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-C5糖昔键。
在DNA屮，脱氧核糖与四种主要碱基形成
dC
dT
四种主要的脱氧核糖核廿（脱氧核廿）:
dAdG在RNA中，核糖与四种主要碱基形成四种
主要的核糖核甘（核甘）：
A、G、C、U
&
细胞内的核昔三磷酸主要有什么作用？
细胞内的核昔三磷酸都是高能磷酸化合物，在生化反应中作为能量和磷酸基团的供体（以ATP为最重要），它们也是合成核酸和其它有机物的原料。
（糖、磷脂、蛋白、嚓吟）
9.何谓DNA的一级结构？
DNA中各脱氧核糖核昔酸之间的连接键是什么？
DNA的
一级结构有哪三种表示法?
DNA的一级结构是指DNA分子屮脱氧核昔酸的排列顺序。
DNA'
P各脱氧核昔酸Z间的连接键是3'
5'
磷酸二酯键。
结构式表示法:
把所有的元件和部件及其连接方式都用结构式表示出來。
线条式表示法:
用单字母A、T、C、G等表示碱基，，竖线表示脱氧核糖，竖线
下端为5'
位，中间为3'
位，P表示磷酸基团，斜线表示3'
-磷酸二酯键。
字母式表示法：
用单字母A、T、C、G等表示脱氧核昔，P表示磷酸基团，核昔左侧为5'
位，右侧为3'
位。
如果只表示一条链，可不注明末端，习惯上以左端为5、端，右端为3'
端。
10.何谓DNA的二级结构？
其基本特征是什么？
试述B型DNA的二级结构特征。
答:
DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构
B型DNA的二级结构特：
①双螺旋是反平行双链右手螺旋。
②双螺旋的外侧是两条曲脱氧核糖-磷酸构成的主链，双螺旋的内部是配对的碱基。
（还应加上旋转的角度和上升距离，碱基的平面与纵轴的关系等）③双螺旋的碱基按G对C,A对T的规则配对，G与C之间形成三个氢键，A与T之间形成两个氢键。
④双螺旋表面形成大小两种凹槽。
⑤双螺旋的两条链是互补关系。
11.DNA双螺旋稳定的因素有哪几种，哪种更重要？
核酸中碱基配对的原则是什
么？
在DNA中,
吟碱的总量等于囉碇碱吗？
在RNA中呢?
使双螺旋结构稳定的因素（作用力）主要有两种：
碱基配对氢键和碱基堆积力。
碱基堆积力是维持双螺旋结构稳定性的最主要因素。
除上述2种主耍因素外，还有DNA双螺旋中两条主链上的磷酸基团与阳离子Z间形成的离子键也有助于双螺旋结构的稳定。
双螺旋的碱基按G对C,A对T的规则配对
所有DNA分子中腺瞟吟与胸腺n密喘的数量相等，鸟嘿吟与胞卩密喘的数量相等。
因此，瞟吟碱基的总量等于卩密陀碱基的总量。
在许多RNA分子中，存在如G-U的碱基对。
12.何谓RNA的茎、环？
tRNA的一级结构有何特征？
二级结构呢？
有哪四茎四环?
