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1.何谓生物化学?

2.简述医学生化的主要内容。

3.生物化学和医学有什么关系?

为什么说生物化学是一门重要的医学基础课程?

参考书:

1.周爱儒、查锡良:

生物化学,第五版,人民卫生出版社,2001.1

2.RobertK.Murrayetal.Haper’sBiochemistry,25thEdition

蛋白质化学

10学时

重点:

1.蛋白质的氨基酸组成

2.肽和肽键

3.蛋白质的一、二、三、四级结构

4.维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键

5.蛋白质分子结构与功能的关系

6.蛋白质的变性与变构

难点:

1.蛋白质的空间结构

2.蛋白质的变构

第一节蛋白质在生命活动中的重要功能

十二大功能介绍及举例

第二节蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成及特点

2.蛋白质的氨基酸组成(三字符)

①氨基酸的分类:

按侧链基团结构分类

按侧链基团酸碱性分类

按医学营养学分类

②氨基酸的理化性质:

两性电离与等电点(概念)

紫外吸收(色氨酸、酪氨酸、280纳米)

脱水成肽反应(化学反应式)

第三节蛋白质的分子结构

1.肽和肽键

①肽键:

概念、性质、原子组成、肽键平面

②肽:

概念,寡肽,多肽,肽链的书写方式,氨基端与羧基端,多肽与蛋白质的

区别

③体内重要的多肽:

谷胱甘肽(全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能)

第四节蛋白质分子结构及其规律

1.蛋白质的一级结构

概念、连接的化学键、人胰岛素的一级结构及一级结构的重要性

2.蛋白质的二级结构

概念、维持的化学键、分类

α螺旋:

右手螺旋,3.613螺旋,角蛋白中含量多

β片层:

锯齿状结构,伸展性好

β转角:

U形结构,球蛋白中含量多

π螺旋:

左手螺旋,4.418螺旋,胶原蛋白中含量多

随意卷曲:

超二级结构:

定义、重要性和意义

结构域:

3、蛋白质的三级结构

定义:

氨基酸残基,包括主链和侧链形成的全部空间结构

一级结构决定空间结构和生理功能

举例:

肌红蛋白—球状

免疫球蛋白—T型

4、蛋白质的四级结构

亚基集结,最高层次的空间结构

血红蛋白—亚基组成(血红素辅基)、亚基间维系力量(盐键和氢键)、

排布方式、生理功能(运氧)

5、蛋白质空间结构的维系力量:

种类:

①氢键—主要维系二级结构

②盐键—主要维系四级结构

③疏水键—主要维系三级结构

④范德华力

⑤二硫键:

性质:

共价键

形成:

巯基脱氢氧化

功能:

加固空间结构

胰岛素和核糖核酸酶

第五节蛋白质结构和功能的关系

1、蛋白质一级结构和功能的关系

关系:

关键部位氨基酸残基改变或整条多肽链缺失导致生理功能改变。

分子病

2、蛋白质空间结构和功能的关系

二、三级结构层次:

角蛋白—a螺旋—保护功能

胶原蛋白—三股超螺旋—抗张力

丝蛋白—β片层—延展性

四级结构层次:

变构作用—定义

举例:

血红蛋白(变构剂、调节亚基、催化亚基、氧离曲线)

第六节蛋白质的理化性质

1、胶体性质

分子直径大,不能透过半透膜

临床应用及实验室应用

2、两性电离和等电点

定义、分子结构特征

3、紫外吸收

紫外吸收的分子基础:

色氨酸、酪氨酸

紫外吸收的波长:

280nm

紫外吸收的应用:

蛋白质定量分析

4、蛋白质的变性和复性

变性:

理化因素(加热、强酸碱、有机溶剂等)

一级结构保持,空间结构破坏

活性丧失

复性:

变性程度轻

恢复空间结构

恢复活性

5、蛋白质的别构作用:

别构与变构的异同

第七节蛋白质的分类(自学10分钟)

根据化学组成不同:

单纯蛋白(仅氨基酸),溶解度不同

结合蛋白(氨基酸和辅基),辅基不同

根据分子形状不同:

纤维状长短轴之比>10,例如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白

球状长短轴之比<10,例如酶、激素等

根据功能不同:

保护蛋白、酶蛋白……

思考:

1、试述蛋白质的生理功能。

2、蛋白质的二级结构有哪些?

3、结构域与超二级结构的概念。

4、等电点的概念。

5、蛋白质变性与变构的比较。

6、多肽和蛋白质的区别。

7、维系蛋白质一级和空间结构的力量有哪些?

8、胰岛素是不是属于具有四级结构的蛋白质?

