我的《生物化学》教 学 大 纲Word文档格式.docx

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（3）酶的分子结构与功能、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学、酶的调节、酶的命名与分类、辅基与辅酶

（4）重点阐述糖代谢途径（减少逐步化学反应的讲解）

（五）课程的教学方法、教学手段和特点

⒈讲课根据具体教学内容，采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。

教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。

讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。

对学有余力的学生，积极开展第二课堂，因材施教。

⒉实验实验分小班进行，尽量让学生多动手操作。

通过实验，使学生加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。

实验中，教师要以身作则，严格要求，耐心指导，狠抓科学性、准确性、严密性。

教师注意多巡堂，多启发，让学生多动手，多思考，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。

⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上，积极主动地自学。

对学有余力的学生，通过指定课外阅读资料，翻译专业文献，专题讲座，组织业余兴趣小组等形式适当提高。

对学习有困难的学生，应帮助其分析原因，指导学习方法。

⒋复习过程中，及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。

（六）学习本课程的基本方法和途径

本课程的一个特点是各章节之间联系紧密，与其它学科也有很大联系。

因此，在学习过程中必须加强相关章节、相关学科知识的学习，特别是必须在学好有机化学、生物学等学科的基础上，才能较好地理解生物化学的有关内容；

另一个特点是内容较抽象，自学难度较大，必须进行课前预习，充分利用老师的课堂讲授理解所学的内容，课后及时复习，一定的习题练习也有助于理论知识的理解。

由于学生需要学习的课程多，学习任务繁重，不可能对每门课程的所有内容都能全面掌握，因此，必须根据教学大纲，抓住重点，有目的地对要求掌握的内容在理解的基础上进行记忆。

可采用循环学习法，即每隔一定时间复习一次，但复习一次相同内容所用的时间越来越短，印象却越来越深，从而达到巩固知识的目的。

（七）课程总学时

本课程2.5学分，课内学时40，理论30学时，实验10学时，第三学期开设。

教学时数分配表

章次

文章名称

总时数

第一章

第二章

第三章

第四章

第五章

实验一

实验二

实验三

绪论

蛋白质化学

核酸化学

酶

糖代谢

实验技术概述

氨基酸的分离鉴定—纸层析

酵母RNA的提取

2

6

4

8

10

合计

40

第二部分大纲正文

第一章绪论

教学目的与要求

【掌握】

生物化学的概念。

【熟悉】

生物化学研究的主要内容及其与其他学科的关系。

【了解】

生物化学的发展史，在各个领域的应用

教学内容

第一章绪论

一、当代生物化学研究的主要内容

二、生物化学发展简史

三、生物化学与其他学科的关系

四、生物化学在各个领域的应用

第二章蛋白质化学

1．蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。

氨基酸的分类、三字英文缩写符号。

2．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。

3．蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：

α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。

掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点。

4．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：

疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。

5．蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。

6．蛋白质的结构与功能的关系：

一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。

7．蛋白质的理化性质：

两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。

1.肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。

生物活性肽的概念。

2.肽单元概念。

3.结构域（domain）的特点。

4.蛋白质的分类。

5.蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤。

6.蛋白质分离和纯化技术：

盐析、电泳。

1.几种重要的生物活性肽。

2.胰岛素一级结构的特点。

3.分析血红蛋白的四级结构特点。

4.蛋白质一级结构测定步骤

第一节蛋白质的元素组成及重要作用

一、主要元素

二、蛋白质的重要作用

第二节蛋白质的基本结构单位—氨基酸

一、氨基酸的结构

二、氨基酸的分类

三、必需、稀有、非蛋白质氨基酸

四、氨基酸的性质

第三节蛋白质的分子结构

一、肽

二、蛋白质结构的主要层次

三、蛋白质的一级结构

四、蛋白质的二级结构

五、蛋白质超二级结构和结构域

六、蛋白质的三级结构

七、蛋白质的四级结构

第四节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系

二、高级构象决定蛋白质的高级结构

第五节蛋白质的重要性质

一、两性解离性质及等电点

二、蛋白质的胶体性质

三、蛋白质的沉淀

四、蛋白质变性和复性

五、蛋白质的紫外吸收

六、蛋白质的呈色反应

七、蛋白质的分子量测定

教学方法

首先从蛋白质是生物体含量最多的固体成分，种类繁多，功能复杂，在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命，激发学生的学习兴趣。

本章的难点是蛋白质的结构及蛋白质结构与功能的关系，讲授过程中充分利用多媒体课件，用动画等三维空间结构图形象、生动地讲授蛋白质分子上各基团的相互作用形成蛋白质特定的空间结构，进而表现出不同的理化性质和功能，利用蛋白质的理化性质又可进行蛋白质的分离、纯化，进一步进行蛋白质的研究。