tRNA三级结构的共同特征是什么？
稳定倒L型结构的两个因素是什么？
RNA不像DNA那样整个分子形成有规则的双螺旋，但可通过自身折叠按A与U,G与C配对形成局部的双螺旋（称为茎）,不配对的呈单链状，或突环（称为环）。
茎环结构是各种RNA的共同的二级结构特征。
tRNA的一级结构：
指tRNA分子屮核廿酸的扌IF•列顺序
LRNA的二级结构：
指tRNA单链通过自身折叠形成一种形状象三叶草的茎环结构，称为三叶草结构
四茎四环：
氨基酸接受茎、D茎、反密码子茎、TiuC茎。
D环、反密码子环、TvC环、额外环。
倒L型结构是tRNA三级结构的共同特征。
氢键和碱基堆积力是稳定倒L型结构的主要因索。
12.原核生物和真核生物的mRNA在结构上有哪些主要区别？
①原核生物的mRNA是多顺反子的，真核生物的mRNA是单顺反子的。
真核生物mRNA都是单顺反子的。
②原核mRNA5'
端无帽子结构，真核mRNA5'
端有一段帽子结构。
③原核mRNA3'
端无polyA,真核mRNA3'
端有polyA
13.DNA的紫外吸收高峰与蛋白质的有何不同？
DNA钠盐的紫外吸收曲线，在260nm处有吸收高峰。
蛋门质的紫外吸收高峰在280nm
14.何谓DNA的变性、降解、增色效应、复性、减色效应、Tm?
1变性：
天然核酸在某些物理的或化学的因素作用下，有规则的双螺旋结构解开,转变为单链的无规则的线团，使核酸的某些光学性质和流休力学性质发生改变,有时部分或全部生物活性丧失，这种现彖称为变性。
2降解：
核酸在酸、碱或酶的作用下，发生共价键断裂，多核昔酸链被打断，分子量变小，这种过程称为降解。
3增色反应:
DNA变性后，曲于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，使得变性后的DNA的人26。
比变性前明显增加，这种现象称为增色效应。
4复性：
变性DNA的两条互补单链，在适当条件下重新缔合形成双螺旋结构，其物理性质和生物活性随之恢复。
5Tm：
通常把DNA的变性达到50%,即增色效应达到一半时的温度称为该DNA的解链温度（Tm）o
6减色效应：
当变性的呈单链状态的DNA,经复性乂重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，最多可减小到变性前的A260值，这种现彖称为减色效应。
15・・DNA的Tm与碱基种类有何关系（G+C、A+T）?
G-C碱基对的百分率越高，Tm值越人。
Tm值随溶液中盐浓度的增加而增人。
16.DNA与RNA在碱性条件下的降解有何不同？
RNA在稀碱条件下很容易水解生成2'
-核甘酸和3'
核甘酸。
在上述同样的稀碱条件下，DMA是稳定的，因DNA屮的脱氧核糖没有2、-0H,不能形成2、，3'
-环核甘酸。
第三章、蛋白质
1.一般蛋白质中氮素的含量是多少？
大多数蛋白质的含氮量较恒定，平均16%,即lg氮相当于6.25g蛋白质。
所以，可以根据生物样品屮的含氮量來计算蛋白质的大概含量。
6.25称为蛋白质系数。
2.参与蛋白质组成的常见的aa有哪几种？
它们的三个字母简写符号是什么？
丙氨酸Ala、绷氨酸Vai、亮氨酸Leu、界亮氨酸lie、脯氨酸Pro、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、甲硫氨酸（蛋氨酸）Met、甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、酪氨酸Tyr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gin、天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu、赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His
3・a-氨基酸的结构通式是什么？
它们是L型还是D型？
哪个为亚氨基酸？
哪些是
手性分子（有不对称碳原子）？
哪个是非手性分子?
除脯氨酸外为亚氨基酸外，其余均为a-氨基酸，从天然蛋口质水解得到的氨基酸都属于L型，除甘氨酸无手性碳原子，无旋光性，其余均有。
4.根据R基团的极性可将常见蛋白质aa分为哪四大类？
四大类各有哪些aa?
非极性R基团氨基酸：
丙氨酸、纟颉氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）
极性不带电荷R基团氨基酸：
甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺
R基团带负电荷氨基酸、（酸性AA）:
天冬氨酸、谷氨酸
R基团带正电荷氨基酸（碱性AA）:
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
5.aa在水溶液或晶体状态中以什么形式存在？
aa的PI与它们的PK关系如何?