9、什么是蛋白质的别构作用?

生物化学第四版黄诒森主编

医学细胞与分子生物学陈诗书汤雪明主编

核酸化学

8

1.核酸的构成分子:

核苷酸组成及其重要的生理功能

2.核酸的一级结构的定义、DNA一级结构的定义

3.DNA二级结构:

DNA双螺旋结构特征及双螺旋结构稳定的化学键

4.mRNA的结构特点和功能,原核和真核生物mRNA的结构异同

5.真核生物mRNA的内含子、外显子、5’端“帽子”结构、3’端多聚腺苷酸“尾”等的概念和特点

6.基因的概念、基因组的概念

7.tRNA的结构特点和功能

8.比较三种RNA的功能

9.核酸的变性、复性和杂交的概念

第一节核苷酸

一、1.核苷酸是核酸的构成分子,由碱基、戊糖和磷酸三部分组成

2.嘌呤和嘧啶碱的基本结构、紫外吸收特征

3.DNA、RNA中的碱基种类,稀有碱基

4.核苷是碱基通过N-糖苷键相连而成

5.核苷酸由核苷与磷酸通过磷酸脂键相连而成

二、核苷酸的命名和简称

游离存在的重要核苷酸类化合物及基生理功能,如ATP、cAMP等的结构和功能

第二节核酸的分子结构

一、核酸的一级结构的定义

1.组成DNA和RNA的主要核苷酸种类、连接键:

3’,5'

磷酸二脂键

核酸链的结构:

5'

末端3'

末端

2.DNA一级结构的定义

3.RNA一级结构的定义

二、DNA的空间结构

(一)DNA的二级结构

1.Chargaff规则

2.B型双螺旋结构特征及双螺旋结构稳定的化学键

3.三股螺旋DNA

(二)DNA的三级结构——超螺旋结构

(三)DNA的四级结构

三、基因和基因组

(一)基因的概念和结构

(二)基因组的概念

1.原核生物和病毒基因组DNA的特点:

大小

2.病毒基因组DNA的特点:

大小、核酸种类、重叠基因

3.真核生物基因组DNA的特点:

分隔开的基因内含子、外显子、中度重复

序列、高度重复序列

四、各类RNA的分子结构

RNA的分子结构特征:

(一)tRNA的结构特点和功能

tRNA的一级结构特点、tRNA的二级结构特点、tRNA的三级结构特点

(二)mRNA的结构特点和功能

原核和真核生物mRNA的结构异同、hnRNA

真核生物成熟mRNA的结构:

5’端帽子结构和3’端尾巴的结构及功能

(三)rRNA的结构和功能

(四)其它RNA分子

1.胞核内小分子RNA(snRNA)

2.核仁小分子RNA(snoRNA)

3.胞质小分子RNA(scRNA)

4.反义RNA

5.核酶

五、RNA组

1.简述核苷酸重要的生理功能。

2.核酸的一级结构的概念。

3.DNA一级结构的概念。

4.DNA二级结构即DNA双螺旋结构的特征、Z-DNA的结构特点。

5.tRNA的结构特点和功能。

6.mRNA的结构特点和功能,比较原核和真核生物mRNA的结构异同点。

什么是hnRNA?

7.从组成、结构和功能方面比较DNA和的异同点?

8.三种RNA的功能。

9.变性、复性和杂交的概念。

10.基因的概念、基因组的概念。

1.生物化学第五版人民卫生出版社周爱儒主编(2001)

2.生物化学第二版北京医科大学出版社张乃蘅主编(2000)

糖化学

3

1、糖的概念

2、单糖

3、二糖

4、多糖

5、糖类的重要性

1.1糖的概念

1.1.1分布

1.1.2概念

1.1.3分类

1.2单糖

1.2.1单糖的结构

1.3二糖

1.3.1蔗糖

1.3.2麦芽糖

1.3.3乳糖

1.4三糖

1.5多糖

1.6糖类的重要性

1、糖的D-、L-、α-、β-型是如何区别如何决定的?

2、糖结构与功能之间的关系。

脂类

1、概念

2、单脂

3、复脂

4、固醇

2.1脂类的概念

2.1.1存在

2.2.2化学概念

2.2.3分类

2.2单脂

2.2.1脂肪

2.2.2蜡

2.3复脂

2.3.1磷脂

2.3.2糖脂

2.4固醇

1、怎样理解脂肪的化学性质?

2、单脂与复脂结构上有什么区别?

