系。
第六章脂肪代谢
1、β－氧化：
脂肪酸氧化时，每次脂酰基羧基端β－C被氧化为酮基，然后裂解一分子乙酰辅酶A,因而脂肪酸氧化称为β－氧化。
2、脂类：
脂肪及类脂、衍生脂类总称，其重要功能有：
细胞构导致分；能量贮存形式；生理调节作用，如激素（性激素）、第二信使（甘油二酯）；共价修饰蛋白质；保温作用；物质运送和消化有关；调节机体密度。
3、脂肪酸合成与氧化分解：
Ⅰ合成：
在肝、脂肪、乳腺、脑等胞液中，原料为乙酰CoA、NADPH+H+，产物重要以C16饱和脂肪酸为主
a、乙酰CoA由线粒体转运进胞液中，运用柠檬酸－丙酮酸转运系统共消耗2ATP和2NADPH+H+
b、合成过程及能量消耗：
乙酰CoA→丙二酸单酰CoA，乙酰CoA羧化酶进行催化，消耗1ATP，生成一分子16c棕榈酸需要8分子乙酰CoA（7分子转化为丙二酸单酰CoA），（8-16+7）ATP，14NADPH+H+。
合成过程中运用脂肪酸合酶进行催化，哺乳类中共有7种酶活性，酰基载体蛋白（ACP）为其中一种，较为重要。
合成过程中重复缩合、加氢、脱水、加氢合成过程，每重复一次，增长一种二碳单位。
c、合成调节：
乙酰CoA羧化酶：
变构调节：
激活剂为柠檬酸、异柠檬酸，抑制剂为脂酰CoA、棕榈酰CoA；共价调节：
其磷酸化时活性减少，如胰岛素可以使其去磷酸化活性增高，胰高血糖素、肾上腺素和生长激素使其磷酸化，活性减少，与糖原合酶共价调节类似；诱导调节：
调节乙酰CoA羧化酶合成。
Ⅱ氧化分解：
①活化：
脂肪酸→脂酰CoA，在胞浆中进行，共消耗2ATP，由脂酰CoA合成酶催化。
②脂酰CoA转运：
进入线粒体，由肉碱进行携带，肉碱脂酰转移酶（Ⅰ、Ⅱ）及肉碱-脂酰肉碱转位酶催化。
③脂肪酸β－氧化：
线粒体中进行，产物为乙酰辅酶A，FADH2,NADH+H+，重复脱氢－水化－再脱氢－硫解过程，逐渐生成乙酰辅酶A，如16C则β－氧化7次，生成7FADH2，7NADH＋H+，
④酮体：
脂酸在肝分解氧化时特有中间代谢物（乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮），生成部位重要在肝线粒体基质中，原料为来自脂肪酸氧化乙酰辅酶A。
酮体在肝内生成，在肝外组织（线粒体中）运用，均为糖异生或TCA循环原料如乙酰乙酸→乙酰辅酶A、丙酮→丙酮酸或乳酸、β-羟丁酸→乙酰乙酸。
生理意义：
酮体是肝输出能源一种形式；是肌肉、脑组织在饥饿等状态下重要能源。
4、甘油三酯合成与分解：
以甘油和乙酰辅酶A为材料，在肝脏及脂肪组织（甘油二脂途径）中或小肠黏膜细胞（甘油一酯途径）合成。
甘油三酯水解发生在脂肪细胞胞浆中，分解成为甘油和脂肪酸（FFA），FFA由载脂蛋白通过血浆进行运送，激素敏感酯酶（HSL）为其限速酶。
调节：
经共价修饰调节，磷酸化活性升高，胰高血糖素、肾上腺素、去甲肾上腺素、肾上腺皮质激素和甲状腺素等可通过第二信使使其活性升高，胰岛素和前列腺素使其活性减少。
甘油去向：
直接运至肝、肾、肠等组织。
重要在肝、肾进行糖异生，脂肪细胞及骨骼肌等组织因甘油激酶活性很低，故不能较好运用甘油。
5、甘油磷脂：
由甘油、脂酸、磷酸及含氮化合物等（如丝氨酸）构成。
重要作用有构成生物膜脂质双分子层；乳化剂，增进脂类消化吸取与转运。
其合成重要在肝肾肠滑面内质网上，途径有CDP-甘油二酯途径和甘油二酯途径，可在各种磷脂酶（PL）作用下水解。
6、胆固醇：
重要肝脏（占80%），另一方面是小肠粘膜上皮、皮肤胞浆和内质网上以乙酰CoA、NADPH+H+、ATP为原料合成。
HMGCoA还原酶（羟甲基戊二酸单酰CoA）是限速酶，胆固醇在体内可以转化为类固醇激素、7-脱氢胆固醇或胆汁酸，亦可构成膜构造。
7、脂蛋白：
载脂蛋白与脂类以非共价键形成球状复合物。
分四种乳糜微粒CM（运送外源性甘油三酯及胆固醇）、极低密度脂蛋白VLDL（运送内源性甘油三酯及胆固醇）、低密度脂蛋白LDL（运送内源性胆固醇回肝脏或至肝外组织）、高密度脂蛋白HDL（肝外组织胆固醇运回肝脏）。
第七章氨基酸代谢
1、来源与去路：
EAA指必须氨基酸，体内不能合成，Lys、Met、Trp、Val、Leu、Ile、Thr、Phe、His、Arg，Tyr和Cys为条件必须AA。
2、AA脱氨基作用：
有转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基、非氧化脱氨基等方式。
Ⅰ转氨基作用：
在转氨酶催化下，α-氨基酸氨基转移到α-酮酸酮基上，生成另一种氨基酸和另一种α-酮酸过程。
体内最为重要两种转氨酶为谷丙转氨酶（GPT：
肝中活性最强）和谷草转氨酶（GOT：
心脏中活性最强）。
意义：
动物体合成非必氨基、联系糖代谢与氨基酸代谢桥梁。
Ⅱ氧化脱氨基作用：
核心酶有L-氨基酸氧化酶（辅基FMN）、
D-氨基酸氧化酶（辅基FAD+）。
重要为L-谷氨酸氧化脱氨，反映场合重要为肝脏线粒体基质中，L-谷氨酸+H2O→α-酮戊二酸+NH4++NADH（NADPH）+H+。
核心酶为L-谷氨酸脱氢酶，变构抑制剂为GTP、ATP，激活剂为ADP、GDP。
Ⅲ联合脱氨基作用：
氨基酸氨基经转氨基作
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