氨基酸在水溶液和结晶态都是以两性离了形式存在。
氨基酸的等电点等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团PK'
值Z和的l/2o
6•在PH等于、小于、大于PI时，aa的带电情况如何？
电泳情况如何？
低于等电点的pH溶液:
AA带正电（正离子）游向负极高于等电点的pH溶液：
AA带负电（负离子）游向正极溶液pH离pJL越远，AA所带的净电荷越多。
7•哪些aa有紫外吸收能力，最大的吸收峰在哪?
参与蛋白质组成的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区（V
200nm）均有光吸收，在近紫外光区域（220-300nm）,只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
因为它们的R基含有苯环共轨双键系统。
蛋H质的紫外光最大吸收在280nm
8.aa与苗三酮反应生成什么颜色的化合物？
在微酸条件下，氨基酸与苗三酮一起加热，氨基酸被苗三酮氧化成醛，C02和NH3,生成的还原苗三酮再和另一分子苗三酮及NH3作用生成蓝紫色化合物。
9•何谓肽、肽键、N-末端、C-末端?
肽：
一个氨基酸的3-拨基与另一个氨基酸的3-氨基脱水缩合所形成的化合物。
肽键：
氨基酸之间脱水后形成的酰胺键
N-末端:
在多肽的一个端含有一个游离的a-氨基，称为氨基端或N-末端C-末端：
在另一个端含有一个游离的「竣基，称为竣基端或C-末端。
10.何谓蛋白质的一级结构?
指蛋口质肽链中氨基酸的排练顺序，包括二硫键的位置。
12•何谓酰胺平面？
何谓蛋白质的二级结构？
主要有哪几种？
什么是a-螺旋B-折叠？
B-转角、无规卷曲？
⑴肽平面（酰胺平面）：
由于肽键的部分双键性质，不能自由旋转，使肽键两端相关原子保持在一个刚性平面上。
⑵蛋白质的二级结构：
指多肽链主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
⑶天然蛋白质一般都含有a-螺旋、折叠、［3-转角、白由卷曲（无规卷曲）a-螺旋：
（1）肽链中的肽平面绕Ca相继旋转一定角度所形成的右手螺旋。
螺旋中每3.6个氨基酸残基上升一圈，（每螺圈内有13个原子，）每圈间距0.54nm,即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm,沿轴旋转100°
o和邻螺圈之间形成链内氢键。
（2）螺旋体中所仃……螺旋体和当稳定。
⑷卩-折叠：
是由两条或多条几乎完全伸展的肽链或肽段平行排列，通过氢键交联而形成的锯齿状片层结构。
这种结构靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的二00和二N-H形成氢键來稳定。
⑸B-转角：
也叫做（3-回折，其特点是肽链回折180°
使得AA残基的00与第四个AA残基的＞N-H形成氢键。
⑹无规卷曲：
在球状蛋白分了中，除Q-螺旋、8-折叠和8-转角外，还存在着一些没有确定规律的盘曲，这种构彖称无规卷曲。
13.a-螺旋结构主要特征是什么？
a.肽链中的肽平面绕Ca和继旋转一定角度形成螺旋并盘绕前进。
每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；
每圈间距0.54mn,即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm,螺旋上升时，每个氨基酸残基沿轴旋转100°
。
b.螺旋体屮所有氨基酸残基侧链都伸向外侧，链屮的全部C二0和N-H儿乎都平行于螺旋轴，每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的00形成H键,肽链上所有的肽键都参与了氢键的形成，因此a-螺旋相当稳定。
14.何谓蛋白质的三级结构？
蛋H质的三级结构（TertiaryStructure）是指在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和测链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特沱的球状分子结构。
15•极性aa,非极性aa在蛋白质球状分子中的分布如何？
具有极性侧链基团的氨基酸残基儿乎全部分布在分子表面，而非极性残基则被埋于分子内部，不与水接触。
16.多肽中极性aa的含量对多肽的溶解度有何影响？
分子表面的极性基团正好与水分子结合，使肌红蛋白有良好的可溶性。
17.何谓蛋白质的四级结构？