酶化学

1.酶的概念

2.酶的分子结构与催化活性

重点:

酶的活性中心、同工酶等的概念

3.分类与命名(自学)

4.酶促反应的特点和作用机制

酶促反应的作用机制

5.酶促反应动力学

酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响

底物浓度对反应速度的影响以及竞争性、非竞争性抑制的特点

米-曼氏方程式、三种抑制作用的动力学特征

6.酶在医学上的应用。

第一节酶的概念

一、酶

二、酶与一般催化剂的异同

第二节酶分子结构与催化活性

一、酶的化学组成

二、酶的分子结构与催化活性

1.酶的活性中心

2.酶原与酶原激活

3.多功能酶

4.同工酶

5变构酶

6修饰酶

7.多酶复合体

第三节酶的分类与命名(自学)

第四节酶促反应的特点和作用机制

一、酶促反应的特点

二、酶促反应的作用机制

(一)E与S形成ES复合物

(二)E与S形成过渡态复合物

(三)酶降低反应的活化能

第五节酶促反应动力学

一、酶浓度对酶促反应速度的影响

二、底物浓度对酶促反应速度的影响

1.底物浓度曲线

2.米曼氏方程式Km概念和意义

三、温度对酶促反应速度的影响和酶作用的最适温度

四、pH对酶促反应速度影响和酶作用最适pH

五、激活剂对酶促反应速度的影响

六、抑制剂对酶促反应速度的影响

(一)不可逆性抑制

(二)可逆性抑制

1.竞争性抑制

2.非竞争性抑制

3.反竞争性抑制

第六节其他生物催化剂

第七节酶在医学上的应用

一、酶活力测定与酶单位

二、酶与疾病的诊断

三、酶与疾病的治疗

复习思考题

1.什么是酶?

酶的化学本质是什么?

2.什么是全酶?

在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用?

3.什么是酶的活性中心?

为什么加热、强碱、强酸等因素可使酶失活?

4.何谓酶原与酶原激活?

酶原与酶原激活的生理意义是什么?

5.试述酶促反应的特点。

6.何谓活化能,酶为什么能降低反应的活化能?

7.试述影响酶促反应速度的因素?

8.何谓米-曼氏方程式,其重要性是什么?

9.何谓米氏常数?

米氏常数的意义是什么?

10.何谓酶的最适温度?

酶的最适温度是不是酶的特征性常数?

11.何谓酶的最适pH?

酶的最适pH是不是酶的特征性常数?

12.什么是酶的可逆性抑制作用?

可逆性抑制作用可分哪几种?

请简述它们的特点。

13.什么是酶的竞争性抑制作用?

举例说明竞争性抑制作用的特点。

14.酶在的三种可逆性抑制剂作用下V、Km分别有什么变化?

15.什么是酶的变构调节,试述酶变构调节的特点。

16.什么是酶的共价修饰调节,试述酶共价修饰调节的特点。

17.试比较酶的变构调节与共价修饰调节的异同点。

18.举例说明什么是酶活力的快调节?

19.举例说明什么是酶活力的迟缓调节?

20.何谓同工酶?

举例说明同工酶的生理意义。

21.举例说明酶与疾病的发生、诊断的关系。

22.举例说明酶在疾病治疗中的应用。

3.Harper’sBiochemistry25thMcGraw-HillR.KMurrayD.K.GrannerP.A.MayesV.W.Rodwell(1999)

维生素与辅酶

年月日

4

1.维生素概念维生素可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类

2.脂溶性维生素结构特点体内活性形式、中毒症、缺乏症

3.水溶性维生素结构特点、体内作为酶的辅酶、辅基的形式、结构特点、所起

作用、水溶性维生素的缺乏症

第一节脂溶性维生素

一、维生素A

1.种类

2.化学结构、存在、转变

3.生理活性形式----A1、A2、视黄醛

尿中排泄形式----视黄酸

4.生理作用

①视觉细胞的感光成分---11-顺视黄醛

暗视觉---杆状细胞,视紫红质

日光、色觉---圆椎细胞、视红质

视蓝质、视青质

②上皮细胞正常生长

③抗肿瘤、抗氧化

5.缺乏症:

夜盲、干眼症

6.中毒症

二、维生素D

3.生理活性形式----1,25(OH)2-D3

4.生理作用:

与钙磷代谢有关

佝偻病、软骨病

三、维生素E

2.化学结构、存在

3生理作用:

与生育、抗氧化有关

4.缺乏症:

贫血、脂褐质堆积

四、维生素K

2.化学结构

3.生理作用:

凝血障碍

第二节水溶性维生素

一、维生素B1

1.名称2.化学结构3.特点4.活性形式5.生理作用6.缺乏症

二、维生素B2

1.名称2.化学结构3.特点4.活性形式5.生理作用6.缺乏症

三、烟酸(B3)和烟酰胺

四、维生素B6

五、泛酸

六、生物素

七、叶酸

八、维生素B12

九、硫辛酸

十、维生素C

1.脂溶性维生素有哪些种类?