第三章核酸的结构与功能

1．常见核苷酸的结构、符号和性质。

DNA和RNA的分子组成。

核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。

2．DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。

DNA的生物学功能

3．RNA的种类与功能。

信使RNA和转运RNA的结构特点。

tRNA二级结构的特点与功能。

4．DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。

1．核蛋白体RNA的结构与功能。

2．核酸分子杂交原理。

了解核酸的分离提纯

第一节核酸的研究历史及重要性

一、肺炎球菌转化实验

二、Hershey-Chase实验

第二节核酸的种类与化学组成

一、核酸的种类和分布

二、核酸的化学组成

三、核苷酸的生物学功能

第三节核酸的分子结构

一、DNA的分子结构

二、RNA的分子结构

第四节核酸的理化性质及分离提纯

一、核酸的一般性质

二、两性解离

三、紫外吸收

四、变性和复性

五、酸解和碱解

六、分离提纯

首先从核酸在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出核酸是生命活动的基本物质，没有核酸就没有生命，激发学生的学习兴趣。

讲授过程中分析与综合相结合、常规讲授与多媒体教学相结合、启发式教学与课堂讨论教学相结合等教授方法

第四章酶

1．酶的概念，酶的化学本质。

2．酶的分子组成，单纯酶和全酶。

3．酶的活性中心的概念。

必需基团的分类及其作用。

4．酶促反应的特点：

高效性、高特异性和可调节性。

5．底物浓度对酶促反应的影响：

米氏方程，Km与Vmax值的意义

6．抑制剂对酶促反应的影响：

不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。

7．酶的活力单位和比活力

8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。

掌握酶的共价修饰的概念和作用特点。

9．同工酶的概念和生理意义。

10.水溶性维生素形成的辅酶

1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。

2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。

3．酶活性的测定与酶活性单位概念。

4．酶含量的调节特点和调控

1．酶的作用原理：

诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。

2．酶的分类与命名的原则。

3．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

第三章酶

第一节酶是生物催化剂

一、酶的概念

二、酶的催化特点

三、酶的组成

四、酶的底物专一性

第二节酶的命名与分类

一、酶的命名

二、酶的分类

第三节影响酶促反应速度的因素

一、底物浓度的影响

二、酶浓度的影响

三、温度的影响

四、PH的影响

五、激活剂的影响、

六、抑制剂的影响

第四节酶的作用机制

一、酶的活性中心

二、酶的作用机制

三、酶作用的高效率的机制

四、胰凝乳蛋白酶的作用机制

第五节重要的酶类

一、别构酶

二、同工酶

三、诱导酶

第六节酶的分离提纯与活力测定

一、酶的分离提纯

二、酶的活力测定

第七节维生素与辅酶

一、水溶性维生素及其辅酶

二、脂溶性维生素

生命活动最基本的特征是新陈代谢（即生物体进行物质的谢与分解代谢），新陈代谢的停止就生命的终止，生命活动离不开酶的催化作用。

在酶的催化下，机体内的物质代谢有条不紊地进行，酶的异常会导致代谢的异常，严重的会引起疾病，甚至危及生命，激发学生学习本章的兴趣，接着引入正题。

酶是蛋白质，具有蛋白质的一般结构特点和理化性质，讲授过程中联系前面已讲授的蛋白质知识，做到知识的连贯，酶结构的改变会引起酶催化活性的改变，进一步说明了本质为蛋白质的酶其催化功能是与其结构密切相关的。

本章的难点是酶促反应动力学与酶的调节，其实质基本上都是通过改变酶的结构来影响酶的催化活性，从而调节酶促反应速度，掌握了这个要点，学习起来就有规律可循了。

第五章糖代谢

1．糖核苷酸的作用和形成、蔗糖的代谢、淀粉的代谢

2．糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

3.糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

4．磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能。

1．糖酵解调节。

2．糖的有氧氧化的调节。

3．磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。

4．糖异生途径的调节。

5．乳酸循环及其生理意义。

1．糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。

了解糖代谢的概况。

2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。

3．高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。

第一节生物体内的糖类

一、糖的生物学作用

二、糖的分类

第二节双糖和多糖的代谢

一、糖核苷酸的作用与形成

二、蔗糖的代谢

三、淀粉的代谢

四、纤维素的代谢

第三节糖酵解

一、糖酵解的过程

二、丙酮酸的去路

三、糖酵解的调控

四、糖异生作用

第四节三羧酸循环

一、由丙酮酸形成乙酰辅酶A

二、三羧酸循环的过程

三、三羧酸循环的化学计量与生物学意义

四、三羧酸循环的调控

五、三羧酸循环的回补反应

第五节磷酸戊糖途径

一、磷酸戊糖途径的反应过程

二、磷酸戊糖途径的生物学意义

本章要从糖类物质代谢入手，引导学生从静态生物化学进入动态生物化学。

使学生掌握基本反应途径、部位（包括亚细胞定位）、关键酶、主要调节环节、重要生理意义。

除课堂讲授外，还安排了以启发式教学为主的课堂讨论，让学生参与到教学中来，化被动接受知识为主动学习，这样充分调动了学生的学习积极性和创造性思维，从而极大地提高了教学效果。

通过本章的讲解使学生掌握代谢途径的学习方法，以利于以后自学其他的代谢。