由两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成有特定三维结构的蛋白质构象。
1&
何谓亚基？
四级结构中每个具有三级结构的多肽链称为亚基。
19.为何蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体？
①这是因为蛋白质多肽链上含有许多极性基团，如—NH3+,—C00-,—SH,—C0NH2等，他们都具有高度的亲水性，当与水接触时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形成一层水膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚沉淀。
②蛋口质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋口质颗粒带有相同电荷而相互排斥，保持一定距离，不致互相凝聚而沉淀。
因而蛋白质的水溶液是相当稳定的胶体。
20.蛋白质的一级结构与功能的关系如何？
①同功能蛋白质的中枢特异性与一级结构的关系：
一级结构反映同种功能蛋白质的种属特片性。
亲缘关系越近，其结构越和似。
②蛋白质的一级结构的变界与分子病：
每种蛋白质分子都具有特定的结构來行使它特定的功能，重要蛋白一级结构的较小变异会导致功能的明显差异或丧失。
③Pr前体的激活与一级结构：
很多功能Pr以无活性的前体肽的形式产生和贮存。
在特定条件下经PrE水解去掉一部分肽段后才有活性。
21•为何蛋白质具有两性性质、等电点？
蛋白质也是一类两性电解质，能和酸或碱起反应，在蛋白质内，可解离基团主要来自侧链上的功能团。
e-NH+3,B或Y-C00-,-OH,-SH,咪呼基，弧基。
当溶液在某一定pH值时，特定的蛋白质分子所带的正负电荷和等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（pl）O
22•极性aa含量对蛋白质等电点的影响、电泳行为的影响如何？
⑴在电场'
I1,pr分子在高于pl的碱性溶液小带负电、向正极移动。
在低于pl时的酸性溶液中，带正电，向负极移动。
⑵含碱性和酸性氨基酸数口相近的蛋白质属屮性蛋白质，等电点大多为屮性偏酸（因竣基解离度略人于氨基）；
含碱性氨基酸较多的碱性蛋白质，等电点偏碱；
含酸性氨基酸较多的酸性蛋白质，等电点偏酸。
23.试述沉淀蛋白质的方法。
1盐析：
高浓度屮性盐可使蛋白质分子脱水并屮和其电荷，从而使蛋白质从溶液屮沉淀出来，这种高浓度屮性盐使蛋白质发生沉淀的作用称为盐析。
盐溶：
低浓度屮性盐可蛋白质表面吸附某种盐类离子，导致其颗粒带的同性电荷增加而相互排斥加强，与水分子的作用也增加，从而使蛋白质溶解度提高的现象。
2有机溶剂沉淀：
乙醇、甲醇、丙酗等有机溶剂也能破坏蛋白质分子的水膜，使之沉淀。
（低温下pr有活性，高温下无活性）pH值在等电点时加入这类试剂更易引起沉淀。
3重金属盐类沉淀：
蛋白质在碱性（pH人于pl）溶液中解离成阴离子而带负电荷,可与带止电荷的重金属离子结合成不溶性蛋口盐而沉淀。
4生物碱试剂和某些酸类沉淀：
蛋白质在酸性（pH小于pl）溶液屮解离成阳离子而带有较多的正电荷，它能与生物碱试剂，如单宁酸或三氯乙酸等作用而析出沉淀。
⑤to热变性沉淀：
几乎所有蛋白质都因加热变性而凝固。
少量盐可促进此凝固。
（变性）
24•何谓盐析盐溶、变性作用？
①盐溶：
见上题
2变性作用：
天然蛋口质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，
致使蛋口质的理化性质和生物学功能随Z发生变化，但以及结构未遭破坏的现彖。
25.导致蛋白质变性的因素有哪些？
热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸强碱等。
26•蛋白质变性后有何表征？
①牛物活性丧失。
如晦失去催化功能，血红蛋白失去载氧能力。
这是最主要的特征。
2溶解度降低，粘度增加，扩散系数降低，易絮凝。
3某些原来埋藏在蛋口质分子内部的侧链基团暴露到分子表面，从而出现吸收光谱变化C
4生物化学性质改变。
变性蛋白分子结构伸展松散，易被蛋口水解酶作用。
这就是舒适易消化的道理。
27.蛋白质的双缩服反应的产物呈什么颜色？
双缩腋在碱性溶液中能与CuS04反应产生红紫色络合物。
蛋白质含有许多与双缩腺相似的肽键，故也能起双缩腺反应。
（定性与定量）
第四章、
1•何谓酶，其化学本质是什么？
酶是由活细胞产生的，以蛋白质为主要成分，具有高效率、髙特异性的生物
催化剂。
除了一些具有催化功能的RNA以外，绝大多数酶都是蛋白质或带有辅助
因子的蛋白质。
2.全酶由哪些部分组成?