它们在体内的活性形式是什么?

生理作用是什么?

2.可以作为酶的辅酶(辅基)是哪类水溶性维生素?

列表说明其名称、相应的体内活性形式、生理作用。

3.水溶性维生素有哪些?

认识其结构特点。

4.维生素C的结构特点、生理作用是什么?

激素

1.甲状腺激素的结构、生物合成、分泌运输、降解

2.儿茶酚胺类激素生物合成

3.肾上腺皮质激素的化学结构、生物合成、灭活及排泄对代谢的作用、

分泌调节

4.垂体激素与下丘脑激素本质,两者作用关系

5.心钠素、内皮素、瘦蛋白

1.概论

(1)内分泌系统

a.集中与分散

b.内分泌,旁分泌,自分泌

(2)激素化学本质

(3)激素的作用特点

(4)激素受体

(5)激素分泌的调节反馈

(6)激素作用机制

2.甲状腺激素

(1)概念

化学结构

(2)生物合成

a.聚碘

b.碘的氧化

c.MIT,DIT的生成

d.T3,T4的生成

e.运输,分泌,降解.

(3)甲状腺激素对代谢的作用

(4)常见甲状腺疾病

3.儿茶酚胺类激素

(1)生物合成

(2)降解

(3)对代谢的作用

(4)分泌调节

4.肾上腺皮质激素

(1)化学结构

a.糖皮质激素

(2)盐皮质激素生物合成.

(3)分泌和运输.

(4)灭活与排泄

17-羟类固醇

17-酮类固醇

(1)对代谢的作用.

(2)皮质激素分泌的调节.

5.垂体激素,下丘脑激素本质,两者作用关系

6.心钠素,内皮素

7.瘦蛋白

自学内容:

胰岛的激素.

讨论内容:

自己归纳,总结垂体激素,下丘脑激素,两者作用关系.

思考题

参考书

1.简述肾上腺素合成原料、部位及关键酶。

2.试述甲状腺激素合成,分泌的过程与调节。

3.垂体激素化学本质及作用特点是什么?

4.下丘脑激素化学本质及作用特点是什么?

5.比较多肽类激素与类固醇激素作用原理的异同点。

.

6.说明甲状腺激素的合成及分泌过程,缺碘时发生那些变化?

7.简述补碘的注意事项。

8.试述肾上腺皮质激素的结构与合成过程特点。

9.试述甲状腺球蛋白在甲状腺激素合成过程中的作用。

10.简述体内的三条释放激素—促激素—外周激素的反馈调节轴。

11.试述下丘脑和垂体的联系。

12.试述17-羟类固醇与17-酮类固醇的临床意义。

代谢总论与生物氧化

1.生物氧化的概念

2.呼吸链:

呼吸链的概念,复合物Ⅰ-Ⅳ,NADH氧化呼吸链与琥珀酸氧化呼吸链的组成,两条呼吸链组分的排列顺序,传递H和递电子的机理

3.氧化磷酸化的概念,氧化磷酸化的偶联部位

4.影响氧化磷酸化的因素和呼吸链的抑制剂、解偶联剂、ADP的调节作用、甲状腺激素对氧化磷酸化的影响及线粒体DNA突变

6.ATP分子高能磷酸键的含义及来源;

磷酸酸肌酸是高能磷酸基团的贮存形式;

其它核苷三磷酸

7.线粒体外NADH的氧化:

磷酸甘油穿梭系统、苹果酸、天冬氨酸穿梭系统

8.过氧化氢酶、过氧化物酶催化的反应

加单氧酶系催化反应的通式、加单氧酶系的组成、生化反应的机理

第一节生成ATP的氧化体系

一、呼吸链

1.呼吸链的概念呼吸链的组成:

复合体Ⅰ—NADH-泛醌还原酶、复合体Ⅱ—琥珀酸-泛醌还原酶、复合体Ⅲ—泛醌-细胞色素C还原酶、复合体Ⅳ—细胞色素C氧化酶。

NAD+、FMN、FAD,铁硫蛋白、泛醌、细胞色素a、b、c的组成,传递H和递电子的机理

2.呼吸链组分的排列顺序

体内存在两条氧化呼吸链:

NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链

二、氧化磷酸化

1.氧化磷酸化的概念与底物水平磷酸化的

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