全酶二酶蛋白+辅因子
3.酶的辅因子可分为哪三类？
第一类是金属离子，如Mg2+、Zn2+等。
第二类是金属有机化合物，如细胞色素氧化酶的铁吓嚇。
第三类是小分子有机化合物，它们Z屮有许多是B族维生素或其衍生物。
4何谓辅基*辅酶？
根据与酶蛋白结合紧密的程度，辅因子可分为辅酶和辅基两种。
辅酶指与酶蛋白结合疏松，可用透析等物理方法除去的小分子有机物，如苹果酸脱氧酶的NAD；
辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析等方法除去，如细胞色素氧化酶的铁吓啦。
5.辅因子在酶的催化活动中起什么作用？
①是维持酶分子的活性构象所必需；
2作为电子、原子及特殊功能基团的载体；
3在酶与底物之间起连接作用:
4中和离子，降低反应中的静电斥力。
5酶蛋白只有与辅因子结合成全酶才具有止常的催化活性。
6.酶有哪些催化特点？
1酶催化的髙效性②酶催化的专一性（最显著的的特征）③酶活性的可调控性④酶催化的不稳定性（墩感性）⑤反应条件温和
7.酶的专一性可分为哪三种？
和对专一性、绝对专一,性、立体异构专一,性
8•何谓酶的相对专一性？
立体异构专一性？
⑴相对专一性：
有些酶对底物的选择程度较低，他们能够催化化学结构上相似的一类底物起反应，这类酶的专一性，称为相对专一性。
⑵立体异构专-•性：
有些酶对底物立体结构有极严格的要求，酶只能作用于一定构型的底物，称作立体异构专一性。
⑶绝对专一性：
有些酶对底物有很严格的要求，它只能催化一种底物发生反应，若底物分子有任何细微变化，便不被作用。
9•相对专一性又包括哪两种？
包括键专一性和基团专一性
10•何谓键专一性、基团专一性？
键专一性指酶只作用于一定的化学键，而对键两侧的基团无严格要求。
基团专一性的酶对底物的选择较键专一性严格，它不仅要求底物具有一定的化学键，述对键某一侧的基团有选择性。
11.立体异构专一性包括有哪三种？
包括旋光异物专一性、儿何异构专一性、潜手性专一性。
12•何谓酶的活性中心，由哪两个部位组成，各有何作用？
酶分子屮与底物直接结合并使之转变出产物的小区，称作酶的活性屮心或活性部位。
通常活性屮心有两个功能部位：
一个是结合部位，底物在此与酶分子结合；
另一个是催化部位，底物的敏感键在此扭曲、削弱而形成新键。
13•何谓酶的必需基团，它们位于哪里？
必需基团：
参与构成酶的活性屮心和维持酶的活性构象所必需的基团。
这些基团若经化学修饰而改变，则酶的活性丧失。
13.解释酶的作用机理的假说有哪些？
①酶反应过渡态学说②邻近定向效应③诱导契合学说④酸碱催化⑤共价催
化
14.试述酶反应的过渡态学说。
酶反应的过渡态学说认为，酶催化的反应和一般化学反应一样，也必须经过一个过渡态阶段，酶活性中心某些功能氨基酸残基和底物通过氢键、离子键、静电力等相互作用，迫使底物分子某些敏感键极化、扭曲、形变而削弱，使底物仅需比非酶反应少得多的能量即可形成活化的底物-酶中间物，达到不稳定过渡态，进而导致旧键断裂，新键形成而转化为EP,最后分解释放出产物和游离酶。
可见，酶作用的实质在于降低反应活化能，因而为反应提供一条能障较低的反应途径，极大地加快了反应速度。
15•何谓邻近效应、定向效应？
由于酶和底物分子间的亲和性，底物分子向酗活性中心靠近，并固定于此小区而使有效浓度相对提高，酶活性提高的效应称邻近效应。
由于底物分子在酶表面上的立体化学排列使其取向有利于催化反应的现象称定向效应。
16.试述诱导契合学说。
酶分子在与底物接触Z前，活性屮心与底物分子的作用部位在空间上并不互补吻合。
酶的活性屮心在结构上具柔性，底物接近活性屮心时，可诱导酶蛋口构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使Z与底物成互补形状而能完全楔合，从而形成过渡态复合物，活化能降低，加速反应进行。
17.共价催化有哪些类型？
共价催化包括两种类型：
亲核催化和亲电催化。
（1）•亲核催化指酶分子屮具有非共用电子对的亲核基团攻击底物屮具有部分正电性的原子，并与Z作用形成共价键而产生不稳定的过渡态屮间物，活化能降低，反应加快。
（2）•亲电催化指酶分子小的亲电基团（如Zn2+、NH3+）攻击底物分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。
何谓酶原的激活？
激活过程的实质是什么？
答没有活性的酶的前•体称为酶原。
幽原转变成有活性的酶的过程称为猶原的激活。
激活过程实质上是猶活性部位形成和暴露的过程。
19.酶能加快化学反应的进行是因为它能提高反应的活化能还是降低之？
降低活化能。
酶催化反应的关键是酶分子需与底物结合形成不稳定的过渡态屮间物，降低反应活化能，使大量底物分子得以越过较低的能障转变为产物
20.影响酶促反应速度的因素有哪些？
底物浓度、酶浓度、温度、介质PH、抑制剂以及激活剂等。
21.底物浓度对酶反应速度的影响曲线是什么形状?
—Kjs]
图I反应的速度曲线•.
22•写出米氏方程式。
米氏常数有何意义？
若已知Km值，如何从反应速度求出底物浓度或从底物浓度求出反应速度？
⑴米氏常数Km的物理意义是：
当反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
⑵Km值越小，表明达到最大反应速度一半时所需底物浓度越小，则酶与底物的亲和力就越大，与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。
23•酶浓度对酶反应速度有何影响，其曲线图如何？
pH呢？
温度呢?
1浓度：
在一定条件下酶反应速度与酶浓度成正比。
酶浓度-酶活III【线是直线
2温度：
在一址范I韦I内，酗反应速度随温度升高而加快，走到达到最人速度。
超过这一范I韦I,继续升温反而使酶反应速度下降。
温度对酗反应速度的影响有两个方面，温度升高一方面有增加反应体系能量的正效应，另一方面有降低酶活性的负效应
3PH：
每一种酶只能在一定PH范围内有活性，在此范围内，随着PH的升高，酶反应速度增大，直到最大，然后乂降低。
在不使酶变性的pH条件下，以反应的起始速度对pll作图，大多数情况下可得到一个钟形曲线
24.为何酶催化作用在最适pH时最大?
①pH影响酶分子构象的稳定性。
酶在最适pH时最稳定、过酸过碱都会引起酶蛋白变性
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